МИНИСТЕРСТВО ЗДРАВООХРАНЕНИЯ РЕСПУБЛИКИ БЕЛАРУСЬ УЧРЕЖДЕНИЕ ОБРАЗОВАНИЯ «ГРОДНЕНСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ МЕДИЦИНСКИЙ

МИНИСТЕРСТВО ЗДРАВООХРАНЕНИЯ РЕСПУБЛИКИ БЕЛАРУСЬ
УЧРЕЖДЕНИЕ ОБРАЗОВАНИЯ
«ГРОДНЕНСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ МЕДИЦИНСКИЙ
УНИВЕРСИТЕТ»
Кафедра биологической химии
В. В. Лелевич
С.С. Маглыш
БИОЛОГИЧЕСКАЯ ХИМИЯ
тесты для студентов
медико-психологического факультета
Гродно 2013
УДК
ББК
Рекомендовано Центральным научно-методическим советом УО «ГрГМУ»
(протокол № … от … 200… г.).
Авторы: зав. каф. биологической химии, проф., д.м.н. В.В. Лелевич;
доц. каф. биологической химии, к.б.н. С.С. Маглыш
Рецензент: зав. каф. медицинской биологии и генетики, доц. Л.С. Кизюкевич
Лелевич, В.В.
Биологическая химия: тесты для студентов медико-психологического
факультета / В.В. Лелевич, С.С. Маглыш. – Гродно: ГрГМУ, 2013. – 108 с.
В данном издании изложены тестовые задания для компьютерного
контроля знаний студентов медико-психологического факультета по основным
разделам биохимии. Они составлены в соответствии с действующей типовой
учебной программой по биологической химии для студентов медикопсихологического факультета. Издание включает 700 тестовых заданий по
статической, динамической биохимии, нейрохимии, биохимии отдельных
органов и тканей, а также важнейшим разделам лабораторного практикума. В
конце пособия представлены ответы ко всем тестовым заданиям. Предлагаемое
пособие будет способствовать более детальной и эффективной подготовке
студентов к текущим лабораторным занятиям и к итоговому экзамену.
Данное пособие предназначено для студентов медико-психологического
факультета.
Ответственный за выпуск: первый проректор, доцент В.В.Воробьев
2
ОГЛАВЛЕНИЕ
Введение .................... :......................................… … … … … … … … . … .
4
Строение и функции белков ..……………………..……………………….
5
Ферменты ........................................................... …………………………. . . .
14
Биосинтез нуклеиновых кислот и белков .......... ……………………………
20
Введение в метаболизм. Биохимия мембран ......…………………………
25
Биологическое окисление. Основы биоэнергетики. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . .
27
Регуляция метаболизма. Биохимия гормонов .......... … … … … … … … .
37
Биохимия питания. Витамины ............................. …………………………..
47
Обмен и функции углеводов …………………..………………………….
51
Обмен и функции липидов …….…………………………………….…….
62
Обмен и функции аминокислот …………………………………………….
75
Биохимия нервной системы …………………………………………………. 83
Биохимия органов и тканей …………………………………………………... 95
Ответы …………………………………………………………………………. 106
Литература................................................................................................
3
108
Введение
В современной системе контроля знаний студентов компьютерное
тестирование является объективным и обязательным элементом.
Биологическая химия позволяет выявить связи между молекулярной
структурой и биологической функцией живых организмов и является
фундаментом для изучения медицинских дисциплин. Пособие по
биологической химии для студентов медико-психологического факультета
включает тестовые задания по важнейшим разделам дисциплины: статической,
динамической биохимии и биохимии отдельных органов и тканей. Пособие
позволит студентам закрепить знания о молекулярных механизмах развития
патологических процессов и биохимических методах их диагностики. С учетом
специфики обучения на медико-психологическом факультете в пособии
представлены тестовые задания по разделу «Нейрохимия».
Оценка знаний студентов проводится по следующим критериям:
До 20% правильных ответов – 1 балл – незачтено;
21 – 59% правильных ответов – 2 балла – незачтено;
60 – 64% правильных ответов – 3 балла – незачтено;
65 – 69% правильных ответов – 4 балла – зачтено;
70 – 78% правильных ответов – 5 баллов;
79 – 84% правильных ответов – 6 баллов;
85 – 90% правильных ответов – 7 баллов;
91 – 94% правильных ответов – 8 баллов;
95 – 99% правильных ответов – 9 баллов;
100% - правильных ответов – 10 баллов.
На тестовое задание может быть дан один или два правильных ответа.
Пособие окажется полезным для формирования биохимического
мышления у студентов, для понимания практической значимости
использования биохимических показателей при диагностике патологических
состояний.
4
СТРОЕНИЕ И ФУНКЦИИ БЕЛКОВ
1. Серосодержащие аминокислоты:
1) серин
2) цистеин
3) метионин
4) пролин
2. Незаменимые аминокислоты:
1) аланин
2) валин
3) глицин
4) лизин
3. Протеиногенные аминокислоты:
1) орнитин
2) аргинин
3) треонин
4) цитруллин
4. Отрицательно заряженные аминокислоты:
1) пролин
2) тирозин
3) аспарагиновая
4) глутаминовая
5. Тип связи в первичной структуре белка:
1) водородная
2) ионная
3) дисульфидная
4) пептидная
6. Структурные мономеры в молекуле пептида:
1) жирные кислоты
2) глюкоза
3) нуклеотиды
4) аминокислоты
7. Пептидную теорию строения белка предложил:
1) Сенгер
2) Полинг
3) Кори
4) Фишер
5
8. Аминокислотная последовательность впервые была расшифрована для:
1) гемоглобина
2) инсулина
3) миоглобина
4) пепсина
9. Биологические функции белка:
1) адапторная
2) рецепторная
3) информационная
4) транспортная
10. Молекулярная масса белков:
1) 500–1200 Дальтон
2) 1000–2500 Дальтон
3) 2000–50000 Дальтон
4) 6000–1000000 Дальтон
11. Методы определения молекулярной массы белков:
1) ультрацентрифугирование
2) колориметрия
3) высаливание
4) гель-фильтрация
12. Изоэлектрическая точка большинства белков находится в пределах рН:
1) 1,5 – 2,5
2) 2,0 – 4,5
3) 5,5 – 7,0
4) 9,5 – 11,5
13. При денатурации белков отмечается:
1) потеря биологической активности
2) снижение растворимости
3) разрушение первичной структуры
4) повышение заряда
14. Первичную структуру белка определяет:
1) тип связей между аминокислотами
2) форма молекулы
3) молекулярная масса
4) последовательность аминокислот
6
15. Методы определения N-концевых аминокислот:
1) хроматография
2) метод Акабори
3) метод Сенгера
4) метод Эдмана
16. Методы определения С-концевых аминокислот:
1) метод Сенгера
2) использование карбоксипептидазы
3) метод Эдмана
4) метод Акабори
17. Генетически детерминирована структура белка:
1) первичная
2) вторичная
3) третичная
4) четвертичная
18. Тип связей, характерных для первичной структуры белка:
1) водородные
2) дисульфидные
3) ионные
4) пептидные
19. Метод определении вторичной структуры белка:
1) ультрацентрифугирование
2) рентгеноструктурный анализ
3) хроматография
4) гель-фильтрация
20. Типы вторичной структуры белка:
1) глобула
2) α-спираль
3) фибрилла
4) β-структура
21. Движущая сила при формировании вторичной структуры белка:
1) электростатическое отталкивание
2) способность к образованию водородных связей
3) гидрофобное взаимодействие
4) термостабильность
7
22. Метод определения третичной структуры белка:
1) аффинная хроматография
2) диск-электрофорез
3) гель-фильтрация
4) рентгеноструктурный анализ
23. К фибриллярным белкам относятся:
1) кератин
2) гемоглобин
3) альбумин
4) коллаген
24. К глобулярным белкам относятся:
1) эластин
2) миоглобин
3) фиброин
4) гемоглобин
25. Типы связей в третичной структуре белка:
1) водородные
2) пептидные
3) дисульфидные
4) комплементарные
26. Движущая сила при формировании третичной структуры белка:
1) способность к седиментации
2) образование дисульфидных мостиков
3) взаимодействие радикалов аминокислот с Н20
4) электростатическое отталкивание
27. Третичная структура впервые была установлена для:
1) инсулина
2) коллагена
3) миоглобина
4) гемоглобина
28. Четвертичная структура белка обеспечивает:
1) термолабильность
2) растворимость
3) видовую специфичность
4) кооперативный эффект
8
29. Четвертичную структуру имеют:
1) протамины
2) гистоны
3) гемоглобин
4) лактатдегидрогеназа
30. Молекулярная масса гистонов:
1) 1500-2500 Дальтон
2) 4000-6000 Дальтон
3) 7000-9000 Дальтон
4) 11000-24000 Дальтон
31. Основная функция гистонов:
1) энергетическая
2) транспортная
3) структурная
4) дыхательная
32. В гистонах повышенное количество:
1) аргинина
2) лизина
3) серина
4) фенилаланина
33. К классу протаминов относятся:
1) клупеин
2) миозин
3) сальмин
4) инсулин
34. Проламинами являются:
1) сократительные белки
2) транспортные белки
3) растительные белки
4) ферменты
35. К сложным белкам относятся:
1) глютелины
2) глобулины
3) липопротеины
4) нуклеопротеины
9
36. Казеин относится к классу:
1) нуклеопротеинов
2) липопротеинов
3) фосфопротеинов
4) хромопротеинов
37. Для белков характерны:
1) амфотерность
2) устойчивость к изменению рН
3) термолабильность
4) термоустойчивость
38. Иммуноглобулины относятся к классу:
1) липопротеинов
2) гликопротеинов
3) нуклеопротеинов
4) проламинов
39. В состав гемоглобина взрослого человека Hb А1 входят:
1) α-цепи
2) γ-цепи
3) ε-цепи
4) β-цепи
40. Содержание Hb А2 в крови взрослого человека:
1) 0,5 %
2) 1,5 %
3) 2,5 %
4) 5 %
41. При серповидно-клеточной анемии нарушается структура:
1) альбуминов
2) глобулинов
3) гемоглобина
4) иммуноглобулинов
42. Содержание азота в белках:
1) 5 – 10 %
2) 15 – 18 %
3) 25 – 30 %
4) 35 – 40 %
10
43. Пептидную структуру имеют:
1) тироксин
2) окситоцин
3) вазопрессин
4) адреналин
44. К пептидам относятся:
1) альбумин
2) ансерин
3) карнозин
4) глютелин
45. Гистоны относятся к:
1) сложным белкам
2) простым белкам
3) пептидам
4) алкалоидам
46. Фолдингом белков называется:
1) расщепление на пептиды
2) присоединение к лиганду
3) сворачивание полипептидной цепи
4) выпадение в осадок
47. Олигомерные белки состоят из:
1) одной полипептидной цепи
2) двух и более полипептидных цепей
3) белковой и небелковой части
4) одной глобулы
48. К металлопротеинам относятся:
1) инсулин
2) ферритин
3) глюкагон
4) трансферрин
49. В основу колориметрического метода анализа положен закон:
1) Нюьтона
2) Ламберта-Бугера-Бера
3) Авогадро
4) Фарадея
11
50. Универсальные цветные реакции на белки и аминокислоты:
1) ксантопротеиновая
2) нингидриновая
3) Фоля
4) биуретовая
51. Положительную биуретовую реакцию дают вещества, содержащие
минимум пептидных связей:
1) одну
2) две
3) три
4) пять
52. Принцип метода ксантопротеиновой реакции заключается в:
1) образовании комплекса Руэмена
2) образовании осадка сульфида свинца
3) нитровании ароматических аминокислот
4) образовании комплекса с ионами меди
53. Содержание общего белка в сыворотке крови у взрослых:
1) 20 – 30 г/л
2) 40 – 50 г/л
3) 65 – 85 г/л
4) 90 – 100 г/л
54. Гипопротеинемия наблюдается при:
1) миеломной болезни
2) хронических нефритах
3) алиментарной дистрофии
4) сахарном диабете
55. Для высаливания белков используют:
1) сульфат аммония
2) сахарозу
3) соляную кислоту
4) глюкозу
56. При высаливании белков происходит:
1) увеличение заряда
2) устранение заряда
3) дегидратация молекулы
4) изменение конформации
12
57. Метод гель-фильтрации основан на различиях:
1) молекулярной массы
2) величины заряда
3) размеров молекул
4) растворимости
58. Метод аффинной хроматографии основан на:
1) сродстве к лигандам
2) способности к ионизации
3) величине молекулярной массы
4) растворимости
59. Конечные продукты гидролиза простого белка:
1) нуклеотиды
2) азотистые основания
3) аминокислоты
4) сахароза
60. Гидролиз белков могут вызывать:
1) соли тяжелых металлов
2) кислоты
3) сульфат аммония
4) щелочи
61. Полноту гидролиза белков можно оценить с помощью:
1) электрофореза
2) биуретовой реакции
3) ультрацентрифугирования
4) высаливания
62. В полунасыщенном растворе сульфата аммония выпадают в осадок:
1) альбумины
2) глобулины
3) протамины
4) гистоны
63. При денатурации белков изменяются:
1) молекулярная масса
2) растворимость
3) биологическая активность
4) первичная структура
13
64. Для нативных белков характерны:
1) специфичность взаимодействия с лигандом
2) термостабильность
3) устойчивость к изменению рН
4) электрофоретическая подвижность
65. Для денатурированных белков характерно:
1) наличие водородных связей
2) сохранение пептидных связей
3) потеря первичной, вторичной и третичной структур
4) разрыв пептидных связей
66. Осаждение белков органическими растворителями основано на:
1) величине молекулярной массы
2) амфотерности
3) дегидратации
4) самосборке
ФЕРМЕНТЫ
67. Ферменты денатурируют при температуре:
1) 10 – 200С
2) 80 – 1000С
3) 20 – 300С
4) 30 – 400С
68. Оптимальная температура для ферментов:
1) 50 – 600С
2) 15 – 200С
3) 80 – 1000С
4) 35 – 400С
69. Активатор амилазы слюны:
1) CuSO4
2) NaCl
3) NaOH
4) KOH
14
70. Амилаза слюны катализирует расщепление:
1) триглицеридов
2) нуклеопротеидов
3) крахмала
4) гликогена
71. Активность диастазы мочи по Вольгемуту у взрослых:
1) 0,1 – 1,0 ЕД
2) 3 – 5 ЕД
3) 16 – 64 ЕД
4) 100 – 120 ЕД
72. Активность диастазы мочи повышается при:
1) атеросклерозе
2) сахарном диабете
3) панкреатите
4) инфаркте миокарда
73. Активаторы панкреатической липазы:
1) HCl
2) желчные кислоты
3) фактор Кастла
4) реннин
74. В насыщенном растворе сульфата аммония выпадают в осадок:
1) альбумины
2) фибриноген
3) протамины
4) гистоны
75. В насыщенном растворе хлорида натрия выпадают в осадок:
1) альбумины
2) глобулины
3) протамины
4) гистоны
76. Нингидриновая реакция открывает в белках:
1) пептидные связи
2) ароматические аминокислоты
3) аминогруппу в -положении аминокислот
4) серосодержащие аминокислоты
15
77. Ксантопротеиновая реакция доказывает наличие в белке:
1) серина
2) аланина
3) триптофана
4) тирозина
78. Глобулины выпадают в осадок в:
1) насыщенном растворе сульфата аммония
2) полунасыщенном растворе сульфата аммония
3) насыщенном растворе хлорида натрия
4) полунасыщенном растворе хлорида натрия
79. Альбумины выпадают в осадок в:
1) насыщенном растворе сульфата аммония
2) полунасыщенном растворе сульфата аммония
3) насыщенном растворе хлорида натрия
4) полунасыщенном растворе хлорида натрия
80. Конечные продукты распада крахмала под действием амилазы:
1) глюкоза
2) фруктоза
3) мальтоза
4) сахароза
81. Окраска нерасщепленного крахмала с йодом:
1) желтая
2) коричневая
3) фиолетовая
4) синяя
82. Конечные продукты расщепления крахмала с йодом дают окраску:
1) синюю
2) красно-бурую
3) розовую
4) желтую
83. Небелковая часть фермента, прочно связанная с его белковой частью – это:
1) кофермент
2) холофермент
3) апофермент
4) простетическая группа
16
84. Общие свойства ферментов и неорганических катализаторов:
1) не сдвигают равновесия реакции
2) имеют высокую специфичность
3) не расходуются в процессе реакции
4) их активность не зависит от температуры
85. Максимальная активность ферментов проявляется при рН:
1) кислом, рН = 1,5 – 2,0
2) щелочном, рН = 8,0 – 9,0
3) близком к нейтральному
4) только при рН = 7,0
86. Доказательства белковой природы ферментов:
1) состоят из аминокислот
2) имеют первичную структуру
3) денатурируют под действием температуры
4) имеют низкую молекулярную массу
87. Превращение ферментом субстрата в продукт осуществляется:
1) всей поверхностью молекулы фермента
2) аллостерическим центром
3) каталитическим участком активного центра
4) центром связывания с субстратом
88. Ферменты из класса оксидоредуктаз катализируют:
1) окислительно-восстановительные реакции
2) реакции межмолекулярного переноса атомов,
групп атомов
3) реакции гидролиза
4) реакции присоединения групп по двойным связям
89. Ферменты из класса трансфераз катализируют:
1) окислительно-восстановительные реакции
2) реакции межмолекулярного переноса атомов
3) реакции гидролиза
4) реакции присоединения групп по двойным связям
90. Ферменты из класса гидролаз катализируют:
1) окислительно-восстановительные реакции
2) реакции межмолекулярного переноса атомов
3) реакции гидролиза
4) реакции присоединения групп по двойным связям
17
91. Ферменты из класса лиаз катализируют:
1) окислительно-восстановительные реакции
2) реакции межмолекулярного переноса атомов
3) реакции гидролиза
4) реакции присоединения групп по двойным связям
92. Ферменты из класса изомераз катализируют:
1) окислительно-восстановительные реакции
2) реакции межмолекулярного переноса атомов
3) реакции образования изомерных форм
4) реакции присоединения групп по двойным связям
93. Ферменты из класса лигаз катализируют:
1) перенос групп с участием молекул воды
2) образование новых связей с расходованием АТФ
3) присоединение групп по двойным связям
4) реакции изомеризации молекул
94. Отличия ферментов от неорганических катализаторов:
1) термостабильность
2) высокая субстратная специфичность
3) расходуются в результате катализа
4) зависимость от активаторов и ингибиторов
95. Скорость реакций простых ферментов зависит от:
1) концентрации субстрата
2) концентрации продукта
3) формы молекулы фермента
4) молекулярной массы фермента
96. Международная единица активности фермента – это такое его количество,
которое нарабатывает:
1) 1 моль продукта за 1 минуту
2) 1 мкмоль продукта за 1 минуту
3) 1 мкмоль продукта за 1 секунду
4) 1 моль продукта за 1 секунду
97. Кофакторами ферментов могут являться:
1) липиды
2) углеводы
3) ионы металлов
4) коферментные формы витаминов
18
98. Изоферменты – это множественные формы ферментов, которые:
1) катализируют разные реакции
2) катализируют одну и ту же реакцию
3) различаются по физико-химическим свойствам
4) не различаются по физико-химическим свойствам
99. Наличие изоформ ферментов определяется:
1) тканевыми особенностями метаболизма
2) дифференцировкой тканей в онтогенезе
3) возрастом
4) полом
100. Аллостерические ферменты отличаются от простых ферментов:
1) кинетикой реакций
2) наличием регуляторного центра
3) наличием только одной полипептидной цепи
4) наличием нативной формы в третичной структуре
101. Активность ферментов регулируется в результате:
1) полного гидролиза фермента
2) частичного протеолиза профермента
3) химической модификации
4) изменения локализации фермента в клетке
102. Максимальная активность лактатдегидрогеназы наблюдается в:
1) предстательной железе
2) печени
3) миокарде
4) костях
103. При инфаркте миокарда повышается активность:
1) аспартатаминотрансферазы
2) карбамоилфосфатсинтетазы
3) креатинфосфокиназы МВ
4) креатинфосфокиназы ВВ
104. Относительной (групповой) специфичностью обладают:
1) липаза
2) пепсин
3) уреаза
4) гистидаза
19
105. Ферменты энергию активации субстрата:
1) увеличивают
2) уменьшают
3) не изменяют
4) в одних реакциях снижают, а в других – повышают
106. График по уравнению Лайнуивера-Берка позволяет точно определить:
1) концентрацию фермента
2) концентрацию субстрата
3) рН оптимум
4) константу Михаэлиса
107. Для заместительной терапии используют:
1) лактатдегидрогеназу
2) алкогольдегидрогеназу
3) пепсин
4) гликогенсинтетазу
108. Трипсиноген превращается в активный трипсин с помощью:
1) щавелевой кислоты
2) холестерола
3) энтерокиназы
4) глюкозы
109. Фермент амилаза гидролизует связи:
1) пептидные
2) эфирные
3) α-1,4-гликозидные
4) α-1,6-гликозидные
БИОСИНТЕЗ НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ И БЕЛКОВ
110. Первооткрыватель нуклеиновых кислот:
1) Мульдер
2) Фишер
3) Полинг
4) Мишер
111. Мономер нуклеиновых кислот:
1) аминокислота
2) моносахарид
3) нуклеотид
4) пептид
20
112. В состав ДНК входят следующие нуклеотиды:
1) дТДФ
2) дГМФ
3) дУМФ
4) дЦМФ
113. В состав РНК входят следующие нуклеотиды:
1) дУМФ
2) ТМФ
3) ЦМФ
4) УМФ
114. Первичная структура ДНК и РНК обеспечена связями:
1) гликозидными
2) фосфодиэфирными
3) пептидными
4) гидрофобными
115. Признаки В-формы вторичной структуры ДНК:
1) правозакрученная двойная спираль
2) левозакрученная двойная спираль
3) виток спирали образован 15 парами нуклеотидов
4) шаг спирали равен 3,4 нм
116. В клетках присутствуют следующие виды РНК:
1) тРНК
2) мРНК
3) кРНК
4) sРНК
117. Перенос генетической информации от ДНК к месту синтеза белка
осуществляет:
1) кДНК
2) мРНК
3) тРНК
4) рРНК
118. Структура «клеверный лист» характерна для:
1) третичной структуры ДНК
2) 40 S субъединицы рибосомы
3) тРНК
4) мРНК
21
119. Акцепторный участок на тРНК имеет последовательность нуклеотидов:
1) ГГА
2) ЦАА
3) ЦАЦ
4) ЦЦА
120. Денатурация ДНК сопровождается:
1) гиперхромным эффектом
2) разрушением первичной структуры
3) увеличением вязкости раствора ДНК
4) суперспирализацией двойной спирали ДНК
121. Гибридизацию нуклеиновых кислот используют:
1) для выделения генов
2) в технологии рекомбинантных ДНК
3) при выполнении гидролиза нуклеиновых кислот
4) для осаждения ДНК
122. В состав хроматина входят:
1) гистоны
2) плазмиды
3) триглицериды
4) ДНК
123. Упаковка ДНК в ядре связана с образованием:
1) микросом
2) нуклеосом
3) хроматинового волокна
4) рибосом
124. Рибосомы эукариот состоят из субъединиц:
1) 40 S
2) 30 S
3) 60 S
4) 70 S
125. В биосинтезе ДНК у эукариот участвуют:
1) топоизомераза
2) ДНК-полимераза-альфа
3) транслоказа
4) полинуклеотидфосфорилаза
22
126. Субстраты для синтеза ДНК у эукариот:
1) нуклеотиддифосфаты
2) нуклеотидмонофосфаты
3) дезоксирибонуклеозидтрифосфаты
4) фрагменты Оказаки
127. В состав рибонуклеопротеинов входят:
1) ДНК
2) липиды
3) РНК
4) белки
128. Представители нуклеопротеинов:
1) рибосомы
2) микросомы
3) липосомы
4) хромосомы
129. Продукты полного гидролиза дезоксирибонуклеопротеинов:
1) нуклеозиды
2) пуриновые основания
3) рибоза
4) нуклеотиды
130. При полном гидролизе РНК распадается на:
1) глюкозу
2) аминокислоты
3) рибозу
4) пурины
131. Качественная реакция на рибозу или дезоксирибозу:
1) проба Троммера
2) биуретовая реакция
3) серебряная проба
4) бензидиновая проба
132. Качественная реакция на пуриновые основания:
1) молибденовая проба
2) ксантопротеиновая реакция
3) серебряная проба
4) реакция Фоля
23
133. Мочевая кислота – конечный продукт катаболизма:
1) пиримидиновых оснований
2) циклических аминокислот
3) пуриновых оснований
4) мочевины
134. Концентрация мочевой кислоты в сыворотке взрослого человека:
1) 0,12 – 0,24 ммоль/л
2) 0,8 – 1,2 ммоль/л
3) 5,6 – 10,1 ммоль/л
4) 118,5 – 140,6 мкмоль/л
135. Содержание мочевой кислоты в моче у взрослых:
1) 12,6 – 36,8 ммоль/л
2) 44 – 64 моль/л
3) 1,6–6,4 ммоль/л
4) 25,6 – 28,9 мкмоль/л
136. Определение мочевой кислоты в сыворотке крови используют для
диагностики:
1) заболеваний почек
2) подагры
3) гепатита
4) фенилкетонурии
137. Гиперурикемия наблюдается при:
1) нефрите
2) подагре
3) паренхиматозной желтухе
4) ожирении
138. Гипоурикурия наблюдается при:
1) нефрите
2) гипокортицизме
3) почечной недостаточности
4) В1-авитаминозе
139. Определение мочевой кислоты основывается на реакции с:
1) 2,6-дихлорфенолиндофенолом
2) диазореактивом
3) орто-толуидином
4) фосфорно-вольфрамовым реактивом
24
ВВЕДЕНИЕ В МЕТАБОЛИЗМ. БИОХИМИЯ МЕМБРАН
140. Анаболизмом называется:
1) расщепление органических веществ
2) гидролиз биополимеров
3) биосинтез соединений из молекул-предшественников
4) перенос соединений через мембраны
141. Катаболизмом называется:
1) расщепление сложных веществ на предшественники
2) гидролиз биополимеров до мономеров
3) биосинтез сложных веществ
4) фотосинтез
142. К катаболическим путям относятся:
1) глюконеогенез
2) гликолиз
3) β-окисление жирных кислот
4) трансаминирование
143. К анаболическим путям относятся:
1) декарбоксилирование аминокислот
2) биосинтез жирных кислот
3) глюконеогенез
4) гликогенолиз
144. Конечные продукты метаболизма у человека:
1) глюкоза
2) CO2
3) глицерин
4) мочевина
145. В состав биологических мембран входят:
1) фосфолипиды
2) воска
3) терпеноиды
4) гликолипиды
146. Свойства биологических мембран:
1) симметричность
2) высокое электрическое сопротивление
3) избирательная проницаемость
4) амфотерность
25
147. Функции белков мембран:
1) термоизоляционная
2) транспортная
3) рецепторная
4) энергетическая
148. Фазовое состояние мембранных липидов:
1) твердое
2) аморфное
3) жидкое
4) жидкокристаллическое
149. Белок-липидные комплексы мембран образуются за счет:
1) ковалентных связей
2) гидрофобных взаимодействий
3) электростатических взаимодействий
4) водородных связей
150. Рецепторы для первичных мессенджеров расположены на:
1) ядерной мембране
2) митохондриальной мембране
3) плазматической мембране
4) лизосомальной мембране
151. Биологические функции мембран:
1) запасающая
2) рецепторная
3) сократительная
4) транспортная
152. Свойства клеточных мембран:
1) плохая проницаемость для ионов
2) плохая проницаемость для воды
3) высокое электрическое сопротивление
4) симметричность
153. Виды транспорта веществ через мембрану:
1) облегченная диффузия
2) активный транспорт
3) диализ
4) аксональный ток
26
154. Соотношение белки/липиды во внутренней мембране митохондрий:
1) 4 : 2
2) 4 : 1
3) 1 : 1
4) 1 : 4
155. Соотношение белки/липиды в миелиновой мембране:
1) 4 : 2
2) 4 : 1
3) 1 : 1
4) 1 : 4
БИОЛОГИЧЕСКОЕ ОКИСЛЕНИЕ. ОСНОВЫ БИОЭНЕРГЕТИКИ
156. Тип микросомального окисления:
1) диоксигеназный
2) монооксигеназный
3) оксидазный
4) дегидрогеназный
157. В микросомальном окислении участвуют:
1) цитохромоксидаза
2) НАДФН-цитохром Р-450-редуктаза
3) пероксидаза
4) цитохром Р-450
158. Функции микросомального окисления:
1) транспортная
2) защитная
3) дыхательная
4) энергетическая
159. Активные формы кислорода:
1) супероксидный анион
2) сульфатный анион
3) пероксидный радикал
4) окисленный глутатион
160. Кислородные радикалы усиливают:
1) гипогликемию
2) перекисное окисление липидов
3) распад гликогена
4) повреждения белков
27
161. Антиоксидантные факторы:
1) аскорбиновая кислота
2) соляная кислота
3) пантотеновая кислота
4) витамин Е
162. Ферменты антиоксидантной защиты:
1) глюкозоксидаза
2) глутатион-пероксидаза
3) каталаза
4) транскетолаза
163. Глутатион участвует в антиоксидантной защите за счет наличия в его
структуре:
1) метильной группы
2) гидроксильной группы
3) аминогруппы
4) сульфгидрильной группы
164. Каталаза, выполняя защитную роль, разрушает:
1) пероксидный радикал
2) супероксидный анион
3) глутатион
4) перекись водорода
165. Аутотрофные организмы способны использовать энергию:
1) электрическую
2) механическую
3) солнечную
4) осмотическую
166. Гетеротрофные организмы способны использовать энергию:
1) неорганических веществ
2) солнечную
3) органических веществ
4) минеральных компонентов
167. Аутотрофы синтезируют органические вещества в результате:
1) гликолиза
2) фотосинтеза
3) протеолиза
4) гликогенолиза
28
168. Источники энергии для человека:
1) ферменты
2) углеводы
3) липиды
4) гормоны
169. Энтропия – это:
1) содержание тепла в системе
2) содержание энергии в системе
3) степень неупорядоченности системы
4) потеря тепла в системе
170. Экзергонические реакции протекают с:
1) уменьшением стандартной свободной энергии
2) увеличением стандартной свободной энергии
3) поглощением тепла
4) поглощением энергии
171. Энергопреобразующими мембранами являются:
1) внешняя мембрана митохондрии
2) внешняя мембрана бактерии
3) внутренняя мембрана митохондрии
4) внутренняя мембрана хлоропластов
172. Энергосопрягающими ионами являются:
1) Mg2+
2) Ca2+
3) H+
4) Cl173. К макроэргическим соединениям относятся:
1) глюкоза-6-фосфат
2) фосфоенолпируват
3) жирные кислоты
4) креатинфосфат
174. Разобщение ЦТД и окислительного фосфорилирования АДФ приводит к:
1) гипоксии
2) повышению температуры тела
3) понижению температуры тела
4) мышечной слабости
29
175. Количество макроэргических связей в АТФ:
1) одна
2) две
3) три
4) четыре
176. Универсальное макроэргическое соединение у человека:
1) глюкоза
2) гликоген
3) триглицериды
4) АТФ
177.
Количество
АТФ,
фосфорилирования:
1) 100 %
2) 90 %
3) 75 %
4) 50 %
нарабатываемое
путем
178. В результате функционирования ЦТД образуются:
1) Н20
2) кислород
3) АТФ
4) СО2
179. Цепь тканевого дыхания (ЦТД) в клетке расположена:
1) в ядре
2) на наружной митохондриальной мембране
3) на внутренней митохондриальной мембране
4) в матриксе митохондрий
180. В переносе электронов в ЦТД принимают участие:
1) гидролазы
2) пиридинзависимые дегидрогеназы
3) изомеразы
4) флавинзависимые дегидрогеназы
181. В состав НАД+ входит витамин:
1) В1
2) В2
3) В6
4) РР
30
окислительного
182. В состав ФАД входит витамин:
1) А
2) В1
3) В2
4) Д
183. Компоненты цепи тканевого дыхания:
1) гемоглобин
2) цитохромы
3) холестерин
4) КоQ
184. Цитохромы по своему строению являются:
1) липопротеинами
2) фосфолипидами
3) гликолипидами
4) гемопротеинами
185. Место расположения переносчиков электронов в ЦТД определяет:
1) молекулярная масса
2) растворимость
3) окислительно-восстановительный потенциал
4) форма молекулы
186. Синтез АТФ путем окислительного фосфорилирования сопряжен с:
1) глюконеогенезом
2) синтезом триглицеридов
3) дезаминированием аминокислот
4) цепью тканевого дыхания
187. Основное количество АТФ в клетке синтезируется в:
1) эндоплазматическом ретикулуме
2) ядре
3) лизосомах
4) митохондриях
188. Протонный градиент при переносе электронов по ЦТД генерируется в:
1) матриксе митохондрий
2) межмембранном пространстве митохондрий
3) цитоплазме
4) рибосомах
31
189. Главный внемитохондриальный источник НАДН+Н+ для ЦТД:
1) глюконеогенез
2) пентозо-фосфатный путь
3) цикл трикарбоновых кислот
4) гликолиз
190. Механизм окислительного фосфорилирования объясняет гипотеза:
1) хемиосмотическая
2) химического сопряжения
3) механо-химическая
4) конформационного соответствия
191. АТФ в процессе окислительного фосфорилирования синтезирует:
1) креатинкиназа
2) Na+/K+ –АТФаза
3) гексокиназа
4) АТФ-синтаза
192. При дыхательном контроле скорость дыхания изменяется в зависимости от
концентрации:
1) жирных кислот
2) АДФ
3) креатинфосфата
4) глюкозы
193. Разобщители ЦТД и окислительного фосфорилирования:
1) тироксин
2) инсулин
3) 2,4-динитрофенол
4) холестерол
194. Ингибиторы ЦТД:
1) амитал
2) глицерин
3) серин
4) цианид
195. Активаторы ЦТД:
1) окисленный субстрат
2) АДФ
3) кислород
4) АТФ
32
196. Цикл трикарбоновых кислот (ЦТК) был открыт:
1) Ленинджером
2) Фишером
3) Кребсом
4) Митчеллом
197. ЦТК в клетке протекает:
1) в цитоплазме
2) в митохондриях
3) в ядре
4) на рибосомах
198. В ЦТК утилизируется:
1) аммиак
2) ацетил-КоА
3) мочевая кислота
4) АТФ
199. Субстраты цитратсинтазы:
1) оксалоацетат
2) цитрат
3) ацетил-КоА
4) сукцинат
200. Кофермент изоцитратдегидрогеназы:
1) ФАД
2) НАД+
3) КоQ
4) КоА
201. Реакцию субстратного фосфорилирования в ЦТК катализирует:
1) цитратсинтаза
2) изоцитратдегидрогеназа
3) сукцинатдегидрогеназа
4) сукцинил-КоА-синтетаза
202. Поточную скорость ЦТК определяют:
1) цитратсинтаза
2) аконитаза
3) НАД-изоцитратдегидрогеназа
4) сукцинатдегидрогеназа
33
203. При утилизации 1 молекулы ацетил-КоА в ЦТК нарабатывается молекул
АТФ:
1) 2
2) 4
3) 8
4) 12
204. При гиповитаминозе РР в ЦТД будет нарушена активность:
1) цитратсинтазы
2) НАД-зависимых дегидрогеназ
3) сукцинил-КоА-синтетазы
4) цитохромоксидазы
205. Перенос электронов непосредственно на кислород осуществляет:
1) супероксидисмутаза
2) каталаза
3) пероксидаза
4) цитохромоксидаза
206. Способы образования АТФ:
1) микросомальное окисление
2) перекисное окисление
3) субстратное фосфорилирование
4) окислительное фосфорилирование
207. Цианидами в ЦТД ингибируется:
1) НАД-дегидрогеназа
2) Ко-Q
3) цитохром b
4) цитохромоксидаза
208. При гиповитаминозе В2 в ЦТД нарушена активность:
1) малатдегидрогеназы
2) α-кетоглутаратдегидрогеназы
3) сукцинатдегидрогеназы
4) аконитазы
209. Активная часть молекулы НАД+:
1) аденин
2) пентоза
3) амид никотиновой кислоты
4) фосфорная кислота
34
210. Активная часть молекулы ФАД:
1) метильная группа
2) кетогруппа
3) бензольное кольцо
4) изоаллоксазиновое кольцо рибофлавина
211. Наибольшую величину окислительно-восстановительного потенциала
имеет цитохром:
1) аа3
2) b
3) с1
4) с
212. В ЦТК участвуют ферменты:
1) гексокиназа
2) изоцитратдегидрогеназа
3) лактатдегидрогеназа
4) сукцинатдегидрогеназа
213. НАДН+Н+ образуется в следующих реакциях ЦТК:
1) изоцитратдегидрогеназной
2) α-кетоглутаратдегидрогеназной
3) сукцинатдегидрогеназной
4) фумаразной
214. ФАДН2 образуется в следующей реакции ЦТК:
1) цитратсинтазной
2) изоцитратдегидрогеназной
3) сукцинатдегидрогеназной
4) малатдегидрогеназной
215. α-Кетоглутаратдегидрогеназный комплекс состоит из ферментов:
1) двух
2) трех
3) четырех
4) шести
216. К оксидоредуктазам в ЦТК относятся:
1) цитохромоксидаза
2) липаза
3) сукцинатдегидрогеназа
4) пепсин
35
217. Субстрат сукцинатдегидрогеназы:
1) аланин
2) пируват
3) янтарная кислота
4) яблочная кислота
218. Кофермент сукцинатдегидрогеназы:
1) ТДФ
2) НАД+
3) пиридоксальфосфат
4) ФАД
219. Цитохромоксидаза участвует в:
1) гликолизе
2) ЦТК
3) ПФП
4) ЦТД
220. Цитохромоксидаза переносит:
1) протоны Н+
2) метильные группы
3) электроны
4) ацетильные остатки
221. К макроэргам относятся:
1) глюкозо-6-фосфат
2) фосфоенолпируват
3) 2-фосфоглицерат
4) 1,3-дифосфоглицерат
222. Принцип качественного определения макроэргов:
1) по азотистым основаниям
2) титрометрически
3) по лабильному фосфору
4) по реакции на пентозы
223. Особенности строения цитохромоксидазы:
1) простой белок
2) содержит гем
3) содержит медь
4) содержит цинк
36
224. Локализация цитохромоксидазы в клетке:
1) цитозоль
2) ядро
3) лизосомы
4) митохондрии
225. Роль цитохромов в ЦТД:
1) переносят протоны
2) переносят электроны
3) переносят водород
4) переносят кислород
226. Локализация сукцинатдегидрогеназы в клетке:
1) мембраны ядра
2) цитозоль
3) митохондрии
4) рибосомы
РЕГУЛЯЦИЯ МЕТАБОЛИЗМА. БИОХИМИЯ ГОРМОНОВ
227. Гормоны, регулирующие обмен Са и Р:
1) минералокортикоиды
2) альдостерон
3) паратгормон
4) кальцитонин
228. Гормон кальцитонин синтезируется в:
1) поджелудочной железе
2) щитовидной железе
3) паращитовидных железах
4) корковом веществе надпочечников
229. Гормоны, регулирующие водно-солевой обмен:
1) окситоцин
2) вазопрессин
3) кальцитонин
4) альдостерон
230. Гормоны белковой природы:
1) инсулин
2) тироксин
3) паратгормон
4) кортизол
37
231. Пептидные гормоны:
1) тестостерон
2) гидрокортизон
3) глюкагон
4) соматотропин
232. Гормоны – производные аминокислот:
1) альдостерон
2) тироксин
3) антидиуретический гормон
4) адреналин
233. Гормоны стероидной природы:
1) тестостерон
2) глюкагон
3) кортизон
4) кортикотропин
234. К стероидным гормонам относятся:
1) гидрокортизон
2) глюкагон
3) тироксин
4) эстрадиол
235. Рецепторы к пептидным гормонам находятся:
1) в цитоплазме клетки
2) на поверхности клеточной мембраны
3) в рибосомах
4) в микросомах
236. Рецепторы к стероидным гормонам находятся:
1) в цитоплазме клетки
2) в рибосомах
3) на поверхности клеточной мембраны
4) в митохондриях
237. Вторые посредники при действии пептидных гормонов:
1) ионы кальция
2) протеинкиназа
3) цАМФ
4) фосфатидилхолин
38
238. Роль вторых посредников при действии пептидных гормонов играют:
1) ионы магния
2) инозитолтрифосфат
3) фосфоенолпируват
4) цГМФ
239. Роль аденилатциклазы:
1) синтезирует цАМФ
2) расщепляет цАМФ
3) активирует протеинкиназу
4) фосфорилирует ферменты
240. Гормоны щитовидной железы:
1) альдостерон
2) трийодтиронин
3) адреналин
4) тироксин
241. Особенности строения тироксина:
1) имеет стероидную структуру
2) является производным триптофана
3) содержит йод
4) является производным тирозина
242. При недостатке тироксина у детей развивается заболевание:
1) микседема
2) базедова болезнь
3) кретинизм
4) акромегалия
243. При недостатке тироксина у взрослых развивается заболевание:
1) базедовая болезнь
2) кретинизм
3) квашиоркор
4) микседема
244. Действие физиологических концентраций тироксина:
1) увеличивает синтез нуклеиновых кислот и белка
2) увеличивает отложение Са и Р в костях
3) повышает уровень глюкозы в крови
4) поддерживает энергетическое равновесие
39
245. При гипертиреозе наблюдается:
1) повышение температуры тела
2) понижение температуры тела
3) ожирение
4) похудание
246. При избыточной секреции тироксина наблюдается:
1) возбужденность
2) мышечная слабость
3) деформация скелета
4) повышение уровня холестерина в крови
247. При микседеме наблюдается:
1) понижение температуры тела
2) повышение температуры тела
3) слизеподобный отек тканей
4) умственная и физическая отсталость
248. При кретинизме наблюдается:
1) пучеглазие
2) зоб
3) задержка умственного и физического развития
4) гипергликемия
249. Биологическое действие паратгормона:
1) понижает уровень глюкозы в крови
2) повышает уровень кальция и фосфора в крови
3) понижает уровень кальция и фосфора в крови
4) повышает уровень кальция, но снижает уровень фосфора в крови
250. Ткани-мишени для паратгормона:
1) мышцы
2) почки
3) жировая ткань
4) кости
251. Гормон кальцитонин образуется в:
1) корковом веществе надпочечников
2) поджелудочной железе
3) мозговом веществе надпочечников
4) щитовидной железе
40
252. Главные ткани-мишени для инсулина:
1) эритроциты
2) мышцы
3) жировая ткань
4) мозг
253. Ткани, абсолютно не зависимые от инсулина:
1) эритроциты
2) мышцы
3) жировая ткань
4) мозг
254. Биологическое действие инсулина:
1) снижает концентрацию глюкозы в крови
2) повышает концентрацию глюкозы в крови
3) оказывает анаболическое действие
4) оказывает катаболическое действие
255. Действие инсулина на углеводный обмен:
1) активирует гликолиз
2) активирует глюконеогенез
3) активирует синтез гликогена
4) активирует распад гликогена
256. Биологическое действие глюкагона:
1) увеличивает синтез гликогена
2) увеличивает распад гликогена
3) активирует гликолиз
4) ингибирует гликолиз
257. Глюкагон образуется в:
1) корковым веществе надпочечников
2) мозговом веществе надпочечников
3) α-клетках островков Лангерганса
4) β-клетках островков Лангерганса
258. Представители глюкокортикоидов:
1) глюкагон
2) гидрокортизон
3) альдостерон
4) кортикостерон
41
259. Представители минералокортикоидов:
1) адреналин
2) вазопрессин
3) альдостерон
4) дезоксикортикостерон
260. Ткани-мишени для глюкокортикоидов:
1) кости
2) печень
3) мозг
4) жировая ткань
261. Глюкокортикоиды оказывают действие на:
1) корковое вещество надпочечников
2) мышцы
3) лимфоидную ткань
4) желудочно-кишечный тракт
262. Действие глюкокортикоидов в печени:
1) активируют гликолиз
2) активируют глюконеогенез
3) ингибируют гликолиз
4) ингибируют глюконеогенез
263. Действие глюкокортикоидов в мышцах:
1) активируют гликолиз
2) активируют глюконеогенез
3) ингибируют гликолиз
4) увеличивают синтез гликогена
264. При избытке глюкокортикоидов наблюдается:
1) увеличение отложения жира на конечностях
2) уменьшение отложения жира на конечностях
3) увеличение отложения жира на туловище и лице
4) уменьшение отложения жира на туловище и лице
265. Избыток глюкокортикоидов вызывает:
1) атрофию и слабость мышц
2) отложение гликогена в мышцах
3) усиленный распад белка
4) вымывание кальция из костей
42
266. Минералокортикоиды регулируют:
1) обмен белков, жиров, углеводов
2) обмен кальция и фосфора
3) обмен натрия, калия и воды
4) обмен натрия, кальция и воды
267. Биологическое действие альдостерона в почках:
1) увеличивает реабсорбцию кальция
2) увеличивает реабсорбцию калия
3) увеличивает реабсорбцию натрия
4) уменьшает реабсорбцию натрия
268. Под действием альдостерона происходит:
1) повышение концентрации натрия в крови
2) увеличение концентрации калия в крови
3) увеличение выведения калия с мочой
4) уменьшение артериального давления
269. Избыток глюкокортикоидов наблюдается при:
1) болезни Иценко-Кушинга
2) болезни Конна
3) болезни Аддисона
4) базедовой болезни
270. Избыток минералокортикоидов наблюдается при:
1) синдроме Иценко-Кушинга
2) болезни Конна
3) адреногенитальном синдроме
4) болезни Аддисона
271. Аддисонова болезнь возникает при поражении:
1) щитовидной железы
2) гипофиза
3) мозгового вещества надпочечников
4) коры надпочечников
272. Симптомы болезни Аддисона:
1) пигментация кожи
2) умственная отсталость
3) аритмия
4) гипогликемия
43
273. При аддисоновой болезни наблюдается:
1) гипогликемия
2) гипергликемия
3) паукообразное ожирение
4) умственная отсталость
274. Биологическое действие соматотропного гормона:
1) калоригенное
2) липолитическое
3) анаболическое
4) гипогликемическое
275. К эстрогенам относятся:
1) эстрадиол
2) окситоцин
3) эстриол
4) кортикостерон
276. Биологическое действие эстрогенов:
1) способствуют развитию половых органов
2) увеличивают сальность кожи
3) увеличивают синтез хиломикронов
4) увеличивают синтез гликогена
277. При избытке эстрогенов наблюдается:
1) склонность к тромбозам
2) паукообразное ожирение
3) тяга к соленой пище
4) повышение артериального давления
278. Действие эстрогенов на метаболизм липопротеинов:
1) уменьшают синтез ЛПОНП
2) увеличивают синтез ЛПОНП
3) увеличивают синтез ЛПВП
4) уменьшают синтез ЛПВП
279. К андрогенам относится:
1) пролактин
2) тестостерон
3) антидиуретический гормон
4) альдостерон
44
280. Биологическое действие андрогенов:
1) уменьшают окостенение эпифизарных зон роста
2) усиливают окостенение эпифизарных зон роста
3) увеличивают сальность кожи
4) увеличивают синтез ЛПВП
281. При избытке андрогенов наблюдается:
1) агрессивность
2) тяга к соленой пище
3) низкий рост
4) высокий рост
282. 17-кетостероиды – это:
1) гормоны коры надпочечников
2) гормоны мужских половых желез
3) продукты распада эстрогенов
4) продукты распада андрогенов
283. Повышение 17-кетостероидов в моче наблюдается при:
1) болезни Аддисона
2) синдроме Иценко-Кушинга
3) болезни Паркинсона
4) адреногенитальном синдроме
284. Роль цАМФ в клетке:
1) превращается в АТФ
2) активирует аденилатциклазу
3) предшественник витамина А
4) активирует протеинкиназу А
285. Место образования адреналина:
1) паращитовидные железы
2) мозговое вещество надпочечников
3) -клетки островков Лангерганса поджелудочной железы
4) корковое вещество надпочечников
286. Адреналин по химической природе представляет собой:
1) производное тирозина
2) белок
3) производное триптофана
4) стероидный гормон
45
287. Ткани-мишени для адреналина:
1) мозговое вещество надпочечников
2) сердечно-сосудистая система
3) жировая ткань
4) тонкий кишечник
288. Влияние адреналина на обмен веществ:
1) увеличивает синтез триглицеридов
2) увеличивает гликогенолиз в печени
3) увеличивает распад триглицеридов
4) увеличивает гликогенолиз в мышцах
289. Повышенное образование адреналина наблюдается при:
1) физической нагрузке и стрессе
2) феохромоцитоме
3) синдроме Иценко-Кушинга
4) болезни Аддисона
290. При феохромоцитоме наблюдается:
1) повышение концентрации жирных кислот в крови
2) снижение артериального давления
3) гипогликемия
4) повышение артериального давления
291. При феохромоцитоме в моче обнаруживается:
1) инсулин
2) повышенное содержание адреналина
3) кровяные пигменты
4) билирубин
БИОХИМИЯ ПИТАНИЯ. ВИТАМИНЫ
292. Количество энергии при окислении углеводов:
1) 9,5 ккал/г
2) 7,3 ккал/г
3) 4,7 ккал/г
4) 2,1 ккал/г
293. Количество энергии при окислении жиров:
1) 9,5 ккал/г
2) 7,3 ккал/г
3) 4,2 ккал/г
4) 2,1 ккал/г
46
294. Количество энергии при окислении белков:
1) 9,5 ккал/г
2) 7,3 ккал/г
3) 4,3 ккал/г
4) 2,1 ккал/г
295. Незаменимые компоненты пищи:
1) глюкоза, фруктоза
2) линолевая, линоленовая кислоты
3) витамины, минералы
4) аланин, глицин
296. Суточная потребность в пищевых жирах для взрослых:
1) 100 г
2) 200 г
3) 300 г
4) 400 г
297. Суточная потребность взрослого человека в углеводах:
1) 100 – 200 г
2) 400 – 500 г
3) 200 – 300 г
4) 700 – 800 г
298. Белки с высокой биологической ценностью содержатся в:
1) молоке
2) овощах
3) говядине
4) фруктах
299. Квашиоркор вызван недостаточным поступлением в организм:
1) углеводов
2) жиров
3) белков
4) витаминов
300. К макроэлементам относятся:
1) кальций
2) фосфор
3) селен
4) йод
47
301. К микроэлементам относятся:
1) цинк
2) фтор
3) хлор
4) магний
302. Соотношение белки : жиры : углеводы при сбалансированном питании:
1) 1 : 2 : 4
2) 1 : 2 : 3
3) 4 : 1 : 1
4) 1 : 1 : 4
303. Причины развития гиповитаминозов:
1) повышенное потребление овощей и фруктов
2) повышенная потребность в витамине
3) сбалансированный рацион
4) нарушение всасывания витамина в ЖКТ
304. Для здоровья опасен гипервитаминоз витамина:
1) С
2) К
3) Д
4) В1
305. Коферментная форма тиамина:
1) ФАД
2) НАД+
3) ТДФ
4) ПАЛФ
306. Витамин В1 участвует в метаболизме:
1) липидов
2) углеводов
3) минеральных веществ
4) нуклеиновых кислот
307. Суточная потребность в витамине В1:
1) 15 – 20 мг
2) 60 – 100 мг
3) 2 – 3 мг
4) 10 – 20 мкг
48
308. Авитаминоз витамина В1 приводит к заболеванию:
1) квашиоркор
2) пеллагра
3) бери-бери
4) сахарный диабет
309. Коферментные формы витамина В2:
1) ТДФ, НSКоА
2) ФАД, ФМН
3) НАД+, НАДФ+
4) биотин, ТГФК
310. Коферментные формы витамина В2 участвуют в реакциях:
1) переноса групп
2) синтеза новых молекул
3) гидролиза
4) окислительно-восстановительных
311. Суточная потребность в витамине В2:
1) 20 – 30 мг
2) 1,5 – 2,5 мг
3) 60 – 100 мг
4) 1 – 2 г
312. Коферментные формы витамина РР:
1) ТДФ
2) ФАД
3) НАД+
4) НS-КоА
313. Суточная потребность в витамине РР:
1) 1 – 2 мг
2) 5 – 7 мг
3) 15 – 25 мг
4) 60 – 100 мг
314. Симптомы пеллагры:
1) дерматит
2) полиурия
3) повышенный аппетит
4) куриная слепота
49
315. Коферментные формы витамина В6:
1) ТДФ
2) ФАД
3) НАД+
4) пиридоксальфосфат
316. Коферментные формы витамина В6 участвуют в реакциях:
1) фосфорилирования
2) переаминирования
3) декарбоксилирования
4) окисления
317. Последствия недостатка фолиевой кислоты:
1) лейкопения
2) мегалобластическая анемия
3) полиневрит
4) себорейный дерматит
318. Витамин С хорошо сохраняется:
1) в железной или медной посуде
2) в замороженных продуктах (-18 оС)
3) при tо = 100 оС
4) в вакуумной упаковке
319. К антивитаминам относятся:
1) биотин
2) авидин
3) тиаминаза
4) карнитин
320. Суточная потребность в аскорбиновой кислоте:
1) 10 – 15 мг
2) 60 – 100 мг
3) 30 – 40 мг
4) 1 – 2 г
321. Норма суточной экскреции витамина С с мочой:
1) 70 – 100 мг
2) 20 – 30 мг
3) 200 –300 мг
4) 1 – 2 г
50
322. Основные функции витамина С:
1) участвует в синтезе белка
2) необходим для синтеза коллагена
3) антиоксидант
4) укрепляет иммунную систему
323. Витамин С снижает вероятность возникновения:
1) цинги
2) сердечно-сосудистых заболеваний
3) альбинизма
4) кретинизма
ОБМЕН И ФУНКЦИИ УГЛЕВОДОВ
324. Гомополисахарид тканей человека:
1) хитин
2) гепарин
3) гликоген
4) хондроитин
325. В молекуле гликогена имеются связи:
1) N-гликозидная
2) α-1,4-гликозидная
3) β-1,4-гликозидная
4) α-1,6-гликозидная
326. К гетерополисахаридам относится:
1) крахмал
2) гиалуроновая кислота
3) гликоген
4) целлюлоза
327. Функции углеводов в организме человека:
1) энергетическая
2) транспортная
3) структурная
4) сократительная
328. Содержание углеводов в организме:
1) 1 %
2) 2 %
3) 5 %
4) 10 %
51
329. Биологическая роль гликогена:
1) структурная
2) антитоксическая
3) депо глюкозы
4) депо фруктозы
330. Содержание гликогена в печени:
1) 1 %
2) 6 %
3) 10 %
4) 20 %
331. Преимущественно энергетическую функцию выполняют:
1) глюкоза
2) галактоза
3) крахмал
4) целлюлоза
332. Преимущественно структурную функцию выполняют:
1) гликоген
2) фруктоза
3) гликопротеины
4) гликозаминогликаны
333. Основные дисахариды рациона человека:
1) галактоза
2) сахароза
3) целлюлоза
4) лактоза
334. В состав сахарозы входят:
1) галактоза
2) мальтоза
3) глюкоза
4) фруктоза
335. В состав лактозы входят:
1) глюкоза
2) фруктоза
3) галактоза
4) мальтоза
52
336. В состав мальтозы входит:
1) фруктоза
2) галактоза
3) глюкоза
4) мальтоза
337. Биологическая роль клетчатки:
1) активирует α-амилазу
2) адсорбирует воду в кишечнике
3) увеличивает объем каловых масс
4) служит источником энергии
338. Недостатки употребления этанола:
1) 1 г этанола дает 7 ккал энергии
2) усиливает синтез жиров
3) вызывает гипогликемию
4) токсичность
339. Переваривание углеводов начинается в:
1) ротовой полости
2) желудке
3) 12-перстной кишке
4) тонкой кишке
340. В переваривании углеводов участвуют:
1) амилаза
2) пепсин
3) трипсин
4) амило-1,6-гликозидаза
341. Ферменты переваривания дисахаридов находятся в:
1) желудке
2) 12-перстной кишке
3) тонком кишечнике
4) толстом кишечнике
342. Основные пути образования глюкозы в организме человека:
1) гликолиз
2) распад гликогена
3) глюконеогенез
4) пентозофосфатный путь
53
343. Фосфорилирование глюкозы в печени катализируют:
1) глюкозо-6-фосфатаза
2) гексокиназа
3) фосфорилаза
4) глюкокиназа
344. Активность глюкокиназы обнаружена в:
1) мозге
2) миокарде
3) печени
4) почках
345. Галактоземия связана с недостаточной активностью:
1) гексокиназы
2) гексозо-1-фосфат-уридилилтрансферазы
3) фосфатазы
4) амилазы
346. Эссенциальная фруктозурия обусловлена недостаточной активностью:
1) гексокиназы
2) фруктокиназы
3) фосфофруктокиназы
4) пируваткиназы
347. Врожденная
активностью:
1)
2)
3)
4)
непереносимость фруктозы обусловлена недостаточной
фруктокиназы
фосфофруктокиназы
фруктозо-1-фосфатальдолазы
фосфорилазы
348. Гликолиз в клетке протекает в:
1) ядре
2) митохондриях
3) цитоплазме
4) рибосомах
349. Необратимые реакции гликолиза:
1) гексокиназная
2) альдолазная
3) фосфофруктокиназная
4) лактатдегидрогеназная
54
350. Субстратное фосфорилирование в гликолизе катализируют:
1) гексокиназа
2) фосфоглицераткиназа
3) фосфофруктокиназа
4) пируваткиназа
351. Конечный продукт анаэробного гликолиза:
1) пируват
2) фосфоенолпируват
3) лактат
4) ацетил-КоА
352. Активаторы пируватдегидрогеназного комплекса:
1) инсулин
2) глюкагон
3) НАД+
4) НАДН
353. Энергетика в анаэробном гликолизе – молекулы АТФ:
1) 2
2) 4
3) 8
4) 10
354. Энергетика в аэробном гликолизе – молекулы АТФ:
1) 2
2) 12
3) 24
4) 38
355. Основной путь утилизации пирувата:
1) превращение в лактат
2) окислительное декарбоксилирование
3) спиртовое брожение
4) превращение в малат
356. Глюконеогенезом называют:
1) синтез гликогена из глюкозы
2) превращение глюкозы в этанол
3) превращение глюкозы в лактат
4) синтез глюкозы из неуглеводных предшественников
55
357. Глюконеогенез протекает в:
1) головном мозге
2) миокарде
3) печени
4) корковом слое почек
358. Ферменты окислительной ветви ПФП:
1) глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа
2) лактатдегидрогеназа
3) малатдегидрогеназа
4) 6-фосфоглюконатдегидрогеназа
359. Кофермент транскетолазы:
1) ФАД
2) ТДФ
3) НАД+
4) HS-КоА
360. Метаболиты транскетолазной реакции:
1) седогептулозо-7-фосфат
2) глюкозо-6-фосфат
3) глицеральдегид-3-фосфат
4) фруктозо-1,6-бисфосфат
361. Функции пентозофосфатного пути:
1) синтез АТФ
2) наработка НАДФН
3) синтез пентоз
4) утилизация фруктозы
362. Предшественник синтеза гликогена:
1) глюкоза
2) фруктоза
3) галактоза
4) целлюлоза
363. Распад гликогена катализирует:
1) гексокиназа
2) фосфорилаза
3) транскетолаза
4) альдолаза
56
364. Распад гликогена активируют:
1) инсулин
2) адреналин
3) глюкагон
4) прием пищи
365. Гликогенозы – это нарушение:
1) синтеза гликогена
2) всасывания глюкозы
3) синтеза инсулина
4) распада гликогена
366. К гликогенозам относятся:
1) болезнь Гирке
2) болезнь Нимана-Пика
3) болезнь Иценко-Кушинга
4) болезнь Мак-Ардля
367. Инсулин в организме человека:
1) повышает транспорт глюкозы в клетки
2) активирует глюконеогенез
3) активирует гликолиз
4) снижает синтез гликогена
368. Глюкагон в организме человека активирует:
1) гликолиз
2) гликогенолиз
3) глюконеогенез
4) пентозофосфатный путь
369. Специфические ферменты глюконеогенеза:
1) глюкозо-6-фосфатаза
2) фосфофруктокиназа
3) фосфоенолпируваткарбоксикиназа
4) транскетолаза
370. Митохондриальный фермент глюконеогенеза:
1) лактатдегидрогеназа
2) пируваткарбоксилаза
3) альдолаза
4) глюкозо-6-фосфатаза
57
371. Регуляторные ферменты гликолиза:
1) гексокиназа
2) фосфогексоизомераза
3) альдолаза
4) фосфофруктокиназа
372. В образовании глюкозо-6-фосфата участвуют:
1) гексокиназа
2) глюкокиназа
3) глюкозо-6-фосфатаза
4) гексоизомераза
373. Превращение фосфоенолпирувата в пируват катализирует:
1) пируваткарбоксилаза
2) пируваткиназа
3) пируватдегидрогеназа
4) лактатдегидрогеназа
374. При окислительном декарбоксилировании пирувата образуется:
1) цитрат
2) лактат
3) α-кетоглутарат
4) ацетил-КоА
375. Кофермент глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы:
1) тиаминпирофосфат
2) пиридоксальфосфат
3) ФАД
4) НАДФ+
376. Субстраты гексокиназы:
1) глюкозо-6-фосфат
2) глюкоза
3) фосфоенолпируват
4) фруктоза
377. Активатор глюкокиназы:
1) адреналин
2) АДФ
3) инсулин
4) пируват
58
378. Ингибитор глюкокиназы:
1) гидрокортизон
2) инсулин
3) глюкозо-6-фосфат
4) пируват
379. Осложнения при галактоземии:
1) ожирение
2) олигофрения
3) катаракта
4) кетоацитоз
380. Лимитирующий фермент гликолиза:
1) фосфогексоизомераза
2) фосфофруктокиназа
3) альдолаза
4) лактатдегилрогеназа
381. Ингибиторы пируватдегидрогеназного комплекса:
1) инсулин
2) ацетил-КоА
3) серин
4) НАДН
382. Участие печени в цикле Кори обусловлено протекающим в ней:
1) гликолизом
2) глюконеогенезом
3) липолизом
4) гликогенолизом
383. Продукт фосфорилазной реакции:
1) глюкоза
2) глюкозо-6-фосфат
3) глюкозо-1-фосфат
4) фруктозо-6-фосфат
384. С диагностической целью определяют в крови:
1) аланин
2) 6-фосфоглюконолактон
3) глюкозу
4) пируват
59
385. Методы для определения глюкозы:
1) биуретовый
2) энзиматический
3) метод Илька
4) орто-толуидиновый
386. Принцип энзиматического метода определения глюкозы:
1) окисление глюкозы
2) превращение глюкозы во фруктозу
3) полимеризация глюкозы
4) образование комплекса с орто-толуидином
387. При энзиматическом определении глюкозы используют:
1) пируваткиназу
2) лактатдегидрогеназу
3) триозокиназу
4) глюкозооксидазу
388. Содержание глюкозы в крови у взрослых:
1) 1,5 – 2,5 ммоль/л
2) 3,3 – 6,4 ммоль/л
3) 4,0 – 8,0 ммоль/л
4) 7,5 – 12,5 ммоль/л
389. Депо глюкозы:
1) лактоза
2) крахмал
3) протеогликаны
4) гликоген
390. Гипергликемия наблюдается при:
1) голодании
2) миокардите
3) сахарном диабете
4) стрессе
391. Гипогликемия наблюдается при:
1) ожирении
2) гликогенозах
3) гипотиреозе
4) сахарном диабете
60
392. Содержание пировиноградной кислоты в крови повышается при:
1) ожирении
2) желтухе
3) сахарном диабете
4) гиповитаминозе В1
393. Содержание пировиноградной кислоты в суточной моче у взрослых:
1) 25 – 50 мкмоль
2) 65 – 85 мкмоль
3) 114 – 284 мкмоль
4) 333 – 583 мкмоль
394. При определении пировиноградной кислоты используют реакцию с:
1) биуретовым реактивом
2) Н2SO4
3) CuSO4
4) 2,4-динитрофенилгидразином
395. Содержание глюкозы в крови снижает:
1) адреналин
2) глюкагон
3) тироксин
4) инсулин
396. К гипергликемии приводит:
1) гликолиз
2) синтез гликогена
3) распад гликогена
4) пентозофосфатный путь
ОБМЕН И ФУНКЦИИ ЛИПИДОВ
397. Животные ткани содержат липиды:
1) триглицериды
2) воски
3) фосфолипиды
4) каротиноиды
398. Липиды животных тканей:
1) стероиды
2) сфинголипиды
3) терпеноиды
4) воски
61
399. Липиды крови:
1) триацилглицериды
2) сквален
3) фосфолипиды
4) ланостерин
400. Для резервных липидов характерно:
1) содержатся в мембранах клеток
2) содержатся в жировой ткани
3) не расходуются для энергетических нужд
4) расходуются для энергетических нужд
401. Для протоплазматических липидов характерно:
1) их количество не меняется в зависимости от питания
2) их количество изменяется в зависимости от питания
3) содержатся в мембранах клеток
4) содержатся в жировой ткани
402. К резервным липидам относятся:
1) фосфолипиды
2) холестерин
3) триглицериды
4) сфингофосфолипиды
403. К протоплазматическим липидам относятся:
1) фосфолипиды
2) воски
3) триглицериды
4) сфингофосфолипиды
404. Метод определения общих липидов:
1) колориметрический
2) нефелометрический
3) седиментационный
4) титрометрический
405. В переваривании триглицеридов участвует:
1) триглицеридлипаза
2) липопротеинлипаза
3) фосфолипаза
4) панкреатическая липаза
62
406. В эмульгировании жиров участвуют:
1) фосфолипиды
2) панкреатическая липаза
3) желчные кислоты
4) билирубин
407. В состав триглицеридов входят:
1) жирные кислоты
2) спирт сфингозин
3) фосфорная кислота
4) глицерин
408. К гликолипидам относятся:
1) холестерол
2) цереброзиды
3) ганглиозиды
4) сфингомиелины
409. В состав гликолипидов входят:
1) спирт сфингозин
2) холин
3) углеводный компонент
4) глицерин
410. Фосфолипидами являются:
1) фосфатидилэтаноламин
2) фосфатидилинозитол
3) ацетилхолин
4) фосфохолин
411. К фосфолипидам относится:
1) сфингозин
2) фосфатидная кислота
3) фосфохолин
4) фосфатидилсерин
412. К фосфолипидам не относится:
1) фосфатидилсерин
2) фосфатидилэтаноламин
3) фосфатидилхолин
4) фосфатидная кислота
63
413. В состав фосфолипидов входят:
1) желчные кислоты
2) фосфорная кислота
3) глицерин
4) углеводный компонент
414. Фосфолипиды содержат:
1) ароматические аминокислоты
2) холестерол
3) азотистые основания
4) углеводный компонент
415. Конечные продукты переваривания триглицеридов:
1) фосфорная кислота
2) диглицериды
3) жирные кислоты
4) моноглицериды
416. В состав мицелл при переваривании липидов входят:
1) глицерин
2) билирубин
3) триглицериды
4) желчные кислоты
417. В транспорте липидов в крови участвуют:
1) гемоглобин
2) тромбоциты
3) эритроциты
4) ЛПНП
418. В состав хиломикронов входят:
1) эфиры холестерола
2) триглицериды
3) глицерин
4) моноглицериды
419. Хиломикроны содержат:
1) фосфолипиды
2) спирт сфингозин
3) жирные кислоты
4) эфиры холестерола
64
420. Место образования хиломикронов:
1) сердце
2) жировая ткань
3) слизистая тонкого кишечника
4) лейкоциты
421. Хиломикроны из клеток кишечника диффундируют в:
1) лимфатические капилляры
2) кровеносные капилляры
3) межклеточную жидкость
4) просвет кишечника
422. Хиломикроны – транспортная форма:
1) холестерина к клеткам тканей
2) эндогенных триглицеридов
3) экзогенных триглицеридов
4) холестерина из клеток тканей
423. Расщепление хиломикронов происходит в:
1) печени
2) мозге
3) мышечой ткани
4) селезенке
424. Хиломикроны расщепляет:
1) триглицеридлипаза
2) холестеролэстераза
3) липопротеинлипаза
4) фосфолипаза
425. Место образования ЛПОНП:
1) мышцы
2) жировая ткань
3) гепатоциты
4) эритроциты
426. ЛПОНП – транспортная форма:
1) холестерина к клеткам тканей
2) эндогенных триглицеридов
3) экзогенных триглицеридов
4) холестерина из клеток тканей
65
427. ЛПОНП расщепляет:
1) холестеролэстераза
2) панкреатическая липаза
3) триглицеридлипаза
4) липопротеинлипаза
428. Расщепление ЛПОНП происходит в:
1) мышцах
2) крови
3) жировой ткани
4) печени
429. Место образования ЛПНП:
1) эритроциты
2) жировая ткань
3) плазма крови
4) соединительная ткань
430. ЛПНП – транспортная форма:
1) холестерина к клеткам тканей
2) эндогенных триглицеридов
3) экзогенных триглицеридов
4) холестерина из клеток тканей
431. Содержание ЛПНП повышается при:
1) атеросклерозе
2) гипертиреозе
3) сахарном диабете
4) нефрите
432. Повышение содержания ЛПНП наблюдается при:
1) гипотиреозе
2) акромегалии
3) гастрите
4) гиперкортицизме
433. Содержание ЛПНП снижено при:
1) синдроме Дауна
2) гепатите
3) муковисцидозе
4) тетании
66
434. ЛПВП – транспортная форма:
1) холестерина к клеткам тканей
2) эндогенных триглицеридов
3) экзогенных триглицеридов
4) холестерина из клеток тканей
435. Содержание общего холестерола в ЛПВП:
1) 10 %
2) 16 %
3) 36 %
4) 64 %
436. Содержание белка в ЛПВП:
1) 20 %
2) 30 %
3) 50 %
4) 60 %
437. Липопротеинлипаза расщепляет в хиломикроне:
1) фосфолипиды
2) триацилглицеролы
3) жирные кислоты
4) эфиры холестерина
438. При расщеплении ЛПОНП образуются:
1) хиломикроны
2) ЛПВП
3) ЛПНП
4) мицеллы
439. Фермент триглицеридлипаза участвует в:
1) в расщеплении липидов в ЖКТ
2) в мобилизации липидов из жировой ткани
3) в расщеплении триглицеридов, входящих в состав
липопротеинов
4) в синтезе триглицеридов
440. Стимуляторы липолиза:
1) инсулин
2) глюкагон
3) эстрогены
4) адреналин
67
441. Ненасыщенная жирная кислота:
1) арахиновая
2) липоевая
3) линолевая
4) стеариновая
442. Насыщенная жирная кислота:
1) олеиновая
2) пальмитиновая
3) пальмитоолеиновая
4) арахидоновая
443. Линолевую, линоленовую и арахидоновую жирные кислоты называют:
1) витамином Е
2) витамином Р
3) витамином F
4) витамином В3
444. Активацию жирных кислот катализирует:
1) липаза
2) тиокиназа
3) тиолаза
4) трансацилаза
445. Активная форма жирной кислоты:
1) ацетил-КоА
2) ацил-КоА
3) ацилкарнитин
4) ацетилфосфат
446. β-окисление жирных кислот происходит в:
1) микросомах
2) цитоплазме
3) ядре
4) митохондриях
447. Транспорт жирных кислот в митохондрию осуществляет:
1) карнозин
2) кератин
3) каротин
4) карнитин
68
448. К кетоновым телам относятся:
1) β-оксибутират
2) ацетоацетат
3) β-аланин
4) β-окси-β-метилглутарил КоА
449. Представители кетоновых тел:
1) ацетил-КоА
2) ацетоуксусная кислота
3) ацетон
4) α-кетоглутаровая кислота
450. Кетоновые тела синтезируются в:
1) сердце
2) печени
3) мышцах
4) жировой ткани
451. Насыщенные жирные кислоты:
1) пальмитиновая
2) олеиновая
3) стеариновая
4) пальмитоолеиновая
452. Мононенасыщенные жирные кислоты:
1) стеариновая
2) линолевая
3) пальмитиновая
4) пальмитоолеиновая
453. Количество двойных связей в олеиновой кислоте:
1) одна
2) две
3) три
4) четыре
454. Количество двойных связей в линолевой кислоте:
1) одна
2) две
3) три
4) четыре
69
455. В линоленовой кислоте двойных связей:
1) одна
2) две
3) три
4) четыре
456. Количество двойных связей в арахидоновой кислоте:
1) одна
2) две
3) три
4) четыре
457. Синтез жирных кислот происходит в:
1) митохондриях
2) цитоплазме
3) лизосомах
4) рибосомах
458. В синтезе жирных кислот участвуют:
1) липаза
2) малонил-КоА
3) НАДН
4) НАДФН
459. Участники синтеза жирных кислот:
1) ацетил-КоА
2) сукцинил-КоА
3) синтетаза жирных кислот
4) НАДН
460. Конечный продукт действия синтетазы жирных кислот:
1) масляная кислота
2) олеиновая кислота
3) стеариновая кислота
4) пальмитиновая кислота
461. Источники холестерола в организме:
1) липиды пищи
2) вода
3) синтез в организме
4) витамины
70
462. Метод определения общего холестерола:
1) гравиметрический
2) полярографический
3) колориметрический
4) ферментативный
463. Промежуточные продукты синтеза холестерола:
1) ацетоацетил КоА
2) ацетоацетат
3) β-окси-β-метилглутарил КоА
4) фосфатидная кислота
464. Холестерол является предшественником:
1) стероидных гормонов
2) витамина А
3) витамина С
4) желчных кислот
465. Из холестерола синтезируются:
1) простагландины
2) глюкокортикоиды
3) минералокортикоиды
4) катехоламины
466. Холестерол из организма выводится:
1) с мочой
2) с калом
3) с потом
4) со слюной
467. Функции желчных кислот:
1) участвуют в образовании кетоновых тел
2) стимулируют перистальтику кишечника
3) входят в состав хиломикронов
4) активируют панкреатическую липазу
468. Желчные кислоты – это:
1) форма выведения холестерола
2) компонент мицелл
3) активатор триглицеридлипазы
4) субстрат для синтеза глюкокортикоидов
71
469. Атерогенные липопротеины:
1) хиломикроны
2) ЛПОНП
3) ЛПНП
4) ЛПВП
470. Антиатерогенные липопротеины:
1) хиломикроны
2) ЛПОНП
3) ЛПНП
4) ЛПВП
471. Основные причины атеросклероза:
1) повышение кетоновых тел в крови
2) гиперхолестеролемия
3) нарушение сосудистой стенки
4) повышение секреции НСl в желудке
472. Основные факторы развития атеросклероза:
1) высокое содержание в крови ЛПВП и низкое – ЛПНП
2) высокое содержание в крови ЛПНП и низкое – ЛПВП
3) наличие модифицированных липопротеинов
4) высокое содержание в крови хиломикронов
473. Роль карнитина:
1) перенос жирных кислот из митохондрии в цитоплазму
2) транспорт жирных кислот в крови
3) поддержание онкотического давления в крови
4) транспорт жирных кислот из цитоплазмы в митохондрию
474. Фосфатидная кислота – это:
1) полиненасыщенная жирная кислота
2) промежуточный продукт в синтезе триглицеридов
3) промежуточный продукт в синтезе холестерола
4) представитель фосфолипидов
475. Липиды, содержащиеся в сыворотке крови – это:
1) воска
2) холестерол
3) терпены
4) триацилглицериды
72
476. Содержание общих липидов в сыворотке крови:
1) 15 – 20 г/л
2) 10 – 15 г/л
3) 4 – 8 г/л
4) 2 – 4 г/л
477. Содержание холестерола в сыворотке крови:
1) 2,0 – 3,6 ммоль/л
2) 3,64 – 6,76 ммоль/л
3) 7,0 – 10,0 ммоль/л
4) 10.0 – 12,0 ммоль/л
478. Снижение содержания общих липидов в сыворотке крови наблюдается при:
1) переедании
2) голодании
3) гипертермии
4) гипергликемии
479. Повышение содержания общих липидов в сыворотке крови наблюдается при:
1) голодании
2) альбинизме
3) сахарном диабете
4) анемии
480. Содержание холестерола в организме:
1) 30 – 40 г
2) 50 – 100 г
3) 140 – 150 г
4) 160 – 180 г
481. Количество холестерола, синтезирующегося в организме в сутки:
1) 0,4 – 0,6 г
2) 0,8 – 1,0 г
3) 3 – 5 г
4) 6 – 8 г
482. Количество холестерола, поступающего с пищевыми продуктами:
1) меньше 0,1 г
2) 0,3 – 0,5 г
3) 1 – 2 г
4) 2 – 4 г
73
483. Гиперхолестеролемия отмечается при:
1) гастрите
2) атеросклерозе
3) гипертиреозе
4) миокардите
484. Гипохолестеролемия отмечается при:
1) пневмонии
2) гипертиреозе
3) респираторных заболеваниях
4) циррозе печени
485. Основное место синтеза холестерола:
1) почки
2) печень
3) легкие
4) желудок
486. Из холестерола образуются:
1) пурины
2) желчные кислоты
3) ацетоновые тела
4) витамин С
487. Метод определения содержания ЛПНП:
1) радиометрический
2) колориметрический
3) нефелометрический
4) химический
488. Содержание липопротеинов в сыворотке крови:
1) 0,5 – 0,8 г/л
2) 1 – 3,5 г/л
3) 3,5 – 7,5 г/л
4) 7,5 – 10,5 г/л
489. Место образования ЛПНП:
1) эритроциты
2) жировая ткань
3) плазма крови
4) соединительная ткань
74
490. Содержание ЛПНП в сыворотке крови повышается при:
1) атеросклерозе
2) гипертиреозе
3) сахарном диабете
4) нефрите
ОБМЕН И ФУНКЦИИ АМИНОКИСЛОТ
491. Заменимые аминокислоты:
1) не синтезируются в организме
2) могут быть заменены углеводами
3) могут синтезироваться в организме
4) должны поступать с пищей
492. Незаменимые аминокислоты:
1) изолейцин
2) серин
3) глутамин
4) метионин
493. Заменимые аминокислоты:
1) изолейцин
2) глутамин
3) метионин
4) тирозин
494. Изоэлектрическая точка аминокислоты – это:
1) рН, при котором заряд молекулы равен нулю
2) константа седиментации
3) величина заряд молекулы, при которой рН=7
4) температура кипения раствора
495. Отрицательный азотистый баланс наблюдается:
1) у пожилых людей
2) у детей
3) при белковом голодании
4) при отсутствии в пище заменимых аминокислот
496. Переваривание белков в желудке происходит с участием:
1) соляной кислоты:
2) пепсина
3) пепсиногена
4) липазы
75
497. Ферменты эндопептидазы:
1) относятся к классу оксидоредуктаз
2) являются трансферазами
3) катализируют разрыв пептидной связи
4) участвуют в переваривании белков в ЖКТ
498. Пепсин – это фермент, который:
1) синтезируется в поджелудочной железе
2) вырабатывается в виде пепсиногена
3) активируется серной кислотой
4) активируется соляной кислотой
499. В переваривании белков в ЖКТ участвуют:
1) аминопептидаза
2) пируватдегидрогеназный комплекс (ПДК)
3) трипсин
4) аланинаминотрансфераза
500. Общие пути обмена аминокислот:
1) декарбоксилирование
2) трансаминирование
3) β-окисление
4) гликозилирование
501. Виды дезаминирования аминокислот:
1) восстановительное
2) гидролитическое
3) заместительное
4) межмолекулярное
502. Преобладающий тип дезаминирования аминокислот у человека:
1) восстановительное
2) гидролитическое
3) окислительное
4) протеолитическое
503. Основная аминокислота, подвергающаяся окислительному дезаминированию:
1) глутаминовая
2) аспарагиновая
3) глутамин
4) метионин
76
504. В результате трансметилирования образуются:
1) креатин
2) тироксин
3) серин
4) фосфатидилхолин
505. Трансреаминирование – это:
1) процесс, обратный трансдезаминированию
2) тип декарбоксилирования аминокислот
3) вид транспорта через мембраны
4) метод изучения аминокислот
506. Значение трансаминирования аминокислот:
1) синтез заменимых аминокислот
2) обезвреживание аммиака
3) непрямое дезаминирование аминокислот
4) окислительное дезаминирование аминокислот
507. Витамин-предшественник кофактора трансаминаз:
1) тиамин
2) никотинамид
3) пиридоксин
4) рибофлавин
508. Декарбоксилирование аминокислот – это:
1) перенос молекулы СО2 на кетокислоту
2) расщепление карбоксильной группы
3) реакции разрыва углеродного скелета аминокислот
4) отщепление аминогруппы
509. Кофермент декарбоксилаз аминокислот – производное:
1) тиамина
2) биотина
3) пиридоксина
4) рибофлавина
510. Биологическая роль декарбоксилирования аминокислот:
1) наработка энергии
2) синтез незаменимых аминокислот
3) биосинтез биогенных аминов
4) синтез НАДФН
77
511. γ- аминомасляная кислота:
1) основной медиатор торможения в ЦНС
2) основной возбуждающий медиатор в ЦНС
3) образуется из масляной кислоты
4) образуется при декарбоксилировании глутамата
512. Пути образования аммиака в организме:
1) дезаминирование аминокислот
2) дезаминирование биогенных аминов
3) окисление аминокислот
4) метилирование аминокислот
513. Пути обезвреживание аммиака в головном мозге:
1) тканевое обезвреживание
2) образование аспарагина и глутамина
3) синтез мочевины
4) утилизация в глюконеогенезе
514. Орнитиновый цикл – это:
1) основной путь обезвреживания этанола
2) цикл образования мочевины
3) путь синтеза креатинина
4) путь образования АТФ
515. Первый этап орнитинового цикла:
1) синтез мевалоновой кислоты
2) синтез карбамоилфосфата
3) гидролиз аргинина
4) дезаминирование глутамата
516. Цитруллинурия связана с дефектом фермента:
1) карбамоилфосфатсинтетазы
2) аргининосукцинатсинтетазы
3) цитруллиноксидазы
4) цитруллинтрансферазы
517. Биогенные амины:
1) глутамин
2) серотонин
3) аспарагин
4) гистамин
78
518. Биогенные амины синтезируются при:
1) α-декарбоксилировании аминокислот
2) β-декарбоксилировании аминокислот
3) при синтезе белка
4) при дезаминировании аминокислот
519. Основной путь синтеза мочевины – это:
1) восстановительное аминирование
2) образование аммонийных солей
3) орнитиновый цикл
4) γ-глутамильный цикл
520. Серосодержащая аминокислота:
1) серин
2) метионин
3) лизин
4) креатин
521. Положительную биуретовую реакцию дают:
1) свободные аминокислоты
2) дипептиды
3) полипептиды
4) нуклеиновые кислоты
522. Универсальный донор метильных групп:
1) изолейцин
2) метионин
3) S-аденозилметионин
4) серин
523. Образование аммонийных солей происходит в:
1) мышцах
2) головном мозге
3) печени
4) почках
524. Дикарбоновые аминокислоты – это:
1) аминокислоты с двумя атомами углерода
2) спирты с двумя карбоксильными группами
3) аминокислоты с двумя карбоксильными группами
4) пальмитиновая и стеариновая кислоты
79
525. Ароматические аминокислоты – это:
1) тирозин и триптофан
2) лизин и аланин
3) серин и цистеин
4) глутамин и аспарагин
526. Трансаминирование – это:
1) отщепление NH2 группы от аминокислот в виде NH3
2) перенос NH2 группы на аминокислоту
3) перенос NH2 группы с аминокислоты на кетокислоту
4) перенос молекулы аммиака на кетокислоту
527. Трансаминирование катализируют ферменты:
1) глутаминаза
2) глутаматдегидрогеназа
3) аланинаминотрансфераза
4) аспартатаминотрансфераза
528. Коферменты трансаминаз:
1) тиаминдифосфат
2) пиридоксальфосфат
3) уридиндифосфат
4) пиридоксаминфосфат
529. АлАТ катализирует реакцию переноса аминогруппы на:
1) оксалоацетат
2) -кетоглутарат
3) пируват
4) ацетоацетат
530. В реакции, катализируемой АлАТ, образуется:
1) цитрат
2) ацетоацетат
3) пируват
4) оксалоацетат
531. АсАТ катализирует реакцию переноса аминогруппы на:
1) оксалоацетат
2) -кетоглутарат
3) пируват
4) ацетоацетат
80
532. Наибольшая активность АсАТ отмечается в:
1) почках
2) кишечнике
3) сердце
4) легких
533. Активность АсАТ в сыворотке крови:
1) 0,10 – 0,68 ммоль/лч
2) 0,75 – 1,30 ммоль/лч
3) 0,10 – 0,45 ммоль/лч
4) 0,60 – 1,50 ммоль/лч
534. Определение активности АсАТ используется для диагностики:
1) гепатита
2) острого панкреатита
3) сахарного диабета
4) инфаркта миокарда
535. Метод определения АлАТ основан на:
1) образовании тирозина
2) образовании гидразона пирувата
3) появлении аммиака
4) накоплении свободной глюкозы
536. Определение активности АлАТ используется для диагностики:
1) гепатита
2) острого панкреатита
3) сахарного диабета
4) инфаркта миокарда
537. Активность АлАТ в сыворотке крови:
1) 0,10 – 0,45 ммоль/лч
2) 0,25 – 0,90 ммоль/лч
3) 0,10 – 0,68 ммоль/лч
4) 0,50 –1,20 ммоль/лч
538. Основная форма остаточного азота в крови:
1) мочевая кислота
2) креатинин
3) мочевина
4) аминокислоты
81
539. Мочевина синтезируется в:
1) почках
2) тонком кишечнике
3) печени
4) сердце
540. Мочевина является:
1) продуктом распада азотистых оснований
2) продуктом обезвреживания аммиака
3) патологическим компонентом мочи
4) источником азота в организме
541. Уменьшение количества мочевины в крови отмечается при:
1) диете, богатой белком
2) распаде белка в тканях
3) циррозе печени
4) заболеваниях почек
542. Повышенное содержание мочевины в крови наблюдается при:
1) недостатке белка в пище
2) заболеваниях печени
3) заболеваниях почек
4) повышенном распаде белков
543. Содержание мочевины в крови:
1) 2,5 – 5,0 ммоль/л
2) 2,5 – 8,33 ммоль/л
3) 5,0 – 10,0 ммоль/л
4) 10,0 – 20,0 ммоль/л
544. Из организма человека с мочой в сутки выводится мочевины:
1) 120 –300 ммоль
2) 333 – 583 ммоль
3) 50 – 150 ммоль
4) 400 – 800 ммоль
82
БИОХИМИЯ НЕРВНОЙ СИСТЕМЫ
545. Структурные элементы нервной ткани:
1) гепатоциты
2) лейкоциты
3) нейроны
4) клетки глии
546. Функции клеток глии:
1) трофическая
2) каталитическая
3) сократительная
4) гормональная
547. Функции глиальных клеток:
1) опорная
2) сократительная
3) генерирующая
4) изоляционная
548. Глиальный индекс в коре больших полушарий:
1) 0,1 – 0,3
2) 0,5 – 1,5
3) 1,3 – 4,7
4) 15 – 45
549. Методы разделения нейронов и глии:
1) микроманипуляции
2) седементации
3) цитохимии
4) гель-фильтрации
550. Содержание белка в миелине ЦНС:
1) 10% сухой массы
2) 20% сухой массы
3) 30% сухой массы
4) 40% сухой массы
551. Основные белки миелина:
1) нейроглобулин
2) протеолипид Фолча
3) нейроальбумин
4) протеолипид Вольгрема
83
552. Содержание липидов в миелине ЦНС:
1) 10% сухой массы
2) 30% сухой массы
3) 50% сухой массы
4) 70% сухой массы
553. Содержание гликогена в ЦНС:
1) 0,1 %
2) 1 %
3) 2 %
4) 5 %
554. Функции аксонального плазматического тока:
1) передача метаболической информации внутри нейрона
2) транспорт трофических веществ в тело нейрона
3) генерация нервного импульса
4) адгезия клеток
555. Не мигрируют с аксональным током плазмы:
1) митохондрии
2) ДНК
3) нуклеотиды
4) синаптические пузырьки
556. Скорость ретроградного транспорта:
1) 50-100 мм/сут.
2) 100-200 мм/сут.
3) 200-300 мм/сут.
4) 400-500 мм/сут.
557. Быстрый антероградный транспорт связан с:
1) митохондриями
2) микротрубочками
3) микросомами
4) нейрофиламентами
558. В быстром антероградном транспорте участвуют:
1) ядра
2) липосомы
3) митохондрии
4) синаптические пузырьки
84
559. Скорость быстрого антероградного транспорта:
1) 100 мм/сут.
2) 200 мм/сут.
3) 300 мм/сут.
4) 400 мм/сут.
560. Скорость медленного антероградного транспорта:
1) 1 мм/сут.
2) 10 мм/сут.
3) 50 мм/сут.
4) 75 мм/сут.
561. Гематоэнцефалический барьер присутствует в:
1) гипоталамусе
2) таламусе
3) гипофизе
4) мозжечке
562. Общие особенности метаболизма в нервной ткани:
1) высокая интенсивность
2) слабая регулируемость
3) преобладание анаэробных процессов
4) отличие метаболизма тел и отростков нервных клеток
563. Основное метаболическое «топливо» для клеток головного мозга:
1) жирные кислоты
2) глюкоза
3) аминокислоты
4) фруктоза
564. Особенности углеводного обмена в нервной ткани:
1) преимущественно аэробный метаболизм глюкозы
2) высокая концентрация гликогена
3) низкая активность ферментов пентозофосфатного пути
4) зависимость от инсулина
565. Особенности углеводного обмена в головном мозге:
1) основной субстрат утилизации – глюкоза
2) основной субстрат утилизации – гликоген
3) нечувствительность к инсулину
4) зависимость от глюконеогенеза
85
566. Основной путь метаболизма глюкозы в головном мозге:
1) пентозофосфатный путь
2) глюконеогенез
3) анаэробный гликолиз
4) аэробный гликолиз
567. Особенности гликолиза в головном мозге:
1) чувствительность к действию инсулина
2) важная роль гексокиназы
3) синхронность регуляции ключевых ферментов
4) невысокая скорость
568. Особенности энергетического обмен в нервной ткани:
1) высокая интенсивность
2) низкая интенсивность
3) синтеза АТФ путем окислительного фосфорилирования
4) синтеза АТФ путем субстратного фосфорилирования
569. Особенности энергетического обмена в головном мозге:
1) высокая интенсивность
2) низкая интенсивность
3) пластичность
4) высокое потребление кислорода
570. Особенности ЦТК в головном мозге:
1) высокая интенсивность
2) анаплеротические функции
3) слабая регулируемость
4) наличие ГАМК – шунта
571. Самая высокая скорость потребления кислорода в:
1) среднем мозге
2) мозжечке
3) таламусе
4) коре больших полушарий
572. Основное количество АТФ в головном мозге расходуется на:
1) синтез белков
2) аксональный транспорт
3) синтез миелина
4) поддержание ионных градиентов
86
573. Для метаболизма жирных кислот в головном мозге наиболее характерно:
1) бета-окисление
2) биосинтез
3) омега-окисление
4) ацилирование
574. Быстро обновляется в головном мозге:
1) холестерол
2) сфингомиелин
3) фосфатидилхолин
4) фосфатидилсерин
575. Медленно обновляется в головном мозге:
1) каротиноиды
2) холестерол
3) фосфатидилхолин
4) сфингомиелин
576. В мозге большинство цереброзидов локализуется в:
1) нейронах
2) гематоэнцефалическом барьере
3) миелиновой оболочке
4) таламусе
577. В мозге большинство ганглиозидов локализуется в:
1) миелиновой оболочке
2) стволе мозга
3) глие
4) нейронах
578. Функциональная роль ганглиозидов в ЦНС:
1) образование миелина
2) синтез нейромедиаторов
3) регуляция активности Na,К-АТФазы
4) образование ансамблей нейронов
579. Основные липидные фракции протеолипида Фолча:
1) цереброзиды
2) фосфолипиды
3) хиломикроны
4) карнитин
87
580. Простые белки головного мозга:
1) миоглобин
2) нейроальбумины
3) протамины
4) нейросклеропротеины
581. Нейроспецифические белки:
1) белок S-50
2) белок S-100
3) миозин
4) белок 14-3-2
582. Функциональная роль нейроспецифического белка S-100:
1) формирование миелиновых оболочек
2) секреция ликвора
3) регуляция ионных каналов
4) связывание ионов кальция
583. Функции нейропептидов:
1) энергетическая
2) нейромодуляторы
3) дистантные регуляторы
4) пластический материал
584. Срок полураспада большинства нейропептидов:
1) секунды – минуты
2) минуты – часы
3) часы – сутки
4) сутки – месяц
585. Содержание свободных аминокислот в головном мозге в сравнении с
плазмой крови:
1) в 10 раз ниже
2) в 2 раза ниже
3) в 2 раза выше
4) в 10 раз выше
586. Основа пула свободных аминокислот головного мозга:
1) глицин
2) валин
3) глутамат
4) аспартат
88
587. Пул свободных аминокислот головного мозга характеризуется:
1) лабильностью
2) постоянством уровней аминокислот
3) содержанием оксипроизводных аминокислот
4) региональностью в различных отделах
588. Ароматические аминокислоты в мозге являются предшественниками:
1) катехоламинов
2) серотонина
3) ГАМК
4) таурина
589. Функции аминокислот в нервной ткани:
1) энергетическая
2) пластическая
3) нейротрансмиттерная
4) транспортная
590. Нейромедиатор – это вещество, которое:
1) синтезируется в нейроне
2) содержится в митохондриях
3) содержится в пресинаптических окончаниях
4) высвобождается в лимфатическую систему
591. К нейромедиаторам относятся:
1) аланин
2) серин
3) норадреналин
4) серотонин
592. Функции нейромедиаторов выполняют:
1) моноамины
2) аминокислоты
3) белки
4) гликолипиды
593. В ЦНС ацетилхолин сосредоточен в:
1) базальных ганглиях
2) мозжечке
3) таламусе
4) ликворе
89
594. В синтезе ацетилхолина принимает участие:
1) АлАТ
2) АсАТ
3) моноаминоксидаза
4) ацетил-КоА-синтетаза
595. Дофамин синтезируется из:
1) аланина
2) серина
2) тирозина
3) глутамина
596. Норадреналин синтезируется из:
1) глицина
2) пролина
3) тирозина
4) триптофана
597. Превращение дофамина в норадреналин катализирует:
1) дофаминдекарбоксилаза
2) дофамин-ß-гидроксилаза
3) дофаминтрансаминаза
4) дофаминсинтетаза
598. В катаболизме биогенных аминов участвует:
1) моноаминоксидаза
2) цитохромоксидаза
3) каталаза
4) пероксидаза
599. Серотонин участвует в регуляции:
1) артериального давления:
2) секреции ликвора
3) температуры тела
4) сна
600. Серотонин синтезируется из:
1) метионина
2) треонина
3) тирозина
4) триптофана
90
601. В синтезе серотонина участвуют:
1) моноаминооксидаза
2) триптофангидроксилаза
3) глутаматдекарбоксилаза
4) 5-окситриптофандекарбоксилаза
602. ГАМК синтезируется из:
1) серина
2) глицина
3) триптофана
4) глутамата
603. ГАМК относится к:
1) нейромедиаторам торможения
2) нейромедиаторам возбуждения
3) нейропептидам
4) гормонам
604. Наиболее высокая концентрация ГАМК в:
1) мозжечке
2) спинном мозге
3) черной субстанции
4) бледном шаре
605. Возбуждающие нейромедиаторы:
1) ГАМК
2) глицин
3) глутамат
4) аспартат
606. Тормозные нейромедиаторы:
1) серин
2) глицин
3) глутамин
4) ГАМК
607. Величина потенциала покоя составляет:
1) + 75 мВ
2) + 50 мВ
3) – 50 мВ
4) – 75 мВ
91
608. Перехваты Ранвье в отростках нейронов являются:
1) элементами синапса
2) центрами электрической активности
3) местом образования визикул
4) местом локализации ионных каналов
609. Основные компоненты ультраструктуры химических синапсов:
1) ядро
2) матрикс
3) пресинаптическая область
4) постсинаптическая область
610. Ширина синаптической щели в центральных синапсах:
1) 1 – 2 нм
2) 5 – 10 нм
3) 20 – 40 нм
4) 50 – 100 нм
611. Ширина синаптической щели в нервно-мышечных синапсах:
1) 1 – 2 нм
2) 5 – 10 нм
3) 10 – 20 нм
4) 50 – 100 нм
612. Механизм секреции нейромедиаторов объясняет теория:
1) «ключ – замок»
2) механо-химическая
3) квантово-везикулярная
4) индуцированного соответствия
613. Физиологическая единица действия медиатора:
1) квант
2) молекула
3) моль
4) вольт
614. Рецепторы в синапсе расположены на:
1) везикулах
2) постсинаптической мембране
3) в синаптической щели
4) пресинаптической мембране
92
615. Для постсинаптических рецепторов характерны:
1) специфичность к лигандам
2) специфичность к нуклеотидам
3) ионная специфичность
4) универсальность
616. Формирование нейрологической памяти локализовано:
1) в коре больших полушарий
2) в таламусе
3) в стриатуме
4) не имеет строгой локализации
617. Этапы нейрологической памяти:
1) начальная
2) кратковременная
3) локальная
4) промежуточная
618. Длительность кратковременной памяти:
1) миллисекунды – минуты
2) минуты – часы
3) часы – сутки
4) сутки – месяцы
619. Длительность промежуточной памяти:
1) миллисекунды – минуты
2) секунды – часы
3) секунды – сутки
4) часы – сутки
620. Функции ликвора:
1) механическая защита мозга
2) транспорт биологически активных веществ
3) электрический изолятор
4) метаболическая связь нейронов и глии
621. Основное место образования ликвора:
1) боковые желудочки мозга
2) глиальные клетки
3) сосудистые сплетения мозга
4) 3 и 4 желудочки мозга
93
622. Количество ликвора у взрослого человека:
1) 10 – 20 мл
2) 30 – 40 мл
3) 75 – 100 мл
4) 100 – 150 мл
623. Скорость образования ликвора:
1) 100 – 150 мл/сутки
2) 250 – 900 мл/сутки
3) 350 – 750 мл/сутки
4) 500 – 1500 мл/сутки
624. Для получения ликвора используют пункции:
1) краниальную
2) люмбальную
3) цистернальную
4) арахноидальную
625. Содержание общего белка в ликворе:
1) 0,05 – 0,15 г/л
2) 0,10 – 0,20 г/л
3) 0,15 – 0,33 г/л
4) 0,25 – 0,50 г/л
626. Содержание глюкозы в ликворе:
1) 1,5 – 2,5 ммоль/л
2) 2,0 – 4,0 ммоль/л
3) 2,50 – 4,15 ммоль/л
4) 2,78 – 5,55 ммоль/л
627. Содержание хлоридов в ликворе:
1) 20 – 30 ммоль/л
2) 40 – 80 ммоль/л
3) 50 – 100 ммоль/л
4) 120 –130 ммоль/л
628. Гиперпротеинорахия отмечается при:
1) болезни Альцгеймера
2) менингите
3) кровоизлиянии в мозг
4) болезни Паркинсона
94
БИОХИМИЯ ОРГАНОВ И ТКАНЕЙ
629. Свойства прямого билирубина:
1) плохо растворим в воде
2) хорошо растворим в воде
3) представляет собой комплекс с глюкуроновой кислотой
4) не определяется прямой реакцией с диазореактивом
630. При распаде гема образуется:
1) мезобилирубин
2) уробилиноген
3) билирубин
4) гемоглобин
631. Основная часть гема распадается в:
1) почках
2) селезенке
3) костном мозге
4) головном мозге
632. В печени осуществляется синтез:
1) альбуминов
2) стероидных гормонов
3) инсулина
4) кетоновых тел
633. Промежуточный продукт превращения билирубина в тонком кишечнике:
1) вердоглобин
2) уробилиноген
3) стеркобилиноген
4) биливердин
634. Билирубин обезвреживается в печени путем коньюгации с:
1) серной кислотой
2) глюкуроновой кислотой
3) глутамином
1) глицином
635. Причина паренхиматозной желтухи:
1) повышенный гемолиз эритроцитов
2) закупорка общего желчного протока
3) вирусный гепатит
4) рак головки поджелудочной железы
95
636. Билирубин – конечный продукт распада:
1) нуклеиновых кислот
2) белков
3) гемоглобина
4) стероидов
637. Метод количественного определения билирубина основан на:
1) осаждении билирубина денатурирующими агентами
2) взаимодействии с диазореактивом
3) электрофорезе в полиакриламидном геле
4) взаимодействии с орто-толуидином
638. Содержание общего билирубина в сыворотке крови:
1) 2,78 – 5,55 ммоль/л
2) 4,0 – 8,0 ммоль/л
3) 8,55 – 20,52 мкмоль/л
4) 56,8 – 113,6 мкмоль/л
639. Содержание общего билирубина в крови повышается при:
1) инфаркте миокарда
2) закупорке желчных протоков
3) гемолизе эритроцитов
4) гипертиреозе
640. При гемолитической желтухе обнаруживается:
1) отсутствие билирубина в моче
2) повышение непрямого билирубина в крови
3) повышение прямого билирубина в крови
4) повышение непрямого билирубина в крови
641. При паренхиматозной желтухе обнаруживается:
1) появление холестерола в моче
2) повышение глюкозы в крови
3) повышение общего билирубина в крови
4) повышение лактата в крови
642. При механической желтухе обнаруживается:
1) появление билирубин в моче
2) повышение общего билирубина крови
3) повышение холестерола крови
4) повышение лактата крови
96
643. 75 % буферной ѐмкости крови приходится на долю буферной системы:
1) фосфатной
2) белковой
3) гемоглобиновой
4) бикарбонатной
644. Доля белков в сухом остатке плазмы крови:
1) 1,5 – 2,5 %
2) 0,5 –2,0 %
3) 6,5 –8,5%
4) 9,0 – 10 %
645. Синтез белков плазмы крови осуществляется в:
1) селезенке
2) поджелудочной железе
3) сердце
4) печени
646. Функции альбуминов сыворотки крови:
1) поддержание онкотического давления крови
2) обезвреживание эндогенных метаболитов
3) участие в свертывании крови
4) транспорт жирных кислот
647. Митохондрии отсутствуют в:
1) лейкоцитах
2) лимфоцитах
3) эритроцитах
4) гранулоцитах
648. Изменение процентного соотношения белковых фракций в сыворотке крови – это:
1) гиперпротеинемия
2) гипопротеинемия
3) нормопротеинемия
4) диспротеинемия
649. Молекулярная масса гемоглобина:
1) 6 800 Да
2) 68 000 Да
3) 680 000 Да
4) 6 800 000 Да
97
650. В эритроцитах взрослого человека преобладает:
1) Нb Р
2) Нb F
3) Нb А
4) Нb А2
651. Гемоглобин взрослого человека Нb А состоит из субъединиц:
1) α2 β2
2) α2 γ2
3) α2 δ2
4) α2 ν2
652. Гемоглобин, не связанный с кислородом, называется:
1) оксигемоглобином
2) дезоксигемоглобином
3) карбоксигемоглобином
4) карбгемоглобином
653. Гемоглобин относится к:
1) нуклеопротеинам
2) липопротеинам
3) хромопротеинам
4) гликопротеинам
654. При угнетении биологического окисления возникает гипоксия:
1) дыхательная
2) тканевая
3) циркуляторная
4) гемическая
655. Гемический тип гипоксии возникает при:
1) нарушении проходимости дыхательных путей
2) нарушении кровообращения
3) понижении уровня кислорода во вдыхаемом воздухе
4) при анемиях
656. В транспорте железа участвует:
1) миоглобин
2) трансферрин
3) церулоплазмин
4) ферритин
98
657. Железо депонируется в организме в:
1) почках
2) сердце
3) селезенке
4) поджелудочной железе
658. В процессе гемостаза участвуют:
1) плазминоген
2) фибриноген
3) тканевой тромбопластин
4) плазмин
659. Основные ионы внутриклеточной жидкости:
1) катионы Na+
2) катионы К+
3) анионы Cl4) анионы РО4 –
660. Функции ионов кальция в организме:
1) регуляция кислотно-основного равновесия
2) участие в проведении нервного импульса
3) участие в процессах свертывания крови
4) создание электрохимического потенциала на мембранах
661. Функция ионов фосфора в организме:
1) участие в свертывании крови
2) проведение нервного импульса
3) мембранный транспорт
4) участие в синтезе макроэргов
662. Функции почек:
1) обезвреживающая
2) поддержание кислотно-основного равновесия
3) выделительная
4) защитная
663. Детоксикация аммиака с образованием аммонийных солей происходит в:
1) печени
2) почках
3) селезенке
4) толстом кишечнике
99
664. В регуляции водно-солевого обмена участвуют:
1) кортизол
2) альдостерон
3) вазопрессин
4) тиреотропный гормон
665. Место синтеза альдостерона:
1) печень
2) почки
3) гипофиз
4) надпочечники
666. Место действия альдостерона:
1) надпочечники
2) печень
3) почки
4) гипоталамус
667. Ангиотензин II вызывает:
1) увеличение реабсорбции Na+ в почках
2) уменьшение реабсорбции Na+ в почках
3) сужение сосудов
4) расширение сосудов
668. Механизм действия предсердного натрийуретического фактора:
1) уменьшает диурез
2) уменьшает реабсорбцию Na+ в почках
3) оказывает сосудосуживающее действие
4) оказывает сосудорасширяющее действие
669. Основной путь получения энергии в почках:
1) гликолиз
2) пентозофосфатный путь
3) β-окисление жирных кислот
4) катаболизм аминокислот
670. В норме в моче содержатся:
1) глюкоза
2) мочевина
3) креатинин
4) билирубин
100
671. Патологический компонент мочи:
1) фосфаты
2) желчные пигменты
3) мочевина
4) пировиноградная кислота
672. При патологии в моче обнаруживаются:
1) креатинин
2) белок
3) фосфаты
4) глюкоза
673. Патологические компоненты мочи:
1) индикан
2) кровь
3) билирубин
4) сульфаты
674. Суточный диурез у взрослых:
1) 1500 мл у женщин и мужчин
2) 1200 мл у мужчин и 1500 мл у женщин
3) 1200 мл у женщин и 1500 мл у мужчин
4) 500 мл у женщин и 800 мл у мужчин
675. Полиурия наблюдается при:
1) хронических нефритах
2) острых нефритах
3) несахарном диабете
4) цистите
676. Цвет мочи изменяют:
1) кровяные пигменты
2) глюкоза
3) кетоновые тела
4) желчные пигменты
677. Красный или розово-красный цвет мочи обусловлен:
1) кетоновыми телами
2) гематурией
3) гемоглобинурией
4) глюкозурией
101
678. рН мочи при смешанной пище:
1) нейтральная
2) слабощелочная
3) сильно кислая
4) слабокислая
679. Снижение кислотности мочи наблюдается при:
1) голодании
2) вегетарианской диете
3) сахарном диабете
4) несахарном диабете
680. Щелочная реакция мочи наблюдается при:
1) голодании
2) вегетарианской диете
3) сахарном диабете
4) циститах
681. Мутность мочи вызывают:
1) гной
2) белок
3) глюкоза
4) кетоновые тела
682. Протеинурия наблюдается при:
1) повышении артериального давления
2) сахарном диабете
3) нефрозах
4) голодании
683. В моче обнаруживается белок при:
1) низком артериальном давления
2) сахарном диабете
3) нефрозах
4) беременности
684. Для обнаружения белка в моче применяют реакции с:
1) сульфосалициловой кислотой
2) иодом
3) азотной кислотой
4) диазореактивом
102
685. Белок мочи с сульфосалициловой кислотой дает:
1) сине-фиолетовую окраску
2) розово-красную окраску
3) помутнение жидкости
4) белое кольцо на границе раздела жидкостей
686. Белок мочи с концентрированной азотной кислотой дает:
1) помутнение жидкости
2) розово-красную окраску
3) белое кольцо на границе раздела жидкостей
4) сине-фиолетовую окраску
687. Повышение содержания кетоновых тел в моче наблюдается при:
1) голодании
2) сахарном диабете
3) нефрозах
4) фенилкетонурии
688. Для обнаружения кровяных пигментов в моче применяется:
1) бензидиновая проба
2) 2,4-динитрофенилгидразин
3) проба Квика-Пытеля
4) диазореактив
689. Глюкозурия наблюдается при:
1) гликогенозах
2) сахарном диабете
3) фенилкетонурии
4) голодании
690. Накопление кетоновых тел в крови наблюдается при:
1) ожирении
2) голодании
3) сахарном диабете
4) микседеме
691. Миофибриллярные белки мышечной ткани:
1) тропомиозин
2) тропопин
3) гемоглобин
4) миоглобин
103
692. В мышечном сокращении участвуют белки:
1) актин
2) гемоглобин
3) миозин
4) миоглобин
693. Источник энергии для интенсивных мышечных сокращений:
1) аргининфосфат
2) креатинфосфат
3) ацетилфосфат
4) 1,3- дифосфоглицерат
694. В регуляции мышечного сокращения принимают участие ионы:
1) фосфора
2) магния
3) железа
4) кальция
695. В коллагене преобладают:
1) глицин
2) триптофан
3) пролин
4) серин
696. Молекула коллагена содержит полипептидных цепей:
1) две
2) три
3) четыре
4) пять
697. Полипептидные цепи коллагена состоят из повторяющихся:
1) дипептидов
2) трипептидов
3) тетрапептидов
4) пентапептидов
698. В молекуле коллагена каждую третью позицию занимает:
1) аланин
2) серин
3) глицин
4) лейцин
104
699. Межклеточное вещество соединительной ткани включает:
1) эластин
2) коллаген
3) трипсин
4) миозин
700. Белки межклеточного матрикса образуют комплексы с:
1) жирными кислотами
2) полисахаридами
3) холестеролом
4) нуклеиновыми кислотами
105
ОТВЕТЫ
1 – 2, 3;
9 – 2, 4;
17 – 1;
25 – 1, 3;
33 – 1, 3;
41 – 3;
49 – 2;
57 – 1, 3;
65 – 2;
73 – 2;
81 – 4;
89 – 2;
97 – 3, 4;
105 – 2;
113 – 3, 4;
121 – 1, 2;
129 – 2;
137 – 1, 2;
145 – 1, 4;
153 – 1, 2;
161 – 1, 4;
169 – 3;
177 – 2;
185 – 3;
193 – 1, 3;
201 – 4;
209 – 3;
217 – 3;
225 – 2;
233 – 1, 3;
241 – 3, 4;
249 – 4;
257 – 3;
265 – 1, 3;
273 – 1;
281 – 1, 3;
289 – 1, 2;
297 – 2;
305 – 3;
313 – 3;
321 – 2;
329 – 3;
337 – 2, 3;
345 – 2;
353 – 1;
361 – 2, 3;
2 – 2, 4;
10 – 4;
18 – 4;
26 – 3;
34 – 3;
42 – 2;
50 – 2, 4;
58 – 1;
66 – 3;
74 – 1;
82 – 4;
90 – 3;
98 – 2, 3;
106 – 4;
114 – 2;
122 – 1, 4;
130 – 3, 4;
138 – 1, 3;
146 – 2, 3;
154 – 2;
162 – 2, 3;
170 – 1;
178 – 1, 3;
186 – 4;
194 – 1, 4;
202 – 1, 3;
210 – 4;
218 – 4;
226 – 3;
234 – 1, 4;
242 – 3;
250 – 2, 4;
258 – 2, 4;
266 – 3;
274 – 2, 3;
282 – 4;
290 – 1, 4;
298 – 1, 3;
306 – 2;
314 – 1;
322 – 3, 4;
330 – 2;
338 – 3, 4;
346 – 2;
354 – 4;
362 – 1;
3 – 2, 3;
11 – 1, 4;
19 – 2;
27 – 3;
35 – 3, 4;
43 – 2, 3;
51 – 2;
59 – 3;
67 – 2;
75 – 2;
83 – 4;
91 – 4;
99 – 1, 2;
107 – 3;
115 – 1, 4;
123 – 2, 3;
131 – 1;
139 – 4;
147 – 2, 3;
155 – 4;
163 – 4;
171 – 3, 4;
179 – 3;
187 – 4;
195 – 2, 3;
203– 4;
211 – 1;
219 – 4;
227 – 3, 4;
235 – 2;
243 – 4;
251 – 4;
259 – 3, 4;
267 – 3;
275 – 1, 3;
283 – 2, 4;
291 – 2;
299 – 3;
307 – 3;
315 – 4;
323 – 1, 2;
331 – 1, 3;
339 – 1;
347 – 3;
355 – 2;
363 – 2;
4 – 3, 4;
12 – 3;
20 – 2, 4;
28 – 3, 4;
36 – 3;
44 – 2, 3;
52 – 3;
60 – 2, 4;
68 – 4;
76 – 3;
84 – 1, 3;
92 – 3;
100 – 1, 2;
108 – 3;
116 – 1, 2;
124 – 1, 3;
132 – 3;
140 – 3;
148 – 4;
156 – 2;
164 – 4;
172 – 3;
180 – 2, 4;
188 – 2;
196 – 3;
204 – 2;
212 – 2, 4;
220 – 3;
228 – 2;
236 – 1;
244 – 1;
252 – 2, 3;
260 – 2, 4;
268 – 1, 3;
276 – 1;
284 – 4;
292 – 3;
300 – 1, 2;
308 – 3;
316 – 2, 3;
324 – 3;
332 – 3, 4;
340 – 1, 4;
348 – 3;
356 – 4;
364 – 2, 3;
5 – 4;
13 – 1, 2;
21 – 2;
29 – 3, 4;
37 – 1, 3;
45 – 2;
53 – 3;
61 – 2;
69 – 2;
77 – 3, 4;
85 – 3;
93 – 2;
101 – 2, 3;
109 – 3;
117 – 2;
125 – 1, 2;
133 – 3;
141 – 1, 2;
149 – 2, 3;
157 – 2, 4;
165 – 3;
173 – 2, 4;
181 – 4;
189 – 4;
197 – 2;
205 – 4;
213 – 1, 2;
221 – 2, 4;
229 – 2, 4;
237 – 1, 3;
245 – 1, 4;
253 – 1, 4;
261 – 2, 3;
269 – 1;
277 – 1, 4;
285 – 2;
293 – 1;
301 – 1, 2;
309 – 2;
317 – 1, 2;
325 – 2, 4;
333 – 2, 4;
341 – 3;
349 – 1, 3;
357 – 3, 4;
365 – 4;
106
6 – 4;
14 – 4;
22 – 4;
30 – 4;
38 – 2;
46 – 3;
54 – 2, 3;
62 – 2;
70 – 3, 4;
78 – 2, 3;
86 – 1, 3;
94 – 2, 4;
102 – 2, 3;
110 – 4;
118 – 3;
126 – 3;
134 – 1;
142 – 2, 3;
150 – 3;
158 – 2;
166 – 3;
174 – 2, 4;
182 – 3;
190 – 1;
198 – 2;
206 – 3, 4;
214 – 3;
222 – 3;
230 – 1, 3;
238 – 2, 4;
246 – 1, 2;
254 – 1, 3;
262 – 2, 3;
270 – 2;
278 – 2, 3;
286 – 1;
294 – 3;
302 – 4;
310 – 4;
318 – 2, 4;
326 – 2;
334 – 3, 4;
342 – 2, 3;
350 – 2, 4;
358 – 1, 4;
366 – 1, 4;
7 – 4;
15 – 3, 4;
23 – 1, 4;
31 – 3;
39 – 1, 4;
47 – 2;
55 – 1;
63 – 2, 3;
71 – 3;
79 – 1;
87 – 3;
95 – 1, 2;
103 – 1, 3;
111 – 3;
119 – 4;
127 – 3, 4;
135 – 3;
143 – 2, 3;
151 – 2, 4;
159 – 1, 3;
167 – 2;
175 – 2;
183 – 2, 4;
191 – 4;
199 – 1, 3;
207 – 4;
215 – 2;
223 – 2, 3;
231 – 3, 4;
239 – 1;
247 – 1, 3;
255 – 1, 3;
263 – 3;
271 – 4;
279 – 2;
287 – 2, 3;
295 – 2, 3;
303 – 2, 4;
311 – 2;
319 – 2, 3;
327 – 1, 3;
335 – 1, 3;
343 – 2, 4;
351 – 3;
359 – 2;
367 – 1, 3;
8 – 2;
16 – 2, 4;
24 – 2, 4;
32 – 1, 2;
40 – 3;
48 – 2, 4;
56 – 2, 3;
64 – 1, 4;
72 – 3;
80 – 3;
88 – 1;
96 – 2;
104 – 1, 2;
112 – 2,4;
120 – 1, 3;
128 – 1, 4;
136 – 1, 2;
144 – 2, 4;
152 – 1, 3;
160 – 2, 4;
168 – 2, 3;
176 – 4;
184 – 4;
192 – 2;
200 – 2;
208 – 3;
216 – 1, 3;
224 – 4;
232 – 2, 4;
240 – 2, 4;
248 – 3;
256 – 2, 4;
264 – 2, 3;
272 – 1, 4;
280 – 2, 3;
288 – 2, 3;
296 – 1;
304 – 3;
312 – 3;
320 – 2;
328 – 2;
336 – 3;
344 – 3;
352 – 1, 3;
360 – 1, 3;
368 – 2, 3;
369 – 1, 3;
377 – 3;
385 – 2, 4;
393 – 3;
401 – 1, 3;
409 – 1, 3;
417 – 4;
425 – 3;
433 – 3;
441 – 3;
449 – 2, 3;
457 – 2;
465 – 2, 3;
473 – 4;
481 – 2;
489 – 3;
497 – 3, 4;
505 – 1;
513 – 1, 2;
521 – 3;
529 – 2;
537 – 3;
545 – 3, 4;
553 – 1;
561 – 2;
569 – 1, 4;
577 – 4;
585 – 4;
593 – 1, 3;
601 – 2, 4;
609 – 3, 4;
617 – 2, 4;
625 – 3;
633 – 2;
641 – 3;
649 – 2;
657 – 3;
665 – 4;
673 – 2, 3;
681 – 1, 2;
689 – 2;
697 – 2;
370 – 2;
378 – 1;
386 – 1;
394 – 4;
402 – 3;
410 – 1, 2;
418 – 1, 2;
426 – 2;
434 – 4;
442 –2;
450 – 2;
458 – 2, 4;
466 – 2;
474 – 2;
482 – 2;
490 – 3;
498 – 2, 4;
506 – 1;
514 – 2;
522 – 3;
530 – 3;
538 – 3;
546 – 1;
554 – 1, 2;
562 – 1, 4;
570 – 1, 4;
578 – 4;
586 – 3, 4;
594 – 4;
602 – 4;
610 – 3;
618 – 1;
626 – 3;
634 – 2;
642 – 1, 2;
650 – 3;
658 – 2, 3;
666 – 3;
674 – 3;
682 – 1, 3;
690 – 2, 3;
698 – 3;
371 – 1, 4;
379 – 2, 3;
387 – 4;
395 – 4;
403 – 1, 4;
411 – 4;
419 – 1, 4;
427 – 4;
435 – 2;
443 – 3;
451 – 1, 3;
459 – 1, 3;
467 – 2, 4;
475 – 2, 4;
483 – 2;
491 – 3;
499 – 1, 3;
507 – 3;
515 – 2;
523 – 4;
531 – 2;
539 – 3;
547 – 1, 4;
555 – 2;
563 – 2;
571 – 4;
579 – 1, 2;
587 – 2, 4;
595 – 3;
603 – 1;
611 – 4;
619 – 2;
627 – 4;
635 – 3;
643 – 3;
651 – 1;
659 – 2, 4;
667 – 1, 3;
675 – 1, 3;
683 – 3, 4;
691 – 1, 2;
699 – 1, 2;
372 – 1, 2;
380 – 2;
388 – 2;
396 – 3;
404 – 2;
412 – 4;
420 – 3;
428 – 2;
436 – 3;
444 – 2;
452 – 4;
460 – 4;
468 – 1, 2;
476 – 3;
484 – 2;
492 – 1, 4;
500 – 1, 2;
508 – 2;
516 – 2;
524 – 3;
532 – 3;
540 – 2;
548 – 3;
556 – 3;
564 – 1, 3;
572 – 4;
580 – 3, 4;
588 – 1, 2;
596 – 3;
604 – 3, 4;
612 – 3;
620 – 1, 2;
628 – 2, 3;
636 – 3;
644 – 3;
652 – 2;
660 – 2, 3;
668 – 2, 4;
676 – 1, 4;
684 – 1, 3;
692 – 1, 3;
700 – 2.
373 – 2;
381 – 2, 4;
389 – 4;
397 – 1, 3;
405 – 4;
413 – 2, 3;
421 – 1;
429 – 3;
437 – 2;
445 – 2;
453 – 1;
461 – 1, 3;
469 – 2, 3;
477 – 2;
485 – 2;
493 – 2, 4;
501 – 1, 2;
509 – 3;
517 – 2, 4;
525 – 1;
533 – 3;
541 – 3;
549 – 1, 3;
557 – 2;
565 – 1, 3;
573 – 2;
581 – 2, 4;
589 – 2, 3;
597 – 2;
605 – 3, 4;
613 – 1;
621 – 3;
629 – 2, 3;
637 – 2;
645 – 4;
653 – 3;
661 – 4;
669 – 3;
677 – 2, 3;
685 – 3;
693 – 2;
107
374 – 4;
382 – 2;
390 – 3, 4;
398 – 1, 2;
406 – 3;
414 – 3;
422 –3;
430 – 1;
438 – 3;
446 – 4;
454 – 2;
462 – 3, 4;
470 – 4;
478 – 2;
486 – 2;
494 – 1;
502 – 3;
510 – 3;
518 – 1;
526 – 3;
534 – 4;
542 – 4;
550 – 3;
558 – 3, 4;
566 – 4;
574 – 3;
582 – 3;
590 – 1, 3;
598 – 1;
606 – 2, 4;
614 – 2;
622 – 4;
630 – 3;
638 – 3;
646 – 1, 4;
654 – 2;
662 – 2, 3;
670 – 2, 3;
678 – 4;
686 – 3;
694 – 4;
375 – 4;
383 – 3;
391 – 2, 3;
399 – 1, 3;
407 – 1, 4;
415 – 3, 4;
423 – 1;
431 – 1, 3;
439 – 2;
447 – 4;
455 – 3;
463 – 1, 3;
471 – 2, 3;
479 – 3;
487 – 2;
495 – 1, 3;
503 – 1;
511 – 1, 4;
519 – 3;
527 – 3, 4;
535 – 2;
543 – 2;
551 – 2, 4;
559 – 4;
567 – 2, 3;
575 – 2;
583 – 2, 3;
591 – 3, 4;
599 – 4;
607 – 4;
615 – 1, 3;
623 – 3;
631 – 2, 3;
639 – 2, 3;
647 – 3;
655 – 4;
663 – 2;
671 – 2;
679 – 1, 3;
687 – 1, 2;
695 – 1, 3;
376 – 2, 4;
384 – 3, 4;
392 – 3, 4;
400 – 2, 4;
408 – 2, 3;
416 – 4;
424 – 3;
432 – 1, 4;
440 – 2, 4;
448 – 1, 2;
456 – 4;
464 – 1, 4;
472 – 2, 3;
480 – 3;
488 – 2;
496 – 1, 2;
504 – 1, 4;
512 – 1, 2;
520 – 2;
528 – 2, 4;
536 – 1;
544 – 2;
552 – 4;
560 – 1;
568 – 1, 3;
576 – 3;
584 – 2;
592 – 1, 2;
600 – 4;
608 – 2, 4;
616 – 4;
624 – 2, 3;
632 – 1, 4;
640 – 2;
648 – 4;
656 – 2;
664 – 2, 3;
672 – 2, 4;
680 – 2, 4;
688 – 1;
696 – 2;
ЛИТЕРАТУРА
Основная:
1. Березов, Т.Т. Биологическая химия / Т.Т. Березов, Б.Ф. Коровкин – 3-е изд. –
М.: Медицина, 1998. – 567 с.
2. Лелевич В. В. «Нейрохимия» / В.В. Лелевич. – Гродно, 2008. – 232 с.
3. Николаев, А. Я. Биологическая химия / А. Я. Николаев. – 3-е изд. переработ. –
МИА, 2007. – 568 с.
Дополнительная литература:
4. Биологическая химия: учебник / В.К. Кухта и [др.]; под ред. А.Д. Тагановича.
– Минск: Асар, М.: БИНОМ, 2008. – 688 с.
5. Мари Р. Биохимия человека / Р. Мари, Д. Греннер, П. Мейес, В. Родуэлл.
─ М.: Мир, 1993. – 2 т.
6. Маршалл В. Дж. Клиническая биохимия / В. Дж. Маршалл. – М.: Бином,
2002. – 384 с.
7. Чиркин, А.А. Практикум по биохимии: учебное пособие / А.А. Чиркин. –
Минск: Новые знания, 2002. – 512 с.
8. Шарабчиев Ю. Т. Показатели здоровья в цифрах и фактах. Справочник / Ю.Т.
Шарабчиев, Т.В. Дудина – Мн., 2004.
108