Занятие 2. Структуры белковых молекул

ЗАНЯТИЕ № 2.
СТРУКТУРЫ БЕЛКОВЫХ МОЛЕКУЛ.
ДЕНАТУРАЦИЯ БЕЛКОВ. ДИАЛИЗ.
ТЕСТ-КОНТРОЛЬ: «ХИМИЯ АМИНОКИСЛОТ И ПЕПТИДОВ»
ВОПРОСЫ ДЛЯ ПОДГОТОВКИ К ЗАНЯТИЮ:
1) Структурная
организация белков (первичная,
вторичная,
третичная,
четвертичная структуры; связи, участвующие в формировании всех видов
структур). Видовая специфичность первичной структуры.
2) Методы осаждения белков: денатурация, высаливание (механизм, значение
данных реакций)
3) Гидролиз, понятие, виды (кислотный, щелочной, ферментативный),
определение конца гидролиза.
4) Диализ белков. Клиническое использование диализа.
5) Определение и классификация простых белков:
5.1. Характеристика альбуминов и глобулинов по молекулярной массе,
аминокислотному составу, заряду (рI), биологической роли. Способы разделения
альбуминов и глобулинов (высаливание, электрофорез). Электрофореграмма
белков сыворотки крови. Содержание альбуминов и глобулинов в крови.
5.2. Протамины и гистоны: особенности аминокислотного состава, биологическая
роль.
5.3. К какому типу белков относятся коллаген, эластин, кератин? Биологическая
роль данных белков. Строение коллагена.
ПЕРЕЧЕНЬ ПРАКТИЧЕСКИХ РАБОТ:
1. Реакция осаждения белков ТХУ
2. Диализ белков.
ЗАДАНИЯ ДЛЯ САМОСТОЯТЕЛЬНОЙ РАБОТЫ:
1. При нагревании биологической жидкости до 100о С осадок не образовался. Можно ли
исключить наличие в ней белка? Какие дополнительные данные необходимы для
ответа и почему?
2. Напишите, что такое изоэлектрическая точка и от чего она зависит?
3. Заполните свободные места в тексте: «Молекула коллагена - тропоколлаген состоит из
... полипептидных цепей, каждая из которых содержит ... аминокислотных остатков. В
одной полипептидной цепи на долю глицина приходится ... %, пролина и оксипролина
- ... % и отсутствует …».
ВОПРОСЫ ДЛЯ ПОДГОТОВКИ К ТЕСТУ ПО ТЕМЕ:
"ХИМИЯ АМИНОКИСЛОТ И ПЕПТИДОВ. МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ БЕЛКОВ"
1. Определение аминокислот. Основные характеристики аминокислот, входящих в состав
белков. Классификации аминокислот. Принципы, положенные в основу рациональной
классификации аминокислот.
2. Напишите формулы полярных, неполярных, отрицательно и положительно
заряженных аминокислот.
3. Образование пептидной связи. Напишите формулы пептидов. Подчеркните пептидные
связи, выделите альфа-углеродные атомы, обозначьте N- и С-концевые аминокислоты.
4. Структуры белков (первичная, вторичная, третичная и четвертичная): определение,
связи их образующие.
5. Определение белков. Элементарный состав белков. Количество азота в белках.
6. Функции белков.
7. Классификация простых и сложных белков. Содержание общего белка в крови.
8. Изоэлектрическая точка. От чего зависит изоэлектрическая точка белка? В какой среде
находится изоэлектрическая точка у альбуминов и глобулинов?
9. Объясните явление денатурации. Какие структуры белковой молекулы нарушаются
при денатурации? Какие свойства белковой молекулы теряются при этом?
Перечислите факторы, вызывающие денатурацию.
10. Дайте определение гидролиза. Какие структуры белковой молекулы разрушаются при
гидролизе? Как установить конец гидролиза?
11. Цветные реакции на белки и аминокислоты. Как обнаружить пептидные связи? Как
обнаружить
серосодержащие
аминокислоты,
триптофан,
ароматические
аминокислоты? Каким реактивом можно обнаружить альфа-аминокислоты?
12. Охарактеризуйте методы фракционирования и очистки белков: принцип метода и
применение.
13. Диализ: определение, схема проведения, применение.
14. Электрофорез: определение, принцип метода, применение. Электрофореграмма
белков сыворотки крови.
Литература:
1. Т.Т.Березов, Б.Ф.Коровкин "Биологическая химия", 2007, с. 23-32, 44-77.
2. Т.Т.Березов, Б.Ф.Коровкин "Биологическая химия", 1998, с. 15-18, 22-77.
3. Т.Т.Березов, Б.Ф.Коровкин "Биологическая химия", 1990, с.13-17, 19-64.
4. А.Я.Николаев "Биологическая химия", 1989, с. 5-53.
5. Краткий словарь биохимических терминов. – Ижевск, 2004.
6. Лекционные записи.