Уровни пространственной организации биополимеров

Уровни пространственной
организации биополимеров
• Первичная структура: порядок
ковалентно связанных мономеров в
полимере
• Вторичная структура: локальные
упорядоченные структуры полимера
• Третичная структура: полная укладка в
пространстве одной цепи полимера
• Четвертичная структура: укладка
субъединиц в пространстве
Взаимодействия, стабилизирующие
пространственную структуру
биополимеров.
• Электростатические взаимодействия -- между
заряженными группами (Lys, Arg, Ser, Thr в
белках, фосфат в нуклеиновых кислотах).
• Водородные связи
• Ван-дер-ваальсовы взаимодействия (в том
числе гидрофобные)
Взаимодействия, стабилизирующие
пространственную структуру
биополимеров.
• Водородные связи
δ–
δ+
X–H + Y
Донор
Акцептор
водорода водорода
δ–
δ+
X–H····Y
Взаимодействия, стабилизирующие
пространственную структуру
биополимеров
Энергия взаимодействия
• Ван-дер-ваальсовы взаимодействия (в том
числе гидрофобные, в том числе
межплоскостные (стэкинг))
Атом
Равновесное
расстояние ro
0.0
Расстояние между центрами
взаимодействующих атомов
Ковалентный радиус,
Å
Ван-дер-ваальсов радиус, Å
H
0.28
1.2
Cl
0.99
1.8
C
0.77
0.17
N
0.73
0.15
O
0.74
0.14
S
1.03
1.8
P
1.1
1.9
Взаимодействия, стабилизирующие
пространственную структуру
биополимеров
• Дисульфидные сшивки (S-S мостики)
—S–H
+
H–S—
Слабый окислитель
Слабый восстановитель
—S–S—
Функции белков
• ферменты
• апоферменты
• транспорт веществ через мембраны и по
организму
• рецепторы
• превращения энергии
• узнавание
• структурные
Первичная структура белков
α-Спираль
α-Спираль
S-S
S-S
1
2
3
4
5
6
7
8
9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21
Gly-Ile-Val-Glu-Gln-Cys-Cys-Thr-Ser-Ile-Cys-Ser-Leu-Tyr-Gln-Leu-Glu-Asn-Tyr-Cys-Asn
S-S
Phe-Val-Asn-Gln-His-Leu-Cys-Gly-Ser-His-Leu-Val-Glu-Ala-Leu-Tyr-Leu-Val-Cys-Glu-Glu-Arg-Gly-Phe-Phe-Tyr-Thr-Asp-Lys-Thr
1
2
3
4
5
6
7
8
9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30
α-Спираль
Pro-Hyp, Ser, Thr, Tyr - (P)
Ser, Thr, Asn - гликозилирование
Другие модификации.
β-Складка
Вторичная структура белков
•
•
•
•
α-спираль
β-лист
нерегулярные структуры
многие другие структуры
α-спираль
3.6 остатка
0.54 Å
β-лист
А
Б
В
β-поворот
Третичная структура белка
•
•
•
•
фибриллярные белки
глобулярные белки
мембранные белки
прочие
Глобулярные белки
•
•
•
•
•
Примеры:
гормон инсулин
фермент рибонуклеаза А
переносчик кислорода миоглобин
сократительный белок и АТФ-аза миозин
гормон инсулин
• Цилиндры- α-спирали
• Широкие стрелки - bлисты (слои, складки)
• кривые - пептидный
каркас
• точечные линии -- Нсвязи
фермент рибонуклеаза А
Миоглобин и миозин
Мембранные
белки
Fig. 2. Predicted topology
of the NOP-1 protein
• рецептор
фотонов
родопсин
Bieszke, Jennifer A. et al. (1999)
Proc. Natl. Acad. Sci. USA
96, 8034-8039
Copyright ©1999 by the National Academy of Sciences
• Четвертичная структура - взаимное
расположение элементов третичной
структуры - субъединиц белка,
апоферментов и кофакторов, белков и
липидов и других макромолекул полисахаридов, НК и т.д., мембран,
вирусов и т.д.
Самоорганизация
пространственной структуры
биополимеров
•
•
•
•
•
•
•
“зародыши” вторичной структуры
кооперативность
кластеры
ренатурация белка (РНКазы А)
инсулин и проинсулин
укладка и выход из рибосомы
белки теплового шока (шапероны)