15:42, 3 ноября 2010

ФИО авторов: Стремякова Оксана Александровна, учитель биологии I категории,
Смирнова Полина Николаевна, учитель химии I категории
Тема урока: «Белки - органические биополимеры» (интегрированный урок
биология-химия)
Класс: 10 класс
Цель: сформировать представление о строении, свойствах и функциях белков
3адачи:

дать понятие о белках и пептидах, аминокислотах.

рассмотреть строение, химические свойства и биологические функции белков.

дать характеристику белкам как важнейшим составным частям пищи.

раскрыть проблемы химического синтеза важнейших пептидов и белков, их
значение в жизнедеятельности человека.

отработать навыки в написании реакций получения и гидролиза белков.
Оборудование и реактивы: на каждый стол: р-р белка, HN03 (k), CUS04 , NAOH ,
Pb(N03)2, спиртовка, пробирки, держатель, горючее. Таблицы: Структуры белковой
молекулы. Разнообразие аминокислот. Функции белков
Прилагаемые медиаресурсы: презентация к уроку, тестовое задание "Белки"
Структура урока:
1. Организационный момент
2. Исторический ракурс
3. Изучение нового материала
Определение, состав, строение белков. Строение аминокислот
Классификация белков
Структуры белковой молекулы
Свойства белков
А) Гидролиз
Б) Денатурация и ренатурация
В) Цветные реакции (практические работа)
Функции белков
4. Закрепление материала
5. Домашнее задание
6. Подведение итогов
Литература:
1. Габриелян О.С. и др. Химия 10 класс.
2. Потапов В.М. Органическая химия (проб учебник)
3. Артеменко А.И. Органическая химия (учебник для высших учеб. зав.)
4. Книга для чтения по органической химии/ сост. П.Ф.Буцкус.
5. Каменский А.А. и др. Биология. Общая биология 10-11 класс
6. Чебышев Н.В. и др. Биология для поступающих в ВУЗы
7. Богданова Т.Л. Биология. Задания и упражнения. Пособие для поступающих в Вузы
8. Пименов А.В., Гончаров О.В. Биология. Пособие для поступающих в Вузы
9. Пименова И.Н., Пименов А.В. Лекции по общей биологии: Учебн. Пособие. –
Саратов: Лицей, 2003
Белки – органические биополимеры (биология, химия)
Ход урока.
I.Организационный момент (учитель биологии)
Сегодня на уроке мы рассмотрим важнейшие для жизни соединения - белки. В переводе
с греческого – протеины – первый, главный. (слайд 2)
Эпиграфом к нашему уроку могут служить слова Ф.Энгельса: « Жизнь - есть способ
существования белковых тел.» (слайд 3)
И это действительно так, там где есть жизнь, есть и белковые молекулы, выполняющие в
клетках самые разнообразные функции.
Среди всех органических веществ белки занимают первое место по количеству и по
значению.
Белки образуются в клетках живых организмов, и строятся они из 20 - аминокислот.
II. Исторический ракурс (учитель биологии)
Синтез белков и пептидов возможен и искусственным путем. Так Э.Фишер в 1907г.
синтезировал октадекапептид с Mr- 1213. (слайд 4)
В настоящее время можно получать и природные белки, для этого необходимо знать их
состав и аминокислотную последовательность. Выдающимся достижением органической
химии стал синтез о к с и т о ц и н а - белкового гормона, который стимулирует
выделение молока молочными железами. Он состоит из остатков 9 аминокислот. В 1932г
американский биохимик Винсент Виньо установил его структуру, а в 1954г осуществил
его полный синтез за что был награждён Нобелевской премией. (слайд 5)
В 1945г англичанин биохимик Фредерик Сенгер приступил к изучению природного
белка- и н с у л и н а . Это гормон поджелудочной железы, регулирующий содержание
глюкозы в крови. Нарушение его синтеза в организме приводит к тяжёлому заболеванию сахарному диабету. (слайд 6)
Сенгер расшифровал строение инсулина, он состоит из двух полипептидных цепей,
связанных в 2 местах дисульфидными мостиками. Первая цепочка состоит из 21
аминокислотного остатка , а 2-ая цепочка- из 30. Работа по синтезу инсулина продолжалась
9 лет , была завершена в 1963г и награждена Нобелевской премией. Это был триумф
синтетической органической химии, правда практический выход синтетического
инсулина был мал ~ 0,02 - 0.07%. (слайд 7)
Выход нашел американский химик Меррифилд. Он открыл метод синтеза белков на
полимерных носителях. В 1969 г. он получил сразу несколько полипептидов: брадиканин
(гормон, оказывающий сосудорасширяющее действие), ангиотензин (гормон
повышающий кровяное давление), рибонуклеазу (фермент, катализирующий гидролиз
РНК). Выход продуктов был настолько высок, что позволил на основе автоматизации
наладить промышленное производство полипептидов. (слайд 8)
III. Изучение нового материала
1. Определение, состав, строение белков. Строение аминокислот (учитель химии)
Белки - это полимеры, мономерами в которых являются α-аминокислоты, соединенные
между собой пептидными связями. (слайд 10)
В состав белков кроме С, Н, О, N входят элементы: S, P.,Fe и некоторые др.
Белки построены из мономеров, которыми являются аминокислоты. Поскольку в
состав молекул белков может входить большое число аминокислот, то их молекулярная
масса бывает очень большой.
В клетках разных живых организмов встречается свыше 170 различных аминокислот,
но бесконечное разнообразие белков создается за счет различного сочетания всего 20
аминокислот.
Молекула аминокислоты состоит из двух одинаковых для всех аминокислот частей,
одна из которых является аминогруппой (—NH2) с основными свойствами, другая —
карбоксильной группой (—СООН) с кислотными свойствами. Часть молекулы,
называемая радикалом (R), у разных аминокислот имеет различное строение (слайд 11)
Наличие в одной молекуле аминокислоты и основной, и кислотной групп
обусловливает их амфотерность и высокую реактивность. Через эти группы происходят
соединения аминокислот при образовании белка. В ходе реакции полимеризации
выделяется молекула воды, а освободившиеся электроны образуют ковалентную связь,
которая получила название пептидной — образуется пептид (греч. peptos —
сваренный). К свободным карбоксильной и аминогруппе могут присоединяться другие
аминокислоты, удлиняя «цепь», называющуюся полипептидной. На одном конце такой
цепи всегда будет группа NH2 (этот конец называется N-концом), а на другом конце —
группа СООН (этот конец получил название С-конца) (слайд 12)
Белки иначе называют полипептидами, т.к. в молекулах белков много пептидных связей.
Образование полипептида:
На примере гли- цис- ала (работа ученика с интерактивной доской ).
20 аминокислот может дать колоссальное число комбинаций различных белков. В
живых организмах синтез полипептидов происходит α-аминокислот при участии
ферментов.
Некоторые - аминокислоты могут синтезироваться в организме (заменимые), а другие
поступают только с пищей (незаменимые) (обратиться к таблицам на столах).
2. Классификация белков (учитель биологии)
В зависимости от аминокислотного состава белки бывают полноценные (содержат весь
набор аминокислот) и неполноценные (какие-нибудь аминокислоты могут отсутствовать).
Среди белков различают протеины, состоящие только из белков, и протеиды –
содержат небелковую часть (например, гемоглобин)
Кроме простых белков есть и сложные (гликопротеиды, липопротеиды,
металлопротеиды, нуклеопротеиды и др.)
Есть белки, растворимые (например, фибриноген) и нерастворимые (например,
фибрин) в воде.
Есть белки очень устойчивые (например, кератин) и неустойчивые (например, фермент
каталаза с легко изменяющейся структурой).
У белков встречается разнообразная форма молекул — от нитей (миозин - белок
мышечных волокон) до шариков (гемоглобин) (слайд13)
3. Структуры белковой молекулы (учитель биологии)
Каждому из белков свойственна своя пространственная форма (конформация).
ПЕРВИЧНАЯ структура белка определяется последовательностью аминокислотных
остатков в молекуле белка. Представляет собой полипептидную цепочку ала - гли - цисвал. Поддерживается пептидными связями (слайд 14)
ВТОРИЧНАЯ структура белка представлена полностью или частично закрученной в
спираль полипептидной цепочкой. Между карбоксильной группой
и аминогруппой
(– NH2) соседних витков спирали возникают водородные связи. Хотя водородная связь
малопрочная, но благодаря значительному количеству в комплексе обеспечивает прочную
связь. Например, белки (кератин, коллаген, фиброген) (слайд 15)
ТРЕТИЧНАЯ структура белка возникает при плотном укладывании спирали в клубок
(глобулу) или фибриллу. (слайд 16)
Третичная структура поддерживается
дисульфидными, сложноэфирными и солевыми мостиками (слайды 17 ,18, 19)
На уровне третичной структуры существуют ферменты, антитела, некоторые
гормоны)
ЧЕТВЕРТИЧНАЯ структура белка характерна для белков имеющих несколько
полипептидных цепочек, связанных между собой в единый агрегат. Например, белок
гемоглобин имеет 4 полипетидных цепи, связанных между собой. Поддерживается
электростатическими взаимодействиями. (слайд 20)
4. Свойства белков
Так как белки - это полимеры, структурными звеньями в которых являются
аминокислоты, следовательно, они способны гидролизу с образованием аминокислот. Этот
процесс постоянно протекает в организме, при поступлении белков пищи. (слайд 21)
(учитель химии)
1. ГИДРОЛИЗ (записать реакции)
1) ферментативный гидролиз (слайд 22, работа с интерактивной доской)
2) щелочной гидролиз (слайд 22, работа с интерактивной доской)
3) кислотный гидролиз (слайд 22, работа с интерактивной доской)
2. ДЕНАТУРАЦИЯ И РЕНАТУРАЦИЯ (учитель биологии)
Под влиянием физических и химических воздействий молекула белка может
раскручиваться, т.е. связи поддерживающие 4-ю, 3-ю, 2-ю структуры белка разрушаются.
Нарушение природной структуры белка называется д е н а т у р а ц и е й. При денатурации
первичная структура белка не затрагивается. (слайд 23)
Но свойства белка при денатурации изменяются, он утрачивает свою биологическую
активность и становится доступен действию пищеварительных ферментов.
Факторы, вызывающие денатурацию:
1. Высокая температура. (слайд24)
2. Растворы кислот, щелочей, соли тяжелых металлов: Zn, Cu, Pb, Hg и др. (слайд 25)
3. Различные виды излучений.
Процесс денатурации обратим, т.е. при определенных условиях раскрученная
полипептидная цепочка способна вновь закрутиться в спираль (например, при действии
гормонов).
Т.о. особенности строения и свойств белка определяются его первичной структурой, т.е.
порядком чередования аминокислот в полипептидной цепи.
Возвращение полипептидной цепочки в первоначальное закрученное состояние и
восстановление природных свойств называется р е н а т у р а ц и е й .
Это используется в медицине, пищевой промышленности. Например, для
приготовления медицинских препаратов (антибиотиков, вакцин, сывороток) и для
приготовления пищевых
питательные свойства.
концентратов,
сохраняющих
длительное
время
свои
3. ЦВЕТНЫЕ РЕАКЦИИ БЕЛКОВ. (учитель химии) (слайд 26)
Эти реакции являются качественными на белки. Проведем эти опыты вместе.
(инструктаж по охране труда)
А) Биуретовая реакция (взаимодействие с Си(ОН)2).
К 1 мл р-ра альбумина (белок куриного яйца), приливаем 2-3 капли р-ра соли меди, а
затем изб. Р-ра NaOH. Развивается фиолетовое окрашивание (образуется комплексное
соединение).
Эта реакция доказывает наличие пептидных связей в молекулах белков.
- NH - СО (белок)- + Си(ОН)2 - фиолет. окраш.
Б) Ксантопротеиновая реакция (взаимодействие с HN03(K))
К 1 мл р-ра альбумина приливаем 2-3 капли HNO.(K) и осторожно нагреваем до
появления желтого кольца.
? Что доказывает эта реакция? (наличие аминокислот с ароматическими ядрами, н-р,
фениланина).
(слайд 26, работа с интерактивной доской)
В) Сульфгидрильная реакция ( взаимодействие Pb (N03) в ОН-)
Доказывает наличие слабосвязанной серы. К 1 мл р-ра альбумина прилейте равный
объем щелочи (NaOH) и нагрейте до кипения, а после добавьте 2-3 капли р-ра Pb(N03),образуется черный осадок PbS↓.
Цветные реакции белков мы рассмотрели, приведем в порядок рабочее место.
5. Функции белков в клетке.
1. Строительная (структурная) – белки участвуют в образовании оболочки клетки,
органоидов и мембран клетки (коллаген, кератин, эластин, оссеин, актин, тубулин)
(слайд 28)
2. Каталитическая – все клеточные катализаторы – белки (активные центры
фермента) – пепсин, трипсин (слайд 29)
3. Регуляторная (инсулин, гормон роста) (слайд 30)
4. Двигательная – сократительные белки вызывают всякое движение (реснички,
жгутики, сокращение мышц – актин и миозин, движение листьев (слайд 31)
5. Транспортная – перенос веществ как внутри клетки, так и в организме в целом
(альбумин, глобулин, гемоглобин, миоглобин) (слайд 32)
6. Защитная – выработка белковых тел (токсины бактерий, растений и животных) и
антител для обезвреживания чужеродных веществ. (фибриноген, тромбин, интерферон)
(слайд 33)
7. Энергетическая – 1 г белка эквивалентен 17,6 кДж. (слайд 34)
8. Рецепторная – реакция на внешний раздражитель (слайд 35)
9. Запасная или питательная (казеин, альбумин, клейковина, зеин)
IV. Закрепление материала
Выполнение теста по теме «Белки»
Взаимопроверка
Выставление оценок
V. Домашнее задание
§27 (лекция по белкам), с26 повторить материал (химия)
§11, вопросы (биология)
VI. Подведение итогов