Вопросы для подготовки к зачету 1.Задачи и проблемы

Вопросы для подготовки к зачету
1.Задачи и проблемы, решаемые бионеорганической химией.
Основные направления развития бионеорганической химии..
2.Бионеорганическая химия – пограничная наука. Место
бионеорганической
химии
среди
традиционных
химических
дисциплин.
3.Различия в объекте исследования в бионеорганической,
элементорганической и органической химии.
4.Основы
классификации
и
общие
свойства
элементоорганических соединений.
5.Поляризация G-связи в элементоорганических соединениях
непереходных элементов и типичных неметаллов.
6. «Металлы жизни». Принципы отбора Природой жизненно
необходимых элементов.
7.Краткая электронно-химическая характеристика основных
биометаллов.
8.Структура и стереохимия координационных соединений.
Определения и краткая характеристика основных понятий (лиганд,
донорный атом, конфигурация комплекса).
9.Координационное
число.
Определение
понятия
и
характеристика.
10.Геометрия различных комплексов биометаллов в связи с
наиболее распространенными координационными числами.
11.Биолиганды. Понятие, общая характеристика основных типов
биолигандов. «Концентрация» биолиганда.
12.Основные
представления
о
химической
связи
в
координационных соединениях биометаллов и биолигандов. Роль
электростатических сил, ковалентных и донорно-акцепторных
взаимодействий.
13.Кинетика комплексообразования металл-биолиганд. Понятие
«общей» и «ступенчатой» константы устойчивости комплекса.
14. «Хелатный эффект» в комплексообразовании. Его роль в
устойчивости комплексов. Макроциклический эффект.
15.Основные положения концепции жестких и мягких кислот и
оснований (ЖМКО).
16.Применимость
концепции
ЖМКО
к
объяснению
избирательности и специфичности взаимодействий металл-лиганд.
17.Симбиоз и антагонизм лигандов. Значение симбиоза лигандов
для биологических систем.
18.Принцип количественного подхода к классификации реальных
кислот и оснований с позиций ЖМКО.
19.Натрий и калий. Химия, типы и конфигурация связей ин витро.
20.Магний и кальций. Химия, типы и конфигурация связей ин
витро.
21.Кобальт. Химия, типы и конфигурация связей ин витро.
Биологическая роль.
22.Железо. Химия, типы и конфигурация связей ин витро.
Биологическая роль.
23.Медь. Химия, типы и конфигурация связей ин витро.
Биологическая роль.
24.Марганец. Химия, типы и конфигурация связей ин витро.
Биологическая роль.
25.Цинк, молибден. Химия, типы и конфигурация связей ин витро.
Биологические функции.
26.Состояние и роль растворителя в биологических системах.
27.Краткая характеристика основных методов изучения строения
координационных соединений биометаллов с биолигандами.
28.Прицип метода «ионных проб», применяемого при изучении
координационных соединений биометаллов. Условия, соблюдение
которых необходимо для успешного замещения ионов.
29.Комплексы аминокислот и пептидов с биометаллами. Участие
различных функциональных групп и донорных атомов аминокислот и
пептидов в комплексообразовании с биометаллами.
30.Роль концевых аминогрупп, карбоксильных и пептидных групп в
связывании ионов металлов.
31.Комплексообразование
с
аминокислотами,
имеющими
реакционно-способные группы в боковых цепях.
32.Взаимодействие белков с ионами металлов. Основные
закономерности.
33.Взаимодействие нуклеиновых кислот с ионами металлов.
Основные закономерности.
34.Функции, выполняемые ионом металла в ферментативном
катализе.
35.Каталитические и структурные функции ионов металлов в
белках.«Химические» и «структурные» металлы.
36.Степень связывания и специфичность связывания иона
металла в белке. Критерий истинности металлофермента.
37.Железопротеины. Характеристика, основные типы.
38.Гемоглобин
человека.
Проблема
неоднородности
гемоглобинов, ее значение в бионеорганической химии.
39.Влияние белка-апофермента на координацию молекулы
кислорода в гемоглобине и миоглобине.
40.Особенности структуры гемового «кармана» в гемоглобине.
Значение изменений электронной конфигурации d-орбиталей железа в
обратимом связывании кислорода.
41.Стабилизация пентакоординационного комплекса Fe (II) в
гемоглобине.
42.Стереохимия и электронная структура связи железо-кислород в
гемоглобине.
43.Возможная
роль
дистального
гистидина
Е7
в
функционировании гемоглобина и миоглобина.
44.Белки, связывающие кальций. Нуклеаза стафилококка. Данные
по замещению металла в активном центре фермента.
45.Механизм работы карбоксипептидазы (КПА). Роль Zn (II).
46.Карбоангидраза. Молекулярная структура и характеристика
области активного центра.
47.Регуляторная роль молибдена в биологических системах.
48.Общая характеристика многоядерных железосодержащих
белков.
Фосвитин.
Гастроферрин.
Ферритин.
Лактоферрин.
Железодекстран.