Химические основы биологических процессов

МИНИСТЕРСТВО ОБРАЗОВАНИЯ И НАУКИ
РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ
Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение
высшего профессионального образования
«Московский педагогический государственный университет»
(МПГУ)
Институт биологии и химии
Фонд контрольных заданий
учебной дисциплины
«Химические основы биологических процессов»
Код и направление подготовки
020201.65 Фундаментальная и прикладная химия
Профили подготовки
Химическая экспертиза пищевых продуктов
2014-2015 учебный год
Утверждено на заседании Ученого Совета биолого-химического института
00.09.2014г., протокол №1
Москва
2014 год
1. Перечень вопросов и заданий для контрольных работ:
Контрольная работа № 1.
Вариант 1.
1. Используя метод исчерпывающего метилиривания докажите, что гликоген
имеет разветвленное строение.
2. Напишите структурную формулу гексозы, зная, что оксинитрил,
полученный из нее действием НСN, после омыления и восстановления НI
образует метилбутилуксусную кислоту.
3. Приведите схему синтеза β-цитидин-5’-фосфата из цитозина,
соответствующего моносахарида и необходимых реагентов.
4. Приведите механизм гидролиза уридина в кислой среде.
1. Напишите уравнения реакций:
а) L-глюкоза + фенилгидразин 
б) метил-β-D-маннопиранозид + НIО4 
в) D-галактоза + С2Н5ОН HCl
г) тимидин + Рh3ССl Py
Вариант 2.
1. Используя метод исчерпывающего метилирования доказать, что
амилопектин имеет разветвленное строение.
2. Приведите механизм образования озазона из D-галактозы.
3. Приведите схему синтеза тимидил(3’→5’)тимидина.
4. Какие продукты образуются при последовательном гидролизе
олигонуклеотида рАрАрСрGрG под действием ферментов: вначале нуклеазы
панкреотической, затем фосфоэстеразы из селезенки?
5. Приведите уравнения реакций:
а) L-манноза + НNО3 (разб.) 
б) D-галактоза + СН3SН H+
в) L-глюкоза + циклогексанон H+
г) 2’-дезоксиаденозин + Рh3ССl Py
Контрольная работа № 2.
Вариант 1.
1. Приведите уравнение реакции метилового эфира глицина с L-Nацетилаланилхлоридом. Будет ли оптически активен продукт реакции?
2. Приведите схему синтеза трипептида Lys-Val-Ala с использованием
метода смешанных ангидридов для активации.
3. При ферментативном катализе часто нуклеофильная группа фермента
атакует молекулу субстрата. Какая группа служит нуклеофильным агентом
при катализе холинэстеразой. Приведите механизм действия холинэстеразы и
объяснения.
4. Напишите уравнения в тех случаях, когда реакции идут:
а) Leu + LiAlH4 →
б) Phe + p-толилсульфохлорид →
в) β-аминомасляная кислота t˚C→
г) Gly + CuCO3 →
д) Ala + C2H5OH H+→
Вариант 2.
1. Приведите уравнения реакций получения L-аланина из пировиноградной
кислоты и ацетамида. В ходе синтеза используйте стереоспецифическое
гидрирование.
2. Сделайте заключение о первичной структуре пептида, состоящего из Gly,
Ala, Lis, Val, Trp, если известно, что при действии на него гидразина в
продуктах реакции содержится Gly, при действии динитрофторбензола - в
продуктах последующего гидролиза не содержится Val; пептид подвергается
гидролизу до двух трипептидов в присутствии трипсина и до дипептида и
тетрапептида в присутствии химотрипсина.
3. Приведите механизм превращения аланина в пировиноградную кислоту
при взаимодействии с пиридоксальфосфатом. К какому классу относится
фермент, катализирующий эту реакцию?
4. Напишите уравнения в тех случаях, когда реакции идут:
а) Gly + Cu(OH)2 →
б) Val-Ileu + изобутилен H+→
в) γ-аминомасляная кислота t˚C→
г) Ala + NH2NH2 t˚C→
д) Lys + Me3COC(O)Cl →
Контрольная работа № 3.
Вариант 1.
1. Приведите уравнения реакций, характеризующие многообразие путей
биосинтеза глутаминовой кислоты.
2. Если фрагмент молекулы белка имеет структуру tyr-leu-asp-ser-ala, то
какова возможная структура фрагмента м-РНК для него и каков возможный
перечень антикодонов т-РНК, участвующих в биосинтезе этого фрагмента
белковой молекулы?
3. Используя в качестве исходного субстрата -аланин, укажите реакции,
ведущие к образованию молочной, уксусной и фумаровой кислот.
4. В результате распада нуклеозида образовались рибоза, карбаминовая
кислота и -аланин. Какой это был нуклеозид? Приведите схему его распада.
5. Приведите механизм действия на тимидин: гидроксиламина, иодистого
метила и УФ-излучения.
Вариант 2.
1. Приведите схемы декарбоксилирования и окислительного
дезаминирования аспарагиновой кислоты.
2. Укажите возможную последовательность нуклеотидных остатков в обеих
цепях ДНК и во фрагменте м-РНК, кодирующих биосинтез следующего
фрагмента белка: trp-lys-asp-gly-leu.
3. Используя в качестве исходного субстрата щавелевоуксусную кислоту,
укажите реакции, ведущие к образованию следующих соединений: этанола,
уксусной кислоты и -аланина.
4. В каком положении обнаружится меченый углерод 14С в тимидине, если
выращивать клетки в присутствии меченой по карбоксильным группам
аспарагиновой кислоты?
5..В результате распада нуклеозида образовались рибоза, карбаминовая
кислота и -аланин. Какой это был вуклеозид? Приведите схему его распада.
Контрольная работа № 4.
Вариант 1.
Написать суммарное уравнение образования в организме фруктозо-6фосфата из тристеарилглицерина.
В каких положениях будут содержаться во фруктозо-6-фосфате меченые
атомы 14С, если в тристеарилглицерине были мечены карбонильные атомы С
остатков стеариновой кислоты.
Привести энергетический баланс процесса.
Вариант 2.
Написать суммарное уравнение образования в организме стеариновой
кислоты из рибулозо-5-фосфата.
В каких положениях будут содержаться помеченые атомы 14С, если в
рибулозо-5-фосфате были мечены четные атомы С.
Привести энергетический баланс процесса.
2. Перечень тем коллоквиумов:
1. Современные представления о химии сахаров и нуклеиновых кислот.
а) Химия моносахаридов
б) О-гликозиды, олиго- и полисахариды.
в) N-гликозиды, нуклеозиды, нуклеотиды
г) Структура и функции нуклеиновых кислот.
2. Современные представления о химии пептидов и белков.
а) Химия аминокислот
б) Структура и синтез пептидов
в) Выделение белков, установление их состава и структуры. Связь между
структурой белков и их функциями в организме.
г) Ферменты, состав, строение, механизм действия, кинетика
ферментативных реакций.
3. Энергетика биохимических процессов.
а) Метаболизм углеводов. Гликолиз и глюконеогенез. Цикл трикарбоновых
кислот. Фотосинтез.
б) Метаболизм липидов. Окисление и биосинтез высших жирных кислот.
Взаимосвязь между обменом липидов и углеводов.
в) Биологическое окисление. Тканевое дыхание и окислительное
фосфорилирование.
4. Молекулярные механизмы передачи генетической информации в
организме.
а) Биосинтез ДНК.
б) Экспрессия генов. Генетический код.
в) Биосинтез белка и его регуляция.
г) Мутации, мутагены, репарация.
3. Перечень тем рефератов:
1. Амфифильность липидов как основа для дизайна искусственных и
природных мембран.
2. Траспортно-регуляторные функции биологических мембран.
4. Биохимическая роль жирорастворимых витаминов.
5. Водорастворимые витамины как кофакторы ферментов.
6. Проблема искусственной пищи.
7. Трансгенные продукты.
8. Роль катионов металлов в метаболических процессах.
9. Вирусы, отличия от клеточных форм жизни.
10. Ретровирусы. Биохимический механизм действия вируса СПИД.
11. Возможности генной инженерии. Генная терапия.
12. Прокариотные и эукариотные микроорганизмы, сходство и различия.
13. Современные методы микробиологических исследований.
14. Сбалансированный и несбалансированный рост микроорганизмов и
популяций. Возможные причины несбалансированного роста.
15. Радиация, характер ее действия на микроорганизмы.
16. Природа антимикробных веществ и области их применения.
17. Антибиотики.
18. Биохимические основы и уровни регуляции метаболизма.
19. Наследственная и ненаследственная изменчивость микроорганизмов.
Мутационная природа изменчивости.
4. Итоговый контроль.
Формы контроля: зачеты и экзамены.
Перечень вопросов к зачету и экзамену (7 семестр):
1. Предмет химические основы биологических процессов. Современный этап
развития. Основные классы химических соединений, являющиеся объектом
исследования дисциплины.
2. Моносахариды. Стереохимия. Оптическая и конформационная изомерия.
Стабилизирующие и дестабилизирующие конформационные эффекты.
3. Моносахариды. Получение путем наращивания или деградации
углеродного скелета.
4. Моносахариды. Реакции карбонильных (открытых) форм моносахаридов.
5. Моносахариды. Реакции циклических форм моносахаридов.
6. Гликозиды. Природа агликона. Синтез и свойства гликозидов.
7. Олигосахариды. Синтез олигосахаридов. Восстанавливающие и
невосстанавливающие дисахариды.
8. Полисахариды. Крахмал, гликоген, целлюлоза. Структура и свойства.
Метод установления строения.
9. N-гликозиды. Нуклеозиды и нуклеотиды. Синтез. Структура. Функции в
организме.
10. Нуклеозиды. Состав. Строение. Синтез. Механизм гидролиза
нуклеозидов.
11. Нуклеотиды. Синтез олигонуклеотидов. Способы образования
фосфодиэфирной связи. Фосфорилирующие реагенты.
12. Нуклеиновые кислоты. Функции в организме. Первичная структура
нуклеиновых кислот. Методы ее установления.
13. Нуклеиновые кислоты. Виды РНК. Особенности первичной и вторичной
структуры в различных РНК. Функции РНК в организме.
14. Нуклеиновые кислоты. Двойная спираль ДНК. Принципы
антипараллельности и комплементарности. Правила Чаргаффа. Стэкингвзаимодействие. Доказательства наличия двойной спирали в ДНК.
15. Липиды. Нейтральные омыляемые липиды. Синтез. Структура. Свойства.
16. Липиды. Фосфо- и сфинголипиды. Методы синтеза. Изомерия.
17. Биологические мембраны. Состав. Строение. Функции в организме.
18. Витамины. Классификация. Функции в организме. Витаминология.
Авитаминоз. Витаминоподобные вещества.
19. Жирорастворимые витамины А, Д, Е, К. Механизм восприятия света
(родопсин).
20. Водорастворимые витамины. Понятие о коферментах. Витамины В1, В2,
В12, РР, С.
21. Аминокислоты. Способы получения аминокислот.
22. Аминокислоты. Свойства аминокислот: амфотерность, отношение к
нагреванию, взаимодействие с нингидрином.
23. Пептиды. Синтез пептидов. Методы защиты и активации
функциональных групп аминокислот.
24. Пептиды. Классификация. Номенклатура. Свойства. Функции в
организме.
25. Белки. Классификация. Функции в организме. Первичная структура
белков и методы ее установления. Синтез на твердом носителе.
26. Фибриллярные белки. Первичная и вторичная структура. Связь между
структурой белков и их функциями в организме.
27. Глобулярные белки. Первичная, вторичная, третичная и четвертичная
структура глобулярных белков. Нативность белка. Денатурация и
ренатурация.
28. Ферменты. Активность ферментов. Факторы, определяющие активность
ферментов и факторы, влияющие на нее.
29. Ферменты. Механизм действия простых ферментов на примере
сериновых гидролаз.
30. Ферменты. Состав, строение и механизм действия сложных ферментов.
31. Ферменты. Ингибирование и активирование ферментов. Графический
метод определения вида ингибирования ферментов.
32. Ферменты. Классификация. Номенклатура. Химическая природа
ферментов. Строение. Активный центр. Специфичность действия.
Изоферменты.
33. Кинетика ферментативных реакций. Факторы, влияющие на скорость
ферментативных реакций. Активирование и ингибирование ферментов.
Перечень вопросов к зачету и экзамену (8 семестр):
1. Общее понятие о метаболизме. Катаболизм и анаболизм. Гомеостаз.
Энергетика метаболических процессов. Макроэргические соединения.
2. Пути распада олиго- и полисахаридов. Дихотомический и апотомический
пути обмена моносахаридов.
3. Синтез и распад гликогена. Механизм регуляции этих процессов
адренолином.
4. Гликолиз и глюконеогенез. Внутриклеточная регуляция этих процессов.
5. Обмен ПВК. Цикл лимонной кислоты.
6. Фотосинтез. Световая и темновая фазы.
7. Гидролиз глицеролипидов. Обмен глицерина. Окисление высших жирных
кислот.
8. Обмен АсСоА. Биосинтез высших жирных кислот и стероидов.
9. Биологическое окисление. Тканевое дыхание. Окислительное
фосфорилирование.
10. Распад нуклеиновых кислот. Нуклеазы. Обмен нуклеозидфосфатов.
Распад пуриновых и пиримидиновых нуклеозидов.
11. Биосинтез пуриновых и пиримидиновых нуклеозидов и нуклеотидов.
12. Пути распада белков. Пептидазы. Метаболизм аминокислот.
Орнитиновый цикл.
13. Биосинтез ДНК (репликация и обратная траскрипция).
14. Биосинтез РНК, его этапы, процессинг. Регуляция биосинтеза м-РНК.
15. Генетическая роль ДНК. Генная инженерия.
16. Мутации и репарация ДНК.
17. Биосинтез белков. Регуляция рибосомального синтеза белков.
18. Главные направления развития современной микробиологии. Основные
методы микробиологических исследований.
19. Вирусы, отличия от клеточных форм жизни.
20. Прокариоты. Характеристика отдельных групп бактерий и архей.
21. Эукариоты. Краткая характеристика грибов, водорослей, простейших.
22. Радиация, характер ее действия на микроорганизмы. Устойчивость
микроорганизмов к ультрафиолетовым лучам и ионизирующему излучению.
Фотореактивация.
23. Основные биоэлементы и микроэлементы.
24. Популяционная изменчивость микроорганизмов. Селекция различных
мутантов. Применение мутантов микроорганизмов в научных исследованиях
и в практических целях.
25. Использование микроорганизмов для получения пищевых и кормовых
продуктов, химических реактивов и лекарственных препаратов.
Автор: Коротеев Михаил Петрович, профессор, д.х.н.,
Контрольные задания одобрены на заседании кафедры органической химии
от «10» сентября 2014 г., протокол № 1.
И.о. Зав. кафедрой
«___»____________2014г.
Грачев М. К.