Цели урока: 1.Образовательная – познакомить учащихся со

Цели урока:
1.Образовательная – познакомить учащихся со строением и основными химическими
свойствами белков на основе проведения опытов и компьютерной презентации.
2.Развивающая – развивать теоретическое мышление учащихся и их умение
прогнозировать свойства белков на основе самостоятельного проведения опытов.
3.Воспитательная – формировать научное мировоззрение учащихся, здоровый образ
жизни.
Оборудование урока: презентация «Белки»,компьютерная программа Химия
Виртуальная лаборатория. инструктивные карты,маршрутные листы, мультимедийный
проектор, экран, компьютер, штативы с пробирками
Реактивы: растворы сульфата меди (II) CuSO4, гидроксида натрия NaOH, азотной
кислоты HNO3, хлорида натрия NaCl, соляной кислоты HCl, этиловый спирт C2H5OH,
раствор белка, творог, кусочки мяса, бульонный кубик, таблетки фестал.
Ход урока.
1. Орг.момент.
2. Вступительное слово учителя.
Многообразие живых организмов, населяющих нашу планету, обуславливается во
многом многообразием белков, из которых они построены. Белки – это основная
составная часть всех живых организмов, так как из них состоит протоплазма и ядра
живых клеток. Без белка нет жизни и они действительно являются ее основой.
Белками являются все ферменты, ускоряющие в организмах разнообразные
реакции обмена веществ. К белкам относятся и многие гормоны, регулирующие
работу различных органов.
Белковую природу имеют и
антитела, защищающие организм от инфекций. Но к белкам принадлежат и
токсины – вещества, угнетающие физиологические функции организма.
Состав и строение белков.
Химики пытаются расшифровать строение белковых молекул-великанов. Задача
эта очень трудная: природа тщательно прячет чертежи, по которым построены эти
частицы.
Выдающийся американский химик и физик Лайнус Карл Полинг с 1940-х гг. начал
изучать структуру сложных молекул живых тканей. Он заложил основы
структурного анализа белковых молекул, разработал представления о структуре
полипептидной цепи в белках, впервые высказал мысль о её спиральном строении.
3. Самостоятельная работа учащихся по инструктивным картам.
4. Выступление микробиологов.
В белковой молекуле можно выделить первичную, вторичную, третичную и даже
четвертичную
структуры.
Первичная структура – порядок чередования остатков аминокислот
вполипептидной цепи, определяемой генотипом (демонстрация схемы)
Остатки альфа - аминокислот связаны пептидными связями в линейной
макромолекуле белка:
R1, R2, R3 ... – одинаковые или разные радикалы.
Последовательность чередования аминокислот очень строгая и замена хотя бы
одной аминокислоты приводит к изменению свойств белка, а в некоторых случаях
происходит потеря их биологических свойств. Поэтому, искусственно
синтезированные полипептидные цепочки зачастую не обладают природными
биологическими
свойствами.
Например, такое заболевание как серповидноклеточная
анемия (демонстрация рисунка)
связано с изменением формы эритроцита и невозможностью
нормального транспорта кислорода. Причина же – одна
единственная ошибка, когда из 146 аминокислотных
фрагментов этого белка один – глутаминовая кислота
заменяется на другой – валин.
Многообразие белков можно объяснить практически
безграничными возможностями перестановок остатков
аминокислот относительно друг друга. (Демонстрация
бумажной модели и нитки бус, состоящей из разных
бусинок).
В действительности же строго линейная структура
характерна лишь для ограниченного числа белков
(например, фиброин – белок натурального шелка).
Подавляющее число белковых молекул свернуты в
виде
правильной
винтовой
спирали.
Такая
пространственная структура полипептидной цепи
называется вторичной структурой белка (слайд, демонстрация телефонного
провода и бумажной модели).
Белковая спираль сохраняет свою форму благодаря образованию большого числа
водородных связей между группами NH и CO, находящихся на соседних витках
спирали.альфа – спираль
Вторичная структура белка так же не сохраняет в пространстве линейную форму,
поскольку радикалы аминокислотных остатков содержат различные полярные
функциональные группы: –NH2, –ОН и – СООН. Взаимодействие между этими группами
приводит к скручиванию белковой спирали в глобулы и данная пространственная
конфигурация называется третичной структурой белка (демонстрация слайда). Третичную
структуру белка определяют следующие типы связи:
–
водородные
связи;
–
ионное
связывание;
– дисульфидные мостики –S-S–
Некоторые белки образуют четвертичную структуру,
осуществляемую за счет все тех же водородных связей и сил электростатического
притяжения. Она определяется соединением нескольких белковых молекул в
сложный комплекс, часто с комплексообразователем. Например, 4 молекулы белка
с катионом железа (II) образуют всем известный гемоглобин (демонстрация
слайда). В растительном мире яркий пример – хлорофилл.
5. Выступление химиков-аналитиков.
Цветные реакции белка. Данные реакции являются качественными на белки. Они
нам помогают определить наличие белков в растворе и в пище.
а) Биуретовая реакция – при взаимодействии со свежеприготовленным
гидроксидом меди возникает фиолетовое окрашивание. Качественная реакция на
пептидные связи.
б) Ксантопротеиновая реакция – при взаимодействии с концентрированной азотной
кислотой образуется белый осадок, который при нагревании желтеет. При
добавлении водного раствора аммиака становится оранжевым. Качественная
реакция на бензельное кольцо.
в бульонных кубиках белков нет, а аромат бульону придают пищевые добавки:
глутаминовая кислота (Е620) и глутамат натрия (Е621, часто его называют глютамат
натрия).
6.
Выступление химиков-лаборантов.
Денатурация белков – сложный процесс, при котором под влиянием внешних факторов:
температура, действия химических реагентов, механического воздействия и ряда других,
происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой
макромолекулы. Первичная структура, а, следовательно, и химический состав белка не
меняется. При денатурации изменяются физические свойства белка, снижается
растворимость, теряется биологическая активность, меняется форма белковой
макромолекулы, происходит агрегирование.
Высаливание.Под действием хлорида натрия яичный белок высаливается. Этот процесс
обратимый, поскольку при попадании в чистую воду белок растворяется снова.
Нальем 2 мл яичного белка в каждую из 4-х пробирок. Затем добавим разбавленную
соляную кислоту, гидроксид натрия, этиловый спирт, четвертую пробирку нагреем на
огне. Добавим дистиллированную воду и встряхнем их.
Белки коагулируют под действием всех этих веществ. При этом структура белка
необратимо разрушается. Произошла денатурация. Ученые полагают, что процессы
старения связаны с медленно протекающей денатурацией, т.к. денатурация приводит к
нарушению антигенной чувствительности белка, а иногда к полному блокированию ряда
иммунологических реакций, к инактивации ферментов и нарушению обмена веществ.
6.
7. Выступление биохимиков.
Гидролиз – разрушение первичной структуры белка. В лаборатории этот процесс
проводится в присутствии кислот и щелочей. В организме он происходит под
действием ферментов. Реакция гидролиза белков приводит к образованию
аминокислот, из которых в клетках организма образуются белки, характерные для
данного организма.
В две пробирки мы налили раствор куриного белка. В одну из них добавили насыщенного
раствора фестала (таблетку предварительно освободили от оболочки). Фестал
представляет собой ферментативный препарат, облегчающий пищеварение. В его
состав входят ферменты липаза (расщепляет жиры), амилаза (расщепляет углеводы),
протеаза (гидролизует белки). Другая пробирка – контрольная.
Обе пробирки мы поместили в водяную баню при температуре человеческого тела 37 –
40oС. В течение 30 минут продолжался процесс “переваривания” белка. По окончанию
нагревания в обе пробирки мы добавили насыщенный раствор сульфата аммония ( можно
взять любой другой реагент, вызывающий денатурацию белка). В первой (контрольной)
пробирке, как вы видите, образовался обильный белый осадок.
8. Выступление медицинских работников.
“Изменение структуры и свойств белков при воздействии на них алкоголя”
Описание опыта: В стакан налить спирт, в него опустить кусочек сырого мяса. Через
некоторое время мясо приобретает вид вареного.
Учащиеся делают вывод о влиянии алкоголя на организм человека.
К чему может привести денатурация?
- нарушению антигенной чувствительности белка
- блокированию ряда иммунологических реакций
- нарушению обмена веществ
- воспалению слизистой оболочки ряда органов пищеварения (гастриты, колит)
- камнеобразованию (камни имеют белковую основу).
9. Выступление экспертов по питанию



растительного происхождения (хлеб);
животного происхождения (креветка, улитка, мясо);
не содержащие белков (клубника).
10. Значение белков.
1.
Ферментативная или каталитическая функция. Ферменты - биологические
катализаторы химических реакций организма. Более 2000 ферментов, обладающих
уникальной активностью и селективностью (каталаза, амилаза).
2. Транспортная функция. Перенос молекул или ионов по тканям и органам.
Например, гемоглобин крови, который обеспечивает перенос кислорода и
углекислого газа.
3.
Структурная функция. Белки - строительный материал почти всех тканей:
мышечных, опорных, покровных. Белки — элементы плазматической мембраны,
хрящей, костей, перьев, ногтей, волос, всех тканей и органов (коллаген, фибрин).
4.
Сократительная функция. Актин и миозин — белки, входящие в состав
мышечных волокон и обеспечивающие их сокращение вследствие способности
молекул этих белков к денатурации.
5.
Двигательная функция. Передвижение ряда одноклеточных организмов, а
также сперматозоидов при помощи ресничек и жгутиков, в состав которых входят
белки.
6.
Защитная функция. Белки – антитела. (Своеобразные «наручники» для
проникающих в клетку «преступников» - бактерий, т.к. эти белки склеивают
бактерии). И антитоксины (белки, нейтрализующие яды, образующиеся в
результате жизнедеятельности бактерии). Антитела, фибриноген, тромбин —
белки, участвующие в выработке иммунитета и свертывании крови
(иммуноглобулины, интерферон).
7. Сигнальная функция. Белки – рецепторы воспринимают и передают сигналы,
поступающие из соседних клеток или окружающей среды. Например, действие
света на сетчатку глаза воспринимается фоторецептором родопсином.
8. Запасающая или энергетическая функция. Белки семян бобовых растений и
яйцеклеток животных организмов. Эти особые белки служат строительным
материалам и обеспечивают энергией развитие новых организмов. Энергетическая
ценность других белков невелика и уступает жирам и углеводам (альбумин).
9.
Регуляторная функция. Гормоны — вещества, обеспечивающие наряду с
нервной системой гуморальную регуляцию функций организма. Например, роль
гормона
инсулина
в
регуляции
содержания
сахара
в
крови.
10. Рефлексия.
11. Подведение итогов.
Маршрутный лист.
Белки.
1. Мономером белка является_________________________
2. Первичная структура белка представляет собой_______________________ и
образованна за счёт_________________________
Вторичная структура белка представляет собой_______________________ и
образованна за счёт_________________________
Третичная структура белка представляет собой_______________________ и
образованна за счёт_________________________
Четвертичная структура белка представляет собой_______________________ .
Присуща лишь высшим белкам, таким как _______________________.
3. Качественные реакции на белок.
а) Биуретовая реакция – при взаимодействии со свежеприготовленным гидроксидом меди
возникает фиолетовое окрашивание. Качественная реакция на пептидные связи.
Белок + Cu(OH)2 →____________________ окраска раствора
б) Ксантопротеиновая реакция – при взаимодействии с концентрированной азотной
кислотой образуется белый осадок, который при нагревании желтеет. При добавлении
водного раствора аммиака становится оранжевым. Качественная реакция на бензельное
кольцо.
Белок + HNO3(к) → белый осадок → ______________________ окраска
4. Денатурация –это процесс разрушения________________________________
структуры белка.
Ренатурация –это___________________________________________________
5. Гидролиз-это процесс разрушения_____________________________ структуры
белка. В организме он протекает под воздействием _______________________ .
6. Функции белка в организме.
7. Белки в продуктах.
Животного происхождения
Растительного происхождения
8. Пользуясь таблицей, расcчитайте массу каждого из продуктов питания,
обеспечивающую дневную потребность взрослого человека в белках, равную 200 г.
Продукт питания
Сыр
Содержание белка (в %)
25
Свинина
8-15
Говядина
16-20
Баранина
16-17
Птица
14
Рыба
13-21
Яйца
13
Творог
14
Молоко
3
Хлеб
7-8
Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным моментом
которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней
природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и жизнь,
что приводит к разложению белка»
Ф.Энгельс
Инструктивная карта №1.
1. Составить уравнение реакции образования дипептида.
2. Построить молекулу дипептида при помощи программы «Конструктор молекул».
3. При помощи текста определить, за счёт чего образуются различные структуры
белка.
4. Объяснить, какую структуру белка могут отображать такие предметы, как бусы и
телефонный провод.
В белковой молекуле можно выделить первичную, вторичную, третичную и даже
четвертичную структуры.
Первичная структура – порядок чередования остатков аминокислот в полипептидной
цепи, определяемой генотипом


2
Остатки альфа - аминокислот связаны пептидными связями в линейной
макромолекуле белка:



R1, R2, R3 ... – одинаковые или разные радикалы.


Последовательность чередования аминокислот очень строгая и замена хотя бы
одной аминокислоты приводит к изменению свойств белка, а в некоторых случаях
происходит потеря их биологических свойств. Поэтому, искусственно
синтезированные полипептидные цепочки зачастую не обладают природными
биологическими свойствами.
Например, такое заболевание как серповидноклеточная
анемия (демонстрация рисунка)

связано с изменением формы эритроцита и
невозможностью нормального транспорта кислорода.
Причина же – одна единственная ошибка, когда из 146
аминокислотных фрагментов этого белка один –
глутаминовая кислота заменяется на другой – валин.

Многообразие белков можно объяснить практически безграничными
возможностями перестановок остатков аминокислот относительно друг друга.






Первичная структура белка – это последовательное чередование АК
(полипептидная цепь ППЦ). Первичная – образована пептидными связями"
Пространственная конфигурация белковой молекулы, напоминающая
спираль образуется благодаря многочисленным водородным связям между
группами – СО– и –NH–. Такая структура белка называется вторичной.
В пространстве закрученная спираль образует третичную структуру белка,
которая поддерживается взаимодействием разных функциональных групп.
Третичная – образована дисульфидными, сложноэфирными, солевыми мостиками"
Некоторые белковые макромолекулами могут соединяться друг с другом и
образовывать крупные молекулы. Полимерные образования белков называются
четвертичными структурами (гемоглобин только при такой структуре способен
присоединять и транспортировать О2 в организм)
Инструктивная карта №2.
1. При помощи текста познакомиться с качественными реакциями на белок.
2. Провести демонстрационный опыт но обнаружение белка при помощи
компьютерной программы «Виртуальная лаборатория»
3. Определить наличие белка при помощи биуретовой реакции в продуктах.
Ход работы:
1. В каждую из пробирок с продуктами добавить несколько капель гидроксида
натрия, а затем добавить несколько капель медного купороса (CuSO4).
2. Сделать выводы о наличии белка.
Цветные реакции белка. Данные реакции являются качественными на белки. Они нам
помогают определить наличие белков в растворе и в пище.
а) Биуретовая реакция – при взаимодействии со свежеприготовленным гидроксидом меди
возникает фиолетовое окрашивание. Качественная реакция на пептидные связи.
Белок + Cu(OH)2 → фиолетовая окраска раствора
б) Ксантопротеиновая реакция – при взаимодействии с концентрированной азотной
кислотой образуется белый осадок, который при нагревании желтеет. При добавлении
водного раствора аммиака становится оранжевым. Качественная реакция на бензельное
кольцо.
Белок + HNO3(к) → белый осадок → желтая окраска → оранжевая окраска
Инструктивная карта №3.
Денатурация – это изменение третичной и четвертичной структур белковой
макромолекулы под влиянием внешних факторов (повышение температуры, давления,
механического воздействия, действия химических реагентов, УФ – излучения, радиации)
Ренатурация – это процесс обратный денатурации
Опыт.
1. В пробирки с раствором яичного белка добавьте вещества, приведённые в таблице.
Что наблюдаете?
2. Содержимое пробирок перемешайте, а затем добавьте воды. В каким пробирках
наблюдался осадок до и после добавления воды? Поставьте знак «+» или «–» в
клетках таблицы.
№
п/п
Добавляемые вещества
1.
HCl
2.
NaOH
3.
C2H5OH
4.
NaCl
5.
CuSO4
Осадок
Осадок после
добавления воды
При действии каких веществ белок необратимо свёртывается?
Инструктивная карта 4.
1. В тексте найти понятие гидролиза белков.
2. Написать уравнение реакции гидролиза дипептида.
3. Провести опыт.
Ход работы.
1. В пробирку налить раствор куриного белка.
2. В одну из них добавить очищенную от оболочки таблетку фестала,
предварительно растолченную в ступке.
3. В течении 20 минут держать пробирку на водяной бане при температуре 37
градусов Цельсия.
4. По истечению времени провести биуретовую реакцию.
5. Сделать вывод о наличии пептидных связей.
Гидролиз – разрушение первичной структуры белка. В лаборатории этот процесс
проводится в присутствии кислот и щелочей. В организме он происходит под действием
ферментов. Реакция гидролиза белков приводит к образованию аминокислот, из которых в
клетках организма образуются белки, характерные для данного организма.
Превращение белков в организме Гидролиз происходит в нашем организме каждый раз,
когда в него поступает белковая пища! При гидролизе белка происходит разрушение
первичной структуры.
Фестал представляет собой ферментативный препарат, облегчающий пищеварение. В
его состав входят ферменты липаза (расщепляет жиры), амилаза (расщепляет
В пробирке, в которую мы добавляли фестал, таких явлений не наблюдается.
Белок гидролизовался, а аминокислоты и пептиды с небольшой молекулярной массой
не свертываются.
Гидролиз – это разрушение… структуры белка под действием …, а так же водных
растворов кислот или щелочей.
Инструктивная карта № 5
1. Провести опыт по влиянию алкоголя на белки.
2. Сделать вывод о том как влияет алкоголь на организм человека.
3. Провести опыт по влиянию газированных напитков на белки на примере кокаколы.
4. Сделать вывод о влиянии кока-колы на организм человека.
Влияние алкоголя на организм человека.
К чему может привести денатурация?
- нарушению антигенной чувствительности белка
- блокированию ряда иммунологических реакций
- нарушению обмена веществ
- воспалению слизистой оболочки ряда органов пищеварения (гастриты, колит)
- камнеобразованию (камни имеют белковую основу).
Инструктивная карта № 6.
1. Из предложенных продуктов выбрать те, которые содержат белки.
2. Распределить продукты, содержащие белок на животные и растительные.
3. Пользуясь таблицей, расcчитайте массу продуктов питания, обеспечивающую
дневную потребность взрослого человека в белках, равную 200 г. На примере
птицы, хлеба, сыра.
Продукт питания
Сыр
Содержание белка (в %)
25
Свинина
8-15
Говядина
16-20
Баранина
16-17
Птица
14
Рыба
13-21
Яйца
13
Творог
14
Молоко
3
Хлеб
7-8