Белки Что такое жизнь? Учитель химии Дробот Светлана Сергеевна
advertisement
Что такое жизнь? Белки Учитель химии Дробот Светлана Сергеевна МОУ лицея №6 г.о. Тольятти Содержание • • • • • • • • • • • Определение Функции белков Источники аминокислот Историческая справка Строение полипептидной цепи Структура белка Химические свойства Превращения белков в организме Вывод Источники информации Тест по теме Определение • Пептиды и белки представляют собой высокомолекулярные органические соединения, построенные из остатков αаминокислот, соединенных между собой пептидными связями. Функции белков 1) Структурная (пластическая) – белками образованы многие клеточные компоненты, а в комплексе с липидами они входят в состав клеточных мембран. 2) Каталитическая – все биологические катализаторы – ферменты по своей химической природе являются белками. 3) Транспортная – белок гемоглобин транспортирует кислород, ряд других белков образуя комплекс с липидами транспортируют их по крови и лимфе (пример: миоглобин, сывороточный альбумин). Модель молекулы гемоглобина Транспортная РНК Главная функция эритроцитов транспорт кислорода от легких в ткани. Содержащийся в эритроцитах белок гемоглобин (на рисунке представлена модель его молекулы) служит молекулярным переносчиком кислорода. До недавнего времени гибель человека от сильного кровотечения врачи связывали исключительно с потерей эритроцитов, то есть с кислородным голоданием органов и тканей. 4) Механохимическая – мышечная работа и иные формы движения в организме осуществляются при непосредственном участии сократительных белков с использованием энергии макроэргических связей (пример: актин, миозин). Рис. Строение молекулы миозина (а) и тонкой нити (б ). В расслабленной мышце тропомиозин препятствует взаимодействию головки миозина с актином. Внизу (в) схематически показано различие геометрических характеристик моторных участков молекул миозина трех разных типов Рис. Схема перемещения молекулы миозина вдоль нити актина. 5) Регуляторная – ряд гормонов и других биологически активных веществ имеют белковую природу (пр.: инсулин). 6) Защитная – антитела (иммуноглобулины) являются белками, кроме того основу кожи составляет белок коллаген, а волос – креатин. Кожа и волосы защищают внутреннюю среду организма от внешних воздействий. В состав слизи и синовиальной жидкости входят мукопротеиды. 7) Опорная – сухожилия, поверхности суставов соединения костей образованы в значительной степени белковыми веществами (пр.: коллаген, эластин). Тройная спиральная структура волокон коллагена придает коже прочность, а пружинообразные волокна эластина — упругость и эластичность. Наша кожа состоит из трех слоев. Верхний тонкий слой — эпидермис — служит защитой от неблагоприятных внешних факторов. Каждый день миллионы клеток эпидермиса умирают и отслаиваются, и на их месте появляются новые. Под эпидермисом находится дерма (или собственно кожа) — толстый слой, состоящий из соединительных тканей различного типа, волокон коллагена и эластина, кровеносных и лимфатических сосудов и тонких нервных окончаний, а также вещества-основы, в котором все они закреплены. Тройная спиральная структура волокон коллагена придает коже прочность, а пружинообразные волокна эластина— упругость и эластичность. Под слоем дермы лежит гиподерма (подкожная жировая клетчатка), соединяющая кожу с мышцами и костями. Это слой изоляции, состоящий из шарообразных жировых клеток, свободно расположенных в соединительной ткани. Через гиподерму также проходят нервы и кровеносные сосуды. 8) Энергетическая – аминокислоты белков могут поступать на путь гликолиза, который обеспечивает клетку энергией. 9) Рецепторная – многие белки участвуют в процесса избирательного узнавания (рецепторы). Функции белков Схема строения обонятельной системы. Отростки нейронов, несущих разные рецепторы, идут в разные гломерулы обонятельной луковицы (рис. с сайта www.astrosurf.org) В строении органов обоняния у насекомых и млекопитающих много общего. В обеих группах имеются специализированные нервные клетки — обонятельные нейроны. Покрытые ресничками кончики их «входных» отростков (дендритов) контактируют с внешней средой. В их оболочку (мембрану) вмонтированы особые белки — обонятельные рецепторы (ОР), способные избирательно связываться с определенными молекулами (лигандами), присутствующими во внешней среде. Каждый рецептор «узнает» молекулы только одного типа. Модель вируса иммунодефицита человека, ВИЧ. 1 – рецептор, при помощи которого вирус присоединяется к клетке; 2 – оболочка; 3 – генетический материал вируса (две молекулы РНК); 4 – белок-фермент, который помогает ВИЧ синтезировать новые вирусные частицы. Источники аминокислот Основным источником α- аминокислот для живого организма служат пищевые белки, которые в результате ферментативного гидролиза в желудочнокишечном тракте дают α - аминокислоты. Многие α аминокислоты синтезируются в организме, а некоторые необходимые для синтеза белков α-аминокислоты не синтезируются в организме и должны поступать извне. Такие аминокислоты называются незаменимыми. К ним относятся валин, лейцин, треонин, метионин, триптофан и т.д. Аминокислоты, участвующие в создании белков. Глицин Валин Изолейцин Треонин Аланин Лейцин Серин Цистеин Метионин Лизин Аргинин Аспарагин Аспарагиновая кислота Глутаминовая кислота Глутамин Фенилаланин Тирозин Триптофан Гистидин Пролин Историческая справка • Русский ученыйбиохимик А.Я. Данилевский на основании своих опытов в 1888 г. впервые высказал гипотезу о пептидной связи между остатками аминокислот в белковой молекуле. • В 1903 г. немецкий ученый Э.Г. Фишер экспериментально подтвердил существование пептидной связи. Строение полипептидной цепи Эта цепь имеет неразветвленное строение и состоит из чередующихся метиновых (CH) и пептидных (CONH) групп. Различия такой цепи заключаются в боковых радикалах, связанных с метиновой группой, и характеризующих ту или иную аминокислоту. H2N-CH2CO-NH-CH(CH3)-CO-NH-CH2COOH Последовательное соединение аминокислот при образовании белковой молекулы. В качестве основного направления полимерной цепи выбран путь от концевой аминогруппы H2N к концевой карбоксильной группе COOH. Структура белка • Первичная структура белка специфическая аминокислотная последовательность, т.е. порядок чередования αаминокислотных остатков в полипептидной цепи. • Вторичная структура белка конформация полипептидной цепи, т.е. способ скручивания цепи в пространстве за счет водородных связей между группами NH и CO. Одна из моделей вторичной структуры – αспираль. • Третичная структура белка форма закрученной спирали в пространстве, образованная главным образом за счет дисульфидных мостиков -S-S-, водородных связей, гидрофобных и ионных взаимодействий. • Четвертичная структура белка – агрегаты нескольких белковых макромолекул (белковые комплексы), образованные за счет взаимодействия разных полипептидных цепей Химические свойства 1) Амфотерность связана с наличием в молекуле белка катионообразующих групп – аминогрупп и анионообразующих – карбоксильных группу. Знак заряда молекулы зависит от количества свободных групп. Если преобладают карбоксильные группы то заряд молекулы отрицательный (проявляются свойства слабой кислоты), если аминогруппы – то положительный (основные свойства). 2) Денатурация. Утрата белком природной (нативной) конформации, сопровождающаяся обычно потерей его биологической функции, называется денатурацией. С точки зрения структуры белка – это разрушение вторичной и третичной структур белка, обусловленное воздействием кислот, щелочей, нагревания, радиации и т.д. При действии органических растворителей, продуктов жизнедеятельности некоторых бактерий (молочнокислое брожение) или при повышении температуры происходит разрушение вторичных и третичных структур без повреждения его первичной структуры, в результате белок теряет растворимость и утрачивает биологическую активность. Первичная структура белка при денатурации сохраняется. Денатурация может быть обратимой (так называемая, ренатурация) и необратимой. Пример необратимой денатурации при тепловом воздействии – свертывание яичного альбумина при варке яиц. 3) Гидролиз белков – разрушение первичной структуры белка под действием кислот, щелочей или ферментов, приводящее к образованию α- аминокислот, из которых он был составлен. 4) Качественные реакции на белки: a) Биуретовая реакция – фиолетовое окрашивание при действии солей меди (II) в щелочном растворе. Такую реакцию дают все соединения, содержащие пептидную связь. б) Ксантопротеиновая реакция – появление желтого окрашивания при действии концентрированной азотной кислоты на белки, содержащие остатки ароматических аминокислот (фенилаланина, тирозина). Свойства белков Превращения белков в организме Белки в живом организме постоянно расщепляются на исходные аминокислоты (с непременным участием ферментов), одни аминокислоты переходят в другие, затем белки вновь синтезируются (также с участием ферментов), т.е. организм постоянно обновляется. Некоторые белки (коллаген кожи, волос) не обновляются, организм непрерывно их теряет и взамен синтезирует новые. Белки как источники питания выполняют две основные функции: они поставляют в организм строительный материал для синтеза новых белковых молекул и, кроме того, снабжают организм энергией (источники калорий). Вывод – Поскольку белок содержит разнообразные функциональные группы, он не может быть отнесен к какому-нибудь из ранее изученных классов соединений. – В нем, как в фокусе, сочетаются признаки соединений, относящихся к различным классам. – Это в сочетании с особенностями его структуры и характеризует белок как высшую форму развития вещества. Жизнь – это переплетение сложнейших химических процессов взаимодействия белков между собой и другими веществами Ф.Энгельс «Анти-Дюринг» Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постепенный обмен веществ с окружающей их внешней природой; причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и сама жизнь, что приводит к разложению белка Александр Гумбольдт Повсюду, где мы встречаем жизнь, мы находим, что она связана с каким-либо белковым телом Ф.Энгельс «Анти-Дюринг» Источники информации 1.http://www.kirensky.ru/books/book/Biochemistry/chapter_ 02.htm 2.http://www.krugosvet.ru/articles/118/1011840/print.htm 3.http://www.ximicat.com/info.php?id=8 4. http://rrc.dgu.ru/res/1september/22-10.htm 5.http://www.chemistry.ssu.samara.ru/chem6/hm63.htm 6.http://images.google.ru/imgres?imgurl=http://bezcellulita.ru/i/ derma.jpg&imgrefurl=http://bezcellulita.ru/contents_about.ht ml&h=328&w=300&sz=23&hl=ru&start=29&tbnid=AXg7D0tR dD0EGM:&tbnh=118&tbnw=108&prev=/images%3Fq%3D% 25D0%25BA%25D0%25BE%25D0%25BB%25D0%25BB% 25D0%25B0%25D0%25B3%25D0%25B5%25D0%25BD,% 2B%25D1%258D%25D0%25BB%25D0%25B0%25D1%258 1%25D1%2582%25D0%25B8%25D0%25BD%26start%3D2 0%26gbv%3D2%26ndsp%3D20%26hl%3Dru%26sa%3DN 7.http://images.google.ru/imgres?imgurl=http://www.ng.ru/im ages/2007-1212/192477.jpg&imgrefurl=http://www.ng.ru/science/20071212/14_sin.html%3Finsidedoc&h=332&w=300&sz=30&hl=r u&start=104&tbnid=T51LS6JuIFqH4M:&tbnh=119&tbnw= 108&prev=/images%3Fq%3D%25D1%2580%25D0%25B 5%25D1%2586%25D0%25B5%25D0%25BF%25D1%25 82%25D0%25BE%25D1%2580%25D1%258B%26start% 3D100%26gbv%3D2%26ndsp%3D20%26hl%3Dru%26sa %3DN 8. Петров А.А., Бальян Х.В., Трощенко А.Т. Органическая химия. Учебник для вузов./ Под ред. Петрова А.А. – М.: Высшая школа,1981. 9. Хомченко Г.П. Пособие по химии для поступающих в вузы. – М.: ООO «Издательство Новая Волна», 2002. 10. Потапов В.М., Чертков И.Н. Строение и свойства органических веществ. Пособие для учащихся 10 кл. – М.: Просвещение, 2010. 11. Оганесян Э.Т. Руководство по химии поступающим в вузы. Справочное пособие. М.: Высшая школа,1991. 12. Иванова Р.Г., Осокина Г.Н. Изучение химии в 9-10 классах. Книга для учителя. – М.: Просвещение, 1983. 13. Денисов В.Г. Химия. 10 класс. Поурочные планы. – Волгоград: Учитель, 2004.
