Міністерство освіти і науки України Харківський національний університет імені В. Н. Каразіна Факультет радіофізики, біомедичної електроніки та комп'ютерних систем . КУРСОВА РОБОТА з дисципліни «Біохімія» Взаємоперетворення амінокислот в організмі людини і тварин Виконав: студент групи РБ-21 Юхименко В. Керівник: Доцент Овсяннікова Тетяна Миколаївна Харків - 2017 -2- ЗМІСТ ВСТУП……………………………………………………………………………..3 РОЗДІЛ 1 ШЛЯХИ ОБМІНУ АМІНОКИСЛОТ……………………...……...5 1.1 Основні амінокислоти та їх обмін …………………………………...……..5 1.1.1 Обмін аланіну………………………………………………………...6 1.1.2 Обмін глутамінової кислоти і глутаміну …………………...………7 1.1.3 Обмін аспарагінової кислоти і аспарагіну………………………….8 1.1.4 Обмін гліцину………………………………………………………...9 1.1.5 Обмін серину………………………………………………………..11 1.1.6 Обмін треоніну……………………………………………...………12 1.1.7 Обмін лізину……………………………………...…………………13 1.1.8 Обмін аргініну………………………………………………………15 1.1.9 Обмін сірковмісних амінокислот (метіоніну і цистеїну) ………...15 1.1.10 Синтез креатину ………………………………………...………...19 1.1.11 Обмін амінокислот з розгалуженими ланцюгами (валіну, лейцину та ізолейцину)…………………………………………………………………... 21 ВИСНОВКИ…………………………………………………………………...…23 СПИСОК ВИКОРИСТАНИХ ДЖЕРЕЛ…………………………….…………24 -3- ВСТУП Усі амінокислоти можна розділити на дві категорії: замінимі і незамінні. Назва говорить само за себе. Незамінні (ессенціальні) амінокислоти є "незамінним" компонентом раціону харчування. Іншими словами, наш організм не може синтезувати їх самостійно. Замінимі амінокислоти - це ті, які в процесі метаболізму можуть створюватися з інших амінокислот і поживних речовин, що поступають з їжею. Амінокислоти - найважливіші органічні сполуки, з яких утворюються білкові молекули. У кількісному відношенні це другий хімічний компонент людського організму після води. Амінокислоти діляться на дві групи: замінимі і ессенціальні. Ессенціальні амінокислоти не можуть синтезуватися в людському організмі, а тому ми в обов'язковому порядку повинні отримувати їх з продуктів харчування. Замінимі амінокислоти можуть бути отримані шляхом ендогенного синтезу, а тому їх присутність в їжі не є життєво важливою. Проте назва може направити вас по помилковому шляху. Замінимі амінокислоти мають не менше значення, чим ессенціальні, і їх також необхідно отримувати із зовнішніх джерел, що робить їх в деякому розумінні незамінними. Іншими словами, замінимі амінокислоти обов'язково повинні потрапляти в наш організм з продуктами харчування. Як вже було сказано, замінимі амінокислоти можуть синтезуватися в процесі метаболізму з інших амінокислот і інших органічних речовин. Коли виникає така необхідність, обмінні процеси перемикаються на створення тих амінокислот, які в даний момент потрібні для синтезу протеїну. До замінимих амінокислот відносяться: аланін, аргінін, аспарагін, аспарагінова кислота, цистеїн, глютамінова кислота, глютамін, гліцин, пролін, серин і тирозин. Ессенціальні амінокислоти не можуть синтезуватися організмом, а тому при їх відсутності в їжі організм починає використовувати резервні запаси -4- амінокислот, наприклад, альбумін. Ессенціальні амінокислоти: гістидин, ізолейцин, лейцин, лізин, метіонін, фенілаланін, треонін, триптофан і валін. Однак, на думку деяких дослідників (Нефедов Л. І., 1992) розділення амінокислот на ці групи носить досить умовний характер. При певних умовах, коли в організмі пригнічується синтез замінних амінокислот або швидкість їх синтезу стає недостатньою, з'являється підвищена потреба у них, у силу чого деякі замінні амінокислоти стають функціонально незамінними.[1] У залежності від того, до якого атому вуглецю приєднана аміно-група, амінокислоти поділяються на α-, β-, γ- і тощо. α-атомом вважається той атом карбону, до якого приєднана карбоксильна група, якщо біля нього ж розташована й аміногрупа, така амінокислота називається α-амінокислотою. Якщо аміногрупа приєднана до наступного (β) атома карбону, це буде βамінокислота і так далі. Всі протеїногенні амінокислоти є α-амінокислотами. Мета і завдання дослідження. Головною метою дослідження є ознайомлення зі шляхом взаємоперетворення амінокислот в живому організмі, вивчення основних 20 амінокислот (замінних та незамінних), аналіз метаболізму більшості амінокислот в організмі. Структура роботи зумовлена метою і завданнями дослідження, складається зі вступу, одного розділу, що має один підрозділ, який в свою чергу має одинадцять підрозділів, висновків, список використаних джерел (1 найменування). Загальний обсяг роботи - 24 сторінки, з яких 18 – основний текст. -5- РОЗДІЛ 1 ШЛЯХИ ОБМІНУ АМІНОКИСЛОТ 1.1 Основні амінокислоти та їх обмін Двадцять основних амінокислот організму людини, які присутні в тканинах або в складі білків, або у вільному стані, метаболізуються у специфічних біохімічних шляхах. У процесі катаболізму від амінокислот видаляється аміногрупа у реакціях дезамінування або трансамінування, в результаті чого утворюється вуглецевий скелет, який трансформується в метаболіти, що можуть перетворюватися в глюкозу, жирні кислоти, кетонові тіла або окислюватися в циклі трикарбонових кислот. Вуглецевий скелет 20 основних амінокислот перетворюється всього в сім молекул (рис. 1): піруват, ацетил CoA, ацетоацетил CoA, a-кетоглутарат, сукциніл CoA, фумарат, оксалоацетат. Для деяких амінокислот шляхи їх катаболізму до вищенаведених молекул є дуже простими і складаються з однієї або двох реакцій, для інших – надзвичайно складними (понад 10 реакцій). Амінокислоти, які метаболізуються до ацетил-КоА або ацетоацетилКоА називаються кетогенними, тому що вони є попередниками кетонових тіл і жирних кислот. Амінокислоти, кетоглутарату, сукциніл-КoA, які деградують фумарату чи до пірувату, aоксалоацетату називаються глюкогенними амінокислотами, оскільки дані метаболіти циклу -6- трикарбонових кислот і піруват можуть перетворюватися до фосфоенолпірувату і далі до глюкози. В організмі людини і тварин відсутні біохімічні шляхи синтезу глюкози з ацетил-КоА або ацетоацетил-КоА. З 20 амінокислот тільки лейцин і лізин є чисто кетогенними амінокислотами. Ізолейцин, фенілаланін, триптофан і тирозин є одночасно і кетогенними, і глюкогенними. Решту 14 амінокислот є глюкогенними.[4], [10] Рис. 1. Схема включення вуглецевих скелетів амінокислот у цикл Кребса. 1.1.1 Обмін аланіну Аланін належить до замінних глюкогенних амінокислот. В організмі синтезується шляхом трансамінування з піровиноградної кислоти (фермент – аланінамінотрансфераза): -7- Катаболізується аланін у зворотній реакції, перетворюючись у піруват, який декарбоксилюється до ацетил-КоА і розпадається в циклі трикарбонових кислот, або перетворюється до оксалоацетату і використовується для глюконеогенезу.[11] 1.1.2 Обмін глутамінової кислоти і глутаміну Глутамінова амінокислотами. кислота Глутамінова і глутамін кислота є замінними утворюється глюкогенними з a-кетоглутарової кислоти у реакціях трансамінування або у реакції відновного амінування aкетоглутарату (фермент – глутаматдегідрогеназа) (рис. 2). Рис. 2. Схема синтезу і розпаду глутамату і глутаміну. Катаболізм глутамату відбувається у зворотніх реакціях трансамінування і окисного дезамінування. В обох випадках утворюється aкетоглутарат, який або розкладається в циклі трикарбонових кислот, або через оксалоацетат використовується для синтезу вуглеводів (рис. 2). Глутамін синтезується з глутамату шляхом приєднання аміаку під дією глутамінсинтетази. -8- У нирках і печінці глутамін гідролізується ферментом глутаміназою до глутамінової кислоти і аміаку (рис. 2). Такі перетворення забезпечують функцію глутаміну, як переносника аміаку в організмі. Важливим метаболітом глутамінової кислоти є g-аміномасляна кислота (ГАМК). ГАМК утворюється в мозку при декарбоксилюванні глутамату ферментом глутаматдекарбоксилазою: ГАМК є основним гальмівним нейромедіатором центральної нервової системи людини і тварин. Функція ГАМК полягає в зниженні нейронної активності і пригніченні збудження в нервових клітинах, попередженні поступлення в рухові центри мозку сигналів, пов’язаних зі станом тривоги, страху або стресу. ГАМК покращує покращує обмінні процеси в мозку, пам’ять і увагу, її дефіцит виявлено у хворих на епілепсію і шизофренію. Крім ГАМК, глутамінова кислота є попередником для синтезу трипептиду глутатіону, аміноксислот проліну, орнітину та аргініну.[11] 1.1.3 Обмін аспарагінової кислоти і аспарагіну Аспарагінова кислота і аспарагін належать до замінних глюкогенних амінокислот. Синтезується аспарагінова кислота у реакції трансамінування (фермент –аспартатамінотрансфераза) з метаболіту циклу трикарбонових кислот оксалоацетату. Катаболізм аспартату також починається реакцією його трансамінування з a-кетоглутаровою кислотою: -9- Аспарагінова кислота бере участь в утворенні піримідинових основ, є донором азоту для біосинтезу сечовини, пурину, виконує роль нейромедіатора в центральній нервовій системі. Аспарагін є важливим продуктом азотистого обміну, резервом азоту; знешкоджує аміак, що утворюється в процесі перетворення білків.[11] Під впливом аспарагінсинтетази до аспартату приєднується аміак і утворюється аспарагін. Гідроліз аспарагіну назад до аспартату і аміаку каталізується ферментом аспарагіназою: 1.1.4 Обмін гліцину Гліцин – замінна глюкогенна амінокислота, бере участь в численних синтетичних шляхах, а також може окислюватися з виділенням енергії. Найважливішими фізіологічно-активними сполуками, які утворюються з гліцину, є глутатіон, холін, креатин, порфірини, пурин, гіпурова кислота, кон’югати жовчних кислот, білки (рис. 3). - 10 - Рис. 3. Схема синтезу гліцину і шляхи його використання. Синтезується гліцин за допомогою фермент серингідроксіметилтрансферази з іншої замінної амінокислоти – серину: Дана реакція є зворотньою, тобто катаболізм гліцину може відбуватися шляхом його перетворення в серин, який в подальшому конвертується в піруват, а останній деградує в циклі лимонної кислоти. Іншим шляхом розпаду гліцину є його окислення до аміаку і діоксиду вуглецю ферментом гліцинсинтазою. У цьому випадку один атом вуглецю гліцину виділяється у формі СО2, а інший у вигляді метиленової групи зв’язується з тетрагідрофолатом і в подальшому використовується для синтетичних процесів. Реакція окислення гліцину гліцинсинтазою є зворотньою, тобто гліцин може частково відновлюватися з аміаку і діоксиду вуглецю, використовуючи відновлювальні еквіваленти НАДН + Н+ і метилентетрагідрофолат як донор атому вуглецю. - 11 - У механізмах перетворення гліцину важливе значення має коферментна форма фолієвої кислоти – тетрагідрофолієва кислота (FH4), яка забезпечує міжмолекулярне транспортування одновуглецевих радикалів. Ще одним шляхом катаболізму гліцину є його окислення ФАДзалежною гліциноксидазою з утворенням гліоксилової кислоти. Гліоксилова кислота може трансамінуватися до гліцину, відновлюватися до гліколату або окислюватися до оксалату. Оксалат виводиться з сечею. Зустрічається генетично детерміноване захворювання гіпероксалурія, при якому утворюється велика кількість оксалату. Оскільки кальцієва сіль оксалату погано розчинна у воді, її кристали відкладаються в нирках, викликаючи нефролітіаз і нефрокальциноз.[4] 1.1.5 Обмін серину Серин належить до глюкогенних замінних амінокислот. Синтез серину з 3-фосфогліцерату, який є проміжним метаболітом гліколізу, вимагає окислення 3-фосфогліцерату до 3-фосфогідроксіпірувату, трансамінування останнього глутаматом з утворенням 3-фосфосерину і гідролізу останнього до серину: Серин перетворюється до пірувату цитозольною сериндегідратазою. Із серину може також утворюватися гліцин, який в подальшому окислюється до аміаку і діоксиду вуглецю або до гліоксилової кислоти (див. обмін гліцину). Реакція перетворення серину на гліцин є зворотньою, тобто за певних умов серин може синтезуватися ферментом серингідроксіметилтрансферазою, при з цьому гліцину як донор - 12 - вуглецевого залишку використовується метилентетрагідрофолат (N5,N10-СН2FH4). Важливою функцією серину є його участь у синтезі фосфоліпідів – фосфатидилсерину і фосфатидилетаноламіну.[2] Загальна схема метаболізму серину і його взаємозв’язок з обміном гліцину наведена на рис. 4. Рис. 4. Схема метаболізму серину і гліцину. 1.1.6 Обмін треоніну Треонін – незамінна глюкогенна амінокислота. Треонін зазвичай метаболізується до пірувату, проте проміжний метаболіт у цьому шляху може піддаватися тіолізу коензимом А з утворенням ацетил-КоА і гліцину. У іншому метаболічному шляху треоніндегідратаза перетворює треонін до a-кетобутирату. Комплекс, подібний до піруватдегідрогенази, метаболізує a-кетобутират до пропіоніл-КоА (рис. 5). [4] - 13 - Рис. 5. Схема метаболізму треоніну. 1.1.7 Обмін лізину Лізин – незамінна кетогенна амінокислота. В процесі метаболізму лізин перетворюється до ацетоацетил-КоА. На першому етапі лізин взаємодіє з a-кетоглутаратом з утворенням сахаропіну, який розпадається на семіальдегідну сполуку і глутамат (фермент a-аміноадіпіксеміальдегідсинтаза). Семіальдегід окислюється до дикарбонової a-аміноадіпової кислоти, яка в подальших шести реакціях перетворюється на ацетоацетил-КоА (рис. 6). - 14 - Рис. 6. Схема метаболізму лізину. Зрідка зустрічається вроджений дефіцит a-аміноадіпіксемі- альдегідсинтази, при якому лізин і сахаропін виділяються з сечею. Дане захворювання, як правило, не проявляється ніякими клінічними симптомами. Більш серйозним є генетично детерміноване захворювання, що характеризується порушенням всмоктування в кишечнику і реабсорбції в ниркових канальцях лужних амінокислот (лізину, аргініну і орнітину). Концентрація лізину, аргініну і орнітину в плазмі крові знижується. У таких пацієнтів розвивається виражена гіперамоніємія після вживання білкової їжі. Іншими симптомами є втрата м’язової маси і остеопороз. Вважається, що лізину притаманна противірусна дія, особливо щодо вірусів, які викликають герпес і гострі респіраторні інфекції. Лізин бере участь у формуванні колагену, його використовують у відновлювальний період після операцій і травм. Лізин покращує засвоєння кальцію з крові і його транспорт в кісткову тканину, підвищує імунну відповідь організму, зокрема, активність нейтрофілів, знижує рівень тригліцеридів в плазмі крові. Лізин є попередником для синтезу карнітину – сполуки, яка транспортує жирні кислоти в матрикс мітохондрій, де вони окислюються з утворенням енергії, тобто лізин підтримує рівень АТФ в клітині.[2] - 15 - 1.1.8 Обмін аргініну Аргінін синтезується в циклі сечовини з амінокислоти орнітину і також поступає в організм з білками їжі. Під час росту у молодому віці та при деяких патологічних станах (наприклад, ендотеліальній дисфункції) ендогенної продукції аргініну для організму недостатньо, тому він належить до частково замінних амінокислот. З аргініну утворюються такі важливі метаболіти як оксид азоту, креатинфосфат, спермін. Гідролізується аргінін під дією аргінази до орнітину і сечовини. Описаний спадковий дефект аргінази, який характеризується аргінінемією, високим рівнем аміаку в крові, затримкою психомоторного розвитку, м'язовою гіпертонією, парезами й паралічами, гепатомегалією, пригніченням ЦНС. [11] 1.1.9 Обмін сірковмісних амінокислот (метіоніну і цистеїну) Обмін метіоніну Метіонін належить до незамінних глюкогенних амінокислот. В клітинах метіонін використовується для синтезу білків, а також є основним донором метильних (-СН3) груп у реакціях метилування. При надлишку метіоніну його вуглецевий скелет трансформується до сукциніл-КоА, який піддається катаболізму в циклі трикарбонових кислот з утворенням енергії або використовується для глюконеогенезу. У реакціях метилування безпосереднім донором метильних груп є не метіонін, а його похідне – S-аденозилметіонін, який утворюється при взаємодії метіоніну з АТФ під впливом ферменту метіонін-аденозилтрансферази: - 16 - Сульфонієвий іон у складі S-аденозилметіоніну є високореактивним і тому метильна група під дією специфічних метилтрансфераз може легко переноситися на ряд субстратів, тобто відбувається метилування останніх. Зокрема, метилування етаноламіну призводить до утворення холіну, норадреналіну – до утворення адреналіну, глікоціаміну – креатину. Шляхом метилування за участю S-аденозилметіоніну утворюються також такі біологічно активні сполуки як карнітин, ансерин, саркозин, мелатонін, тимідин тощо. S-аденозилметіонін, втрачаючи метильну групу, перетворюється на Sаденозилгомоцистеїн, який під впливом ферменту S- аденозилгомоцистеїнгідролазирозщеплюється на аденозин і гомоцистеїн (рис 7). Рис. 7. Роль метіоніну в реакціях трансметилювання і його регенерація. У свою чергу гомоцистеїн може знову перетворюватися назад до метіоніну або ферментом бетаїнгомоцистеїнметилтрансферазою, яка як донор метильних груп використовує бетаїн, або - 17 - ферментом гомоцистеїнметилтрансферазою (метіонінсинтетазою), донором метильних груп для якої є N5-метилтетрагідрофолієва кислота, а коферментом - похідне вітаміну В12 метилкобаламін. В результаті цикл метилування замикається. Утворений метіонін може повторно використовуватися в реакціях метилування, проте частина його втрачається в катаболічних шляхах (утворення сукциніл-КоА), тому він повинен постійно надходити з їжею. Інший механізм утилізації гомоцистеїну - шлях транссульфування. Дефіцит метіонін-аденозилтрансферази призводить до гіперметіонінемії, а цистатіонін-g-ліази – до цистатіонінурії, при цьому клінічні симптоми для даних патологій не описані. гіпергомоцистеїнемією, включають Недостатність цистатіонін-b-синтази супроводжується гіпергомоцистеїнемією і гомоцистинурією. Клінічні прояви, зумовлені аномалії скелету, сповільнення розумового розвитку, ектопію кришталика, розвиток атеросклерозу і схильність до артеріальних та венозних тромбоемболій. Гіпергомоцистеїнемія є незалежним фактором ризику оклюзивних захворювань судин. Приблизно в чверті пацієнтів з дефіцит цистатіонін-b-синтази і, атеросклерозом виявлено як наслідок, гіпергомоцистеїнемію. Оскільки для процесів реметилування гомоцистеїну необхідна N5-метилтетрагідрофолієва кислота і метилкобаламін, а у його транссульфуванні бере участь піридоксальфосфат, то недостатнє надходження фолату і вітамінів В12 та В6 з їжею чи порушення утворення їх активних коферментних форм також призводить до гіпергомоцистеїнемії (рис. 8). Насичення підвищенню рівня організму фолатом, гомоцистеїну в вітамінами крові і може В12 і В6 запобігає знизити частоту захворюваності і смертності від атеросклеротичних уражень судин, зумовлених гіпергомоцистеїнемією. - 18 - Рис. 8. Обмін метіоніну Обмін цистеїну Як було показано вище, цистеїн синтезується з амінокислоти метіоніну, яка постачає –SH групу, і амінокислоти серину, яка надає для синтезу вуглецевий скелет і аміногрупу. Цистеїн належить до замінних глюкогенних амінокислот. Метаболізується цистеїн кількома шляхами залежно від потреб клітини. Основним метаболітом є цистеїнсульфінова кислота, яка в подальшому трансамінується до неорганічного сульфіту і піровиноградної кислоти або перетворюється до гіпотаурину і таурину (рис. 9): - 19 - Рис. 9. Обмін цистеїну. Цистинурія – це спадкове захворювання, що характеризується порушенням реабсорбції в ниркових канальцях цистину, лізину, орнітину і аргініну (ці чотири амінокислоти мають однаковий механізм транспорту). Оскільки цистин нерозчинний у воді, клінічно цистинурія проявляється утворенням цистинових каменів в сечовивідних шляхах, тобто сечокам’яною хворобою. [11] 1.1.10 Синтез креатину Метіонін, а точніше його активне похідне S-аденозилметіонін, бере участь у синтезі креатину – сполуки, яка у вигляді креатинфосфату відіграє важливу роль у енергозабезпеченні м’язового скорочення. Для синтезу креатину також необхідні амінокислоти гліцин і аргінін. - 20 - На першому етапі, який відбувається в нирках, гуанідинова група аргініну переноситься на гліцин з утворенням гуанідиноацетату (глікоціаміну) і орнітину (фермент: аргінін-гліцин амідинотрансфераза): З нирок глікоціамін з кров’ю поступає в печінку, де під впливом ферменту гуанідинацетатметилтрансферази метилюється за участю S- аденозилметіоніну до креатину: З печінки креатин транспортується у м’язи і мозок, де фосфорилується ферментом креатинкіназою до креатинфосфату: Креатинфосфат є формою зберігання енергії у м’язах і нервовій тканині. Під час м’язового скорочення, коли необхідне швидке забезпечення енергією, фосфатна група з креатинфосфату під дією креатинкінази терміново передається на АДФ і, таким чином, відбувається регенерація АТФ. - 21 - У м’язах і нервовій тканині також відбувається повільне неферментативне дефосфорилування і дегідратація креатинфосфату з наступною циклізацією молекули і утворенням креатиніну: Креатинін не виконує ніякої корисної функції і елімінується з організму шляхом ниркової фільтрації і частково за допомогою канальцевої секреції. Визначення вмісту креатиніну в крові і сечі є чутливим тестом фільтраційної здатності нирок. Виділення креатиніну з сечею пропорційне масі м’язової тканини і залежить від віку і статі. Креатинурія – це посилене виділення креатину з сечею, зустрічається при лихоманці, голодуванні, цукровому діабеті, травматичних пошкодженнях м’язів, м’язовій дистрофії і гіпертиреоїдизмі. [11] 1.1.11 Обмін амінокислот з розгалуженими ланцюгами (валіну, лейцину та ізолейцину) Валін, лейцин та ізолейцин – незамінні амінокислоти. На першому етапі катаболізму один і той же фермент каталізує трансамінування всіх трьох амінокислот з утворенням відповідних розгалужених α-кетокислот, які в подальшому піддаються окисному декарбоксилюванню, в результаті чого утворюються ацил-КоА тіоефіри. Реакція окисного декарбксилювання каталізується ферментним комплексом мітохондрій – дегідрогеназою розгалуженого ланцюга. Ацил-КоА тіоефіри дегідрогенуються і утворюються відповідні ненасичені ацил-КоА тіоефіри. З цього моменту катаболізм кожної - 22 - амінокислоти іде своїм специфічним шляхом. Лейцин перетворюється на ацетоацетат і ацетил-КоА, ізолейцин – на сукциніл-КоА (попередник у глюкогенному шляху) і ацетил-КоА, катаболізм валіну призводить до утворення сукциніл-КоА (рис. 10). Таким чином, лейцин є кетогенною амінокислотою, ізолейцин – глюкогенною і кетогенною, а валін – чисто глюкогенною амінокислотою.[11] Рис. 10. Схема катаболізму амінокислот з розгалуженим ланцюгом. - 23 - ВИСНОВКИ Живий організм нерозривно пов’язаний з навколишнім середовищем, з якого він одержує необхідні для життя харчові речовини, воду та кисень. З цих речовин в організмі утворюються складні біоорганічні сполуки, які безпосередньо беруть участь у біохімічних взаємоперетвореннях. Тварини та людина використовують в обміні речовин азот, поступає з їжею у вигляді амінокислот, головним чином в складі білків, з інших органічних сполук азоту, а також амонійних солей. З цього азоту шляхом процесів трансамінування і амінування утворюється весь спектр амінокислот. Однак, 8 амінокислот (незамінні або ессенціальні) не можуть синтезуватися в людському організмі і для підтримки життєдіяльності обов'язково повинні надходити ззовні. Ряд амінокислот умовно називають умовно незамінними. Гістидин і аргінін синтезуються в тваринному організмі, але лише в обмеженій, іноді недостатній кількості. Тому потрібно ретельно слідкувати за своїм харчуванням, добова норма людини складає 1 грам кожної амінокислоти. - 24 - СПИСОК ВИКОРИСТАНИХ ДЖЕРЕЛ 1. Гараева С.Н., Редкозубова Г.В., Постолати Г.В. Аминокислоты в живом организме. Кишинев, 2009. 2. Ленинджер А. Основы Биохимии. В 3 томах. Москва, 1985. 3. Майстер А. Биохимия аминокислот. Москва, 1961. 4. А. Ленинджер, Биохимия, 1976 c.624-654, 506-532, 77-100. 5. M. E. Brosnan J. Letto - Interorgan metabolism of valine - Amino Acids, February 1991, Volume 1, Issue 1, pp 29–35. 6. Lubec D. R., Rosental J.A(Red.) Amino Acids (Chemistry, Biology, Medicine). N.Y., Escom, 1990. 7. Химические элементы и аминокислоты в жизни растений, животных и человека. – 2-е изд., перераб, и доп., – Київ: Наукова думка, 1979, 278 с. 8. Азотистый метаболизм мозга (превращение свободных аминокислот). Лекции для студентов-биохимиков. Алиса Александровна Кричевская, Валентина Степановна Шугалей. – Ростов, 1973. – 24 с. 9. Berg JM, Tymoczko JL, Stryer L (2007). Biochemistry (вид. 6th). W.H. Freeman and Company. с. 27—34. ISBN 0-7167-8724-5. 10.Россия, СПб, Санкт-Петербургский Государственный Политехнический Университет, Краткий обзор незаменимых аминокислот,8 стр., 11.Клименко M.O. Пaтoбioxiмiя обміну речовин. M.O. Клименко, Л.Г. Heтюxaйлo. - Полтава, 2012. - 137 с.
