ФЕРМЕНТЫ (открытый урок)

Хабрик Ирина Михайловна
Учитель химии
МБОУ «Кракольская средняя общеобразовательная школа»
18.03.2014 г
ФЕРМЕНТЫ (ЭНЗИМЫ)
10 класс
Задачи:
– образовательные:
сформировать знания учащихся о ферментах: их особенностях, строении, механизме их
действия;
познакомить учащихся с классификацией ферментов, их ролью в клетке, практическим
значением ферментов;
реализовать межпредметные связи;
– развивающие:
развивать познавательный интерес, самостоятельную активность учащихся в ходе выполнения
исследовательских работ,
развивать логическое мышление, умение делать выводы,
развивать интерес к предмету, любознательность;
– воспитательные:
воспитывать ответственность, аккуратность, бережное обращение с реактивами,
экологическую грамотность,
прививать культуру общения в ходе совместной деятельности.
Оборудование:
Штатив для пробирок, пробирки Ø 16 мм – 4 шт., чашки Петри – 2 шт.,
пинцет, спиртовка, спички
Реактивы: Пероксид водорода (3%), сырые мясо и картофель, варёные мясо и картофель.
План урока:
1)
2)
3)
4)
5)
6)
Историческая справка.
Ферменты. Строение ферментов.
Механизм действия ферментов.
Свойства ферментов. Лабораторная работа
Многообразие ферментов. Их классификация.
Практическое использование ферментов.
1
Ход урока:
I. Организационный момент.
Изучая химический состав клетки и процессы, которые в ней протекают, мы
постоянно отмечаем, что химические реакции в клетке идут очень быстро.
Например, синтез одной молекулы белка инсулина, состоящего из 51
аминокислотного остатка, завершается за 1 – 2 минуты, тогда как в
лабораторных условиях для этого требуется много усилий, времени и средств:
когда в 50-е годы прошлого века этот белок был синтезирован искусственно,
в этой работе принимали участие 10 человек в течение 3-х лет.
Проблема: Почему же в клетке химические реакции протекают быстрее?
(в клетке химические реакции катализируются ферментами)
Наш урок будет проходить под девизом Дьёрдь Хевеши (Венгрия):
«Мыслящий ум не чувствует себя счастливым, пока ему не удаётся связать
воедино разрозненные факты, им наблюдаемые».
Прежде чем начать изучение нового материала, послушаем небольшую притчу.
Притча: Умирая, старый араб завещал своим сыновьям 17 прекрасных белых верблюдов:
старшему – половину, среднему – третью часть, младшему – девятую часть.
Когда араб умер, сыновья принялись делить своё наследство, но 17 верблюдов не делятся ни
на 2, ни на 3, ни на 9.
В это время через пустыню шёл бедный учёный, дервиш, и вёл за собой старого чёрного
верблюда, нагруженного книгами. Он подошёл к братьям и спросил, о чём они горюют.
Братья поведали о своём наследстве и невозможности его поделить. Тогда дервиш подарил
им своего верблюда. У них стало 18 верблюдов и всё получилось:
старший получил 9 верблюдов, средний – 6, младший – 2. Остался старый верблюд учёного.
«Что с ним делать?» – спросили братья.
«Отдайте мне назад моего верблюда за то, что я помог вам разделить наследство, а то мне
придётся самому нести книги через пустыню», – попросил учёный,
и братья вернули ему верблюда.
Вот этот чёрный верблюд и подобен ферменту.
Он сделал возможным такой процесс, который без него был бы немыслим, а сам
остался без изменений.
И это, действительно, основное свойство ферментов.
2
II. Цели и задачи урока.
Задачи сегодняшнего урока: изучить особенности строения, механизм действия
ферментов, их свойства.
Научиться классифицировать ферменты, понимать их практическое значение.
Итак, запишите тему урока:
Ферменты или Энзимы.
?: Какие же вещества мы называем ферментами?
– это белки, катализирующие химические реакции;
– это катализаторы обмена веществ.
(Определение 1)
(Определение 2)
Дыхание, сокращение мышц, передача сигналов по нервным волокнам,
свёртывание крови – все эти процессы осуществляются при участии ферментов.
Не случайно И.П. Павлов назвал ферменты «возбудителями жизни».
Готовясь к уроку, каждый из вас получил определённое задание:
1 ученик:
2 ученик:
3 ученик:
4 ученик:
5 ученик:
История вопроса о ферментах.
Строение ферментов.
Механизм действия ферментов.
Свойства ферментов.
Многообразие ферментов. Их классификация.
III. Изучение нового материала.
А начнём знакомство с ферментами с 1. Исторической справки.
Слово предоставляется
(1-й ученик)
Все обменные процессы протекают при участии биологических катализаторов – ферментов.
Термин «фермент» (от лат.fermentum – закваска), был предложен в начале XVII века
голландским учёным Ван Гельмондом.
Длительное время шёл спор между французским учёным Луи Пастером и немецким
химиком Либихом о природе ферментов. Пастер считал ферменты живыми, и только
искусственным получением ферментов дрожжей спор был разрешён в пользу Либиха.
В конце XIX века из дрожжей был выделен сок, который вызвал брожение, как и дрожжи.
В трактате знаменитого европейского алхимика Василия Валентина (XV век) брожение
описывается как результат действия некоего духа, и этот дух назвали fermentum (лат.–
закваска). Постепенно происходила метериализация ферментов: с духами было покончено.
В XIX веке большинство учёных уже считали процесс брожения совокупностью реакций,
вызванных ферментами. Было предложено называть ферменты энзимами (от греч.энзим –
в дрожжах). Сегодня термины фермент и энзим – синонимы.
Ещё в XVIII-XIX вв. некоторые учёные предполагали, что основой фермента является
белок, но эта мысль не была услышана научным сообществом. Лишь в 30-х годах XX в.,
когда американским биохимиком Нортропом были получены кристаллические ферменты
пепсин и трипсин, их белковая природа была окончательно признана и в 50-х годах
подтверждена рентгеноструктурным анализом.
На сегодняшний день известно более 2000 ферментов. А сколько ещё не изучено?
3
2. Какое строение имеют ферменты?
(2-й ученик)
Ферменты – это белковые молекулы, синтезируемые живыми клетками. В каждой клетке
имеются сотни различных ферментов. С их помощью осуществляются многочисленные
химические реакции, которые проходят с большой скоростью при температурах, подходящих
для данного организма, т.е. в пределах от 5 до 40ºС.
По строению ферменты делят на две группы:
(работа с опорным конспектом)
а) ферменты-протеины (однокомпонентные, т.е. состоящие только из белка);
б) ферменты-протеиды (двухкомпонентные, состоящие из белка и небелковой части).
?: Что же является небелковой частью?
– это могут быть ионы металла – они называются кофактор;
– органическое вещество, непрочно связанное с белком – кофермент;
– органическое вещество, прочно связанное с белком – простетическая группа.
Вывод: все ферменты – белки. Но не все белки – ферменты.
Первичное закрепление:
?: В чём же отличие протеинов от протеидов?
протеины (простые белки)
протеиды (сложные белки)
4
3. Механизм действия ферментов.
(3-й ученик)
Ферменты обладают чрезвычайно высокой каталитической активностью, они ускоряют
реакции в десятки и сотни миллионов раз. Но интересно вот что! Чаще всего ферменты
катализируют превращение веществ, размеры молекул которых значительно малы по
сравнению с размерами молекул ферментов.
Например, фермент каталаза имеет молекулярную массу 250 тыс., а Н2О2 , распад которого
ускоряет каталаза – всего 34.
Такое соотношение между размерами фермента и субстрата (S) наводит на мысль, что
каталитическая активность фермента определяется не всей его молекулой, а только
небольшим его участком – активным центром фермента (небольшая часть молекулы
фермента в 3-5 аминокислотных остатков). Как мы знаем, реакция между веществами
происходит при условии тесного сближения их молекул.
Взаимодействие субстрата (S) с ферментом (Е) впервые изучил немецкий учёный
Эмиль Фишер. Он высказал гипотезу (1880 г.), согласно которой субстрат подходит
активному центру фермента как «ключ к замку» или как «рука к перчатке».
E + S ↔ ES → P1 + P2 +E, где
Е – фермент,
S – субстрат,
ES – фермент-субстратный комплекс, который в зависимости от условий реакции может
расщепляться с образованием продуктов Р1 и Р2 (прямая реакция) или распадаться на
исходные вещества (обратная реакция).
Р1 и Р2 – продукты реакции.
Образовавшиеся продукты по форме уже не соответствуют активному центру. Они
отделяются от «замка» фермента и поступают в окружающую среду. После этого
освободившийся активный центр может принимать новые молекулы субстрата.
При денатурации фермента его каталитическая активность исчезает, т.к. нарушается
структура активного центра.
Кроме активного центра в молекуле фермента выделяют ещё аллостерический центр,
который способен присоединить низкомолекулярные вещества – активаторы и ингибиторы. В
результате этого нарушается третичная структура фермента и взаимодействие фермента и
субстрата не происходит.
Ингибиторами являются ионы тяжёлых металлов, сильные кислоты, щёлочи, спирт – они
блокируют деятельность фермента.
Хлорид-ионы повышают активность фермента, являясь активаторами.
5
4. Свойства ферментов.
(4-й ученик)
Ферменты отличаются рядом свойств:
1. Термолабильность – изменчивость фермента под влиянием температуры. При
возрастании температуры активность фермента сначала растёт, а затем, выше
определённой температуры начинает снижаться.
При t = 70ºC и выше большинство ферментов полностью утрачивают свою активность
из-за денатурации белка.
Каждый фермент характеризуется температурным оптимумом.
Для ферментов животного происхождения topt = 40-50ºC,
для ферментов растительного происхождения topt = 50-60ºC,
для человека topt = 37ºC.
При понижении температуры ферменты теряют свою активность, но при создании
нормальных условий вновь начинают функционировать.
2. Влияние рН на активность ферментов:
а) амилаза слюны: рН=7 (среда нейтральная);
б) пепсин желудочного сока действует в кислой среде (рН= 1,5 -2,5);
в) трипсин кишечного сока имеет рН= 8-9 (среда щелочная).
3. Специфичность действия фермента.
В отличие от неорганических катализаторов действие ферментов строго специфично.
Например, фермент лактаза расщепляет только молочный сахар – лактозу – с
образованием глюкозы и галактозы.
Сравните: десятки неорганических процессов ускоряет, например, такой
универсальный катализатор, каким является платина.
6
?: Какова каталитическая активность ферментов?
Этот вопрос мы рассмотрим на примере изучения работы фермента каталазы.
В каждой растительной и животной клетке имеется фермент каталаза, который
расщепляет пероксид водорода
Пероксид водорода – это ядовитое вещество, которое образуется в организме в
результате окислительно-восстановительных реакций. Так вот, чтобы не
произошло самоотравления клетки и организма в целом, каталаза расщепляет это
вещество до воды и кислорода.
2Н2О2 → 2Н2О + О2↑
Давайте убедимся в этом и проведём некоторые лабораторные опыты:
1) Налейте в пробирки по 2 мл аптечного раствора пероксида водорода (3%).
2) В 1-ю пробирку при помощи пинцета опустите кусочек сырого мяса.
Что наблюдаете?
(вскипание, бурное выделение газа)
Внесите в пробирку тлеющую лучинку
Что наблюдаете?
(лучина вспыхивает)
?: На присутствие какого вещества указывает вспышка тлеющей лучинки?
(Вспышка тлеющей лучинки означает, что в результате реакции выделился кислород).
3) Во 2-ю пробирку с раствором пероксида водорода внесите кусочек сырого
картофеля и поднесите к отверстию тлеющую лучинку.
Что наблюдаете?
(лучина вспыхивает)
4) В 4-ю и 5-ю пробирки опустите по кусочку варёного мяса и варёного
картофеля.
Что наблюдаете?
(выделения кислорода не наблюдается)
?: Какой вывод мы можем сделать?
– выделения кислорода не происходит, т.к. фермент каталаза при кипении разрушился.
7
5.
Многообразие ферментов. Их классификация.
(5-й ученик)
Названия ферментов производят от названий субстратов, на которые они действуют, по
схеме: тип реакции, катализируемой данным ферментом + название одного из
продуктов реакции (или одного из её участников) с прибавлением окончания –аза.
Например, фермент молочная оксидаза (другое название – дегидрогеназа) катализирует
превращение молочной кислоты в уксусную.
По названию фермента можно понять сущность реакции.
Почти каждая химическая реакция в клетке катализируется особым ферментом. Число
реакций в клетке достигает нескольких тысяч. Соответственно, в клетке обнаружено
несколько тысяч ферментов. И чтобы не запутаться в таком многообразии, их
классифицируют.
Группа
Катализируемая реакция
Оксидоредуктазы
480 ферментов. Катализируют ОВР в живой клетке – дыхание,
брожение, гликолиз.
Трансферазы
Перенос определённых групп атомов от одного вещества к другому
Гидролазы
460 ферментов. К ним относятся пищеварительные ферменты,
Входящие в состав лизосом и других органоидов, где они
способствуют распаду более крупных биомолекул на простые.
Катализируют реакции гидролиза.
Лиазы
230 ферментов. Катализируют реакции негидролитического
расщепления.
С-С-лиазы
С-О-лиазы
С-N-лиазы
Изомеразы
80 ферментов. Катализируют превращения в пределах одной
Молекулы (реакции изомеризации), они вызывают
внутримолекулярные перестройки.
8
6. Практическое использование ферментов
(6-й ученик)
Существует наука, которая занимается изучением ферментов – энзимология.
Ферменты получили широкое применение в лёгкой, пищевой и химической
промышленности, а также в медицинской практике.
1. В пищевой промышленности ферменты используют при приготовлении
безалкогольных напитков, пива, сыров, консервов, колбас, копчёностей.
2. В животноводстве ферменты используют при приготовлении кормов для
сельскохозяйственных животных, особенно молодняка.
3. Ферменты используют при изготовлении фотоматериалов.
4. Ферменты используют при обработке овса.
5. Ферменты используют для смягчения кожи в кожевенной
промышленности
6. Ферменты входят в состав стиральных порошков, зубных паст.
7. В медицине ферменты имеют диагностическое значение – определение
отдельных ферментов в клетке помогает распознавать природу
заболевания (например, для определения вирусного гепатита исследуют
активность фермента в плазме крови).
Презентация. Слайды 7–9.
Использование в промышленности
Фермент
Промышленность
Амилазы (расщепление крахмала) Текстильная
Использование
Удаление крахмала (на нитях –
шлихтование)
Хлебопекарная
Пивоваренная
Превращение крахмала в глюкозу
Осахаривание крахмала
Каталаза
Пищевая
Резиновая
Удаление пероксида водорода
Превращение латекса в резину
Целлюлоза
Пектиназы
Пищевая
Осветление фруктовых соков
Протеазы (расщепление белка)
Папаин
Пивоваренная
Мясная
Фицин
Фармацевтическая
Фотография
Качество пены
Умягчение мяса
Добавки к зубным пастам
Смывание желатина с
использованной пленки
9
Пепсин
Пищевая
Фармацевтическая
Производство готовых каш
Препараты улучшающие
пищеварение
Трипсин
Пищевая
Детские продукты питания
Реннин
Сыроделие
Получение казеина
Стирка белья
Кожевенная
Стиральные порошки
Отделение волоса
Текстильная
Извлечение шерсти
Производство кормов
Бактериальные протеазы
IV. Закрепление изученного материала
Итак, какой вывод можно сделать по изученной теме?
Общий вывод:
Ферменты – катализаторы – и для них характерны все принципы катализа.
Но ферменты обладают и рядом уникальных свойств, которые их отличают от
неорганических катализаторов.
Это отличие объясняется белковой природой фермента.
10
7. Тест: по теме Ферменты
10-3-1,2
1. Ферменты – это катализаторы:
а) углеводной природы;
б) белковой природы;
в) неорганической природы;
г) липидной природы.
2. Участок молекулы ферментов, отвечающий за присоединение
вещества:
а) каталитический центр;
б) субстратный центр;
в) аллостерический центр;
г) активный центр.
3. Почему под влиянием высокой температуры ферменты теряют свою
активность?
а) понижается активность субстрата;
б) изменяется пространственная структура молекул;
в) изменяется содержание ферментов в клетке.
4. При какой температуре наступает оптимальная активность ферментов
у животных?
а) 40 – 50ºС;
б) 30 – 40ºС;
в) 50ºС.
5. Что происходит с ферментом при его взаимодействии с субстратом?
а) фермент мутирует;
б) фермент не изменяется;
в) фермент превращается в новое вещество.
Взаимопроверка (анализ теста):
Число правильных ответов
5
4
3
2
Вывод
Тему усвоил
Тему усвоил достаточно
Тему усвоил плохо
Тему не усвоил
11
8. Рефлексия.
Жизнь
Из
Если
Не
Это,
Вовремя
Но
Просто
на
самом
деле
состоит
невероятных
комбинаций.
всё
Отечество
грустит,
переставайте
улыбаться!
разумеется,
остановить
ведь
должен,
так
дарить
не
путь
ошибки,
должен
кто-нибудь
свою
улыбку!
?: Что понравилось, что запомнилось на уроке?
Спасибо за урок и хорошего вам настроения!
12