Исследование структуры 1OMS

Исследование структуры 1OMS
1.Общее описание структуры 1OMS
Компоненты структуры, описанной в документе PDB 1OMS
Заголовок структуры: ISOMERASE
Название структуры: STRUCTURE DETERMINATION BY MAD: E.COLI TRIGGER FACTOR
2 BINDING AT THE RIBOSOMAL EXIT TUNNEL.
В документе представлены следующие цепи макромолекул:
Идентификатор цепи
A
B
C
Число остатков
121
121
121
Название молекулы
TRIGGER FACTOR
TRIGGER FACTOR
TRIGGER FACTOR
Комментарии
RIBOSOME BINDING
DOMAIN EC: 5.2.1.8
ENGINEERED:YES
;
В документе представлены следующие низкомолекулярные вещества:
ID
Название
Формула
Число
копий
MSE
SELENOMETHIONINE
(C5 H11 N1 O2
SE1)
9
SO4
SULFATE ION
(O4 S1 2-)
13
PG4
TETRAETHYLENE
GLYCOL
(C8 H18 O5)
5
SO2
SULFUR DIOXIDE
O2 S1
1
GOL
GLYCEROL
C3 H8 O3
1
HOH
HOH(вода)
H2 O1
214
Картинка «Компоненты структуры»
Комментарии
-
Белок представлен в остовной модели, разным цветом отмечены разные полипептидные
цепи. Лиганды из 2-х и более атомов— в шарнирной модели с раскраской по атомам .
ДНК в данной модели отсутствует. Одноатомные лиганды тоже. Молекулы воды — в
шариковой модели красного цвета.
2. Торсионные углы в полипептидной цепи белка TIG_ECOLI.
Таблица. Измерение двугранных углов 10 остатка глицина в белке TIG_ECOLI, цепь
А
Название
двугранного
угла
φ
Угол определяется по координатам атомов
(обращение к атому в соответствие с синтаксисом RasMol, в
скобках – название атома)
10:A.N
10:A.Ca
10:A.C
*9:A.C
(карбонильный
углерод 9-го
остатка
(глутамина)
цепи А )
ψ
ω
(азот
амидогруп
пы 10-го
остатка
(глицина)
цепи A)
(α-углерод 10го остатка
(глицина)
цепи A)
(карбонильны
й углерод 10го остатка
(глицина)
цепи А )
10:A.Ca
10:A.C
11:A.N
(карбонильны
й углерод 10го остатка
(глицина)
цепи А )
(азот
амидогруппы
10-го остатка
(метионина)
цепи A)
10:A.C
11:A.N
11:A.Ca
(карбониль
ный
углерод 10го остатка
(глицина)
цепи А )
(азот
аминогруппы
11-го остатка
(лейцина)
цепи A)
(α-углерод 11го остатка
(лейцина)
цепи A)
(α-углерод
10-го
(азот
остатка
амидогруппы 10- (глицина)
го остатка
цепи A)
(глицина) цепи
A)
10:A.N
10:A.Ca
(α-углерод 10-го
остатка
(глицина) цепи
A)
2. Изображение,иллюстрирующее определение угла φ.
Результат
измерения с
помощью RasMol
63,14
55,2
-179,9
1 Карты Рамачандрана для следующих множеств аминокислотных остатков:





A)
все остатки пролина TIG_ECOLI
все остатки глицина TIG_ECOLI
все остатки, кроме остатков пролина и глицина,
все остатки в альфа-спиралях,
все остатки в бета-листах.
Карта Рамачандрана для множества остатков пролина в
белке TIG_ECOLI
210
180
150
120
90
угол PSI
60
30
0
-180
-150
-120
-90
-60
-30
-30
0
-60
-90
-120
-150
-180
угол PHI
30
60
90
120
150
180
Б)
Карта Рамачандрана для множества остатков
глицина в белке TIG_ECOLI
180
150
120
90
угол PSI
60
30
0
-180
-150
-120
-90
-60
-30 -30 0
30
-60
-90
-120
-150
-180
угол PHI
60
90
120
150
180
В)
Карта Рамачандрана для множества всех
остатков кроме глицина и пролина в белке
TIG_ECOLI
180
150
120
угол PSI
90
60
-180 -150 -120
-90
-60
30
0
-30-30 0
-60
-90
-120
-150
-180
угол PHI
Г).
30
60
90
120
150
180
Карта рамачандрана всех аминокислотных
остатков в альфа спиралях
180
150
120
90
угол PSI
60
30
0
-180 -150 -120
-90
-60
-30-30 0
-60
-90
-120
-150
-180
угол PHI
Д).
30
60
90
120
150
180
Карта Рамачандрана для множества
аминокислотных остатков в бета-листах
180
150
120
90
угол PSI
60
30
0
-180
-150
-120
-90
-60
-30 -30 0
30
60
90
120
150
-60
-90
-120
-150
-180
угол PHI
Сравнение карт Рамачандрана:
Для большинства аминокислот, кроме глицина и пролина,
характерно расположение пар (φ; ψ) в области (-70;-40) и (-120;140).
Но выходит , что аминокислоты α-спиралей в основном
располагаются в области (-70;-40), а β-листов – в области(120;140). Самым свободным является вращение по углам φ и ψ для
глицина, самым ограниченным – для аминокислоты пролина.
3. Исследование элементов вторичной структуры
3.1 Исследование альфа-спирали №20№39
3.1.12.5 a) спираль в остовной модели с «торца», около каждого С –атома приведен
номер остатка:
180
б) спираль в «толстой» проволочной модели, вид с боку, показаны только атомы основной
цепи (N, C,C,O), около каждого С–атома приведен номер остатка;
пунктирной линией показаны водородные связи в основной
цепи
в) атомы основной цепи спирали в проволочной модели, а атомы C показаны как шарики
3.1.2Исследование альфа-спирали
Среднее значение угла  составляет -68,41
Среднее значение угла  составляет -19,06
Параметры спирали:
среднее число аминокислотных остатков на виток –(n+)=4
координаты атомов С, находящихся друг под другом:
ALA21B.CA и LEU32B.CA
Расстояние между ними составляет 16,520
№20№39 цепи В
Шаг спирали = 6,315 Å
Аксиальное смещение на остаток рассчитывается по формуле d=h/n, значит
d=6,315 Å/4=1,578
Общее количество водородных связей в остове =79
Обобщенный паттерн водородных связей H (i,i+4)
Примеры: H(21,25), H(25,29) ,H(23,27), H(34,38)
Атомы С-бета находятся вне спирали. Это можно увидеть на картинке с) в п.2.5
*Дополнительно
Б) НЕТ! Так как диаметр спирали меньше, чем 5.4 Å., а диаметр молекулы воды
составляет примерно 7.84 Значит , молекула воды внутри спирали
поместиться не сможет.
В) Предсказано, что белок SCP-1, состоящий из 900 аминокислотных остатков,
представляет собой одну длинную альфа-спираль. Определите длину спирали в Å.
Количество витков спирали ~900/3,5=247
Высота 1 витка ~5,4 Å
Значит, длина спирали в Å составляет 1387,8 Å(5,4*257)
3.2 Исследование антипараллельной бета-структуры
3.2.1
Картинка, иллюстрирующая расположение водородных связей в структуре:
На втором рисунке отчетливо видно, что С-бета атомы одного бета-тяжа параллельны
соответствующим С-бета атомам другого бета-тяжа, «линии», по которым
располагаются С-бета атомы, совпадают с линиями направления С-бета тяжей.
1-ый рисунок
А) Среднее значение угла φ = -122,447, ψ = 143,0353
Б) Тяж 1 (12-19):
i,
Тяж 2 (103-110): k+7,
i+1, i+2, i+3, i+4, i+5, i+6, i+7
k+6, k+5, k+4, k+3, k+2, k+1,k
H(k+6,i+1), H(i+1,k+6)
H(k+4,i+3),H(i+3,k+4)
………………и т.д.
Паттерн: H(a+2i; b-2i); H(b-2i; a+2i), i   .
Пояснения:
Допустим , что m- первый остаток одного антипараллельного тяжа, а n- последний
остаток другого антипараллельного тяжа,(эти остатки взаимодействуют друг с другом
за счёт водородных связей).
3.3 Исследование параллельной бета-структуры
3.3.1
4.2 картинку, иллюстрирующую расположение водородных связей в параллельной структуре:
4.4
Расположение атомов С
относительно оси структуры. Как
видно из картинки, атомы С
одного тяжа, расположенные
«сверху», находятся в
параллельных плоскостях с
атомами второго тяжа, то же
самое можно сказать и об атомах,
расположенных «снизу».
А) Среднее значение углов  и  у аминокислотных остатков:
=-119,39
=124,54
Б) Вывод паттерна водородных связей для параллельных тяжей немного отличается от
вывода паттерна для антипараллельных. Допустим, что m- первый остаток одного
параллельного тяжа, а n- первый остаток другого параллельного тяжа (эти остатки
взаимодействуют за счёт водородных связей), и паттерн будет иметь вид H (m+2i;
n+1+2i); H(n+1+2i; m+2+2i), i = 1,2,3…
В) Сравнение строения антипараллельной и паралельной  - структуры:
1. И в параллельных, и в антипараллельных β-структурах одинаковое число
водородных связей (9).
2. Отличие между средним значением φ и ψ незначительное.
3. В параллельной структуре почти все почти все водородные связи образуются
между 1 аминокислотным остатком первого тяжа и 1 аминокислотным остатком 2го тяжа, одновременно между 2-мя аминокислотными остатками того же самого
тяжа. А в антипараллельных структурах только между остатками разных -тяжей,
расположенных параллельно (остатки).Исключение составляет только
аминокислотный остаток, образующий водородную связь с остатком этого же тяжа(arg14,thr16).
Данная картинка хорошо иллюстрирует сказанное выше.
Г)***Дополнительно
6.1 -спираль стабилизирована множеством водородных связей, возникающих между
находящимися поблизости друг от друга CO- и NH-группами. Атом водорода NH-группы
одной аминокислотой образует такую связь с атомом кислорода СО-группы другой
аминокислоты, отстоящей от первой на 4 аминокислотных остатка.-слой представляет
собой полипептидные цепи, уложенные параллельно или антипаралльльно.Они соединены
между собой при помощи водородных связей, возникающих между С=О- и NH-группами
соседних цепей.
Естественно, при этом имеется внешнее различие между -спиралями и -листами:
-спираль
-тяжи
Д) Реверсный поворот антипараллельных -структур (103-110, 12-19 цепь А):
Среднее значение для угла φ= -122,913
Среднее значение для угла ψ = 143,0813
4.Исследование контактов между аминокислотными остатками
4.1 Контакты альфа-спирали с остальной частью цепи А белка TIG_ECOLI
Имя атома
Имя
Расстояние в Å
Предположительная природа
остатка спирали контактирующего
контакта
атома
Val49B.CG
Val39B.CG
4,037
Гидрофобное взаимодействие
Ala21B.CB
Met51B.SE
3,914
Leu32B.O
Mse51B.SE
4,087
Glu25B.OE
Arg3B.NH
2,728
Электростатическое
взаимодействие
4.2 Изображение дисульфидных мостиков в структуре инсулина (1zni) ( изображены
зеленым цветом):
Всего в молекуле инсулина 12 остатка цистеина, количество дисульфидных мостиков
равняется 6,отсюда вытекает, что все они связаны между собой дисульфидными
мостиками. В заданной мне структуре нет остатков цистеина , в связи с этим нет
дисульфидных мостиков.
4.3
А)
Остатком, боковая цепь которого образует водородную связь с боковой цепью серина,
является THR16. Расстояние между ними составляет 2,79 A. Изображение приведено
ниже.
* В заданной мне структуре имеются водородные связи, образованные между остатками
серина и атомами основной цепи. Я их изобразила толстыми линиями. Как можно
увидеть: их здесь 6.
*.Количество атомов Ca у множества basic составляет 46, а у множества acidic- 47.
Количество аминокислотных остатков, которые участвуют в образовании ионных
взаимодействий, равно 20.