Сказка о белке

Сказка про белок FDNH E.coli
Жил-был на свете замечательный белок с красивым именем формиатдегидрогеназа (FDNH E.coli), а обитал он в не менее замечательной бактерии
E.coli ( тип Протеобактерии, класс Гамма-протеобактерии).
Он является трансмембранным. При этом большая его часть (с 1 по 256
аминокислотный остаток) располагается в периплазме.
Это был очень важный белок, потому что он нужен для анаэробного
дыхания, при этом нитрат-группа используется как акцептор электронов, а
бета-цепь, содержащая 4 цистеиновых кластера, транспортирует электроны
из гамма-цепи к молибденовому коферменту.
О том, какое значение он имеет для бактерии, можно прочитать в статье
Molecular Basis of Proton Motive Force Generation: Structure of Formate
Dehydrogenase-N, ссылка и аннотация с переводом которой будут
приведены ниже.
Но этот белок был не только важный и хороший, но еще и очень
симпатичный. Вот такой:
На самом деле, белок состоит из 3 цепей: A (1015 аминокислотных остатков),
В (294 аминокислотных остатка) и С (217 аминокислотных остатков). Но в
файле UniProt, исходя из которого надо было писать, было написано только
про одну цепь (subunit beta), поэтому расскажем про нее.
Этот формиат-дегидрогеназа не очень большой - состоит из 294
аминокислотных остатков. И он совсем не толстый и не тяжелый - его
молекулярная масса всего 32239.
А состоит он из альфа-спиралей, бета-поворотов и бета-тяжей. Вот так:
Розовым показаны альфа-спирали, желтым – бета-тяжи, синим – бетаповороты. Альфа-спиралей и бета-тяжей примерно поровну, чтобы никому
не было обидно. Такая мирная и дружная структура называется
“альфа+бета”.
Белок был общительный, поэтому было у него много друзей-лигандов:
селеноцистеин, гем, ионы молибдена, кардиолипин и другие.
Кроме того, этот белок был порядочный. И, как полагается порядочным
белкам, он полностью секвенирован, поэтому была у него аминокислотная
последовательность в fasta-формате.
Вот такая:
MAMETQDIIK RSATNSITPP SQVRDYKAEV AKLIDVSTCI GCKACQVACS EWNDIRDEVG
HCVGVYDNPA DLSAKSWTVM RFSETEQNGK LEWLIRKDGC MHCEDPGCLK ACPSAGAIIQ
YANGIVDFQS ENCIGCGYCI AGCPFNIPRL NKEDNRVYKC TLCVDRVSVG QEPACVKTCP
TGAIHFGTKK EMLELAEQRV AKLKARGYEH AGVYNPEGVG GTHVMYVLHH ADQPELYHGL
PKDPKIDTSV SLWKGALKPL AAAGFIATFA GLIFHYIGIG PNKEVDDDEE DHHE
Такой белок не мог быть обделен вниманием со стороны ученых.
Разумеется, его изучали. А результаты исследований можно посмотреть,
например, здесь:
PDB (http://www.pdb.org/pdb/explore/explore.do?structureId=1KQF)
UniProt (http://www.uniprot.org/uniprot/P0AAJ3)
И вообще много про него написано много различных статей:
http://intl.jbc.org/cgi/reprint/266/33/22380.pdf
http://intl.jbc.org/cgi/reprint/266/33/22380.pdf
http://www.ebi.ac.uk/~sp/intern/projects/pdf_archive/pdfpumped/7/11884747.
pdf
Molecular Basis of Proton Motive Force Generation: Structure of
Formate Dehydrogenase-N
Mika Jormakka,1 Susanna Törnroth,3 Bernadette Byrne,2 So Iwata123*
The structure of the membrane protein formate dehydrogenase-N (Fdn-N), a major
component of Escherichia coli nitrate respiration, has been determined at
1.6 angstroms. The structure demonstrates 11 redox centers, including molybdopteringuanine dinucleotides, five [4Fe-4S] clusters, two heme b groups, and a menaquinone
analog. These redox centers are aligned in a single chain, which extends almost
90 angstroms through the enzyme. The menaquinone reduction site associated with a
possible proton pathway was also characterized. This structure provides critical insights
into the proton motive force generation by redox loop, a common mechanism among a
wide range of respiratory enzymes.
(Молекулярные основы движения протонов:структура формиатдегидрогеназы-N.
Установлено, что этот белка, основной компонент анаэробного нитратного
дыхания E.coli имеет размер 0,16 нм. Его структура состоит из 11
окислительно-восстановительных центров, содержащих
молибдоптерингуанозиндинуклеотид, 5 [4Fe-4S] – кластеров, 2 гема и аналог
менахинона. Эти центры выстроены в одну цепь, которая тянется на 90 ангстрем
почти через весь фермент. Расположение аналога менахинона коррелирует с
предполагаемым путем протонов. Эта структура позволяет понять механизм
движения протона благодаря окислительно-восстановительной системе механизм, который широко распространен среди ферментов, отвечающих за
дыхание).
http://www.sciencemag.org/cgi/content/abstract/277/5331/1453
The Complete Genome Sequence of Escherichia coli K-12
Frederick R. Blattner, * Guy Plunkett III, * Craig A. Bloch, Nicole T. Perna, Valerie
Burland, Monica Riley, Julio Collado-Vides, Jeremy D. Glasner, Christopher K.
Rode, George F. Mayhew, Jason Gregor, Nelson Wayne Davis, Heather A.
Kirkpatrick, Michael A. Goeden, Debra J. Rose, Bob Mau, Ying Shao
The 4,639,221-base pair sequence of Escherichia coli K-12 is presented. Of
4288 protein-coding genes annotated, 38 percent have no attributed function.
Comparison with five other sequenced microbes reveals ubiquitous as well as narrowly
distributed gene families; many families of similar genes within E. coli are also evident.
The largest family of paralogous proteins contains 80 ABC transporters. The genome as
a whole is strikingly organized with respect to the local direction of replication; guanines,
oligonucleotides possibly related to replication and recombination, and most genes are
so oriented. The genome also contains insertion sequence (IS) elements, phage
remnants, and many other patches of unusual composition indicating genome plasticity
through horizontal transfer.
(В статье приведен сиквенс 4639221 пар азотистых оснований E.coli. 4288
генов, кодирующих белки, аннотированы, для 38% из них функции не
определены).
http://www.ebi.ac.uk/~sp/intern/projects/pdf_archive/pdfpumped/3/16738553.
pdf
В общем, белок этот, может быть, и не самый интересный, но очень милый и
хороший. И будет он жить долго и счастливо. 