Органическая химия Занятия № 6

Органическая химия
Занятия № 6-9
Тема: Аминокислоты. Пептиды. Белки.
Изучение темы разделено на 4 занятия, два из которых практические (ПЗ), второе и третье
лабораторно-практические (ЛПЗ) с лабораторными работами и контрольной работой на
последнем занятии темы.
В лабораторных тетрадях необходимо сделать записи к каждому занятию по плану:
• Дата
• Номер занятия
• Тема занятия
• Основные вопросы темы.
Занятие № 6 (ПЗ).
Тема: Аминокислоты. Классификация и строение.
Цель: Сформировать знания строения важнейших α – аминокислот, являющихся
структурными компонентами белковых молекул для понимания их метаболических
превращений в биологических системах.
Учебные вопросы занятия:
1. Аминокислоты, входящие в состав белков.
Определение аминокислот и их классификация с учетом различных критериев: по
химической природе радикала; количеству амино- и карбоксильных групп и
содержащихся в структуре аминокислот других заместителей; расположению
аминогруппы по отношению к карбоксильной группе; по кислотно-основным свойствам.
2. Биологическая классификация (заменимые и незаменимые α-аминокислоты). Медикобиологическое значение α-аминокислот.
3. Стереоизомерия α-аминокислот. Пары энантиомеров с одним и с двумя центрами
хиральности. Способы разделения оптических изомеров.
4. Реакционные центры α-аминокислот как гетерофункциональных соединений.
Биполярная структура, образование биполярных ионов. Нейтральные, кислые и основные
α-аминокислоты.
По учебным вопросам занятия в лабораторных тетрадях написать конспект!
Заключительная часть учебного занятия.
Преподаватель дает задание на дом, подписывает тетради.
Уважаемые студенты!
Выслушайте преподавателя по оценке ваших знаний. Поблагодарите и попрощайтесь с
преподавателем.
Рекомендованная литература:
1. Н.А.Тюкавкина, Ю.И.Бауков. Биологическая химия. Учебник для студентов медвузов,
М., Медицина, 2008.
2. И.А.Братцева, В.И.Гончаров. Биологическая химия. Учебное пособие г.Ставрополь,
2008.
3. Руководство к лабораторным занятиям по биологической химии под ред.
Н.А.Тюкавкиной. М. Медицина, 2009.
4. Лекционный материал.
Занятие № 7 (ЛПЗ).
Тема: Аминокислоты. Химические свойства.
Цель: Сформировать знания свойств важнейших α – аминокислот, являющихся
структурными компонентами белковых молекул для понимания их метаболических
превращений в биологических системах.
Учебные вопросы занятия:
1. Химические свойства аминокислот:
1.1. Кислотно-основные свойства α-аминокислот (амфотерность). Образование
внутрикомплексных солей. Реакции этерификации и ацилирования.
2. Специфические реакции α-, β- и γ-аминокислот (образование пептидов, ненасыщенных
кислот, лактамов, .
3. Биологически важные реакции α-аминокислот.
3.1.Реакции дезаминирования (внутримолекулярного и окислительного). 3.2.Реакции
гидроксилирования.
3.3.Биосинтетические пути образования аминокислот из кетонокислот: реакции
восстановительного аминирования и реакции трансаминирования. Взаимопревращения
аминокислот: фенилаланин → тирозин; цистеин → цистин; пролин → гидроксипролин.
3.4. Декарбоксилирование α-аминокислот – путь к образованию биогенных аминов и
биорегуляторов (коламин, гистамин, триптамин, серотонин, кадаверин, β-аланин, γаминомасляная кислота – ГАМК).
4. Реакции аминокислот с формальдегидом (формольное титрование) и азотистой
кислотой (реакция Ван-Слайка). Какое практическое применение имеют эти реакции?
4.1 Качественные реакции на аминокислоты: нингидридная, биуретовая,
ксантопротеиновая.
По учебным вопросам занятия в лабораторных тетрадях написать конспект!
Лабораторные работы.
Опыт №1. – Реакция глицина с нингидрином.
В пробирку поместите 4 капли 1% раствора глицина и 2 капли 0,1% раствора нингидрина.
Содержимое пробирки осторожно нагрейте до появления сине-красной окраски.
Опыт №2. – Реакция глицина с формальдегидом.
В пробирку поместите 5 капель 1% раствора глицина и добавьте 1 каплю индикатора
метилового красного. Раствор окрашивается в желтый цвет (нейтральная среда). К
полученной смеси добавьте равный объем формалина. Отметьте появление красной
окраски (кислая среда). Данная реакция под названием «формольное титрование»
используется для количественного определения карбоксильных групп в α-аминокислотах.
Опыт №3. – Реакция глицина с азотистой кислотой.
В пробирку поместите 5 капель 1% раствора глицина и равный объем 5% раствора
нитрита натрия. Добавьте 2 капли концентрированной уксусной кислоты и осторожно
взболтайте смесь. Наблюдается выделение газа. Реакция используется для
количественного определения аминогрупп в аминокислотах.
Опыт №4. – Образование комплексной соли меди глицина.
В пробирку поместите 1 мл 1% раствора глицина. Добавьте на кончике лопаточки сухой
карбонат меди (II) и смесь нагрейте. Раствор окрашивается в синий цвет.
Опыт №5. – Амфотерные свойства α-аланина.
В первую пробирку поместите 5 капель 1% раствора α-аланина и добавьте по каплям 0,1%
раствор хлороводородной кислоты, подкрашенной индикатором Конго в синий цвет (на
общем столе), до появления розово-красной окраски.
Во вторую пробирку поместите 5 капель 1% раствора α-аланина и по каплям добавьте
0,1% раствор гидроксида натрия, подкрашенный фенолфталеином, до исчезновения
окраски.
Вопросы по лабораторной работе:
1. Какими внешними признаками характеризуется реакция α-аминокислот с
нингидрином?
2. Какое практическое применение имеет реакция α-аминокислот с нингидрином?
3. Напишите уравнение реакции взаимодействия глицина с формальдегидом. Каковы
причины изменения окраски индикатора?
4. Какое практическое применение имеет реакция α-аминокислот с формальдегидом?
5. Напишите схему взаимодействия глицина с азотистой кислотой. Назовите
образовавшиеся соединения.
6. Какое практическое применение имеет реакция аминокислот с азотистой кислотой?
7. Напишите реакцию взаимодействия глицина с карбонатом меди (II).
8. Какой цвет характерен для растворов комплексных солей меди?
9. Напишите уравнение реакции взаимодействия α-аланина с гидроксидом натрия. Почему
изменяется окраска индикатора в ходе реакции?
10. Напишите уравнение реакции взаимодействия α-аланина с хлороводородной кислотой.
Почему изменяется окраска индикатора в ходе реакции?
11. Почему α-аминокислоты способны взаимодействовать с кислотами и щелочами?
Заключительная часть учебного занятия.
Преподаватель дает задание на дом, подписывает тетради.
Уважаемые студенты!
Выслушайте преподавателя по оценке ваших знаний. Поблагодарите и попрощайтесь с
преподавателем.
Рекомендованная литература:
1. Н.А.Тюкавкина, Ю.И.Бауков. Биологическая химия. Учебник для студентов медвузов,
М., Медицина, 2008.
2. И.А.Братцева, В.И.Гончаров. Биологическая химия. Учебное пособие г.Ставрополь,
2008.
3. Руководство к лабораторным занятиям по биологической химии под ред.
Н.А.Тюкавкиной. М. Медицина, 2009.
4. Лекционный материал.
Занятие № 8(ЛПЗ).
Тема: Пептиды, белки.
Качественные реакции.
Классификация. Уровни структурной организации.
Цель: Сформировать знания химических основ структурной организации белковых
молекул для дальнейшего изучения биологических функций белков на молекулярном
уровне.
Учебные вопросы занятия:
1. Белки – основа жизни. Многообразие белков и выполняемых ими функций.
Установление аминокислотного состава белков с помощью физико – химических
методов.
2. Классификация белков с учетом различных признаков: по отношению к гидролизу
и степени сложности; по растворимости; по кислотно – основным свойствам; по
пространственной структуре. Изоэлектрическая точка белков.
3. Уровни структурной организации белков: первичный, вторичный, третичный,
четвертичный.
3.1.Типы связи, поддерживающие нативную структуру белков. Строение пептидной
группы.
Частичный и полный
гидролиз белков (кислотный, щелочный,
ферментативный). Высаливание. Денатурация. Качественные реакции на белки – цветные
и осадочные.
4.Понятие о сложных белках. Гликопротеины, липопротеины, нуклеопротеины,
фосфопротеины.
По учебным вопросам занятия в лабораторных тетрадях написать конспект!
Лабораторные работы
Опыт 1. Ксантопротеиновая реакция белков
В пробирку поместите 10 капель раствора яичного белка (на общем столе) и 2 капли
концентрированной азотной кислоты (на общем столе). Содержимое пробирки осторожно
нагрейте, все время встряхивая. Раствор и осадок окрашиваются в желтый цвет. Охладив
пробирку, осторожно добавьте 1-3 капли 10% раствора гидроксида натрия (2) до
появления ярко- оранжевой окраски.
Вопросы:
1. Какие
α -аминокислоты в составе белка можно открыть с помощью
ксантопротеиновой реакции?
Опыт 2. Реакция на присутствие серусодержащих α -аминокислот
В пробирку поместите 10 капель раствора яичного (на общем столе) и вдвое больший
объем 10% раствора гидроксида натрия (2). Содержимое пробирки перемешайте, нагрейте
до кипения (1-2 мин). К полученному щелочному раствору добавьте 5 капель 10% ацетата
свинца (II) и вновь прокипятите. Отметьте появление серо-черного осадка.
Вопросы:
1. Напишите в общем виде схему реакции белка с ацетатом свинца(II)
2. Какие α-аминокислоты в составе белка можно открыть данной качественной реакцией?
Опыт 3. Осадочная реакция на белок с концентрированной азотной кислотой (проба
Геллера).
К 5 каплям концентрированной HNO3 приливают 5 капель белка осторожно по стенке
пробирки, наклонив ее под углом 450 так, чтобы обе жидкости не смешивались. На
границе двух жидкостей образуется осадок в виде небольшого белого кольца
денатурированного белка. Эта реакция широко используется в клинике для открытия
белка в моче и лежит в основе количественного определения белка по методу РобертсаСтольникова
Вопросы:
1. Какой процесс происходит при добавлении к раствору белка концентрированной
азотной кислоты?
2. Каковы внешние признаки процесса денатурации белков?
3. Чем отличаются между собой по механизму процессы высаливания и денатурации
белков?
Лабораторные работы должны быть описаны в тетради с выводами и химическими
реакциями.
Иметь представление о понятиях:
1. Содержание белков в плазме крови в норме.
2. Знать, что такое гиперпротеинемия.
3. Знать, что такое гипопротеинемия.
4. Знать, что такое протеинурия.
Заключительная часть учебного занятия.
Преподаватель дает задание на дом, подписывает тетради.
Уважаемые студенты! Выслушайте преподавателя по
Поблагодарите и попрощайтесь с преподавателем.
оценке
ваших
знаний.
Рекомендованная литература:
1. Н.А. Тюкавкина, Ю.И. Бауков. Биоорганическая химия. Учебник для студентов
медвузов, М., Медичина, 2008.
2. И.А. Братцева, В.И. Гончаров. Биоорганическая химия. Учебное пособие
г.Ставрополь, 2008.
3. Руководство к лабораторным занятиям по биоорганической химии под ред. Н.А.
Тюкавкиной. М. Медицина, 2009.
4. Лекционный материал.
Занятие № 9 ( ПЗ)
Контрольная работа №2 по теме « Аминокислоты.Белки»
Рекомендованная литература:
1. Н.А. Тюкавкина, Ю.И. Бауков. Биологическая химия. Учебник для студентов медвузов,
М., Медицина, 2008.
2. И.А. Братцева, В.И. Гончаров. Биологическая химия. Учебное пособие г. Ставрополь,
2008 .
3. Руководство к лабораторным занятиям по биологической химии под ред. Н.А.
Тюкавкиной. М. Медицина, 2009.
4. Лекционный материал.
Приложение
Пример билета по тест-контролю по теме: «АМИНОКИСЛОТЫ».
БИЛЕТ
1) К моноаминомонокарбоновым относится кислота:
а) валин
в) орнитин
б) лизин
г) аспарагиновая
2) Укажите аминокислоту гистидин:
â)
à) N
N
H
HO
HC
CH2 CH COOH
NH2
H2C
CH2
N
CH COOH
H
ã) H2C
á)
N
H
CH2 CH COOH
NH2
H2C
CH2
N
CH COOH
H
3) Неприродными аминокислотами называют:
а) α-аминокислоты L-ряда
б) α-аминокислоты D-ряда
в) аминокислоты, не содержащие асимметрический центр
г) аминокислоты, которые не синтезируются в организме, а поступают только с пищей
4) В результате реакции Ван-Слайка аспарагиновая кислота превращается в:
а) гликолевую кислоту
в) молочную кислоту
б) лимонную кислоту
г) яблочную кислоту
5) Под действием какого фермента фенилаланин превращается в тирозин?
а) трансаминаза
в) гидроксилаза
б) дегидрогеназа
г) декарбоксилаза
Пример билета по тест-контролю по теме: Пептиды. Белки.
БИЛЕТ
1) Дайте название дипептиду:
O
O
H2N CH C N CH C OH
H
CH2
CH
H3C
CH3
NH
à) âàë-òðè
á) òðè-âàë
â) àëà-ãèñ
ã) òðè-àëà
2) Назовите С-концевую кислоту в пептиде:
H2N
H O
C C
CH3
H
N
H O H
C C N
(CH2)4
NH2
N
H O
C C
CH2
OH
NH
а) гистидин
б) триптофан
в) аланин
г) лизин
3) Нингидриновая реакция открывает в белках:
а) α-аминокислоты
б) карбоновые кислоты
в) амины
г) пептидную связь
4) Выберите одно неверное утверждение, касающееся коллагена:
а) коллаген хорошо растворим в воде
б) входит в состав соединительной ткани
в) нарушение синтеза коллагена ведет к ослаблению костной и зубной тканей
г) коллаген имеет широкое применение в медицине
5) В какой среде находится изоэлектрическая точка трипептида вал-лиз-ала?
а) рН ≈ 7
в) рН > 7
б) рН < 7
г) рН не зависит от строения пептида