Разработка фрагмента урока с использованием ресурсов интерактивной доски Учитель: Предмет
advertisement
Разработка фрагмента урока с использованием ресурсов интерактивной доски. Учитель: Монстакова Ирина Минеевна, 1 квалификационная категория, МОУ СОШ № 11, город Североуральск, Свердловская область. Предмет: химия, 10 класс. Тип урока: изучение нового материала. Разработка урока на два академических часа. Тема: Белки: их строение, функции и свойства. Повсюду, где мы встречаем жизнь, мы находим, что она связана с каким-либо белковым телом. Ф.Энгельс Цели урока: Познавательные: Расширить знания учащихся о белках как природных полимерах и основных компонентах живых клеток с опорой на имеющиеся знания; Раскрыть многообразии функций белков во взаимосвязи со строением и свойствами; Объяснить строение макромолекул белка, имеющих характер информационных биополимеров. Изучить химические свойства белков. Развивающие: развивать умения анализировать результаты химических опытов, устанавливать причинно- следственные связи; развивать познавательный интерес учащихся на основе использования современных информационных технологий и интерактивных обучающих средств; учить применению знаний, получаемые на уроках по одному предмету, к анализу явлений или процессов, изучаемых другими предметами; продолжить работу по формированию информационной культуры обучающихся; развивать навыки самоконтроля. Воспитательные: создание в представлении учащихся целостной картины мира с его единством и многообразием свойств живой и неживой природы. Оборудование: Интерактивная доска, медиа-ресурсы по функциям, строению белков, их свойствам: видеофрагменты «Ксантопротеиновая реакция белков», «Биуретовая реакция белков», «Осаждение белков солями тяжелых металлов». Клубок из эластичного шнура для демонстрации третичной структуры. Два разноцветных шнура, закрученных друг относительно друга для демонстрации четвертичной структуры белка. Опережающие задания к уроку: Сообщение с исторической справкой о строении белков. Сообщение с мультимедиапрезентацией «Белки в организме человека, их значение». Сообщение «Функции белков». План изучения Роль белков в организме, природные источники белков. Состав и строение белков. Функции белков. Физические и химические свойства белков. Синтез белков. Превращения белков в организме. Рефлексия. ХОД УРОКА. 1.Роль белков в организме, природные источники белков. Учитель Из органических веществ, входящих в живую клетку, важнейшую роль играют белки. На их долю приходится около 50% массы клетки. Благодаря белкам организм приобрел возможность двигаться, размножаться, расти, усваивать пищу, реагировать на внешние воздействия и т. д. «Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и жизнь, что приводит к разложению белка», – писал Энгельс в своих трудах. Вопрос классу: Где же в природе встречаются белки? Учащиеся называют продукты, и после этого-для самопроверки открыть слайд «Природные источники белков». Слайд2. Природные источники белков. . Сообщение ученика с мультимедиапрезентацией «Белки в организме человека, их значение»: Какова же ценность белков для организма человека? Содержание белков в различных тканях человека неодинаково. Так, мышцы содержат до 80% белка, селезенка, кровь, легкие – 72%, кожа – 63%, печень – 57%, мозг – 15%, жировая ткань, костная и ткань зубов – 14–28%. Белки – необходимые компоненты пищевых продуктов, они входят в состав лекарственных препаратов. Белок – важный компонент пищи человека. Основные источники пищевого белка: мясо, молоко, продукты переработки зерна, хлеб, рыба, овощи. Потребность в белке зависит от возраста, пола, вида деятельности. В организме здорового человека должен быть баланс между количеством поступающих белков и выделяющимися продуктами распада. Для оценки белкового обмена введено понятие белкового баланса. В зрелом возрасте у здорового человека существует азотное равновесие, т.е. количество азота, полученного с белками пищи равно количеству выделяемого азота. В молодом, растущем организме идет накопление белковой массы, поэтому азотный баланс будет положительный, т.е. количество поступающего азота превышает количество выводимого из организма. У людей пожилого возраста, а также при некоторых заболеваниях наблюдается отрицательный азотный баланс. Длительный отрицательный азотный баланс ведет к гибели организма. Необходимо помнить, что некоторые аминокислоты при тепловой обработке, длительном хранении продуктов могут образовывать неусвояемые организмом соединения, т.е. становиться “недоступными”. Это снижает ценность белка. Животные и растительные белки усваиваются организмом неодинаково. Если белки молока, молочных продуктов, яиц усваиваются на 96%, мяса и рыбы – на 93–95%, то белки хлеба – на 62–86%, овощей – на 80%, картофеля и некоторых бобовых – на 70%. Однако смесь этих продуктов может быть биологически более полноценной. На степень усвоения организмом белков оказывает влияние технология получения пищевых продуктов и их кулинарная обработка. При умеренном нагревании пищевых продуктов, особенно растительного происхождения, усвояемость белков несколько возрастает. При интенсивной тепловой обработке усвояемость снижается. Суточная потребность взрослого человека в белке разного вида 1–1,5 г на 1 кг массы тела, т.е. приблизительно 85–100 г. Доля животных белков должна составлять приблизительно 55% от общего его количества в рационе. .2 Строение белков. Учитель: Многие органические соединения, входящие в состав клетки, характеризуются большими размерами молекул. Как называются такие молекулы?(макромолекулы) Они состоят обычно из повторяющихся сходных по строению низкомолекулярных соединений, связанных между собой ковалентными связями. Их строение можно сравнить с бусинками на нити. Как называются эти составные элементы? (Мономеры). Они образуют полимеры. Большинство полимеров построено из одинаковых мономеров. Такие мономеры называются регулярными. Например, если А – мономер, то –А-А-А-…….Аполимер. Полимеры, в которых мономеры различны по строению, называются нерегулярными. Например, -А-В-Р-П-А-……Г-Р-П-А-. Состав определяет их свойства. Как Вы думаете, к каким полимерам относятся белки? Белки – нерегулярные полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. Белки – это сложные высокомолекулярные природные соединения, построенные из аминокислот. В состав белков входит 20 различных аминокислот, отсюда следует огромное многообразие белков при различных комбинациях аминокислот. Как из 33 букв алфавита мы можем составить бесконечное число слов, так из 20 аминокислот – бесконечное множество белков. В организме человека насчитывается до 100000 белков. В состав большинства белков входят 300–500 аминокислотных остатков, но есть и более крупные белки, состоящие из 1500 и более аминокислот. Белки различаются и составом аминокислот и числом аминокислотных звеньев, и особенно порядком чередования их в полипептидных цепях. Расчет показывает, что для белка, построенного из 20 различных аминокислот, содержащего в цепи 100 аминокислотных остатков, число возможных вариантов может составить 10130. Многие белки велики и по длине, и по молекулярной массе. Инсулин –5700 Рибонуклеаза –12700 Альбумин-36000 Гемоглобин-65000 Белки должны быть при такой массе длинными нитями. Но их макромолекулы имеют формулу компактных шаров (глобул) или вытянутых структур (фибрилл). Белки подразделяют на протеины (простые белки) и протеиды (сложные белки). Число аминокислотных остатков, входящих в молекулы, различно, например: инсулин – 51, миоглобин – 140. Отсюда Mr белка от 10 000 до нескольких миллионов. А сейчас -сообщение о строении белков. Ваша задача: внимательно его выслушать, а после этого мы проверим, как вы это усвоили. Ученик: Историческая справка. Первая гипотеза о строении молекулы белка была предложена в 70-х годах XIX в. Это была уреидная теория строения белка. В 1903 г. Немецкий ученый Э.Г.Фишер предложил пептидную теорию, которая стала ключом к тайне строения белка. Фишер предположил, что белки представляют собой полимеры из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью NH–CO. Идея о том, что белки – это полимерные образования, высказывалась еще в 1888 г. Русским ученым А.Я.Данилевским. Эта теория получила подтверждение в последующих работах. Согласно полипептидной теории белки имеют определенную структуру Многие белки состоят из нескольких полипептидных частиц, которые складываются в единый агрегат. Так, молекула гемоглобина (С738Н1166S2Fe4O208) состоит из четырех субъединиц. Отметим, что Mr белка яйца = 36 000, Mr белка мышц = 1 500 000. Первичная структура белка – последовательность чередования аминокислотных остатков, осуществляется за счет пептидных (амидных) связей, все связи ковалентные, прочные. Вторичная структура – форма полипептидной цепи в пространстве. Белковая цепь закручена в спираль, осуществляется за счет множества водородных связей. Третичная структура – реальная трехмерная конфигурация, которую принимает в пространстве закрученная спираль Третичная структура – клубок из полипептидной спирали. (Демонстрация клубка из эластичного шнура). Представить конфигурацию легко, труднее понять, какие силы ее поддерживают. (Водородные связи, дисульфидные мостики –S-S-, сложноэфирная связь между радикалами. Полярные группы COOH и OH взаимодействуют с водой, а неполярные радикалы отталкивают ее, они направлены внутрь глобул. Радикалы взаимодействуют между собой благодаря силам Ван-дер-Ваальса.) (за счет гидрофобных связей), у некоторых белков – S–S-связи (бисульфидные мостики), сложноэфирные мостики.. Четвертичная структура – соединенные друг с другом макромолекулы белков образуют комплекс. Четвертичная структура – структура из нескольких полипептидных цепей. Демонстрация 2 шнуров, закрученных друг относительно друга. Рефлексия. Учитель: проверим, как вы поняли вопрос о строении белков при помощи мультимедийного слайда на интерактивной доске. Слайд3. Структура белков. 3. Функции белков. Учитель: Какие же функции выполняют белки? Это вы знаете из курса биологии, и для того, чтобы вспомнить этот материал, воспользуемся следующим слайдом. Слайд 4. Функции белков. Ученики по очереди вставляют в слайде пропущенные слова, по ходу этой работы- более подробный рассказ о каждой функции (Сообщение ученика «Функции белков») Сообщение ученика «Функции белков» 1. Белки участвуют в образовании всех мембранных и немембранных структур клетки, а также внеклеточных структур. У высших животных, например, из белков состоят стенки кровеносных сосудов, сухожилия, хрящи и т.д. Поэтому первая функция строительная (кератин, коллаген). 2. В каждой живой клетке непрерывно происходят сотни биохимических реакций. От чего зависит скорость химических реакций? (От свойств реагирующих веществ, от их концентрации, от температуры). Химическая активность веществ в клетке небольшая, концентрации незначительны, температура клеточной среды невысокая, т.е. реакции в клетке должны протекать медленно. Но это не так. Почему? Подобные результаты достигаются благодаря наличию катализаторов. Клеточные катализаторы называются ферментами. Они ускоряют реакции в миллионы раз. По химической природе почти все ферменты – белки. В последние годы стало известно, что некоторые молекулы РНК имеют свойства ферментов. Представление о том, что ферменты – белки, утвердилось не сразу. Для этого нужно было научиться выделять их в высокоочищенной кристаллической форме. Впервые это сделал Самнер в 1926 году, выделив уреазу – фермент, расщепляющий мочевину. Потребовалось еще 10 лет, в течение которых были получены несколько ферментов в кристаллической форме, чтобы представление о белковой природе этих веществ стало доказанным и получило всеобщее признание. Каждая молекула фермента способна осуществить от нескольких тысяч до нескольких миллионов операций в минуту. Известно более 2000 ферментов и количество их продолжает увеличиваться. Каталитическая активность характеризуется определенным участком – активным центром. Благодаря определенной пространственной структуре молекулы белка и определенному расположению аминокислот в нем фермент узнает свой субстрат, присоединяет его и ускоряет его превращение. В белковой молекуле есть участки, которые узнают еще и конечный продукт, сходящий с биологического конвейера. Если такого продукта слишком много, то активность самого начального фермента тормозится им, и наоборот, если продукта слишком мало, то фермент активируется. Это обратные связи, которые обеспечивают процессы саморегуляции. Такие принципы лежат в основе современной техники, в создании автоматических устройств. Подобные же принципы используются во многих природных механизмах, в живой клетке. Таким образом, 2 функция – каталитическая. 3. Кроме двух названных, важна сигнальная функция. В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды. Так происходит прием сигналов из внешней среды и передача команд в клетку. 4. Движение, как известно, одно из проявлений жизненной активности. Все виды движений, к которым способны клетки у высших животных, в том числе и сокращение мышц, а также мерцание ресничек, движения жгутиков выполняют особые сократительные белки (актин, миозин и др.). четвертая функция – двигательная. 5. В крови, в наружных клеточных мембранах, в цитоплазме, ядре клетки есть различные транспортные белки. Так белок крови гемоглобин присоединяет кислород и разносит его по всем тканям и органам. 6. Большое значение имеет защитная функция белков. При введении чужеродных белков или клеток в организм в нем происходит выработка особых белков, которые связывают и обезвреживают чужеродные клетки и вещества. В лимфоидных тканях (лимфатические железы, селезенка, вилочковая железа) производятся клетки-лимфоциты, способные синтезировать огромное разнообразие защитных белков антител. Такие антитела носят название иммуноглобулинов. Их молекулы имеют участок, узнающий “пришельца” и участок осуществляющий “расправу” с ним. Самое удивительное то, что лимфоциты способны ответить синтезом соответствующих антител на любой антиген, с которым клетка и организм даже никогда не встречались. В клетках человека и животных синтезируются также специальные противовирусные белки – интерфероны. Синтез таких белков начинается после встречи клетки с вирусной нуклеиновой кислотой. Он блокирует аппарат синтеза вирусных белков. 7. Регуляторная функция связана с регуляторами физиологических процессов – гормонами. Многие из них также по природе своей белки. Гормоны роста, адренокортикотропный, тиреотропный гормоны, инсулин, глюкагон и другие являются белками. Успехи в области генной инженерии привели к тому, что многие из числа гормонов-белков производятся уже в больших количествах как исключительно важные лекарственные средства. Для лечения больных сахарным диабетом получают инсулин из поджелудочной железы животных. Поскольку бычий инсулин несколько отличается по первичной структуре от человеческого, то не все больные переносят его. Синтез человеческого инсулина генно-инженерными методами открыл новые возможности для лечения таких больных. 8. Еще одна функция белков, вытекающая из анализа уровней структурной организации белков – энергетическая. При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется около 17 кДж энергии. Однако белки используются, как источник энергии обычно, когда истощаются иные источники, такие как углеводы и жиры. Таким образом, мы рассмотрели значение белков, некоторые их функции. 4. Химические свойства белков. 4.1. Гидролиз белков. При нагревании белков и пептидов с растворами кислот, щелочей или при действии ферментов протекает гидролиз. Гидролиз белков сводится к расщеплению полипептидных связей: Работа со слайдом №5 на интерактивной доске(один ученик), все остальные делают записи в тетрадях. 4.2. Денатурация белков Начиная с вторичной структуры, пространственное строение (конфигурация) макромолекул белка поддерживается в основном слабыми химическими связями. Под влиянием внешних факторов (изменение температуры, солевого состава среды, PH и т.д.) слабые связи, стабилизирующие макромолекулу, рвутся и структура белка, а следовательно его свойства, изменяются. Денатурация – нарушение природной структуры белка под действием нагревания и химических реагентов. (Определение записывается в тетрадь). а) Действие спирта на белок; б) действие солей хлорида натрия (концентрированный раствор) и ацетата свинца на белок; в) действие HNO3 (конц.); г) свертывание белков при кипячении Белок становится нерастворим (пример с куриным яйцом), доступен действию пищеварительных ферментов. Денатурация может быть обратимой и необратимой. Необратимая денатурация происходит при нагревании, во всех других случаях- обратимая денатурация. Процесс восстановления структурной организации белковой молекулы называется ренатурацией. (Определение записывается в тетрадь). 4.3.Цветные реакции на белки Биуретовая реакция (на обнаружение группы –CONH–). Если к небольшому количеству раствора белка прилить немного NaOH и по каплям добавлять раствор СuSO4, то появляется красно-фиолетовая окраска Слайд№6 с видеофрагментом. При просмотре- делать записи в тетрадях, потом проверить, что записано. Слайд №7. с видеофрагментом. При просмотре- делать записи в тетрадях, потом проверить, что записано. Цели. Расширить знания о белках как природных полимерах, о многообразии их функций во взаимосвязи со строением и свойствами; использовать опыты с белками для реализации межпредметных связей и для развития интереса учащихся. План изучения Роль белков в организме. Состав, строение, свойства белков. Функции белков. Синтез белков. Превращения белков в организме. ХОД УРОКА Роль белков в организме Учитель биологии. Из органических веществ, входящих в живую клетку, важнейшую роль играют белки. На их долю приходится около 50% массы клетки. Благодаря белкам организм приобрел возможность двигаться, размножаться, расти, усваивать пищу, реагировать на внешние воздействия и т. д. «Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и жизнь, что приводит к разложению белка», – писал Энгельс в своих трудах. Состав, строение, свойства белков Учитель химии. Белки – это сложные высокомолекулярные природные соединения, построенные из -аминокислот. В состав белков входит 20 различных аминокислот, отсюда следует огромное многообразие белков при различных комбинациях аминокислот. Как из 33 букв алфавита мы можем составить бесконечное число слов, так из 20 аминокислот – бесконечное множество белков. В организме человека насчитывается до 100 000 белков. Белки подразделяют на протеины (простые белки) и протеиды (сложные белки). Число аминокислотных остатков, входящих в молекулы, различно: инсулин – 51, миоглобин – 140. Отсюда Mr белка от 10 000 до нескольких миллионов. Историческая справка. Первая гипотеза о строении молекулы белка была предложена в 70-х годах XIX в. Это была уреидная теория строения белка. В 1903 г. немецкий ученый Э.Г.Фишер предложил пептидную теорию, которая стала ключом к тайне строения белка. Фишер предположил, что белки представляют собой полимеры из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью NH–CO. Идея о том, что белки – это полимерные образования, высказывалась еще в 1888 г. русским ученым А.Я.Данилевским. Эта теория получила подтверждение в последующих работах. Согласно полипептидной теории белки имеют определенную структуру. (Демонстрация кинофрагмента «Первичная, вторичная, третичная структура белка».) Многие белки состоят из нескольких полипептидных частиц, которые складываются в единый агрегат. Так, молекула гемоглобина (С738Н1166S2Fe4O208) состоит из четырех субъединиц. Отметим, что Mr белка яйца = 36 000, Mr белка мышц = 1 500 000. Первичная структура белка – последовательность чередования аминокислотных остатков (все связи ковалентные, прочные) (рис. 1). Рис. 1. Первичная структура белка Вторичная структура – форма полипептидной цепи в пространстве. Белковая цепь закручена в спираль (за счет множества водородных связей) (рис. 2). Рис. 2. Вторичная структура белка Третичная структура – реальная трехмерная конфигурация, которую принимает в пространстве закрученная спираль (за счет гидрофобных связей), у некоторых белков – S– S-связи (бисульфидные связи) (рис. 3). Рис. 3. Третичная структура белка Четвертичная структура – соединенные друг с другом макромолекулы белков образуют комплекс (рис. 4). Рис. 4. Четвертичная структура белка Химические свойства белков При нагревании белков и пептидов с растворами кислот, щелочей или при действии ферментов протекает гидролиз. Гидролиз белков сводится к расщеплению полипептидных связей: Лабораторный опыт 1. Денатурация белков Денатурация – нарушение природной структуры белка под действием нагревания и химических реагентов. а) Действие спирта на белок; б) действие солей хлорида натрия (концентрированный раствор) и ацетата свинца на белок; в) действие HNO3 (конц.); г) свертывание белков при кипячении. Лабораторный опыт 2. Цветные качественные реакции белков а) Биуретовая реакция; б) ксантопротеиновая реакция; в) взаимодействие белка с ацетатом свинца при нагревании. Учительхимии. Данные опыта 1 показывают, что загрязнение природной среды солями тяжелых металлов приводит к отрицательным последствиям для живых организмов. Природные белки теряют присущие им специфические свойства, становятся нерастворимыми, денатурируют. При отравлении людей солями тяжелых металлов используют молоко, белки которого связывают ионы таких металлов. (Демонстрация фрагмента из 1-й части фильма «Белки, строение белковых молекул».) Функции белков Учитель биологии. Функции белков разнообразны. 1. Строительный материал – белки участвуют в образовании оболочки клетки, органоидов и мембран клетки. Из белков построены кровеносные сосуды, сухожилия, волосы. 2. Каталитическая роль – все клеточные катализаторы – белки (активные центры фермента). Структура активного центра фермента и структура субстрата точно соответствуют друг другу, как ключ и замок. 3. Двигательная функция – сократительные белки вызывают всякое движение. 4. Транспортная функция – белок крови гемоглобин присоединяет кислород и разносит его по всем тканям. 5. Защитная роль – выработка белковых тел и антител для обезвреживания чужеродных веществ. 6. Энергетическая функция – 1 г белка эквивалентен 17,6 кДж. Содержание белков в различных тканях человека неодинаково. Так, мышцы содержат до 80% белка, селезенка, кровь, легкие – 72%, кожа – 63%, печень – 57%, мозг – 15%, жировая ткань, костная и ткань зубов – 14–28%. Белки – необходимые компоненты пищевых продуктов, они входят в состав лекарственных препаратов. Синтез белков Учитель биологии. Человек в течение длительного времени потреблял белки, выделенные главным образом из растений и животных. В последние десятилетия ведутся работы по искусственному получению белковых веществ. Половина земного шара находится в состоянии белкового голодания, а мировая нехватка пищевого белка составляет около 15 млн т в год при норме потребления белка в сутки взрослым человеком 115 г. (Демонстрация фрагмента 2-й части кинофильма «Белки, строение белковых молекул» – о сборке молекулы белка.) Превращения белков в организме Учительхимии. Выводы. Все белки являются полипептидами, но не всякий полипептид является белком. Каждый белок имеет свое специфическое строение. Домашнее задание. Рудзитис Г.Е., Фельдман Ф.Г. Химия-11. М.: Просвещение, 1992, с. 18–22. ЛИТЕРАТУРА Макареня А.А. Повторим химию. М.: Высшая школа, 1989; Пособие по химии. Органическая химия для подготовки в учебные заведения медикобиологического профиля. Ростов-на-Дону: Изд-во Ростовского ун-та, 1995; Колтун М. Мир химии. М.: Детская литература, 1988; Книга для чтения по органической химии. Сост. П.Ф.Буцкус. М.: Просвещение, 1985; Чертков И.Н. Эксперимент по полимерам в средней школе. М.: Просвещение, 1971; Кузовая Т.В., Калякина Е.А. Белки. «Химия» (Издательский дом «Первое сентября»), 2003, № 3, с. 14; Беляев Д.К., Воронцов Н.Н., Дымишц Г.М. и др. Общая биология. М.: Просвещение, 1999, 287 с. Цель: познакомить учащихся с основными компонентами живых клеток – белками. Задачи: 1. Раскрыть ведущую роль белков в строении и жизнедеятельности клетки. 2. Объяснить строение макромолекул белка, имеющих характер информационных биополимеров. 3. Изучить химические свойства белков. 4. Углубить знания учащихся о связи строения молекул веществ и их функций на примере белков. Оборудование: таблицы: “Функции белков”, “Строение белковой молекулы”, “Структура гема”, модель структур молекул белка (можно заменить спирально закрученным эластичным телефонным шнуром или шнуром от бытового электроприбора.); реактивы: растворы NaOH, CuSO4, HNO3, химическая посуда, спиртовка, держатели. Ход урока 1.Учитель биологии сообщает учащимся цель и задачи, план урока, настраивает их на работу. Следующий этап – обсуждение понятия жизни, данное Ф.Энгельсом в работе “Антидюринг” и определение значения белков. II.Учитель биологии. Белки называют также протеинами (греч. Protos – первый, главный). Этим названием выделяется первостепенное значение белков для жизненного процесса. В клетке содержится много органических соединений. После удаления воды, в сухом остатке на 1 месте по содержанию стоят белки. Они составляют 10-20% от сырой массы и 50-80% от сухой массы клетки. Учитель химии. Многие органические соединения, входящие в состав клетки, характеризуются большими размерами молекул. Как называются такие молекулы?(макромолекулы) Они состоят обычно из повторяющихся сходных по строению низкомолекулярных соединений, связанных между собой ковалентными связями. Их строение можно сравнить с бусинками на нити. Как называются эти составные элементы? (Мономеры). Они образуют полимеры. Большинство полимеров построено из одинаковых мономеров. Такие мономеры называются регулярными. Например, если А – мономер, то –А-А-А-…….А- полимер. Полимеры, в которых мономеры различны по строению, называются нерегулярными. Например, -А-В-Р-П-А- ……Г-Р-П-А-. Состав определяет их свойства. Как Вы думаете, к каким полимерам относятся белки? Белки – нерегулярные полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. (Определение поясняется учителем с помощью списка аминокислот и записывается). Учитель биологии. В клетке находятся свободные аминокислоты, составляющие аминокислотный фонд, за счет которого происходит синтез новых белков. Этот фонд пополняется аминокислотами, постоянно поступающими в клетку вследствие расщепления белков пищи пищеварительными ферментами или собственных запасных белков. Природных аминокислот –150, в белки входят –20. 8 из них – незаменимые, т.е. они не способны синтезироваться в организме человека, но поступают в него с растительной пищей. Какие же это аминокислоты? Учитель химии. Это валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан, иногда в их число включают гистидин и аргинин. (Демонстрация таблицы). Учитель биологии. Две последние не синтезируются в организме ребенка. Если количество этих аминокислот в пище будет недостаточным, нормальное функционирование и развитие организма человека нарушается. При отдельных заболеваниях организм человека не в состоянии синтезировать и некоторые другие аминокислоты. Ш. Учитель химии. Каково же строение белка? Чтобы ответить на этот вопрос, давайте вспомним состояние молекулы аминокислоты в растворе? (Один из учащихся объясняет по таблице строение биполярного иона) Благодаря такому строению аминокислоты способны соединяться друг с другом, образуя длинные дипептидные цепи, полипептидные молекулы. В качестве примера давайте запишем образование дипептида – рис.1. В состав большинства белков входят 300–500 аминокислотных остатков, но есть и более крупные белки, состоящие из 1500 и более аминокислот. Белки различаются и составом аминокислот и числом аминокислотных звеньев, и особенно порядком чередования их в полипептидных цепях. Расчет показывает, что для белка, построенного из 20 различных аминокислот, содержащего в цепи 100 аминокислотных остатков, число возможных вариантов может составить 10130. Многие белки велики и по длине, и по молекулярной массе. Инсулин –5700 Рибонуклеаза –12700 Альбумин-36000 Гемоглобин-65000 Белки должны быть при такой массе длинными нитями. Но их макромолекулы имеют формулу компактных шаров (глобул) или вытянутых структур (фибрилл). IV. Уровни организации белковой молекулы. Учитель биологии. Таким образом, каждый белок имеет очень сложную структуру. Выделяют первичную, вторичную, третичную, четвертичную структуры. Первичная структура – порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи, определенный генотипом. (Определение записывается в тетрадь). Представим, что перед нами полипептидная цепь (демонстрация эластичного шнура). После растяжения шнура он вернулся в исходное состояние. Перед нами новая структура в виде спирали. Обратите внимание, на каком расстоянии находятся витки спирали? (На одинаковом). Учитель химии. Какие силы удерживают молекулу в таком состоянии? Представьте, что наш макет перенесен на таблицу, причем здесь подробно показано химическое строение белковой молекулы. Посмотрите, на разных витках спирали оказались рядом NH и CO. Между ними образовались водородные связи. Они слабые, но их много, за счет этого обеспечивается стабильность вторичной структуры. Вторичная структура – спираль с одинаковым расстоянием между витками. Третичная структура – клубок из полипептидной спирали. (Демонстрация клубка из эластичного шнура). Представить конфигурацию легко, труднее понять, какие силы ее поддерживают. (Водородные связи, дисульфидные мостики –S-S-, сложноэфирная связь между радикалами. Полярные группы COOH и OH взаимодействуют с водой, а неполярные радикалы отталкивают ее, они направлены внутрь глобул. Радикалы взаимодействуют между собой благодаря силам Ван-дер-Ваальса.) Учитель биологии Четвертичная структура – структура из нескольких полипептидных цепей. Демонстрация 2 шнуров, закрученных друг относительно друга. Учитель химии. Демонстрация таблицы “Структура гема”. Пояснение строения молекул гемоглобина. V. Начиная с вторичной структуры, пространственное строение (конфигурация) макромолекул белка поддерживается в основном слабыми химическими связями. Под влиянием внешних факторов (изменение температуры, солевого состава среды, PH и т.д.) слабые связи, стабилизирующие макромолекулу, рвутся и структура белка, а следовательно его свойства, изменяются. Процесс утраты белковой молекулой своей структурной организации называется денатурацией. (Определение записывается в тетрадь). Белок становится нерастворим (пример с куриным яйцом), доступен действию пищеварительных ферментов. Денатурация может быть обратимой и необратимой. Процесс восстановления структурной организации белковой молекулы называется ренатурацией. (Определение записывается в тетрадь). Учитель биологии. Ренатурация лежит в основе раздражимости клеток. Так под действием гормонов регулируется действие ферментов, рецепторов, транспортеров и т.д. Иногда денатурация белка имеет определенное значение. Например, паук выделяет капельку секрета и приклеивает ее к какой-нибудь опоре. Затем, продолжая выделять секрет, он слегка натягивает ниточку и этого слабого натяжения достаточно, чтобы белок денатурировался, из растворимой формы перешел в нерастворимую, и нить приобрела прочность. Учитель химии. Мы рассмотрели одно из основных свойств белков, имеющее глубокий биологический смысл. Свойства белков (демонстрация опытов, записи в тетрадях). Для белков характерны реакции с выпадением осадков. В одних случаях полученный осадок при избытке воды вновь растворяется (т.е. происходит ренатурация). Это возможно, если на белок было оказано воздействие слабым раствором спирта, кислоты, солями легких металлов. Разберем цветные реакции белков. 1. Биуретовая реакция (на обнаружение группы –CONH–). Если к небольшому количеству раствора белка прилить немного NaOH и по каплям добавлять раствор СuSO4, то появляется красно-фиолетовая окраска. 2. Ксантопротеиновая реакция (на бензольные кольца, содержащиеся в некоторых аминокослотах). Под действием концентрированной HNO3 белки окрашиваются в желтый цвет. 3. Реакция с ацетатом свинца (CH3COO)2Pb или Pb(OOCCH3)2. Если к раствору белка прилить раствор ацетата свинца, а затем NaOH и нагреть, то выпадает черный осадок, что указывает на содержание серы. 4. Гидролиз белков (раствор кислоты, щелочи, нагревание). – Рис. 2 VI. Пищевая ценность белков. Учитель биологии. Так белки проявляют себя при химических реакциях. Так их можно обнаружить. Какова же ценность белков для организма человека? Сообщение учащегося или учителя биологии. Белок – важный компонент пищи человека. Основные источники пищевого белка: мясо, молоко, продукты переработки зерна, хлеб, рыба, овощи. Напомним Вам, что потребность в белке зависит от возраста, пола, вида деятельности. В организме здорового человека должен быть баланс между количеством поступающих белков и выделяющимися продуктами распада. Для оценки белкового обмена введено понятие белкового баланса. В зрелом возрасте у здорового человека существует азотное равновесие, т.е. количество азота, полученного с белками пищи равно количеству выделяемого азота. В молодом, растущем организме идет накопление белковой массы, поэтому азотный баланс будет положительный, т.е. количество поступающего азота превышает количество выводимого из организма. У людей пожилого возраста, а также при некоторых заболеваниях наблюдается отрицательный азотный баланс. Длительный отрицательный азотный баланс ведет к гибели организма. Необходимо помнить, что некоторые аминокислоты при тепловой обработке, длительном хранении продуктов могут образовывать неусвояемые организмом соединения, т.е. становиться “недоступными”. Это снижает ценность белка. Животные и растительные белки усваиваются организмом неодинаково. Если белки молока, молочных продуктов, яиц усваиваются на 96%, мяса и рыбы – на 93–95%, то белки хлеба – на 62–86%, овощей – на 80%, картофеля и некоторых бобовых – на 70%. Однако смесь этих продуктов может быть биологически более полноценной. На степень усвоения организмом белков оказывает влияние технология получения пищевых продуктов и их кулинарная обработка. При умеренном нагревании пищевых продуктов, особенно растительного происхождения, усвояемость белков несколько возрастает. При интенсивной тепловой обработке усвояемость снижается. Суточная потребность взрослого человека в белке разного вида 1–1,5 г на 1 кг массы тела, т.е. приблизительно 85–100 г. Доля животных белков должна составлять приблизительно 55% от общего его количества в рационе. VII. Какие же функции выполняют белки? (Таблица “Функции белков”). 1. Белки участвуют в образовании всех мембранных и немембранных структур клетки, а также внеклеточных структур. У высших животных, например, из белков состоят стенки кровеносных сосудов, сухожилия, хрящи и т.д. Поэтому первая функция строительная (кератин, коллаген). 2. В каждой живой клетке непрерывно происходят сотни биохимических реакций. От чего зависит скорость химических реакций? (От свойств реагирующих веществ, от их концентрации, от температуры). Химическая активность веществ в клетке небольшая, концентрации незначительны, температура клеточной среды невысокая, т.е. реакции в клетке должны протекать медленно. Но это не так. Почему? Подобные результаты достигаются благодаря наличию катализаторов. Клеточные катализаторы называются ферментами. Они ускоряют реакции в миллионы раз. По химической природе почти все ферменты – белки. В последние годы стало известно, что некоторые молекулы РНК имеют свойства ферментов. Представление о том, что ферменты – белки, утвердилось не сразу. Для этого нужно было научиться выделять их в высокоочищенной кристаллической форме. Впервые это сделал Самнер в 1926 году, выделив уреазу – фермент, расщепляющий мочевину. Потребовалось еще 10 лет, в течение которых были получены несколько ферментов в кристаллической форме, чтобы представление о белковой природе этих веществ стало доказанным и получило всеобщее признание. Каждая молекула фермента способна осуществить от нескольких тысяч до нескольких миллионов операций в минуту. Известно более 2000 ферментов и количество их продолжает увеличиваться. Каталитическая активность характеризуется определенным участком – активным центром. Благодаря определенной пространственной структуре молекулы белка и определенному расположению аминокислот в нем фермент узнает свой субстрат, присоединяет его и ускоряет его превращение. В белковой молекуле есть участки, которые узнают еще и конечный продукт, сходящий с биологического конвейера. Если такого продукта слишком много, то активность самого начального фермента тормозится им, и наоборот, если продукта слишком мало, то фермент активируется. Это обратные связи, которые обеспечивают процессы саморегуляции. Такие принципы лежат в основе современной техники, в создании автоматических устройств. Подобные же принципы используются во многих природных механизмах, в живой клетке. Таким образом, 2 функция – каталитическая. 1. Кроме 2 названных, важна сигнальная функция. В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды. Так происходит прием сигналов из внешней среды и передача команд в клетку. 2. Движение, как известно, одно из проявлений жизненной активности. Все виды движений, к которым способны клетки у высших животных, в том числе и сокращение мышц, а также мерцание ресничек, движения жгутиков выполняют особые сократительные белки (актин, миозин и др.). 4 функция – двигательная. 3. В крови, в наружных клеточных мембранах, в цитоплазме, ядре клетки есть различные транспортные белки. Так белок крови гемоглобин присоединяет кислород и разносит его по всем тканям и органам. 4. Большое значение имеет защитная функция белков. При введении чужеродных белков или клеток в организм в нем происходит выработка особых белков, которые связывают и обезвреживают чужеродные клетки и вещества. В лимфоидных тканях (лимфатические железы, селезенка, вилочковая железа) производятся клетки-лимфоциты, способные синтезировать огромное разнообразие защитных белков антител. Такие антитела носят название иммуноглобулинов. Их молекулы имеют участок, узнающий “пришельца” и участок осуществляющий “расправу” с ним. Самое удивительное то, что лимфоциты способны ответить синтезом соответствующих антител на любой антиген, с которым клетка и организм даже никогда не встречались. В клетках человека и животных синтезируются также специальные противовирусные белки – интерфероны. Синтез таких белков начинается после встречи клетки с вирусной нуклеиновой кислотой. Он блокирует аппарат синтеза вирусных белков. 5. Регуляторная функция связана с регуляторами физиологических процессов – гормонами. Многие из них также по природе своей белки. Гормоны роста, адренокортикотропный, тиреотропный гормоны, инсулин, глюкагон и другие являются белками. Успехи в области генной инженерии привели к тому, что многие из числа гормонов-белков производятся уже в больших количествах как исключительно важные лекарственные средства. Для лечения больных сахарным диабетом получают инсулин из поджелудочной железы животных. Поскольку бычий инсулин несколько отличается по первичной структуре от человеческого, то не все больные переносят его. Синтез человеческого инсулина генно-инженерными методами открыл новые возможности для лечения таких больных. 7. Еще одна функция белков, вытекающая из анализа уровней структурной организации белков – энергетическая. При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется около 17 кДж энергии. Однако белки используются, как источник энергии обычно, когда истощаются иные источники, такие как углеводы и жиры. Таким образом, мы рассмотрели значение белков, некоторые их функции. VIII. Итак, мы познакомились сегодня со значением белков для клетки, организма человека в целом, поговорили о химических свойствах и биологических функциях белков. Давайте вспомним наиболее важные понятия и термины этой темы. Придумайте соответствующие вопросы к терминам на доске: 1. Протеины. 2. Пептидная связь. 3.Незаменимые аминокислоты. 4. Первичная структура белка. 5. Вторичная структура белка. 6. Третичная структура белка. 7. Четвертичная структура белка. 8. Белки. 9. Денатурация. 10. Ренатурация. Учащиеся работают в парах. Урок 4. Белки – основа жизни Белки – это биологические полимеры, состоящие из аминокислот. Ни один из существующих живых организмов – от вирусов до растений и животных – не может существовать без белка. Правда, у растений имеются особые возбудители болезней – вироиды, состоящие из одной нуклеиновой кислоты, однако для их размножения необходимы белки растительной клетки-хозяина. Белки выполняют в организме множество жизненно важных функций. Структурная функция Структурную функцию выполняет, например, белок кератин, из которого состоят шерсть, рога, копыта, верхний отмерший слой кожи. В зависимости от числа поперечных сшивок, скрепляющих белковые молекулы, кератиновые структуры бывают довольно мягкими и гибкими (волосы), а бывают чрезвычайно жесткими и прочными (панцирь черепахи). В сухожилиях содержится белок коллаген, его фибриллы почти не поддаются растяжению. Благодаря этому мышечное усилие передается костям, к которым крепятся мышцы. При кипячении в воде коллаген образует желатину, часто применяющуюся для приготовления студней и желе. Белок эластин, наоборот, не слишком прочен, но очень эластичен, он содержится в стенках сосудов, легко растягивающихся при увеличении давления. Белки выполняют структурную функцию не только на организменном, но и на клеточном уровне – в любой эукариотической клетке есть состоящий из белков внутренний цитоскелет. Различают три различных цитоскелетных системы: микротрубочки, микрофиламенты и промежуточные филаменты. Микротрубочки представляют собой трубчатые образования, состоящие из белка тубулина. По ним, как по рельсам, движутся органеллы от одного участка клетки к другому (другие белки прикрепляют органеллы к наружной стороне «трубы» и обеспечивают движение). Во время митоза они обеспечивают расхождение хромосом к полюсам клетки. Рис. 1. Слева – строение микротрубочки, справа – цитоскелет, образованный микротрубочками, в клетке соединительной ткани – фибробласте. Микротрубочки окрашены зеленым, ядро – голубым Микрофиламенты состоят из белка актина. Они образуют сплошную сеть под наружной мембраной клетки, придавая ей упругость и прочность. Пучки микрофиламентов образуются на переднем конце движущейся амебы (и любой клетки с амебоидным движением), именно они выпячивают ложноножку (псевдоподию). Рис. 2. Слева – строение микрофиламента, справа – цитоскелет, образованный микрофиламентами, в фибробласте. Микрофиламенты окрашены желтым Промежуточные филаменты в разных клетках состоят из различных белков. В эпителиальных клетках они состоят из кератина, так что волосы представляют собой остатки мертвых ороговевших клеток. По-видимому, эти филаменты просто придают механическую прочность клетке. Каталитическая функция Катализатор – это вещество, которое ускоряет реакцию, оставаясь в конце ее неизменным (не расходуясь). Биологические катализаторы называются ферментами, а вещества, участвующие в самой реакции, – субстратами. Почти все ферменты – это белки. В живой клетке может содержаться около 1000 ферментов. Для живой клетки весьма ценны такие особенности работы ферментов по сравнению с обычными «химическими» катализаторами, как специфичность, высокая эффективность и регулируемость. Обычно один фермент узнает только «свой» субстрат и ускоряет одну определенную реакцию. Правда, в некоторых случаях специфичность нужна лишь в определенных пределах – так, многие протеазы расщепляют любую пептидную связь белкового субстрата, они неспецифичны к аминокислотным остаткам, составляющим эту связь. Однако они не расщепляют связи между остатками моносахаридов. Большинство ферментов значительно превосходят по каталитической активности неорганические и простые органические катализаторы. Для эффективной работы небиологических катализаторов, как правило, нужна высокая температура, тогда как в организме человека все ферменты обходятся температурой около 37 °С (а у холоднокровных животных – и более низкой). Еще одно ценное свойство ферментов – это регулируемость, т. е. способность «включаться» и «выключаться». Это относится не ко всем ферментам, некоторые и не надо регулировать. Однако у ферментов есть и недостатки. Так, они не выдерживают высокой температуры – теряют свою каталитическую активность из-за денатурации (впрочем, у разных белков различная устойчивость к температурным воздействиям – у бактерий-термофилов белки нормально работают при 100 °С). Многие ферменты нуждаются для своей работы в наличии небольших небелковых соединений – коферментов. Они часто образуются из витаминов – почти все витамины группы В являются предшественниками коферментов. Некоторые коферменты прочно связаны со своими ферментами, тогда как другие легко отделяются от одного белка и присоединяются к другому. Некоторые ферменты активны только тогда, когда связываются с ионами металлов – магния, марганца, цинка, железа, меди и др. Двигательная функция Все известные способы движения живых организмов основаны на работе соответствующих белков. Так, сокращение мышц обеспечивают мышечные белки актин и миозин. В поперечно-полосатых мышцах имеются пучки актиновых и миозиновых нитей, которые называются тонкими и толстыми филаментами. При возбуждении мышцы эти филаменты начинают скользить друг по другу. Толстые филаменты как бы втягиваются в пространство между тонкими, в результате чего мышца сокращается (энергию для такого направленного скольжения дает АТФ). Рис. 3. Скольжение актиновых и миозиновых нитей вызывает мышечное сокращение Они же делают возможным ползание амебы. На переднем конце амебоидной клетки растут актиновые филаменты, они выпячивают наружную мембрану, образуя ложноножку. Затем ложноножка прикрепляется к поверхности, по которой ползет амеба. Наконец, с помощью миозина вся клетка подтягивается к прикрепленной ложноножке, и процесс повторяется снова. Другие белки обеспечивают подвижность жгутиков. По окружности жгутика эукариотических клеток располагаются микротрубочки, связанные друг с другом с помощью белка динеина. Этот белок как бы пытается заставить скользить одну микротрубочку по другой (вспомните скольжение нитей при мышечном сокращении). Но микротрубочки скреплены друг с другом специальными белками, поэтому они не могут свободно скользить друг по другу, а могут лишь изгибаться. Этот изгиб распространяется по всему жгутику, он начинает биться как хлыст, вызывая движение всей клетки. Динеин работает на энергии АТФ. Рис. 4. Механизм движения жгутика эукариотических клеток Транспортная функция Классический пример транспортного белка – это гемоглобин крови, который переносит кислород по кровяному руслу (он участвует и в транспорте углекислого газа). Имеются специальные белки, переносящие по организму различные вещества: ионы железа (белок трансферрин), витамин В12 (транскобаламин), жирные кислоты (сывороточный альбумин), стероидные гормоны и т. п. Специальные белки служат и для транспорта разных веществ через мембрану. Глюкоза является гидрофильным соединением и очень плохо проникает через липидный бислой, поэтому на мембранах различных клеток имеется специальный белок – переносчик глюкозы. Хотя бислой проницаем для воды, все же на мембране есть белки–аквапорины, ускоряющие прохождение воды через нее. Некоторые аквапорины специфично транспортируют только воду, другие могут переносить еще и разные небольшие нейтральные молекулы (глицерин, мочевину). Питательная или энергетическая функция Белки можно расщепить, окислить и получить энергию, необходимую для жизни. При окислении 1 г белка выделяется около 4,1 килокалории. Обычно белки идут на энергетические нужды организма человека в крайних случаях, когда исчерпаны запасы жиров и углеводов. В яйцеклетках содержатся специальные запасные белки (например, яичный альбумин). Когда начинается развитие нового организма из оплодотворенного яйца, они расщепляются и используются как «строительный материал» для синтеза новых белков, а также как источник энергии. Запасные белки содержатся и в семенах растений. Защитная функция В крови и других жидкостях содержатся белки, которые могут убивать или помогать обезвреживать микробов. В состав плазмы крови входят антитела – белки, каждый из которых узнает определенный вид микроорганизмов или иных чужеродных агентов, – а также защитные белки системы комплемента. Существует несколько классов антител (эти белки еще называют иммуноглобулинами), самый распространенный из них – иммуноглобулин G. В слюне и в слезах содержится белок лизоцим – фермент, расщепляющий муреин и разрушающий клеточные стенки бактерий. При заражении вирусом клетки животных выделяют белок интерферон, препятствующий размножению вируса и образованию новых вирусных частиц. Защитную функцию для микроорганизмов выполняют и такие неприятные для нас белки, как микробные токсины – холерный токсин, токсин ботулизма, дифтерийный токсин и т. п. Повреждая клетки нашего организма, они защищают микробов от нас. Рецепторная функция Белки служат для восприятия и передачи сигналов. В физиологии есть понятие клеткирецептора, т. е. клетки, которая воспринимает определенный сигнал (например, в сетчатке глаза находятся клетки-зрительные рецепторы). Но в клетках-рецепторах эту работу осуществляют белки–рецепторы. Так, белок родопсин, содержащийся в сетчатке глаза, улавливает кванты света, после чего в клетках сетчатки начинается каскад событий, который приводит к возникновению нервного импульса и передаче сигнала в мозг. Белки-рецепторы есть не только в клетках-рецепторах, но и в других клетках. Очень важную роль в организме играют гормоны – вещества, выделяемые одними клетками и регулирующие функцию других клеток. Гормоны связываются со специальными белками – рецепторами гормонов на поверхности или внутри клеток-мишеней. Регуляторная функция Многие (хотя и далеко не все) гормоны являются белками – например, все гормоны гипофиза и гипоталамуса, инсулин и др. Еще одним примером белков, выполняющих эту функцию, могут служить внутриклеточные белки, регулирующие работу генов. Многие белки могут выполнять несколько функций. Макромолекулы белков состоят из α-аминокислот. Если в состав полисахаридов обычно входит одна и та же «единица» (иногда две), повторяющаяся много раз, то белки синтезируются из 20 разных аминокислот. После того, как молекула белка собрана, некоторые аминокислотные остатки в составе белка могут подвергаться химическим изменениям, так что в «зрелых» белках можно обнаружить более 30 различных аминокислотных остатков. Такое разнообразие мономеров обеспечивает и многообразие биологических функций, выполняемых белками. α-аминокислоты имеют следующее строение: здесь R – различные группы атомов (радикалы) у разных аминокислот. Ближайший к карбоксильной группе атом углерода обозначается греческой буквой α, именно с этим атомом соединена аминогруппа в молекулах α-аминокислот. В нейтральной среде аминогруппа проявляет слабые основные свойства и присоединяет ион Н+, а карбоксильная – слабо кислотные и диссоциирует с освобождением этого иона, так что хотя в целом суммарный заряд молекулы не изменится, она будет одновременно нести положительно и отрицательно заряженную группу. В зависимости от природы радикала R различают гидрофобные (неполярные), гидрофильные (полярные), кислые и щелочные аминокислоты. Рис. 5. Формулы 20 аминокислот У кислых аминокислот имеется вторая карбоксильная группа. Она немного сильнее карбоксильной группы уксусной кислоты: у аспарагиновой кислоты половина карбоксилов диссоциирована при рН 3,86, у глютаминовой – при рН 4,25, а у уксусной – лишь при 4,8. Среди щелочных аминокислот самой сильной является аргинин: половина его боковых радикалов сохраняет положительный заряд при рН 11,5. У лизина боковой радикал является типичным первичным амином, он остается наполовину ионизированным при рН 9,4. Самая слабая из щелочных аминокислот – гистидин, его имидазольное кольцо наполовину протонировано при рН 6. Среди гидрофильных (полярных) также имеются две аминокислоты, способные ионизироваться при физиологических рН – цистеин, у которого SH-группа может отдавать ион Н+ подобно сероводороду, и тирозин, у которого есть слабокислая фенольная группировка. Однако эта способность выражена у них очень слабо: при рН 7 цистеин ионизирован на 8 %, а тирозин – на 0,01 %. Для обнаружения α-аминокислот обычно используют нингидриновую реакцию: при взаимодействии аминокислоты с нингидрином образуется ярко окрашенный синий продукт. Кроме того, отдельные аминокислоты дают свои специфические качественные реакции. Так, ароматические аминокислоты дают желтое окрашивание с азотной кислотой (в ходе реакции происходит нитрование ароматического кольца). При подщелачивании среды окраска изменяется на оранжевую (подобное изменение окраски происходит и у индикаторов, например, метилоранжа). Эта реакция под названием ксантопротеиновой используется также для детекции белка, поскольку в большинстве белков есть ароматические аминокислоты; желатин не дает этой реакции, поскольку почти не содержит ни тирозина, ни фенилаланина, ни триптофана. При нагревании с плюмбитом натрия Na2PbO2 цистеин образует черный осадок сульфида свинца PbS. Растения и многие микробы могут синтезировать аминокислоты из простых неорганических веществ. Животные могут синтезировать лишь некоторые аминокислоты, другие же должны получать с пищей. Такие аминокислоты называются незаменимыми. Для человека незаменимыми являются фенилаланин, триптофан, треонин, метионин, лизин, лейцин, изолейцин, гистидин, валин и аргинин. К сожалению, злаковые культуры содержат очень мало лизина и триптофана, зато эти аминокислоты в существенно большем количестве содержатся в бобовых культурах. Не случайно традиционные диеты земледельческих народов обычно содержат как злаки, так и бобовые: пшеница (или рожь) и горох, рис и соя, кукуруза и бобы являются классическими примерами такого сочетания у народов разных континентов. α-Атом углерода у всех 20 аминокислот находится в состоянии sp3-гибридизации. Все его 4 связи расположены под углом около 109°, так что формулу аминокислоты можно вписать в тетраэдр. Рис. 6. Оптические изомеры аминокислот Легко убедиться, что могут существовать два вида аминокислот, которые являются зеркальными отображениями друг друга. Как бы мы ни перемещали и ни поворачивали их в пространстве, совместить их невозможно – они различаются как правая и левая рука. Такой вид изомерии называется оптической изомерией. Он возможен только в том случае, если у центрального атома углерода (он называется асимметрическим центром) со всех 4 сторон находятся разные группы (поэтому глицин не имеет оптических изомеров, а остальные 19 аминокислот имеют). Из двух разных изомерных форм аминокислот ту, что на рис. 1 расположена справа, называют D-формой, а слева – L-формой. Основные физические и химические свойства D- и L-изомеров аминокислот одинаковы, однако различаются оптические свойства: их растворы вращают плоскость поляризации света в противоположные стороны. Различна и скорость их реакций с другими оптически активными соединениями. Интересно, что в состав белков всех живых организмов от вирусов до человека входят только L-аминокислоты. D-формы встречаются в некоторых антибиотиках, синтезируемых грибами и бактериями. Белки могут образовывать упорядоченную структуру лишь в том случае, если в их состав будут входить только изомеры аминокислот одного типа. Краткое содержание урока Важнейшими биологическими полимерами являются белки, они являются необходимыми компонентами любой живой клетки. Белки состоят из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью. Среди 20 аминокислот, из которых синтезируются белки, имеются щелочные, кислые, гидрофильные и гидрофобные. Белки выполняют следующие функции: структурную, каталитическую, двигательную, транспортную, питательную, защитную, рецепторную, регуляторную. Белки: строение и свойства Обобщающий интегрированный урок-семинар в 11-м классе В современной науке наблюдается тенденция к объединению различных отраслей знания. С этим связано появление биофизики, биохимии, медицинской физики, космической медицины и т.п. Однако школьники обычно не знакомы с этими отраслями науки. К сожалению, учащиеся часто не могут применить знания, полученные, например, на уроках химии и физики к анализу закономерностей, изучаемых на уроках биологии, считая эти предметы несовместимыми. Предлагаемый урок позволяет показать учащимся не только взаимосвязь биологии, химии, физики, но и принципиальную необходимость такого объединения. Урок охватывает круг вопросов, связанных со строением, свойствами и значением белков. Подобный урок способствует формированию научного мировоззрения учащихся, т.к. позволяет более полно раскрыть современную научную картину мира. Задачи урока Познавательные: – сформировать знания о белках как макромолекулах, биополимерах, играющих ведущую роль в строении и жизнедеятельности клетки; мономерах белка; образовании химических связей и образовании структур; – сформировать знания о свойствах и функциях белков, показать их ведущую роль в процессах жизнедеятельности; – показать значимость физических методов познания природы и возможность их приложения к объяснению закономерностей в биологических микросистемах; – обобщить знания, получаемые учащимися на уроках химии, биологии по теме «Белки», уточнить и проанализировать эти факты с точки зрения физических теорий. Развивающие: – развивать умение анализировать результаты лабораторных опытов, устанавливать причинноследственные связи между явлениями живой и неживой природой, явлениями окружающей среды и процессами в биологических объектах на базе комплекса научных данных физики, химии, биологии; – развивать познавательный интерес учащихся на основе использования межпредметных связей; – научить применять знания, получаемые на уроках по одному предмету, к анализу явлений или процессов, изучаемых другими предметами. Воспитательные: – формирование научного мировоззрения, четких представлений о роли естественных наук в современном обществе; – создание в представлении учащихся общей, целостной картины мира с его единством и многообразием свойств живой и неживой природы. Оборудование: эпипроектор, графопроектор, экран, реактивы для проведения практической части, опорный конспект (рис. 1), таблички с вопросами. Рис. 1. Опорный конспект урока Оформление: на доске цветными мелками изображен опорный конспект; написан эпиграф: «Мыслящий ум не чувствует себя счастливым, пока ему не удастся связать воедино разрозненные факты, им наблюдаемые» (Д.Хевеши). Ход урока Учитель химии. Ребята, сегодня у нас не совсем обычный урок, так как вести его будут сразу три учителя: химии, биологии и физики. Тема нашего урока: «Белки: строение и свойства». Пройдет урок под девизом: «Мыслящий ум не чувствует себя счастливым, пока ему не удастся связать воедино разрозненные факты, им наблюдаемые» (Д.Хевеши).Сегодня мы попробуем рассмотреть белки со всех сторон и связать воедино факты и сведения об этих удивительных веществах. Чем же они удивительны? Об этом расскажет учитель биологии. Учитель биологии. С какими материальными объектами связана тайна жизни? Это один из главных вопросов, на который пыталась ответить наука на протяжении своей истории. И уже довольно давно ученые поняли, что важную, а может быть, и главную роль во всех жизненных процессах играют белки. Белки составляют 10–18% от общей массы клетки. В каждой клетке находится более 3 тыс. молекул белков. В организме человека насчитывается свыше 100 тыс. белков. В клетках белки играют важнейшую роль. Есть белки – переносчики веществ, ионов, протонов, электронов; есть биокатализаторы; есть регуляторы разнообразных процессов в клетках и организмах. Важную роль играют опорные и сократительные белки. Белки защищают организм от инфекций. Контакты клетки с внешней средой осуществляют разнообразные белки, различающие форму молекул, чувствительные к температурным изменениям, ничтожным примесям веществ, отличающие один цвет от другого. Уже из этого можно сделать вывод: наиболее важными органическими соединениями клетки являются белки. Для понимания сущности многочисленных функций белков в клетке, обеспечивающих ее жизнедеятельность, необходимо знать строение белковых молекул. Учитель химии. Вещества белковой природы известны с давних времен. Начало их изучению положено в середине XVIII в. итальянцем Беккари, который предложил углеродную теорию. Через 100 лет ученые пришли к выводу, что белки – главный компонент живых организмов. Затем из белковых гидролизатов были получены продукты расщепления, и возникла гипотеза о строении белка из аминокислот (Данилевский). Над проблемой строения белков долгое время работал Фишер, и после его работ была создана полипептидная теория строения белков. Было доказано, что в состав белков входят атомы углерода, водорода, кислорода, азота, серы, фосфора и др. (демонстрируется табл. 1). Таблица 1. Элементарный состав белков Элемент С Н О N S Содержание (%) 50–55 6,5–7,3 19–24 15–19 0,2–2,4 Особенно характерно для белков содержание азота в концентрации 15–19%. На заре белковой химии этот показатель играл большую роль при решении вопроса о принадлежности высокомолекулярного вещества к классу белков. Сейчас мы с вами докажем наличие азота и серы в курином белке. Для этого вам надо выполнить опыт №1 из предложенного методического пособия (Приложение 1). Сделайте вывод и запишите его в тетрадь. Согласно полипептидной теории белки имеют первичную, вторичную, третичную, а некоторые и четвертичную структуру. Прослушаем сообщение о первичной структуре белка. 1-й ученик. Под первичной структурой белка понимают последовательность расположения аминокислотных остатков в одной или нескольких полипептидных цепях, составляющих молекулу белка (рис. 2 а). Если принять аминокислоту за бусинку, то даже из небольшого числа бусинок можно составить несколько самых разнообразных сочетаний (демонстрирует несколько ниток бус, собранных из одинаковых бусинок). Так и в молекуле белки могут давать огромное число изомеров. Рис. 2. Структура белков: а – первичная, б – вторичная Ни одно из природных соединений не обладает такими потенциальными возможностями к изомерии, как белки. Именно так и реализуется в природе бесконечное разнообразие структур белковых тел, дающее начало миллионам растительных и животных видов, каждый из которых обладает сотнями и тысячами собственных белков, не похожих на белки других видов. Если бы в первичной структуре белков не было заложено этого качества, то не было бы и того разнообразия жизненных форм, свидетелями и частью которого являемся мы сами. Учитель химии. Прослушаем сообщение о вторичной структуре белка. 2-й ученик. Строго линейная полипептидная цепь присуща ограниченному числу белков. Такую структуру имеет фиброин шелка – белок, синтезируемый гусеницами шелкопряда. В силу особых условий формирования шелкового волокна в мускульном прессе гусеницы нитевидные молекулы фиброина, почти лишенные обрамляющих главную полипептидную цепь радикалов, ориентируются вдоль шелкоотделительного протока и плотно упаковываются по ходу шелкового волокна. В последнее время ученые показали, что даже в волокнистых, фибриллярных, белках очень редко удается обнаружить полностью растянутые полипептидные цепи. Рентгеновские снимки постоянно указывали на наличие в белках каким-то образом сложенных или скрученных полипептидных цепей. В результате расшифровки рентгенограмм удалось доказать, что некоторые участки в полипептидной цепи в молекулах подавляющего числа белков свернуты в виде a-спирали (на доске демонстрируется рис. 2б– модель спирали). -спираль характеризуется предельно плотной упаковкой скрученной полипептидной цепи, так что все пространство внутри «цилиндра» (если так можно сказать), в пределах которого идет закручивание, заполнено. Наиболее просто закручивание можно представить следующим образом (учащийся накручивает кусочек проволоки на карандаш, получая тем самым спираль). Как мы видим, упаковка действительно очень плотная, но насколько близко друг к другу располагаются витки спирали? Очевидно, что витки можно сблизить или растянуть (сжимает и растягивает спираль). Исследования ученых показали, что на каждый виток правозакрученной a--спирали приходится 3,6 аминокислотных остатков, радикалы которых направлены всегда наружу. Шаг спирали (расстояние между витками) составляет 0,54 нм (демонстрируется рис. 3 – схема --спирали). Рис. 3. Схема -спирали Огромную роль в формировании и поддержании -спиральной конфигурации полипептидной цепи играют водородные связи, возникающие между –СО– и –NН– группами хребта полипептидной цепи, расположенной на соседних витках спирали (учащийся демонстрирует через эпипроектор типы связей между радикалами аминокислотных остатков в белковой молекуле). И хотя энергия водородных связей невелика, большое их количество приводит к значительному эффекту, в результате чего -спиральная конфигурация устойчива и жестка. Степень спирализации полипептидных цепей различна у разных белков: в гемоглобине, например, 3/4 полипептидных цепей находится в спирализированном состоянии, а 1/4 – в растянутом. У рибонуклеазы же только 1/5 часть полипептидной цепи спиральна, а остальные 4/5 линейны. Молекулы белков, построенные из полностью спирализованных и полностью линейных полипептидных цепей, встречаются редко. Учитель химии. Прослушаем сообщение о третичной структуре белка. 3-й ученик. Выявление чередования аминокислотных остатков в полипептидной цепи и наличие в белковой молекуле спиральных и не спиральных участков полипептидной цепи еще не дает представления ни об объеме, ни о форме, ни тем более о взаимном расположении участков полипептидной цепи по отношению друг к другу. Эти детали строения белков выясняются при изучении третичной структуры . Под третичной структурой белковой молекулы понимают общее расположение в пространстве одной или нескольких полипептидных цепей, соединенных ковалентными связями. Естественно, что полипептидная цепь имеет определенную конфигурацию, представленную, как правило, сочетанием спиральных и линейных участков. Считают, что третичная структура белковой молекулы определяется первичной структурой, т.к. решающая роль в поддержании характерного расположения полипептидной цепи в пространстве (конформации) принадлежит взаимодействию радикалов аминокислот. Особую роль в поддержании третичной структуры белка играют дисульфидные мостики: именно они прочно фиксируют расположение участков полипептидной цепи по отношению друг к другу. Таким образом, положение в молекуле белка остатков цистеина предопределяет расположение дисульфидных связей и, следовательно, третичную структуру. Третичная структура белка обусловливает его функции, в частности ферментативную активность. В молекулах белков-ферментов за счет специфической конформации участков полипептидной цепи образуются каталитические и регуляторные центры. Так как третичная структура белков довольно легко изменяется под действием физических и химических факторов, способность белков ускорять химические процессы бывает выражена то ярче, то слабее. Белковая молекула непрерывно изменяет свою третичную структуру, чутко реагирует на изменение внешних условий смещением по отношению друг к другу спирализованных и линейных участков, радикалов аминокислот и т.д. В этой способности белковых молекул изменять свою конформацию в ответ на сигналы внешней среды, по существу, уже заложены многие свойства (раздражимость, приспособляемость и т.п.) живых организмов. Учитель химии. Прослушаем сообщение о четвертичной структуре белка. 4-й ученик. Белки, относительные молекулярные массы которых превышают 50 кДа, как правило состоят из субъединиц. Относительные молекулярные массы субъединиц колеблются от нескольких тысяч до нескольких десятков тысяч, а их число в таких сверхмолекулах может быть от 2 до 162. Структура, характеризующаяся наличием в белковой молекуле определенного числа полипептидных цепей, или субъединиц, занимающих строго фиксированное положение, вследствие чего белок обладает той или иной биологической активностью, называется четвертичной. С этой точки зрения детально изучено строение некоторых белков. Молекула гемоглобина построена из четырех субъединиц с молярной массой 17 кДа каждая. Первичная, вторичная и третичная структуры субъединиц молекулы гемоглобина полностью установлены. При соединении с кислородом молекула гемоглобина изменяет свою четвертичную структуру, «запирая» кислород внутри молекулы. Причиной этого является изменение третичной структуры субъединиц. Таким образом, структура и функции молекулы гемоглобина тонко «пригнаны» друг к другу. Самое поразительное состоит в том, что объединение субъединиц в молекулу белка осуществляется самопроизвольно. Предполагают, что в каждой субъединице есть специфические контактные участки, взаимодействующие с таковыми в других субъединицах. Проделано уже много опытов с вирусами и фагами, где показано, что их можно разрушить, удалить нуклеиновую кислоту, а потом из белковых субъединиц снова собрать оболочку вируса или фага. В природе широко распространена самосборка надмолекулярных структур, в основном с участием белковых молекул. Учитель химии. Чем глубже химики познают природу и строение белковых тел, тем более они убеждаются в исключительном значении установления связи между структурой и функцией белковых молекул для раскрытия одной из важнейших тайн природы – тайны жизни. Как мы видим, белки имеют сложное строение, молекулы их очень велики, молекулярные массы достигают сотен килодальтон (рис. 4), а молекулярная масса белка вируса желтухи шелковичного червя составляет 916 тыс. кДа. Рис. 4 Важной особенностью молекулярных масс белков является подмеченная еще Сведбергом кратность их стандартному значению в 17–18 кДа, хотя эта зависимость выполняется и не всегда. А теперь прошу вас ответить на вопросы под заголовком «Строение белков» (Приложение 2). Ответы запишите в тетрадь (учащиеся отвечают на вопросы). Учитель биологии. Сложность строения белковых молекул и чрезвычайное разнообразие их функций крайне затрудняют создание четкой единой классификации белков, на какой-либо одной основе. Приняты три разные классификации белков. КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ ПО СОСТАВУ ПО ФУНКЦИЯМ Структурная .............................. коллаген, склеротин, эластин Каталитическая .........................триплен, полимеразы, рибонуклеаза Регуляторная..............................инсулин, глюкагон Транспортная............................. гемоглобин, гемоциатин Защитная .....................................антитела, фибриноген Двигательная..............................миозин, актин Запасательная........................... казеин, альбумин Токсичная ................................. змеиный яд, токсин Сигнальная ................................рецепторы ПО СТРУКТУРЕ Фибриллярные Наиболее важна вторичная структура, нерастворимы в воде, отличаются механической прочностью. К ним относятся коллаген, миозин. Глобулярные Наиболее важна третичная структура, полипептидные цепи свернуты в компактные глобулы, растворимы, легко образуют коллоидные суспензии. К ним относятся ферменты, гормоны. Промежуточные Фибриллярной природы, но растворимы. К ним относится фибриноген. К простым белкам относятся: альбумины, глобулины, гистоны, склеротины. К сложным белкам относятся: фосфопротеиды, гликопротеиды, нуклеопротеиды, хромопротеины, липопротеиды, флавопротеиды, металлопротеины.