УТВЕРЖДАЮ Директор института физики высоких технологий

advertisement
УТВЕРЖДАЮ
Директор института физики высоких
технологий
___________Лопатин В.В.
«___»_____________2011 г.
РАБОЧАЯ ПРОГРАММА ДИСЦИПЛИНЫ
ПРИКЛАДНЫЕ АСПЕКТЫ БИОХИМИИ
НАПРАВЛЕНИЕ (СПЕЦИАЛЬНОСТЬ) ООП
240700 «Биотехнология»
ПРОФИЛЬ ПОДГОТОВКИ
«Биотехнология»
КВАЛИФИКАЦИЯ (СТЕПЕНЬ)
бакалавр
БАЗОВЫЙ УЧЕБНЫЙ ПЛАН ПРИЕМА
2011 г.
КУРС
СЕМЕСТР
четвертый
седьмой
КОЛИЧЕСТВО КРЕДИТОВ
4
ПРЕРЕКВИЗИТЫ
Б2.Б5, Б2.Б7, Б2.Б3, Б2.Б8
ВИДЫ УЧЕБНОЙ ДЕЯТЕЛЬНОСТИ И ВРЕМЕННОЙ
РЕСУРС:
ЛЕКЦИИ
ЛАБОРАТОРНЫЕ ЗАНЯТИЯ
САМОСТОЯТЕЛЬНАЯ РАБОТА
АУДИТОРНАЯ РАБОТА
ИТОГО
18 час.
36 час.
72 час.
54 час.
126 час.
ФОРМА ОБУЧЕНИЯ
очная
ВИД ПРОМЕЖУТОЧНОЙ АТТЕСТАЦИИ
экзамен (7 семестр)
ОБЕСПЕЧИВАЮЩЕЕ ПОДРАЗДЕЛЕНИЕ
кафедра биотехнологии и
органической химии
ЗАВЕДУЮЩИЙ КАФЕДРОЙ ______________________ В.Д. Филимонов
РУКОВОДИТЕЛЬ ООП
______________________ Е.А. Краснокутская
ПРЕПОДАВАТЕЛЬ
______________________ В.Ю. Серебров
2011 г.
1. Цели освоения модуля (дисциплины)
Выпускник ОП на основе знаний, умений, навыков приобретает компетенции, необходимые для
самореализации
в
производственно-технологической
и
проектной
деятельности
в
области
высокотехнологичных процессов получения современных лекарственных и медицинских препаратов.
Выпускник ОП на основе знаний, умений, навыков приобретает компетенции, необходимые для
самореализации в научно-исследовательской и инновационной деятельности, связанной с выбором
необходимых методов исследования, модификации существующих и разработки новых способов создания
инновационного продукта.
Выпускник ОП на основе знаний, умений, навыков приобретает компетенции, необходимые для
самореализации
в
организационно-управленческой
деятельности,
связанной
с
выполнением
междисциплинарных проектов в профессиональной области, в том числе в интернациональном коллективе.
Выпускник образовательной программы на основе знаний, умений, навыков, приобретенных компетенций
интегрирует знания в области фундаментальных наук для решения исследовательских и прикладных задач
применительно к профессиональной деятельности.
Выпускник формирует личностные качества, обеспечивающие саморазвитие и профессиональное
самосовершенствование; активную жизненную позицию, умение нести ответственность за принятие своих
решений.
2. Место модуля (дисциплины) в структуре ООП
Модуль «прикладные аспекты биохимии» относится к вариативной части
математического и естественнонаучного цикла. Для полноценного усвоения
данного курса большое значение имеют знания, приобретенные студентами, на
таких дисциплинах, как общая и неорганическая химия (Б2.Б4), органическая
химия (Б2.Б5), общая биология и микробиология (Б2.Б7), основы биохимии и
молекулярной биологии (Б2.Б8)
Для успешного обучения данной дисциплине студент должен знать
структуру органических соединений и основ химической кинетики,
характеристики коллоидных растворов; строение и функции внутриклеточных
структур, клеток и тканей; основные физиологические процессы; физикохимические принципы разделения веществ (хроматография, электрофорез,
масс-спектрометрия, спектрофотометрия,
флюорометрия); современные
колориметрические и оптические методы исследования;
3. Результаты освоения дисциплины
После изучения курса «Прикладные аспекты биохимии» студент должен
знать:
 уровни организации биохимических процессов живых систем;
 информацию о функционировании и регуляции основных биохимических
процессов у эукариотов и прокариотов;
 основы молекулярно-биологических процессов деления и воспроизводства
клеток.
уметь использовать:
 теоретические и методические основы биохимии;
 физико-химические основы функционирования живых организмов;
 физико-химические и биохимические процессы, протекающие в живом
организме на субмолекулярном и, молекулярном, клеточном, органном и
организменном уровнях;
 принципы регуляции метаболизма живых клеток и тканей.
Студент должен иметь опыт:
 современных биохимических методов исследования и разрабатывать
новые методические подходы;
 грамотно формулировать и планировать задачи исследований в
теоретической и практической биохимии;
 использовать методы и теоретические основы биохимии в целях изучения
природы и биохимических механизмов биотехнологических процессов, а
также разрабатывать теоретические позиции для создания новых
биотехнологий;
 для решения проблем биотехнологии применять достижения биохимии и
на этой основе способствовать совершенствованию существующих и
разрабатывать новые методы биотехнологии;
 интерпретировать экспериментальные результаты с целью выяснения
молекулярных механизмов биохимических процессов и участвовать в
совершенствовании систематического биохимического контроля за
течением производственного процесса;
 пользоваться компьютерной техникой применительно к биохимическим
экспериментам.
В процессе освоения дисциплины у студентов развиваются следующие
компетенции:
1.Универсальные (общекультурные) Способность
самостоятельно
совершенствовать
и
развивать
свой
интеллектуальный, общекультурный и профессиональный уровень, добиваться
нравственного и физического совершенствования своей личности;
Готовность к кооперации с коллегами для выполнения научноисследовательских и научно-производственных работ, в том числе
интернациональных;
способность
проявлять
инициативу,
личную
ответственность; быть коммуникабельным.
2. Профессиональные Способность к овладению базовыми знаниями в области базовых
естественных и технических наук, применение их в различных видах
профессиональной деятельности;
Понимать сущность и значение информации в развитии современного
информационного
общества,
быть
готовым
к
использованию
в
профессиональной деятельности информационных и коммуникативных
технологий;
Быть способным к планированию, проведению теоретических и
экспериментальных исследований, обработке полученных результатов и
представлению их в форме, адекватной задаче;
Быть способным к организационно-управленческой и инновационной
деятельности в биофармацевтической области, демонстрировать знания для
решения проблем устойчивого развития.
4. Структура и содержание модуля (дисциплины)
4.1 Содержание: Химическая организация, строение и функции клетки
эукариотов и прокариотов; строение, состав и физиологическая роль
клеточной стенки и цитоплазматической мембраны; внутриклеточные
органеллы; биосинтез веществ в клетках; организация биосинтетических
процессов в клетках эукариот и прокариот; вторичные метаболиты;
транспорт субстратов и продуктов, основные механизмы, организация и
регуляция транспортных процессов; молекулярные механизмы передачи
генетической информации.
Курс-4 (7 сем. – зачет).
Всего 126 ч., в т.ч. Лк. 18 ч., Лб. 36 ч.
4.2 Содержание теоретического раздела дисциплины (лекции)
1 Предмет биохимии –
(2 часа)
Задачи и возможности биохимии. Разделы науки. Связь с другими
науками.
2. Ферменты
(8 часов)
Понятие – фермент. Химическая природа, биологическое значение.
Международная классификация ферментов. Общая характеристика
основных классов ферментов: оксидор едуктазы, трансферазы,
гидролазы, лиазы, изомеразы, лигазы (синтетазы). Систематическое
и тривиальное название фермента.
Сходство
и
отличия
от
неорганических
катализаторов.
Специфичность ферментов. Локализация и структурная организация
ферментов и ферментные комплексы. Конститутивные и адаптивные
ферменты. Особенности действия ферментов.
Структура ферментов. Активный центр фермента, его субстратсвязывающий и каталитический участки, Механизмы катализа.
Кислотно-основной катализ и ковалентный катализ.
Кинетика ферментативного катализа, основные п оложения. Модель
ферментативного катализа Михаэлиса - Ментен. Максимальная
скорость ферментативной реакции и ко нстанта Михаэлиса. Способы
их определения: графический (гиперболический гр афик, метод
Лайниувера – Берка).
Способы определения активности ферментов. Количественное
определение ферментативной активности, способы её вы ражения.
Регуляция
скорости
ферментативных
проце ссов.
Влияние
концентрации фермента, концентрации субстрата, pH и температуры
среды на скорость ферментативной реа кции.
Регуляция активности ферментов.
Ингибиторы и активаторы.
Обратимые
и
необратимые
ингибиторы.
Типы
обратимого
ингибирования-конкурентное и неконкурентное. Бесконкурентное
ингибирование. Использование ингибиторов в биох имии (при
выделении и очистке биомолекул, при анализе структуры и свойств
ферментов). Обратимые и необратимые ингибиторы ферментов как
лекарственные препараты. Антиметаболиты.
Графический способ определения типа ингибир ования. Активная
форма фермента. Компартментализация клетки.
Частичный
протеолиз, ковалентная модификация, ассоциация/диссоциация
субъединиц
как способы регуляции активности ферментов.
Мультиферментные комплексы.
Аллостерические ферменты.
Аллостерический
(регуляторный)
активный
центр.
Понятие
кооперативного эффекта. Изоферменты, биологическое значение.
Энзимодиагностика.
3. Структура и обмен нуклеиновых кислот
……..(8 часов)
Понятие азотистое основание, нуклеозид, нуклеотид. Функции
нуклеотидов. Внешний обмен нуклеиновых кислот: ферменты,
субстраты, продукты.
Катаболизм пуриновых нуклеотидов. Образование мочевой кислоты.
Нарушения распада пуриновых нуклеотидов: гиперурикемия,
подагра.
Ингибиторы
ксантиноксидазы
как
лекарс твенные
препараты.
Катаболизм пиримидиновых нуклеотидов.
Биосинтез
пуриновых
нуклеотидов.
Низкомолекулярные
предшественники.
Ключевыве стадии биоси нтеза.
Инозиновая
кислота. Запасные пути синтеза. Регуляция синтеза.
Биосинтез пиримидиновых
нуклеотидов.
Низком олекулярные
предшественники.
Ключевыве стадии биосинтеза.
Оротовая
кислота. Роль фолиевой кислоты. Оротацидурия. Запасные пути
синтеза. Регуляция синтеза.
Биосинтез дезоксирибонуклеотидов.
Структура нуклеиновых кислот, типы связей в ДНК и РНК.
Локализация нуклеиновых кислот в клетке. Первичная, втори чная,
третичная структуры ДНК. Физико -химические свойства ДНК.
Гистоны и негистоны, роль в формир овании третичной структуры
ДНК. Хромасомы.
Виды РНК, строение, функции. Транспортная, матричная,
рибосомальная РНК.
Отличия в строение РНК от ДНК.
Генетический код. Основные свойства и характеристики.
Биосинтез ДНК - репликация ДНК. Опыты Мезельсона и Сталя.
Инициация репликации.
Роль топоизомераз I, II, хеликазы в
формировании репликативной вилки.
Х арактеристика
ДНКполимераз. Фрагменты Оказаки. Терминация репликации. Тел омеры
и
теломераза,
их
биологическое
зн ачение.
Применение
полимеразно-цепной реакции в медицине и науке.
Биосинтез РНК - транскрипция.
Механизмы тран скрипции:
ферменты, матрица, источники энергии, белковые факторы..
Характеристика ДНК зависимых -РНК-полимераз. Синтез матричной
РНК,
транспортной РНК, рибосомальной РНК. Терминац ия
транскрипции, стоп-сигналы. Сплайсинг РНК. Интроны и экзоны.
Ретровирусы.
Бисинтез белка -трансляция. Инициация. Источн ики энергии,
белковые факторы.
Активация аминокислот,
образов ание
аминоацил-т-РНК.
Адапторная
функция
аминоацил -т-РНК
синтетазы. Строении рибосом: субъединицы, виды рРНК. Пол исомы.
Аминоацильный и пептидильный участки. Эллонгация: образование
пептидной связи Источники энергии, белковые факторы, ферменты.
Транслокация.
Терминация: стадии, факторы,
ферменты, стоп кодоны.
Посттранляционный
проце ссинг
белковых
молекул.
Фосфорилирование, метилирование, карбоксидлирование боковых
радикалов. Образование дисульфидных мостиков.
Добавление
углеводных цепей. Модификация N - и С -конца. Ограниченный
протеолиз. Формирование пространственной структуры белков.
Регуляция и нарушения процессов синтеза ДНК, РНК и белка.
Соременные методы исследования нуклеотидной и аминокислотных
последовательностей. - компьютерное моделирование.
4.3 Перечень лабораторных работ
Лабораторные работы (36 час)
Тема 1. Аминокислоты. Пептиды. Белки. Структура, свойства,
функции. Выделение и очистка
(26 часов)
1. Хроматографическое разделение смеси аминокислот.
2. Осаждение белков из растворов. Высаливание. Денатурация солями тяжелых
металлов, минеральными и органическими кислотами, щелочами, алкалоидами.
Тепловая денатурация.
3. Диализ.
4.Изоэлектрическая точка белка.
5. Качественные реакции на сложные белки.
6.Количественное определение белка. Построение калибровочного графика.
Метод Лоури, Брэдфорд. Биуретовый и микробиуретовый методы.
Спектрофотометрическое определение количества белка.
7. Понятия правильности, воспроизводимости, специфичности и
чувствительности методов.
Тема 2. Структура и обмен нуклеиновых кислот
(10 часов)
1. Выделение ДНК и РНК из биологического материала.
2. Определение чистоты и нативности выделенных препаратов нуклеиновых
кислот.
3. Количественное определение содержания нуклеиновых кислот.
4. Конечные продукты распада нуклеотидов. Определение мочевой кислоты.
10 Курсовые проекты или работы (тематика курсовых проектов или работ)
НЕ ПРЕДУСМОТРЕНО
Таблица 1.
Структура модуля (дисциплины)
по разделам и формам организации обучения
Название раздела/темы
Аудиторная
СРС
Колл,
работа (час)
(час) Контр.Р.
Лекции Лаб. зан.
2
1 Предмет биохимии .
2. Ферменты
8
26
36
3.
Структура
и
обмен 8
10
36
нуклеиновых
кислот.
Биосинтетические процессы в
клетке
Итого
5. Образовательные технологии
Таблица 2.
Методы и формы организации обучения (ФОО)
ФОО
Лекц.
Методы
IT-методы
Работа в команде
Case-study
Игра
Методы
проблемного
обучения.
Обучение
на основе опыта
Опережающая
самостоятельная
работа
Проектный метод
Поисковый метод
Исследовательский
метод
+
+
Лаб.
раб.
+
+
Пр. зан./
Сем.,
Тр*.,
Мк**
СРС
К. пр.
+
+
+
+
+
+
+
+
+
Другие методы
* - Тренинг, ** - Мастер-класс
6. Организация и учебно-методическое обеспечение
самостоятельной работы студентов
6. Организация и учебно-методическое обеспечение
самостоятельной работы студентов
6.1
Текущая СРС, направленная на углубление и закрепление знаний
студента, развитие практических умений, включает:
- работа с лекционным материалом, поиск и обзор литературы и электронных
источников информации по индивидуально заданной проблеме курса;
- опережающая самостоятельная работа;
- изучение тем, вынесенных на самостоятельную проработку;
- подготовка к лабораторным работам;
- подготовка к контрольной работе, экзамену.
6.2 Творческая проблемно-ориентированная самостоятельная работа
(ТСР), ориентированная на развитие интеллектуальных умений, комплекса
универсальных (общекультурных) и профессиональных компетенций,
повышение творческого потенциала студентов
- поиск, анализ, структурирование и презентация информации;
- исследовательская работа и участие в научных студенческих конференциях,
семинарах и олимпиадах;
- анализ научных публикаций по заранее определенной преподавателем теме.
6.2.
Содержание самостоятельной работы студентов
(дисциплине)
Темы дисциплины, вынесенные на
самостоятельное изучение
по
модулю
1.
Иммуноглобулины,
особенности
строения,
избирательность
взаимодействия с антигеном. Многообразие антигенсвязывающих участков Н- и
L-цепей.
Классы
иммуноглобулинов,
особенности
строения
и
функционирования.
2. Молекулярные механизмы генетической изменчивости. Молекулярные
мутации: замены, делеции, вставки нуклеотидов. Частота мутаций, зависимость
от условий среды (радиация, химические мутагены). Рекомбинации как
источник генетической изменчивости. Механизмы увеличения числа и
разнообразия генов в генотипе в ходе биологической эволюции.
3. Происхождение разнообразия антител. Особенности структуры ДНК
при дифференцировке и созревании В–лимфоцитов. Транспозиция V, D, J-
участков генов в ходе формирования полных генов L- и Н–цепей. Образование
гипервариабельных участков V-сегментов Н- и L-генов за счет соматических
мутаций. С-области Н-цепей определяют классы Ig. Перестройка ДНК в ходе
переключения класса Ig. Иммунодефициты.
4. Наследственные болезни – результат дефектов в генотипе;
многообразие и распространенность. Международная исследовательская
программа
«Геном
человека».
Технология
рекомбинантных
ДНК,
конструирование химерных молекул ДНК и их клонирование. Полимеразная
цепная реакция (ПЦР) и полиморфизм длины рестрикционных фрагментов
(ПДРФ) как методы изучения генома диагностики болезней. Генная терапия.
5. Белки мембран – интегральные, поверхностные, «заякоренные».
Значение посттрансляционных модификаций в образовании функциональноактивных мембранных белков. Механизмы переноса веществ через мембраны:
простая диффузия, первично-активный транспорт (Nа+-К+-АТФа-за, Са2+АТФаза), пассивный симпорт и антипорт, вторично-активный транспорт,
регулируемые каналы (Са2+-канал эндоплазматического ретикулума).
6. Адгезивные белки межклеточного матрикса; фибронектин и ламинин,
их строение и функции. Роль этих белков в межклеточных взаимодействиях и
развитии опухолей. Структурная организация межклеточного матрикса.
Изменения соединительной ткани при старении, коллагенозах. Роль
коллагеназы при заживлении ран. Оксипролинурия при коллагенозах.
7. Важнейшие белки миофибрилл: миозин, актин, актомиозин,
тропомиозин, тропонин. Молекулярная структура миофибрилл. Биохимические
механизмы мышечного сокращения и расслабления. Роль градиента
одновалентных ионов и ионов кальция в регуляции мышечного сокращения.
Саркоплазматические белки: миоглобин, его строение и функции.
Экстрактивные вещества мышц. Особенности энергетического обмена в
мышцах; креатинфосфат.
8. Химический состав нервной ткани. Миелиновые мембраны:
особенности состава и структуры. Энергетический обмен в нервной ткани;
значение аэробного распада глюкозы. Биохимия возникновения и проведения
нервного импульса. Молекулярные механизмы синаптической передачи.
Медиаторы: ацетилхолин, катехоламины, серотонин, -аминомасляная кислота,
глутаминовая кислота, глицин, гистамин.
9. Нарушения обмена биогенных аминов при психических заболеваниях.
Предшественники катехоламинов и ингибиторы моноаминооксидазы в лечении
депрессивных состояний. Физиологически активные пептиды мозга.
6.3
Контроль самостоятельной работы
Оценка результатов самостоятельной работы организуется в виде
самоконтроля студентов путем участия их в научно-практических
конференциях, семинарах, анализа результатов контрольных работ, тестов.
Контроль со стороны преподавателя происходит при проведении контрольных
работ, написания реферата и его презентация.
Учебно-методическое обеспечение самостоятельной работы студентов
Самостоятельная
работа
студентов
обеспечивается
учебнометодическими материалами, рекомендованными как список основной,
дополнительной литературы и электронных ресурсов.
6.4
7. Средства (ФОС) текущей и итоговой оценки качества
освоения модуля (дисциплины)
При изучении дисциплины «прикладные аспекты биохимии»
преподавателем оцениваются исходные знания студентов в следующих формах:
- текущий (внутрисеместровый) контроль осуществляется при выполнении
контрольных работ, вынесенных преподавателем в рейтинг-план, и защиты
лабораторных работ.
 с целью определения соответствия приобретенных знаний, умений и
навыков, установленных целями дисциплины, проводится итоговое
компьютерное тестирование.
 Примеры билетов
Рейтинг план освоения дисциплины в течение семестра представлен в
Приложении 1.
9. Учебно-методическое и информационное обеспечение
модуля (дисциплины)
Основная литература:
1. Биохимия: Учебник / Под ред. Е.С.Северина. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2003. –
784 с.
2. Биохимия: Краткий курс с упражнениями и задачами / Под ред.
Е.С.Северина, А.Я.Николаева. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2005. – 448 с.
3. Николаев А.Н. Биологическая химия. – М.: Высшая школа, 2001. – 496 с.
4. Строев Е.А. Биологическая химия. / М., «Высшая школа», 1986 г.
5. Серебров В.Ю., Федорова Т.С., Канская Н.В. и др Лабораторный
практикум по биологической химии для студентов II курса врачебных
факультетов / под ред профессора Т.С.Федоровой. – Томск, STT, 2002.
1.
Дополнительная литература:
Биохимические основы патологических процессов: Учебное пособие
/Под ред. Е.С.Северина.-М.: Медицина, 2000.- 394 С.
2.
Камышников В.С. Справочник по клинико-биохимической
лабораторной диагностике: в 2 т. - Мн.: Беларусь.-2000.- 958 С.
3.
Ленинджер А. Основы биохимии (в 3-х томах). – М.: Мир, 1985.
4.
Мак-Мюррей У. Обмен веществ у человека. – М.: Мир, 1980.
5.
Марри Р., Греннер Д., Мейс П. Биохимия человека. – М.: Мир, 1993.
6.
Молекулярная биология клетки в 3-х т / Альбертс Б., Брей Д., Льюис
Дж. и др. // М.: Мир, 1994.
7.
Мусил Я. Основы биохимии патологических процессов. – М.:
Медицина, 1985.– 432 с.
8.
Мусил Я., Новакова О., Кунц К. Современная биохимия в схемах. –
М.: Мир, 1981.
9.
Ньюсхолм Э., Старт К."Регуляция метаболизма".-М.: Мир.-1977.87 c.
10.
Страйер Л. Биохимия (в 3-х томах). – М.: Мир, 1985.
11.
Уайт А., Хендлер Ф., Смит Э, Хилл Р., Леман И. Основы биохимии.
– М.: Мир, 1981.
Используемое программное обеспечение
КОМПЬЮТЕРНЫЙ ТЕСТ-КОНТРОЛЬ
10. Материально-техническое обеспечение дисциплины
Материально-техническое обеспечение дисциплины включает термостат,
сушильный шкаф, фотоэлектроколориметр, спектроэлектрофотометр, камеры
для проведения электрофареза, диализа и хроматографии, электроплитки,
соответствующие реактивы и набор расходных материалов. Для выполнения
самостоятельной работы студенты пользуются компьютерным классом, где
имеется доступ к информационным ресурсам, ограниченный квотами,
введенными в ТПУ.
Программа составлена на основе Стандарта ООП ТПУ в соответствии с
требованиями
ФГОС
по
направлению
и
профилю
подготовки
_____________________________________________________________.
Программа одобрена на заседании
________________________________
__________________________________________________________
(протокол № 1 от «30» 08. 2010 г.).
Автор(ы) Серебров В.Ю.
Рецензент(ы) Чубик М.В.
Download