Задание к занятию №25 Тема: Аминокислоты. Белки. Цель

Задание к занятию №25
Тема: Аминокислоты. Белки.
Цель: Сформировать знания о строении и свойствах важнейших α-аминокислот,
являющихся структурными компонентами белковых молекул, необходимых для
понимания их метаболических превращений в биологических системах.:
Сделайте запись в рабочей тетради по плану:
• Дата
• Номер занятия
• Тема занятия
• Основные вопросы темы – это учебные вопросы занятия
• Краткое описание порядка выполнения лабораторных работ
Учебные вопросы занятия:
1.Природные α-аминокислоты.
1.1. Определение аминокислот и их классификация с учетом различных критериев.
1.2. Биологическая классификация (заменимые и незаменимые α- аминокислоты).
Медико-биологическое значение α-аминокислот.
1.3. Стереоизомерияα-аминокислот. Пары энантиомеров с одним и с двумя центрами
хиральности. Способ разделения оптических изомеров.
2.Амфотерность.
2.1. Реакционные центры α-аминокислот как гетерофункциональных соединений..
Биполярная структура, образование биполярных ионов. Нейтральные, кислые и основные
α-аминокислоты.
3. Химические свойства аминокислот:
3.1.Кислотно-основные
свойства
α-аминокислот
(амфотерность).
Образование
внутрикомплексных солей. Реакции этерификации и ацилирования.
3.2.Специфические реакции α-аминокислот, β- и γ-аминокислот (образование пептидов,
ненасыщенных кислот, лактамов, дикетопиперазинов).
3.3.Биологически важные реакции α-аминокислот. Реакции дезаминирования
(внутримолекулярного
и
окислительного).
Реакции
гидроксилирования.
Биосинтетические пути образования аминокислот из кетонокислот: реакции
восстановительного аминирования и реакции трансаминирования. Взаимопревращения
аминокислот: фенилаланин → тирозин; цистеин → цистин; пролин → гидроксипролин.
3.4. Декарбоксилированиеα-аминокислот – путь к образованию биогенных аминов и
биорегуляторов (коламин, гистамин, триптамин, серотонин, кадаверин, β-аланин, γаминомасляная кислота – ГАМК).
3.5. Реакции аминокислот с формальдегидом (формольное титрование) и азотистой
кислотой (реакция Ван-Слайка). Какое практическое применение имеют эти реакции?
3.6.Качественные реакции на аминокислоты: нингидринная, биуретовая,
ксантопротеиновая.
4.Пептиды. Белки.
4.1.Классификация белков с учетом различных признаков: по отношению к гидролизу и
степени сложности; по растворимости; по кислотно-основным свойствам; по
пространственной структуре (глобулярные, фибриллярные).
4.2.Первичная структура белков: α-аминокислоты – структурные компоненты молекул,
связанные пептидной группой. Определяющая и ведущая роль первичной структуры.
Пептиды: дипептиды, трипептиды и т.д., химическое строение и название. Реакция
поликонденсации.
4.3. Другие уровни структурной организации белков: вторичная, третичная, четвертичная
и методы их изучения. Образование связей, поддерживающих различные уровни
структурной организации белков: ( водородные, дисульфидные связи, солевые мостики,
гидрофобные взаимодействия). Взаимосвязь структуры и функции. Структура коллагена.
4.4. Понятие о простых и сложных белках: альбумины, глобулины, протамины, гистоны,
склеропротеины, нуклеопротеины, хромопротеины, липопротеины, фосфопротеины,
гликопротеины, металлопротеины. Особенности каждой группы.
4.5..Качественные реакции на белки (цветные и осадочные). Значение определения белков
для клиники; понятия: гипопротеинемия, гиперпротеинемия, диспротеинемия,
протеинурия.
Рекомендованная литература:
1. Н.А. Тюкавкина, Ю.И. Бауков. Биологическая химия. Учебник для студентов медвузов,
М., Медицина, 2008.
2. И.А. Братцева, В.И. Гончаров. Биологическая химия. Учебное пособие г. Ставрополь,
2008 .
3. Руководство к лабораторным занятиям по биологической химии под ред. Н.А.
Тюкавкиной. М. Медицина, 2009.
4. Лекционный материал.
Дополнительная литература:
1. Общая химия. Учебник для медицинских вузов. (В.А. Попков, С.А. Пузанов), М,
ГЭОТАР Медия, 2007 г, [1].
2. Химия. Основы химии живого. Учебник для студентов высших учебных заведений.
(В.И. Слесарев), Санкт-Петербург, Химиздат, 2000 г, [5]
3. Базы данных, информационно-справочные и поисковые системы интернет-ресурсов.
Лабораторные работы.
Опыт №1. – Реакция глицина с нингидрином.
В пробирку поместите 4 капли 1% раствора глицина и 2 капли 0,1% раствора
нингидрина. Содержимое пробирки осторожно нагрейте до появления сине-красной
окраски.
Опыт №2. – Реакция глицина с азотистой кислотой.
В пробирку поместите 5 капель 1% раствора глицина и равный объем 5% раствора
нитрита натрия. Добавьте 2 капли концентрированной уксусной кислоты и осторожно
взболтайте смесь. Наблюдается выделение газа. Реакция используется для
количественного определения аминогрупп в аминокислотах.
Опыт №3. – Амфотерные свойства α-аланина.
В первую пробирку поместите 5 капель 1% раствора α-аланина и добавьте по
каплям 0,1% раствор хлороводородной кислоты, подкрашенный индикатором Конго в
синий цвет (на общем столе), до появления розово-красной окраски.
Во вторую пробирку поместите 5 капель 1% раствора α-аланина и по каплям
добавьте 0,1% раствор гидроксида натрия, подкрашенный фенолфталеином , до
исчезновения окраски.
Опыт №4. – Биуретовая реакция на пептидную связь.
В пробирку поместите 5-6 капель раствора яичного белка, добавьте равный объем 10%
раствора гидроксида натрия и по стенке добавьте 1-2 капли раствора сульфата меди (II).
Наблюдается появление красно-фиолетовой окраски.
Опыт №5. – Реакция на присутствие серосодержащих α-аминокислот в белке (проба
Фоля).
В пробирку поместите 10 капель раствора яичного белка и вдвое больший объем 10%
раствора гидроксида натрия. Содержимое пробирки перемешайте, нагрейте до кипения (12 мин). К полученному щелочному раствору добавьте 5 капель 10% ацетата свинца (II) и
вновь прокипятите. Отметьте появление серо-черного осадка.
Опыт №6. – Осадочная реакция на белок с концентрированной азотной кислотой
(проба Геллера).
К 5 каплям концентрированной HNO3 приливают 5 капель белка осторожно по стенке
пробирки, наклонив ее под углом 45° так, чтобы обе жидкости не смешивались. На
границе двух жидкостей образуется осадок в виде небольшого белого кольца
денатурированного белка. Эта реакция широко используется в клинике для открытия
белка в моче и лежит в основе количественного определения белка по методу РобертсаСтольникова.