ГОСУДАРСТВЕННОЕ МЕДИЦИНСКОЕ УЧЕБНОЕ ЗАВЕДЕНИЕ

ГОСУДАРСТВЕННОЕ МЕДИЦИНСКОЕ УЧЕБНОЕ ЗАВЕДЕНИЕ
МЗ УКРАИНЫ
“УКРАИHСКАЯ МЕДИЦИHСКАЯ СТОМАТОЛОГИЧЕСКАЯ
АКАДЕМИЯ”
МЕТОДИЧЕСКИЕ РАЗРАБОТКИ
ДЛЯ САМОСТОЯТЕЛЬНОЙ РАБОТЫ СТУДЕHТОВ І КУРСА
МЕДИЦИНСКОГО ФАКУЛЬТЕТА
ПО БИОЛОГИЧЕСКОЙ И БИООРГАНИЧЕСКОЙ ХИМИИ
(модуль І)
Полтава – 2012
Авторы: д.м.н., профессор Л.М. Тарасенко, д.м.н., профессор К.С. Непорада, к.б.н.,
доцент В.К. Григоренко, к.б.н., ст. преп. С.В. Харченко, к.м.н., доцент Л.Г. Нетюхайло,
М.В. Билець.
Методические разработки по биологической и биоорганической химии (І модуль)
для самостоятельной работы студентов І курса медицинского факультета. – Полтава,
2006. – с. Русским языком.
Методические разработки для самостоятельной работы студентов по
биологической и биоорганической химии (І модуль) высших медицинских заведений
образования ІV уровня аккредитации подготовлены в соответствии с программой
“Биологическая и биоорганическая химия”, которая составлена сотрудниками опорной
кафедры биоорганической, биологической и фармакологической химии Национального
медицинского университета имени О.О. Богомольца (заведующий кафедры – членкорреспондент АМН Украины, заслуженный деятель науки и техники Украины,
профессор Ю.И. Губский). Учебный материал структурирован на 5 модулей, что
отвечает стандартам обучения, согласно принципам Болонского процесса, и
способствует повышению качества подготовки студентов. Учебное пособие рассчитано
на 2-х часовые занятия, содержит последовательность и указания к учебным действиям,
перечень практических навыков и видов индивидуальных, самостоятельных работ, а
также список обязательной и дополнительной литературы.
Рецензенты:
заслуженный деятель науки и техники Украины, доктор медицинских
наук,
профессор,
заведующий
кафедрой
нормальной
физиологии В.П. Мищенко.
доктор медицинских наук, профессор кафедры экспериментальной и
клинической фармакологии Т.А. Девяткина.
ПАМЯТКА СТУДЕНТУ!
Дисциплина “БИОЛОГИЧЕСКАЯ И БИООРГАНИЧЕСКАЯ ХИМИЯ”
структурирована на 3 модуля:
Модуль 1. Биологически важные классы биоорганических соединений.
Биополимеры и их структурные компоненты
Модуль 1:
Биологически важные классы органических соединений. Биополимеры и их
структурные компоненты.
РАСПРЕДЕЛЕНИЕ БАЛЛОВ, ПРИСВОЕННЫХ СТУДЕНТАМ
Модуль 1
Количество баллов
Тема 1
Тема 2
Тема 3
Тема 4
Тема 5
Тема 6
Тема 7
Тема 8
Тема 9
Тема 10
Тема 11
Тема 12
Тема 13
Тема 14
8
8
8
8
8
8
8
8
8
8
8
8
8
8
112
8
Всего
Индивидуальные задания студентам:
Создание предложенных схем в
электронном варианте
Итоговый контроль усвоения модуля 1, в
том числе:
Контроль практической подготовки;
Тестовый контроль теоретической
подготовки.
Всего сумма баллов:
80
200
Примечание: при усвоении темы за традиционной системой студенту
присваиваются баллы „5” – 8 баллов, „4” – 6 баллов, „3” – 3 балла, „2” – 0 баллов.
Максимальное количество баллов за текущую учебную деятельность студента –
120.
Студент допускается к итоговому модульному контролю при выполнении условий
учебной программы и в случае, если за текущую учебную деятельность он набрал не
меньше 42 баллов (14 · 3 = 42) .
Итоговый тестовый контроль засчитывается студенту, если он демонстрирует
владение практическими навыками, и набрал при выполнении тестового контроля
теоретической подготовки не меньше 50 баллов.
Тема 1. КЛАССИФИКАЦИЯ, НОМЕНКЛАТУРА И ИЗОМЕРИЯ
БИООРГАНИЧЕСКИХ СОЕДИНЕНИЙ. ПРИРОДА ХИМИЧЕСКИХ СВЯЗЕЙ.
Актуальность темы: на сегодняшний день насчитывается несколько миллионов
биоорганических соединений. Чтобы ориентироваться в этом количестве,
международным союзом теоретической и прикладной химии (ИЮПАК) принята
система правил, что позволяет дать однозначное индивидуальное название каждому
соединению. Такая номенклатура называется международной (МН), или
систематической.
Однако рядом с МН, используется также тривиальная номенклатура, особенно для
наименования таких естественных соединений как аминокислоты, углеводы, некоторые
продукты обмена веществ и лекарственные средства.
Во второй половине ХІХ века российский ученый О.М. Бутлеров (1828-1886)
создал теорию строения органических соединений и объяснил явление их изомерии.
Далее разрабатываются главные положения квантовой механики, и на их основе
раскрывается теоретически строение атома углерода, электронное строение простых,
двойных и тройных ковалентных связей и его валентных состояний.
Конкретные цели:
1. Усвоить теоретические положения классификации, международной и тривиальной
номенклатуры и изомерии биоорганических соединений.
2. Повторить схематическое изображение распределения электронов на атомных
орбиталях атома углерода.
3. Усвоить основные положения изомерии органических веществ.
4. Интерпретировать явления электроотрицательности и взаимного влияния атомов.
Ориентировочная карта для самостоятельного изучения студентами
учебной литературы при подготовке к занятию.
Содержание и последовательность
Указания к учебным действиям
действий
1. Правила техники безопасности в
химической лаборатории.
2. Классификация органических 2.1.
Ациклические,
карбоциклические
соединений.
(алициклические
и
ароматические)
и
гетероциклические соединения. Строение их
представителей.
2.2. Классы органических соединений и
функциональные группы что им отвечают.
2.3. Старшинство функциональных групп и их
название.
3. Номенклатура биоорганических 3.1. Тривиальная номенклатура.
соединений.
3.2. Международная номенклатура (МН).
3.3.Радикально-функциональная номенклатура.
4.
Изомерия
органических 4.1.
Изомерия
строения
(структурная
соединений.
изомерия).
4.2.
Пространственная
изомерия
(стереоизомерия)
4.3. Конфигурационная изомерия: оптические,
геометрические и конформационные изомеры.
5.
Электронная
структура
и 5.1.
Схематическое
изображение
валентные
состояния
атома распределения
электронов
на
атомных
углерода.
орбиталях атома углерода.
6. Взаимное влияние атомов
органических соединениях.
в
5.2. Первое валентное состояние атома
углерода (sp3-гибридизация).
5.3. Второе и третье валентные состояния
атома углерода (sp2- та sp-гибридизация).
6.1. σ- и π-связи в органических соединениях.
6.2. Электроотрицательность атомов.
6.3. Распределение электронной густоты в
органических молекулах:
1) индуктивный эффект;
2) мезомерный эффект.
Тема 2. КЛАССИФИКАЦИЯ ХИМИЧЕСКИХ РЕАКЦИЙ. РЕАКЦИОННАЯ
СПОСОБНОСТЬ АЛКАНОВ, АЛКЕНОВ, АРЕНОВ, СПИРТОВ, ФЕНОЛОВ,
АМИНОВ.
Актуальность темы: в организме человека протекает множество реакций, в
которых могут принимать участие производные алканов, алкенов, аренов, спиртов,
фенолов и аминов. Эти реакции можно классифицировать:
- по механизму – ионные и радикальные;
- по
направленности:
присоединение,
отщепление,
замещение,
перегруппирование, окисление и восстановление;
- по количеству молекул, которые принимают участие в реакции.
В свою очередь реакции присоединения и замещения могут протекать по ионному
(электрофильному и нуклеофильному), или радикальному механизмам. Одна и та же
реакция, в зависимости от условий, может протекать по разным механизмам.
Конкретные цели:
1. Выучить реакционную способность алифатических и ароматических соединений,
а также их гидрокси- и аминопроизводных.
2. Интерпретировать зависимость реакционной способности биоорганических
соединений от природы химической связи и взаимного влияния атомов в
молекуле.
Ориентировочная карта для самостоятельного изучения студентами
учебной литературы при подготовке к занятию.
Содержание и последовательность
Указания к учебным действиям
действий
1. Характеристика нуклеофилов и 1.1. В тетрадь протоколов опытов выписать
электрофилов.
алгоритм лабораторной работы.
1.2. Нуклеофильные и электрофильные
реагенты.
2.
Насыщенные
алифатические 2.1. Гомологический ряд алканов: их название
углеводороды (алканы).
и молекулярные формулы.
2.2.
Химические
свойства
алканов.
Радикальное замещение возле насыщенного
атома
углерода (SR).
3. Ациклические углеводороды: 3.1. Представители алкенов, алкадиенов и
алкены, алкадиены и алкины.
алкинов. Особенности их строения и
химические свойства.
3.2.
Электрофильное
присоединение
к
ненасыщенным соединениям (АЕ).
4. Ароматические
(арены).
5.
Гидроксильные
спирты и фенолы.
6. Амины.
углеводороды
соединения:
4.1. Общая характеристика и электронное
строение ароматических углеводородов, их
химические свойства.
4.2.
Электрофильное
замещение
в
ароматических соединениях (SЕ).
4.3. Влияние заместителей на реакционную
способность аренов.
5.1. Строение спиртов и фенолов, их
представители, физические и химические
свойства гидроксисоединений.
5.2.
Нуклеофильное
замещение
возле
насыщенного атома углерода (SN).
5.3.
Многоатомные
ациклические
и
циклические спирты.
6.1. Алифатические и ароматические амины:
представители и их строение.
6.2. Химические свойства аминов: реакции
аминов как нуклеофильных реагентов.
6.3. Анилин: его фармакологические и
биологические производные.
Алгоритм лабораторной работы:
1. Реакция глицерина с гидрооксидом меди (ІІ).
В пробирку помещают 3 капли 0,2 N раствора CuSO4 и 3 кап. 0,2 N раствора NaOH.
Наблюдают образование голубого осадка гидрата окиси меди. В ту же пробирку
добавляют 2 кап. глицерина, перемешивают и наблюдают за растворением осадка.
Запишите уравнение реакции глицерина с гидрооксидом меди (ІІ).
2. Реакция бромирования фенола.
В пробирку помещают 3 капли бромной воды и добавляют 2 кап. карболовой воды
(водный раствор фенола). Наблюдают за изменением окраски раствора и образованием
осадка.
Запишите уравнение реакции фенола с бромом.
3. Щелочная реакция водного раствора этиламина.
На универсальную бумагу стеклянной палочкой нанесите небольшую каплю водного
раствора этиламина. Как изменяется цвет индикатора? О чем это свидетельствует?
Запишите уравнение реакций с водой.
Тема 3. СТРОЕНИЕ И СВОЙСТВА АЛЬДЕГИДОВ И КЕТОНОВ.
Актуальность темы: альдегиды и кетоны являются важными промежуточными
продуктами обмена веществ в организме человека. Они образуются в процессах обмена
углеводов, липидов и белков. Наличие в альдегидах и кетонах сильно поляризованной
карбонильной группы, в результате смещения электронов σ- и π-связи в сторону
кислорода, предопределяет их высокую реакционную способность.
Конкретные цели:
1. В процессе проведения химических реакций усвоить реакционную способность
карбонильных соединений: альдегидов и кетонов.
2. Интерпретировать механизмы реакций альдегидов и кетонов, их превращения в
биологических системах.
Ориентировочная карта для самостоятельного изучения студентами
учебной литературы при подготовке к занятию.
Содержание и последовательность
Указания к учебным действиям
действий
1.
Практическое
изучение 1.1. В тетрадь протоколов опытов выписать
реакционной способности альдегидов алгоритм лабораторной работы.
и кетонов.
1.2. Характеризовать строение карбонильной
группы, назвать и записать формулы и
наименования распространенных альдегидов и
кетонов.
1.3. Провести качественные реакции:
а)
Фелинга
с
водным
раствором
формальдегида;
б) ацетона с раствором йода в щелочной среде;
в) осаждение белка формалином.
2. Химические свойства альдегидов и 2.1. Реакции нуклеофильного присоединения
кетонов.
(АN) к альдегидам таких соединений как вода,
цианиды, спирты, амины.
2.2. Реакция альдольной конденсации и ее
значение для удлинения углеводородной цепи.
2.3. Реакции окисления и восстановления
альдегидов и кетонов. Качественные реакции
на выявление альдегидной группы (Толленса,
Троммера, Фелинга), их клиническое значение.
2.4.
Реакция
диспропорционирования
(дисмутации, реакция Канниццаро).
2.5. Галоформные реакции альдегидов и
кетонов.
Йодоформная
проба
и
ее
использование в аналитических целях.
Алгоритм лабораторной работы:
1. Отношение альдегидов и кетонов к окислению раствором гидрооксида меди (ІІ).
В 2 пробирки вносят по 5 кап. реактива Фелинга, потом в первую пробирку добавляют
3 кап. ацетона, а во вторую – 3 кап. формалина. Обе пробирки нагревают на водяной
бане. Во второй пробирке образуется желтый, а затем красный осадок.
Запишите уравнение реакции формалина с гидрооксидом меди (ІІ).
2. Реакция диспропорционирования (дисмутации) водных растворов альдегидов
(реакция Канниццаро).
В водных растворах альдегиды (преимущественно ароматические) вступают в
окислительно-восстановительные реакции, при которых одни молекулы альдегида
окисляются за счет восстановления вторых. Такие реакции называются
диспропорционирование, или дисмутации.
Каплю водного раствора формальдегида (формалина) стеклянной палочкой наносят
на кусочек универсальной индикаторной бумаги. Изменение цвета индикаторной
бумаги свидетельствует о кислой среде.
Запишите уравнение реакции.
3. Йодоформная реакция на ацетон.
В пробирку помещают 1 кап. раствора Люголя (КІ+І2) и добавляют каплю
10%
раствора NaOH до слабожелтого цвета смеси и каплю ацетона. Спустя некоторое время
появляется желто-белый осадок йодоформа. Эта реакция используется в клинике для
диагностики сахарного диабета.
4. Осаждение белка формалином.
В пробирку вносят 5-6 кап. раствора белка и добавляют несколько капель
формалина. При смешивании наблюдают свертывание белка.
Тема 4. СТРУКТУРА, СВОЙСТВА И БИОЛОГИЧЕСКОЕ ЗНАЧЕНИЕ
КАРБОНОВЫХ КИСЛОТ.
Актуальность темы: карбоновые кислоты и их производные являются важными
промежуточными продуктами обмена веществ; они образуются в организме человека
как продукты метаболизма моносахаридов, жирных кислот, аминокислот, поэтому
знания строения и физико-химических свойств этих соединений необходимы для
последующего усвоения основных положений метаболизма.
Конкретные цели:
1. Интерпретировать зависимость реакционной способности карбоновых кислот от
природы химической связи и взаимного влияния атомов в молекуле.
2. Интерпретировать особенности строения карбоновых кислот.
3. Объяснять возможность использования реакционной способности карбоновых
кислот.
4. Интерпретировать механизмы реакций карбоновых кислот, их производных и
превращение их в биологических системах.
Ориентировочная карта для самостоятельного изучения студентами
учебной литературы при подготовке к занятию.
Содержание и последовательность
Указания к учебным действиям
действий
1. Практическое изучение химических 1.1. В тетрадь протоколов опытов выписать
свойств карбоновых кислот.
алгоритм лабораторной работы.
1.2. Как и почему изменится цвет раствора
КМnO4 при добавлении олеиновой кислоты?
2. Классификация карбоновых кислот. 2.1. Объяснить классификацию карбоновых
кислот.
2.2. Назовите отдельных представителей
монокарбоновых кислот.
3. Строение и свойства карбоновых 3.1. Реакции нуклеофильного замещения (Sn)
кислот.
возле sp2-гибридизированого атома углерода
оксогруппы.
3.2.
Реакции
этерификации
и
их
биохимическое значение.
3.3.
Реакции
амидирования
и
их
биохимическое значение.
4. Строение и свойства дикарбоновых и 4.1. Химические свойства.
трикарбоновых кислот.
4.2. Биологическое значение отдельных
представителей
карбоновых
кислот
(щавелевой,
малоновой,
янтарной,
глутаровой, фумаровой).
Алгоритм лабораторной работы:
Реакция Вагнера.
В пробирку вмещают 2 кап. олеиновой кислоты, добавляют 2 кап. 5% раствора
карбоната натрия (Na2CO3) и 2 кап. 2% раствора KMnO4. Стряхнуть пробирку
несколько раз. Какие изменения наблюдаются с фиолетовой окраской раствора?
Запишите уравнение реакции.
Тема 5. ВЫСШИЕ ЖИРНЫЕ КИСЛОТЫ. ЛИПИДЫ. ФОСФОЛИПИДЫ.
Актуальность темы: липиды выполняют важные функции (энергетическую,
структурную, регуляторную и др.) для организма человека. Знания строения и физикохимических свойств липидов необходимы врачу любой специальности. Биохимические
показатели обмена липидов широко используются в клинической практике.
Конкретные цели:
1. Объяснять зависимость биологической активности от пространственного строения
липидов.
2. Интерпретировать зависимость реакционной способности липидов от природы
химической связи и взаимного влияния атомов в молекуле.
3. Объяснять химические свойства липидов и их биологическое значение.
4. Интерпретировать механизмы реакций разных классов липидов, их превращения в
биологических системах.
5. Уметь анализировать реакцию Вагнера.
Ориентировочная карта для самостоятельного изучения студентами
учебной литературы при подготовке к занятию.
Содержание и последовательность
Указания к учебным действиям
действий
1. Практическое изучение свойств 1.1. В тетрадь протоколов опытов выписать
ненасыщенных липидов.
алгоритм лабораторной работы.
1.2.
Почему
реакция
Вагнера
на
ненасыщенность
жира
является
качественной?
2. Строение и свойства нейтральных
2.1. Биологические функции липидов.
липидов.
2.2.
Высшие
жирные
кислоты
как
составляющие нейтральных липидов.
2.3. Физиологическое значение гидролиза
нейтральных липидов.
2.4. Мыла.
3. Строение и свойства фосфолипидов. 3.1. Роль фосфолипидов в построении
биомембран.
3.2. Классификация фосфолипидов.
3.3.
Физико-химические
свойства
фосфолипидов.
Алгоритм лабораторной работы:
1. Реакция Вагнера на ненасыщенность жиров.
В пробирку помещают 2 кап. олеиновой кислоты, добавляют 2 кап. 5% раствора
карбоната натрия (Na2CO3) и 2 кап. 2% раствора KMnO4. Встряхивают пробирку
несколько раз. Какие изменения наблюдаются с фиолетовой окраской раствора?
Почему реакция Вагнера на ненасыщенность жира является качественной?
2. Омыление жира водно - спиртовым раствором щелочи.
В пробирку поместить 1 мл масла, 1 мл спирта, 1 мл 35% раствора NaOH, перемешать,
нагреть на водяной бане. Омыление происходит на протяжении 5 минут. Несколько
капель раствора перенести во вторую пробирку и добавить 2 мл дистиллированной
воды, нагреть до кипения. Растворение пробы указывает на полноту омыления. Для
выделения мыла из раствора прибавить горячий насыщенный раствор NaCl. Слой мыла
образуется на поверхности жидкости. После расслоения охладить раствор и снять
верхний слой мыла, который будет использован в следующем опыте.
Составить уравнение реакции омыления жира.
3. Гидролиз спиртового раствора мыла.
В пробирку поместить крупинку мыла, полученного в опыте №2 и прибавить 1 кап.
спиртового раствора фенолфталеина. Покраснения не наблюдается. Это подтверждает,
что полученное мыло – соль жирных кислот, не содержит щелочи. В эту же пробирку
добавить 5-10 кап. дистиллированной воды. Что наблюдается? Объяснить уравнением
реакции.
Тема 6. СТРОЕНИЕ, РЕАКЦИОННАЯ СПОСОБНОСТЬ И БИОЛОГИЧЕСКОЕ
ЗНАЧЕНИЕ ГЕТЕРОФУНКЦИОНАЛЬНИХ СОЕДИНЕНИЙ (гидроксикислот,
α- β, γ-аминокислот, кетокислот и фенолокислот).
Актуальность темы: изучение физико-химических свойств гетерофункциональных
соединений с учетом взаимного влияния функциональных групп и пространственного
строения молекул имеет важное значение для понимания механизмов реакций обмена
веществ, так как они являются интермедиатами. Качественные реакции на кетоновые
тела имеют важное диагностическое значение.
Конкретные цели:
1. Заключать и анализировать взаимосвязь между строением, конфигурацией и
конформацией гетерофункциональных соединений.
2. Объяснять классификацию и изомерию гидроксикислот.
3. Интерпретировать зависимость реакционной способности гетерофункциональных
соединений от природы химической связи и взаимного влияния атомов в молекуле.
4. Интерпретировать механизмы реакций разных классов гетерофункциональных
соединений, их превращения в биологических системах.
Ориентировочная карта для самостоятельного изучения студентами
учебной литературы при подготовке к занятию.
Содержание и последовательность
Указания к учебным действиям
действий
1. Практическое изучение свойств 1.1. В тетрадь протоколов опытов выписать
гетерофункциональных соединений.
алгоритм лабораторной работы.
1.2. Оценить разницу в химическом
поведении салола и аспирина при их
взаимодействии с FeCl3. Аргументировать
вывод.
2. Строение
и
свойства 2.1.
Классификация
и
изомерия
гидроксикислот.
гидроксикислот.
2.2. Асимметричный
атом
углерода,
хиральность, оптическая активность.
2.3. Энантиомеры. Диастереоизомеры.
2.4. Химические свойства и биологическое
значение гидроксикислот и аминокислот.
3. Строение и свойства кетокислот.
4. Строение
фенолокислот.
и
3.1. Биологическое значение кетокислот и их
производных.
3.2. Кетоновые тела, диагностическое
значение их определения при сахарном
диабете.
3.3. Кето-энольная таутомерия кетокислот и
их производных.
свойства 4.1. Салициловая кислота и ее производные
как
противовоспалительные
и
противомикробные средства.
Алгоритм лабораторной работы:
Оценить разницу в химическом поведении салола и аспирина при их
взаимодействии с FeCl3. Аргументировать вывод.
В 1-ю пробирку добавить крупинку аспирина и 5-6 кап. Н2О, перемешать и добавить
1 кап. 0,1 Н FeCl3. Фиолетовая окраска не появляется.
Во 2-ю пробирку добавить крупинку фенилсалицилата (салола) и 2 кап. этилового
спирта. Перемешать и добавить 1 кап. 0,1 Н FeCl3. Появляется фиолетовая окраска,
которая характеризует свободную феноловую группу.
Тема 7. Практические навыки и решение ситуационных задач по теме:
“ТЕОРЕТИЧЕСКИЕ ОСНОВЫ СТРОЕНИЯ И РЕАКЦИОННОЙ
СПОСОБНОСТИ БИООРГАНИЧЕСКИХ СОЕДИНЕНИЙ”
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
8.
9.
10.
11.
12.
13.
14.
15.
16.
Какими особенностями структуры обусловлена инертность алканов и высокая
реакционная способность альдегидов.
Запишите структурное строение изомеров пентана. Дайте им название согласно МН.
Будут ли различаться по кислотности алифатические и ароматические спирты. Чем
это обусловлено?
Какими реакциями можно различить первичные и вторичные спирты?
Какими реакциями можно различить пропантриол 1,2,3 от пропанола-1?
Запишите уравнение окисления пропанола-2 и пропанола-1. Какие продукты
образуются, назовите согласно МН.
Запишите схему реакции образования диэтилового эфира. Проведите его гидролиз
(по схеме). Какие продукты гидролиза образовались?
Запишите схему реакции бромирования фенола. Назовите (согласно МН) продукты
этой реакции.
Запишите схему реакции получения 2,4,6-тринитрофенола. Какой тип этой реакции?
К какому типу реакций за направленностью превращения относятся реакции
бромирования и нитрования фенола. Запишите схемы этих реакций.
Особенности строения карбонильной группы. Какие реакции характерны для
соединений, которые имеют карбонильную группу?
Запишите схему реакции образования полуацеталя из уксусного альдегида (этаналя) и
метанола.
Запишите схему реакции взаимодействия трихлоруксусного альдегида с водой. С
какой целью используется в медицине продукт этой реакции? Какое его тривиальное
название?
Запишите схему реакции взаимодействия пропанона с гидроксиламином. Какой тип
этой реакции? Назовите продукт реакции.
Запишите схему реакции окисления пропаналя с оксидом серебра. Назовите продукты
этой реакции согласно МН.
Запишите общую схему реакции этаналя с реактивом Фелинга. Назовите продукты
этой реакции, и где они используются.
17. Запишите упрощенные структурные формулы первых пяти членов гомологического
ряда насыщенных монокарбоновых кислот.
18. Сравните степень кислотности уксусной и трихлоруксусной кислот. Чем обусловлена
разница кислотности этих соединений?
19. Запишите схему реакции этерификации между этановой кислотой и этанолом.
20. Запишите структурную формулу ацетилсалициловой кислоты. Какое тривиальное
название этого соединения? С какой целью она используется в медицине?
21. Запишите структурные формулы анилина, этиламина и аммиака. Какое из этих
соединений имеет наиболее основные свойства?
22. Запишите с помощью структурных формул реакцию сульфатирования анилина. Какой
продукт образуется в этой реакции? С какой целью применяется в медицине
производные этого продукта?
23. Запишите структурную формулу парааминобензойной (ПАБК) кислоты. Назовите
антагониста этой кислоты, с какой целью он используется в клинике?
24. Запишите структурные формулы щавелево-уксусной, α-кетоглутаровой кислот и
объясните их биохимическое значение.
25. Запишите структурную формулу ацетоуксусной кислоты. Объясните какие продукты
образуются при ее восстановлении и декарбоксилировании (отщепление СО2). Какое
биохимическое значение имеют эти кислоты и продукты.
26. Запишите структурные формулы дофамина и адреналина. Объясните какая
биохимическая роль этих аминофенолов.
27. Дайте определение термину «липиды». Объясните биологические функции липидов.
28. Запишите сокращенные молекулярные формулы пальмитиновой и стеариновой
кислот. Объясните их биохимическое значение.
29. Запишите сокращенные молекулярные формулы полиеновых кислот: линолевой,
линоленовой и арахидоновой. Какие особенности строения этих кислот и
биохимическое значение.
30. Запишите реакцию гидролиза в щелочной среде тристеарина. Какие продукты
образуются? Их практическое использование в медицине?
31. Запишите общую формулу фосфотидилхолина. Какое биологическое значение этого
соединения?
Тема 8. АМИНОКИСЛОТНЫЙ СОСТАВ БЕЛКОВ И ПЕПТИДОВ.
Актуальность темы: структурными компонентами живых клеток являются
макромолекулы, которые выполняют разнообразные функции (ферменты, гормоны и
др.), мономерными единицами которых являются аминокислоты. Биологические
свойства белков определяет их аминокислотный состав. В белках выявлены 20
аминокислот, которые высвобождаются при гидролизе белков. Все они
являются L- α -аминокислотами.
Конкретные цели:
1. Интерпретировать особенности строения α-аминокислот как основы биополимеров
– белков, которые являются структурными компонентами всех тканей организма.
2. Делать выводы о вариантах превращений в организме α -аминокислот
и
анализировать зависимость образования из них физиологически активных
соединений (ФАС) от строения и реакционной способности.
3. Объяснять зависимость физико-химических свойств белков от их аминокислотного
состава.
4. Уметь анализировать качественные реакции на α-аминокислоты для определения
аминокислотного состава белков и использовать биуретовую реакцию для
количественного определения белков.
Ориентировочная карта для самостоятельного изучения студентами
учебной литературы при подготовке к занятию.
Содержание и последовательность
действий
1. Строение α-аминокислот.
2. Классификация аминокислот.
3. Общие свойства аминокислот.
4.
Химические
реакции
α-аминокислот in vivo и in vitro.
5.
Реакции
качественного
количественного
определения
аминокислот.
6. Реакции
поликонденсации
образованием пептидов.
и
αс
Указания к учебным действиям
1.1. В тетрадь протоколов опытов выписать
алгоритм лабораторной работы.
1.2.
Написать
структурные
формулы
20 протеиногенных L-аминокислот как основы
белковых молекул.
2.1. Объяснить классификацию аминокислот
по строению углеродной цепи.
2.2. Объяснить классификацию аминокислот
по способности к синтезу в организме.
2.3. Объяснить классификацию аминокислот
по полярности радикала.
3.1. Оптические свойства аминокислот.
3.2. Химические свойства аминокислот как
гетерофункциональных соединений:
а) образование функциональных производных
карбоновых кислот (соли, сложные эфиры,
амиды, галогенангидриды);
б) образования производных аминогруппы
(реакции
алкилирования,
ацилирования,
образование солей с минеральными кислотами,
основаниями).
3.3.
Кислотно-основные
свойства
аминокислот.
4.1.
Написать
уравнение
реакций
декарбоксилирования
аминокислот
с
образованием
биогенных
аминов
(глутаминовая кислота, серин, гистидин,
триптофан) и объяснить их физиологические
функции.
4.2. Написать схему реакций дезаминирования,
трансаминирования аминокислот и объяснить
их физиологическую роль.
4.3. Написать схему уравнения реакций
образования
амидов
глутаминовой
и
аспарагиновой кислоты и объяснить их
физиологичное значение.
5.1. Реакция Ван-Слайка.
5.2. Реакция Серенсена.
5.3. Качественные
реакции
на
α -аминокислоты, пептиды, белки.
6.1. Механизм образования пептидной связи.
Алгоритм лабораторной работы.
Качественный анализ биологической жидкости на содержание белков и
аминокислот.
1) Нингидриновая реакция на аминокислоты.
Принцип реакции. Нингидрин при нагревании α -аминокислоты вызывает
образование из них альдегида с высвобождением CO2 и NH3, и восстановленного
нингидрина. Аммиак реагирует с восстановленным нингидрином,
образовывая
комплекс сине-фиолетового цвета.
Ход качественного определения аминокислот. В пробирку налить 0,5 мл
раствора аминокислоты и добавить 0,5 мл 1% раствора нингидрина в спирте.
Перемешать и нагревать на водяной бане 5 минут. Наблюдается сине-фиолетовая
окраска.
2) Ксантопротеиновая реакция на ароматические аминокислоты.
Принцип метода. Концентрированная азотная кислота нитрирует бензольное ядро
циклических аминокислот (фенилаланин, тирозин, триптофан) белков с образованием
нитросоединений желтого цвета.
Ход выполнения. В пробирку налить 0,5 мл раствора ароматической аминокислоты
и прибавить (ОСТОРОЖНО!) 0,5-1 мл конц. HNO3, развивается желтая окраска.
3) Реакция Фоля (на серусодержащую аминокислоту – цистеин).
Принцип метода. При нагревании раствора белка, в котором есть остатки
серусодержащих аминокислот (цистеин) с растворами щелочи и соли свинца, сера
отщепляется и образует черный осадок PbS.
Ход выполнения. В пробирку налить 0,5 мл раствора цистеина, добавить 1 мл
реактив Фоля. Нагревать на водяной бане до образования черной окраски (5 минут).
Тема 9. СТРУКТУРНАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ БЕЛКОВ. ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ
СВОЙСТВА БЕЛКОВ. РЕАКЦИИ ОСАЖДЕНИЯ БЕЛКОВ. ДЕНАТУРАЦИЯ.
Актуальность темы: белки играют центральную роль в процессах
жизнедеятельности. Они выполняют важные функции, которые составляют основу
жизни (ферменты, сократительные белки, защитные белки).
В клинической практике широко используют определение белка в крови и других
биологических жидкостях с диагностическими целями (белковая недостаточность,
заболевание печени, почек, воспаления серозных оболочек).
Конкретные цели:
1. Объяснять структурную организацию белков (первичной, вторичной, третичной и
четвертичной структур), что необходимо для понимания их функций и
патологических изменений при многих заболеваниях.
2. Объяснять физико-химические свойства белков и использовать эти знания в
лабораторной диагностике для их выявления и распределения на фракции в
биообъектах.
3. Уметь анализировать биуретовую реакцию для количественного определения
белков.
Ориентировочная карта для самостоятельного изучения студентами
учебной литературы при подготовке к занятию.
Содержание и последовательность
Указания к учебным действиям
действий
1. Белки как биополимеры.
1.1. Функции белков.
1.2. Способы соединения α -аминокислот в
молекулах белков.
1.3. Связи, которые формируют первичную,
вторичную, третичную и четвертичную
структуры.
2. Уровни
структурной 2.1. Первичная,
вторичная,
третичная,
организации белковых молекул.
четвертичная структуры, типы связей, которые
стабилизируют эти структуры.
2.2. Методы определения структуры белка (по
Ф. Сенгеру и Эдману).
3. Химический синтез пептидов и 3.1. Простые и сложные белки.
белков.
3.2. Классификация
белков в зависимости
от природы простетической группы и
пространственной формы: глобулярные и
фибриллярные.
3.3. Факторы стабильности существования
белков в коллоидных растворах.
4. Механизм осаждения белков. Виды 4.1. Обратимое осаждение белков и его
осаждения.
использование в медицинский практике.
4.2. Необратимое осаждение белков, факторы
которые его вызывают.
5. Денатурация белка, ее признаки.
5.1. Денатурирующие факторы (примеры).
5.2. Ренатурация белка.
Алгоритм лабораторной работы.
1. Оценить действие на белки сульфата аммония, ТХУ и сульфосалициловой
кислоты. Дать аргументацию.
Ход работы:
• к 5 каплям 1% яичного белка добавляем 20 капель раствора (NH4)2SO4.
Образуется осадок, растворимый в воде.
• к 5 каплям 1% яичного белка добавляем 1 мл ТХУ кислоты. Образуется осадок
нерастворимый в воде.
• к 0,5 мл раствора белка добавляем 0,5 мл 20% сульфосалициловой кислоты.
Образуется осадок нерастворимый в воде.
2. Биуретовая реакция.
Принцип метода: ионы меди (Cu2+) в щелочной среде образуют с пептидными
группами (кислото-амидная или пептидная связь) комплексное соединение синефиолетового цвета.
Ход работы:
К 5 каплям 1% яичного белка добавляем 5 капель 10% раствора NaOH и 2 капли
1% раствора CuSO4. Перемешать и наблюдать сине-фиолетовую окраску.
Тема 10. УГЛЕВОДЫ. СТРОЕНИЕ И ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
МОНОСАХАРИДОВ.
Актуальность темы: углеводы вместе с белками и липидами являются важными
химическими соединениями живых организмов. Они широко используются в
медицинской практике. Растворы 10%, 20%, 40% глюкозы вводят в организм для
улучшения сердечной деятельности, поддержки тонуса нервной системы и во многих
других случаях.
1.
Конкретные цели:
Делать выводы относительно существования моносахаридов в разных таутомерных
формах, что влияет на их реакционную способность и дает возможность
лабораторного исследования моносахаридов в биологических жидкостях.
2.
Анализировать принципы методов выявления и определения моносахаридов в
крови, моче, слюне.
Ориентировочная карта для самостоятельного изучения студентами
учебной литературы при подготовке к занятию.
Содержание и последовательность
Указания к учебным действиям
действий
1. Строение моносахаридов.
1.1. Классификация углеводов.
1.2. Изомерия.
1.3. Таутомерные формы моносахаридов.
1.4. Мутаротация.
2.
Химические
реакции 2.1. Химические реакции моносахаридов при
моносахаридов.
участии карбонильной группы: окислительновосстановительные реакции (качественные на
выявление альдегидной группы).
2.2. Образование гликозидов их роль в
построении
олигои
полисахаридов,
нуклеозидов, нуклеотидов и нуклеиновых
кислот.
2.3. Фосфорные эфиры глюкозы и фруктозы,
их значения в метаболических превращениях
углеводов.
3. Производные моносахаридов.
3.1. Аскорбиновая кислота, как производное
гексоз, биологическая роль.
Алгоритм лабораторной работы.
1. Почему по-разному взаимодействуют с реактивом Фелинга глюкоза и лактоза
с одной стороны и сахароза с другой? Объяснить результаты.
Ход работы:
В три пробирки добавляем по 0,5 мл растворов глюкозы, лактозы, сахарозы
соответственно. В каждую добавляем по 0,5 мл реактива Фелинга, нагреваем.
Сделайте выводы.
2. Как и почему при взаимодействии глюкозы с Cu(OH)2 при разных условиях
(комнатная температура и нагревание) получаем разные продукты?
Аргументировать вывод.
Ход работы:
В 2 пробирки добавляем 0,5 мл раствора глюкозы и 0,5 мл 5 % раствора Cu(OH)2.
Первую – нагреваем, вторую оставляем при комнатной температуре.
Тема 11. СТРУКТУРА И ФУНКЦИИ ДИ- И ПОЛИСАХАРИДОВ.
Актуальность темы: высокомолекулярный углевод декстран и подобный ему
полиглюкин используются как кровезаменители при кровотечениях, шоковых
состояниях. Группа лекарственных веществ, в частности, сердечные средства,
например, препараты дигиталиса и другие, представляют собой большое количество
производных углеводов, так называемых гликозидов.
Конкретные цели:
1. Интерпретировать особенности строения и превращений в организме
гомополисахаридов как пищевых веществ – источников энергии, для процессов
жизнедеятельности.
2. Объяснить
механизм
биологической
роли
гетерополисахаридов
(гликозаминогликанов) в биологических жидкостях и тканях.
Ориентировочная карта для самостоятельного изучения студентами
учебной литературы при подготовке к занятию.
Содержание и последовательность
Указания к учебным действиям
действий
1. Дисахариды.
1.1. Строение, свойства сахарозы, лактозы,
мальтозы. Инверсия сахарозы в результате
гидролиза.
1.2.
Классификация
дисахаридов
по
способности
к
окислительновосстановительным реакциям.
1.3. Два типа связей между остатками
моносахаридов и их влияние на реакционную
способность дисахаридов.
2. Полисахариды.
2.1. Классификация полисахаридов.
2.2. Строение, биологическая роль и
применение крахмала, его составляющие.
Схема строения амилозы и амилопектина.
Гидролиз крахмала, качественная реакция на
его выявление.
2.3. Строение и биологическая роль гликогена,
клетчатки,
ее
роль
в
процессах
жизнедеятельности организма.
2.4. Гетерополисахариды. Роль глюкуроновой
кислоты, глюкозамина и галактозамина в
образовании гетерополисахаридов.
Алгоритм лабораторной работы.
1. Качественная реакция на крахмал.
В пробирку внести 5 кап. крахмального клейстера и 1 кап. раствора йода. Раствор
окрасится в синий цвет, в результате образования комплексных соединений и
адсорбции. Почему при нагревании раствор обесцвечивается, а при охлаждении
окраска восстанавливается снова?
Тема 12. КЛАССИФИКАЦИЯ, СТРОЕНИЕ И ЗНАЧЕНИЕ БИОЛОГИЧЕСКИ
ВАЖНЫХ ГЕТЕРОЦИКЛИЧЕСКИХ СОЕДИНЕНИЙ.
Актуальность темы: гетероциклическими соединениями являются некоторые
аминокислоты – компоненты белков, углеводы, компоненты нуклеиновых кислот,
витамины и образованные из них коферменты, гормоны. Эти соединения обеспечивают
обмен веществ в организме и его регуляцию. Нарушение состава и содержания
гетероциклических соединений в организме человека сопровождается разными
заболеваниями. Следовательно, изучение строения и обмена гетероциклических
соединений необходимо для усвоения основных положений обмена веществ.
Конкретные цели:
1. Объяснять зависимость реакционной способности гетероциклических соединений
от их строения, что способствует их биосинтезу в организме и лабораторного
синтеза с целью получения лекарственных средств.
2. Делать выводы относительно биологической активности гетерофункциональных
производных гетероциклического ряда при условиях особенности их строения и
химического поведения.
Ориентировочная карта для самостоятельного изучения студентами
учебной литературы при подготовке к занятию.
Содержание и последовательность
Указания к учебным действиям
действий
1. Классификация гетероциклов.
1.1. В тетрадь протоколов опытов выписать
алгоритм лабораторной работы.
1.2. Классификация гетероциклов:
а) по размерам цикла;
б) за количеством и качеством гетероатомов.
2.
Характеристика
пятичленных 2.1.
Характеристика
пятичленных
гетероциклов и их производных.
гетероциклов с одним и двумя гетероатомами и
их производных.
2.2. Бензопиррол (индол) как составляющая
триптофана и продуктов его превращения –
биологически
активных
соединений
(триптамин, серотонин).
2.3. Бензопиррол как составляющая токсичных
веществ (скатол, индол) и продуктов их
обезвреживания.
2.4. Образование производных пиразола как
лекарственных препаратов.
3. Характеристика шестичленных 3.1. Шестичленные гетероциклы с одним и
гетероциклов.
двумя гетероатомами – основа биологически
важных соединений.
3.2. Шестичленные гетероциклы – компоненты
азотистых оснований.
Алгоритм лабораторной работы.
Задание 1. Взаимодействие антипирина и амидопирина с FeCl3.
В две пробирки помещаем по 10 капель антипирина и амидопирина (в разные
пробирки). Добавляем по 1 капле FeCl3 и наблюдаем за изменениями окраски.
Задание 2. Взаимодействие антипирина и амидопирина с азотной кислотой.
В две пробирки помещаем по 10 капель антипирина и амидопирина (отдельно).
Добавляем по 1 капле раствора нитрита натрия, по 1 капле серной кислоты и
наблюдаем за изменениями окраски.
Тема 13. СТРУКТУРА И БИОХИМИЧЕСКИЕ ФУНКЦИИ НУКЛЕОЗИДОВ
И НУКЛЕОТИДОВ.
Актуальность темы: нуклеозиды и нуклеотиды – продукты неполного гидролиза
нуклеиновых кислот. Изучение их структуры и функции формирует на молекулярном
уровне понятие о наследственности и изменчивости, хранении и реализации
наследственной информации. Это дает возможность понимания природы
наследственных заболеваний, причины их возникновения, а также подхода к лечению и
предотвращению генетических болезней.
Нуклеотиды входят в состав ферментов и являются вторичными посредниками
действия гормонов, которые обеспечивают регуляцию всех процессов в организме.
Нарушение регуляции обмена веществ в организме вызывает заболевание.
Также нуклеотиды входят в состав АТФ, ГТФ и др., которые являются носителями
энергии в организме.
Конкретные цели:
1. Анализировать значение мононуклеотидов для построения нуклеиновых кислот и
действия нуклеотидных коферментов.
2. Интерпретировать механизмы участия витаминов в построении коферментов,
которые катализируют биохимические реакции в организме.
Ориентировочная карта для самостоятельного изучения студентами
учебной литературы при подготовке к занятию.
Содержание и последовательность
Указания к учебным действиям
действий
1. Характеристика нуклеотидов и 1.1. В тетрадь протоколов опытов выписать
нуклеозидов.
алгоритм лабораторной работы.
1.2. Нуклеотиды и нуклеозиды – продукты
неполного гидролиза нуклеиновых кислот.
2. Структура нуклеотидов.
2.1. Структура нуклеотидов: АМФ, ГМФ,
УМФ, ЦМФ, д-ТМФ.
2.2. Строение и значение 3',5'-ц-АМФ, его роль
в действии гормонов на клетки.
3. Производные нуклеотидов.
3.1.
Фосфорилированные
производные
нуклеотидов, значение АДФ и АТФ.
3.2. Участие нуклеотидов в строении
коферментов.
3.3. Механизм действия кофермента НАД+.
Алгоритм лабораторной работы.
Задание 1.
Доказать наличие пуриновых оснований в гидролизате
нуклеиновых кислот.
В пробирку помещаем 10 капель гидролизата нуклеопротеина, добавляем
2 капли аммиачного раствора нитрата серебра и наблюдаем за изменениями.
Задание 2. Выявить пентозы в гидролизате нуклеиновых кислот.
В пробирку помещаем 10 капель гидролизата нуклеопротеинов. Добавляем 4 капли
реактива Фелинга и нагреваем. Наблюдаем за изменениями.
Тема 14. СТРОЕНИЕ И БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ.
Актуальность темы: нуклеиновые кислоты выполняют уникальные биологические
функции: обеспечивают хранение, передачу потомкам генетической информации,
принимают участие в механизмах реализации этой информации путем
программирования матричного синтеза всех белков организма. Изучение строения и
свойств нуклеиновых кислот имеет общебиологическое и практическое значение для
медицины: формирует на молекулярном уровне понятия о наследственности и
изменчивости, хранении и реализации наследственной информации. Значение
материала темы важно для понимания природы наследственных заболеваний,
причины их возникновения, а также подхода к лечению и профилактике генетических
заболеваний.
Цель занятия.
Общая цель:
уметь применять знание о нуклеопротеидах для объяснения
наследственных заболеваний, обоснования методов их лечения и профилактики.
Конкретная цель: уметь написать строение компонентов нуклеопротеидов, общую
схему строения нуклеиновых кислот, их мономеров. Уметь качественными реакциями
определять наличие белка, азотистых оснований, пентоз, фосфорной кислоты в
нуклеопротеидах дрожжей.
Ориентировочная карта для самостоятельного изучения студентами
учебной литературы при подготовке к занятию.
Содержание и
Указания к учебным действиям
последовательность действий
1. Изучение метода определения 1.1. В тетрадь протоколов практических занятий выписать
качественного состава нуклео- алгоритм лабораторной работы: “Изучение составных
протеидов.
частей нуклеопротеидов”.
1.2. Как и почему изменится состав нуклеиновых кислот
при гидролизе?
2.
Строение
и
функции 2.1. В тетрадь самостоятельной подготовки выписать
нуклеиновых кислот.
формулы составных компонентов ДHК, РHК, примеры
строения их мономеров, схему связи мономеров ДHК и
РHК.
2.2. Биологическая роль ДНК. Принцип строения ДHК,
первичная
и
пространственная структуры, типы
химических связей.
2.3. Принцип строения РНК, первичная и пространственная
структуры, типы химических связей. Типы РНК: и-РНК,
р-РНК,
т-РНК,
их
структурная
организация
и
биологическая роль.
2.4. Роль принципа комплементарности в реализации
функций ДHК и РHК. Минорные основания.
Алгоритм лабораторной работы.
Определение составных частей нуклеопротеидов проводят с помощью качественных
реакций гидролизата дрожжей.
1. Биуретовая реакция на белки
К 1 мл гидролизата добавить 0,5 мл биуретового реактива. Наблюдается
возникновение фиолетовой окраски.
2. Серебряная проба на пуриновые соединения.
К 0,3 мл гидролизата добавить 0,1 мл раствора серебра азотнокислого [AgNO3];
наблюдается образование белого осадка.
3. Качественная реакция на пентозы (реакция Молиша).
К 10 каплям гидролизата дрожжей добавить 3 капли 1% спиртного раствора
тимола, перемешать и по стенке пробирки добавить 20-30 капель концентрированной
серной кислоты. На дне пробирки образуется продукт конденсации фурфурола с
тимолом красного цвета.
4. Молибденовая проба на фосфорную кислоту.
К 2 мл гидролизата добавить 1 мл раствора аммония молибденовокислого
[(NH4)2MoO4], нагреть на водяной бане до образования желтого осадка. Добавление
1 мл раствора аскорбиновой кислоты дает синюю окраску.
ПЕРЕЧЕНЬ ВОПРОСОВ ДЛЯ ИТОГОВОГО КОНТРОЛЯ МОДУЛЯ І
(І курс медицинского факультета).
Модуль 1. Биологически важные классы биоорганических соединений. Биополимеры и
их структурные компоненты.
1. Биоорганическая химия как наука: определение, предмет и задачи, разделы, методы
исследования. Значение в системе высшего медицинского образования.
2. Классификация органических соединений по строению углеродного радикала и
природой функциональных групп.
3. Строение важнейших классов биоорганических соединений по природе
функциональных групп: спиртов, фенолов, тиолов, альдегидов, кетонов, карбоновых
кислот, сложных эфиров, амидов, нитросоединений, аминов.
4. Номенклатура органических соединений: тривиальная, рациональная, международная.
Принципы образования названий органических соединений по номенклатуре ИЮПАК:
заместителей, радикально-функциональный.
5. Природа химической связи в органических соединениях: гибридизация орбиталей,
электронное строение соединений углерода.
6. Пространственное строение биоорганических соединений: стереохимические формулы;
конфигурация и конформация. Стереоизомеры: геометрические, оптические,
конформеры.
7. Оптическая изомерия; хиральность молекул органических соединений. D/L- и R/Sстереохимические номенклатуры. Энантиомеры и диастереоизомеры биоорганических
соединений. Связь пространственного строения с физиологичной активностью.
8. Типы реакций в биоорганической химии. Классификация (примеры).
9. Карбонильные соединения в биоорганической химии. Химические свойства и
биомедицинское значение альдегидов и кетонов.
10. Карбоновые кислоты в биоорганической химии: строение и химические свойства;
функциональные производные карбоновых кислот (ангидриды, амиды, сложные
эфиры). Реакции декарбоксилирования.
11. Строение и свойства дикарбоновых кислот: щавелевой, малоновой, янтарной,
глутаровой, фумаровой.
12. Липиды: определение, классификация. Высшие жирные кислоты: пальмитиновая,
стеариновая, олеиновая, линолевая, линоленовая, арахидоновая. Простые липиды.
Триацилглицеролы (нейтральные жиры): строение, физиологичное значение, гидролиз.
13. Сложные липиды. Фосфолипиды: фосфатидная кислота, фосфатидилэтаноламин,
фосфатидилхолин, фосфатидилсерин. Сфинголипиды. Гликолипиды. Роль сложных
липидов в построении биомембран.
14. Амины: номенклатура, свойства. Биомедицинское значение биогенных аминов
(адреналина, норадреналина, дофамина, триптамина, серотонина, гистамина) и
полиаминов (путресцина, кадаверина).
15. Аминоспирты: строение, свойства. Биомедицинское значение этаноламина
(коламина), холина, ацетилхолина.
16. Гидроксикислоты в биоорганической химии: строение и свойства монокарбоновых
(молочной и β-гидроксимасляной), дикарбоновых (яблочной, винной) гидроксикислот.
17. Аминокислоты: строение, стереоизомерия, химические свойства. Биомедицинское
значение L-α-аминокислот. Реакции биохимических превращений аминокислот:
дезаминирование, трансаминирование, декарбоксилирование.
18. Аминокислотный состав белков и пептидов; классификация протеиногенных
L-α-аминокислот. Химические и физико-химические свойства протеиногенных
аминокислот. Нингидриновая реакция, ее значение в анализе аминокислот.
19. Белки и пептиды: определение, классификация, биологические функции. Типы связей
между аминокислотными остатками в белковых молекулах. Пептидная связь:
образование, структура; биуретовая реакция.
20. Уровни структурной организации белков: первичная, вторичная, третичная и
четвертичная структуры. Олигомерные белки.
21. Физико-химические свойства белков; их молекулярная масса. Методы осаждения.
Денатурация белков.
22. Углеводы: определение, классификация. Моносахариды (альдозы и кетозы; триозы,
тетрозы, пентозы, гексозы, гептозы), биомедицинское значение отдельных
представителей.
23. Моносахариды: пентозы (рибоза, 2-дезоксирибоза, ксилоза), гексозы (глюкоза,
галактоза, маноза, фруктоза) – строение, свойства. Качественные реакции на глюкозу.
24. Строение и свойства производных моносахаридов. Аминопроизводные: глюкозамин,
галактозамин. Уроновые кислоты. L-аскорбиновая кислота (витамин С). Продукты
восстановления моносахаридов: сорбит, манит.
25. Олигосахариды: строение, свойства. Дисахариды (сахароза, лактоза, мальтоза), их
биомедицинское значение.
26. Полисахариды. Гомополисахариды: крахмал, гликоген, целлюлоза, декстрины –
строение, гидролиз, биомедицинское значение. Качественная реакция на крахмал.
27. Гетерополисахариды: определение, структура. Строение и биомедицинское значение
гликозаминогликанов
(мукополисахаридов)
–
гиалуроновой
кислоты,
хондроитинсульфатов, гепарина.
28. Пятичленные гетероциклы с одним гетероатомом (пиррол, фуран, тиофен).
Биомедицинское значение тетрапиррольных соединений: порфинов, порфиринов, гема.
29. Индол и его производные: триптофан и реакции образования триптамина и серотонина;
индоксил, скатол, скатоксил – значение в процессах гниения белков в кишечнике.
30. Пятичленные гетероциклы с двумя гетероатомами азота. Пиразол, пиразолон;
производные пиразолону-5 как лекарственные средства (антипирин, амидопирин,
анальгин). Имидазол и его производные: гистидин, гистамин.
31. Пятичленные гетероциклы с двумя разными гетероатомами: тиазол, оксазол. Тиазол как
структурный компонент молекулы тиамина (витамина В1).
32. Шестичленные гетероциклы с атомом азота: пиридин. Никотинамид (витамин РР) как
составная часть окислительно-восстановительных пиридиновых коферментов.
Пиридоксин и молекулярные формы витамина В6.
33. Шестичленные гетероциклы с двумя атомами азота. Диазины: пиримидин, пиразин,
пиридазин. Азотистые основания – производные пиримидина (урацил, цитозин, тимин).
34. Производные пиримидина как лекарственные средства: 5-фторурацил, оротат калия.
Барбитуровая кислота; барбитураты как снотворные и противоэпилептические средства
(фенобарбитал, веронал).
35. Пурин и его производные. Аминопроизводные пурина (аденин, гуанин), их таутомерные
формы; биохимическое значение в образовании нуклеотидов и коферментов.
36. Гидроксипроизводные пурина: гипоксантин, ксантин, мочевая кислота. Метилированые
производные ксантина (кофеин, теофилин, теобромин) как физиологически активные
соединения с действием на центральную нервную и сердечно-сосудистую систему.
37. Нуклеозиды, нуклеотиды. Азотистые основания пуринового и пиримидинового ряда,
входящие в состав нуклеотидов. Минорные азотистые основания.
38. Нуклеозиды. Нуклеотиды как фосфорилированные производные нуклеозидов
(нуклеозидмоно-, ди- и трифосфаты). Номенклатура нуклеозидов и нуклеотидов как
компонентов РНК и ДНК.
39. Строение и биохимические функции свободных нуклеотидов: нуклеотиды-коферменты;
циклические нуклеотиды 3',5'-цАМФ и 3',5'-цГМФ.
40. Нуклеиновые
кислоты
(дезоксирибонуклеиновые,
рибонуклеиновые)
как
полинуклеотиды. Полярность полинуклеотидных цепей ДНК и РНК.
41. Строение и свойства ДНК; нуклеотидный состав, комплементарность азотистых
оснований. Первичная, вторичная и третичная структура ДНК.
42. РНК: строение, типы РНК и их роль в биосинтезе белков.
43. Витамины: общая характеристика; понятие про коферментное действие витаминов.
Строение и свойства витаминов В1, В2, В6, РР.
44. Определить наличие в растворе формальдегида реакцией Троммера. Сделать вывод.
45. Оценить проведенную йодоформную пробу на ацетон. Сделать вывод.
46. Как и почему изменится цвет раствора KMnO4 при добавлении олеиновой кислоты?
47. Почему реакция Вагнера на ненасыщенность жира является качественной? Провести
анализ результатов.
48. Оценить разницу в химическом поведении салола и аспирина при их взаимодействии с
FeCl3. Аргументировать вывод.
49. Оценить результаты поэтапно проведенного получения реактива Фелинга. Где он
применяется?
50. Почему по-разному взаимодействуют с реактивом Фелинга глюкоза и лактоза с одной
стороны и сахароза с другой? Объяснить результаты.
51. Какой является качественная реакция на крахмал? Сделать выводы.
52. Как и почему при взаимодействии глюкозы с Cu(OH)2 при разных условиях (комнатная
температура и нагревание) получаем разные продукты? Аргументировать вывод.
53. Оценить качественные реакции на аминокислоты и белки:
А) ксантопротеиновую;
Б) нингидриновую;
В) Фоля;
Г) биуретовую.
Как и почему появляются разные цвета растворов?
54. Предложите реакцию, что позволит отличить пептиды от белков.
55. Оценить действие на белки сульфата аммония, трихлоруксусной и сульфосалициловой
кислот. Дать аргументацию.
56. Как и почему изменится состав нуклеиновых кислот при их гидролизе? Определить
составляющие гидролизата. Сделать выводы.
ЛИТЕРАТУРА.
1.
2.
3.
4.
5.
Тюкавкина Н. А., Бауков Ю. И. Биоорганическая химия. – М.: Медицина, 1985. –
480с.
Овчинников Ю.А. Биоорганическая химия. - М.: Просвещение, 1987. - 815 с.
Степаненко Б.Н. Курс органической химии. – М.: «Высш. школа», 1974. – 440 с.
Руководство к лабораторным занятиям по биоорганической химии. / Под ред.
Н.А.Тюкавкиной. – М.: Медицина, 1985. – 256 с.
Хмелевский Ю.В, Губский Ю.И., Зайцева С.Д. и др. Биологическая химия:
Практикум. - К.: Вища шк., 1985. - 212 с.
СОДЕРЖАНИЕ
МОДУЛЬ 1
ПАМЯТКА СТУДЕНТУ!………………………………………………………………..
Тема 1. КЛАССИФИКАЦИЯ, НОМЕНКЛАТУРА И ИЗОМЕРИЯ
БИООРГАНИЧЕСКИХ СОЕДИНЕНИЙ. ПРИРОДА ХИМИЧЕСКИХ СВІЯЗЕЙ….
Тема 2. КЛАССИФИКАЦИЯ ХИМИЧЕСКИХ РЕАКЦИЙ. РЕАКЦИОННАЯ
СПОСОБНОСТЬ АЛКАНОВ, АЛКЕНОВ, АРЕНОВ, СПИРТОВ, ФЕНОЛОВ,
АМИНОВ…………………………………………………………………………………
Тема 3. СТРОЕНИЕ И СВОЙСТВА АЛЬДЕГИДОВ И КЕТОНОВ………………….
Тема 4. СТРУКТУРА, СВОЙСТВА И БИОЛОГИЧЕСКОЕ ЗНАЧЕНИЕ
КАРБОНОВЫХ КИСЛОТ………………………………………………………………
Тема 5. ВЫСШИЕ ЖИРНЫЕ КИСЛОТЫ. ЛИПИДЫ. ФОСФОЛИПИДЫ.
Тема 6. СТРОЕНИЕ, РЕАКЦИОННАЯ СПОСОБНОСТЬ И БИОЛОГИЧЕСКОЕ
ЗНАЧЕНИЕ ГЕТЕРОФУНКЦИОНАЛЬНИХ СОЕДИНЕНИЙ
(гидроксикислот, α- β, γ-аминокислот, кетокислот и фенолокислот)……………….
Тема 7. Практические навыки и решение ситуационных задач по теме:
“ТЕОРЕТИЧЕСКИЕ ОСНОВЫ СТРОЕНИЯ И РЕАКЦИОННОЙ
СПОСОБНОСТИ БИООРГАНИЧЕСКИХ СОЕДИНЕНИЙ”………………………..
Тема 8. АМИНОКИСЛОТНЫЙ СОСТАВ БЕЛКОВ И ПЕПТИДОВ……………….
Тема 9. СТРУКТУРНАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ БЕЛКОВ.
ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА БЕЛКОВ. РЕАКЦИИ ОСАЖДЕНИЯ
БЕЛКОВ. ДЕНАТУРАЦИЯ……………………………………………………………
Тема 10. УГЛЕВОДЫ. СТРОЕНИЕ И ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
МОНОСАХАРИДОВ…………………………………………………………………..
Тема 11. СТРУКТУРА И ФУНКЦИИ ДИ- И ПОЛИСАХАРИДОВ………………..
Тема 12. КЛАССИФИКАЦИЯ, СТРОЕНИЕ И ЗНАЧЕНИЕ
БИОЛОГИЧЕСКИ ВАЖНЫХ ГЕТЕРОЦИКЛИЧЕСКИХ СОЕДИНЕНИЙ………
Тема 13. СТРУКТУРА И БИОХИМИЧЕСКИЕ ФУНКЦИИ НУКЛЕОЗИДОВ
И НУКЛЕОТИДОВ……………………………………………………………………
Тема 14. СТРОЕНИЕ И БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ
НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ………………………………………………………….
ПЕРЕЧЕНЬ ВОПРОСОВ ДЛЯ ИТОГОВОГО КОНТРОЛЯ МОДУЛЯ І………….
.