Органические вещества. Белки.

Органические
биополимеры –белки.
1
1
Введение
 Из
органических веществ клетки по
количеству и значению на первом
месте стоят белки. Для понимания
сущности многочисленных функций
белков в клетке, обеспечивающих её
жизнедеятельность, необходимо
знать строение белковых молекул.
2
План работы
 Специфика
строения органических
веществ
 Особенности строения молекул белка
как биополимеров
 Свойства и функции белков
3
Характеристика белков
Строение белков10—20% от сырой массы и 50—
80% от сухой массы клетки. Состоят из С, Н, О, N
и S.
 Макромолекулы (?), нерегулярные полимеры (?),
мономеры — 20 видов а-аминокислот, из них 10
— незаменимые (?). В составе большинства
белков — до 500 аминокислотных остатков.
 Полноценные белки с держат все 20 видов
аминокислот. Неполноценные (?)
 Простые белки — только из аминокислот,
сложные содержат небелковый компонент.

4
Аминокислоты

В растениях и животных встречается свыше
170 различных аминокислот. В белках из них
присутствует только 26. Растения синтезируют
все необходимые им аминокислоты сами.
Животные должны получать часть аминокислот
– так называемые незаменимые аминокислоты
(восемь аминокислот, в частности, валин,
лизин, метионин, триптофан) – с пищей в
готовом виде; синтезировать их из других
органических
соединений
могут
только
растения и бактерии
Общая формула
аминокислот представлена на рисунке. Все они
содержат карбоксильную группу –COOH и
аминогруппу –NH2. В аминокислоте глицине
роль R-группы играет атом водорода, в аланине
– –CH3. Все аминокислоты могут существовать
в двух конфигурациях: L-форме и D-форме. В
природе встречается только L-форма.
5
Структура белка
NH2 —аминогруппа
СООН — карбоксильная руппа;
R- радикал.

При взаимодействии двух
аминокислот происходит
реакция конденсации и
образуется азот-углеродная
пептидная связь, дипептид.

Первичная структура —
число и последовательность
аминокислот в полипептиде.

Вторичная структура:
спираль, образована за счет
водородных и ионных связей.

Третичная структура
характерна для глoбyляpных
белков. Ионные, водородные,
ковалентные связи s-sи
гидрофильно-гидрофобное
взаимодействие.

Четвертичная структура у
белков, состоящих из
нескольких полипептидов.
Молекула гемоглобина состоит
из 4 полипептидов — из 2 ацепей (141 а.о.) и 2 ß-цепей
(146 а.о.), содержит 4 гема.
6
Свойства белков
У человека более 10000 видов разных белков.
Свойства белков:
 1. Денатурация (утрата трехмерной конформации без
изменения первичной структуры). Ренатурация.
 2.Нерастворимые белки (кератин, фиброин) и
растворимые белки (альбумины, фибриноген).
 3. Малоактивные и химически высокоактивные.
4. Устойчивые и крайне неустойчивые.
 5. Фибриллярные и глобулярные.
 6.Нейтральные (альбумины, глобулины); основные
(гистоны), кислые (казеин).
 7. Инактивация при замерзании.

7
Функции белков










1. Строительная (в мембранах).
2. Рецепторная (на гормоны, медиаторы).
3. Регуляторная (гормоны гипофиза, поджелудочной
железы (?).
4. Белки-транспортеры (транспорт газов, гормонов...)
5.Белки — средства защиты организма (антитела,
интерферон).
6. Токсины (змеиный и др.).
7. Двигательная функция (актин, миозин).
8. Энергетическая функция (1 г = 17,6 кДж +
С02 + Н20 + NH3)
9. Запасающая (яичный альбумин).
8
10. Каталитическая: ферменты.
СТРОЕНИЕ КЛЕТОЧНОЙ МЕМБРАНЫ
(структурная роль белков)
9
Ферментативный катализ
Имеют активный центр. Фишер, 1890г.,
гипотеза «ключа и замка» (ключ —
субстрат, замок — фермент).
1— активный центр фермента каталаза,
250 000;
2— фермент-субстрасный комплекс;
3— продукты реакции
Н2О2 = Н20 + О.
Известно более 2000 ферментов.
Каталаза при 0°С разлагает в 1сек. до
40 000 молекул пероксида водорода.
Ферменты специфичны (?),
их каталитическая активность зависит
от t , рН (?). Многим необходимы
кофакторы (витамины).
10