Практическое применение бациллярных протеаз

Том 153, кн. 2
УЧЕНЫЕ ЗАПИСКИ КАЗАНСКОГО УНИВЕРСИТЕТА
Естественные науки
2011
Балабан Н.П., Шарипова М.Р. Практическое применение бациллярных протеаз // Учен.
зап. Казан. ун-та. Сер. Естеств. науки. – 2011. – Т. 153, кн. 2. – С. 29–40.
УДК 579.6
ПРАКТИЧЕСКОЕ ПРИМЕНЕНИЕ БАЦИЛЛЯРНЫХ ПРОТЕАЗ
Н.П. Балабан, М.Р. Шарипова
Аннотация
В обзоре рассматриваются ведущие направления практического использования
протеолитических ферментов в различных отраслях народного хозяйства, медицинской
практике и области научных исследований. Показана возможность замены ферментов
животного происхождения и химических соединений на более доступные и перспективные бактериальные ферменты.
Ключевые слова: бактериальные протеиназы, сериновые протеиназы, субтилизиноподобная протеиназа, глутамилэндопептидаза.
Summary
N.P. Balaban, M.R. Sharipova. Practical Application of Bacilli Proteases.
This review describes the main directions of practical use of proteolytic enzymes in various sectors of economy, medical practice, and research. It also demonstrates the possibility of
replacement of animal enzymes and chemical compounds by more affordable and perspective
bacterial enzymes.
Key words: bacterial proteinases, serine proteinases, subtilisin-like proteinase, glutamyl
endopeptidase.
Литература
1.
2.
3.
4.
5.
6.
Cherry J.R., Fidantsef A.L. Directed evolution of industrial enzymes: an update // Curr.
Opin. Biotechnol. – 2003. – V. 14, No 4. – P. 436–443.
Gupta R., Ramnani P. Microbial keratinases and their prospective applications: an overview // Appl. Microbiol. Biotechnol. – 2006. – V. 70, No 1. – P. 21–33.
Kumar C.G., Malik R.A., Tiwari M.R. Novel enzyme-based detergents: an Indian perspective // Curr. Sci. – 1998. – V. 75, No 12. – P. 1312–1318.
Rao M.B., Tanksale A.M., Ghatge M.S., Deshpande V.V. Molecular and biotechnological
aspects of microbial proteases // Microbiol. Mol. Biol. Rev. – 1998. – V. 62, No 3. –
P. 597–635.
Gupta R., Beg Q.K., Lorenz P. Bacterial alkaline proteases: molecular approaches and
industrial applications // Appl. Microbiol. Biotechnol. – 2002. – V. 59, No 1. – P. 15–32.
Puri S., Beg Q.K., Gupta R. Optimization of alkaline protease production from Bacillus sp.
using response surface methodology // Curr. Microbiol. – 2002. – V. 44, No 4. – P. 286–290.
7.
8.
9.
10.
11.
12.
13.
14.
15.
16.
17.
18.
19.
20.
21.
Nielsen S.S. Plasmin system and microbial proteases in milk: characteristics, roles and
relationship // J. Agric. Food Chem. – 2002. – V. 50, No 22. – P. 6628–6634.
Perea A., Ugalde U., Rodriguez I., Serra J.L. Preparation and characterization of whey
protein hydrolyzates: application in industrial whey bioconversion processes // Enzym.
Microb. Technol. – 1993. – V. 15, No 5. – P. 418–423.
FitzGerald R.J., Cuinn G.O. Enzymatic debittering of food protein hydrolysates // Biotechnol. Adv. – 2006. – V. 24, No 2. – P. 234–237.
Kudrya V.A., Simonenko I.A. Alkaline serine proteinase and lectin isolation from the
culture fluid of Bacillus subtilis // Appl. Microbiol. Biotechnol. – 1994. – V. 41, No 5. –
P. 505–509.
Alessi M.C., Juhan-Vague I. Thrombolytics and their use // Rev. Prat. – 1999. – V. 49,
No 15. – P. 1654–1658.
Kim W., Choi K., Kim Y., Park H., Choi J., Lee Y., Oh H., Kwon I., Lee S. Purification
and characterization of a fibrinolytic enzyme produced from Bacillus sp. strain CK 11-4
screened from chungkook-jang // Appl. Environ. Microbial. – 1996. – V. 62, No 7. –
P. 2482–2488.
Ko J.H., Yan J.P., Zhu L., Qi Y.P. Identification of two novel fibrinolytic enzymes from
Bacillus subtilis QK02 // Comp. Biochem. Physiol. C Toxicol. Pharmacol. – 2004. –
V. 137, No 1. – P. 65–74.
Kim S.B., Lee D.W., Cheigh C.I., Choe E.A., Lee S.J., Hong Y.H., Choi M.J., Pyun Y.R.
Purification and characterization of a fibrinolytic subtilisin-like protease of Bacillus subtilis TP-6 from an Indonesian fermented soybean, Tempeh // J. Ind. Microbiol. Biotechnol. – 2006. – V. 33, No 6. – P. 436–444.
Wang C.T., Ji B.P., Li B., Nout R., Li P.L., Ji H., Chen L.F. Purification and characterization of a fibrinolytic enzyme of Bacillus subtilis DC33, isolated from Chinese traditional Douchi // J. Ind. Microbiol. Biotechnol. – 2006. – V. 33, No 9. – P. 750–758.
Руденская Г.Н., Лютова Л.В., Андреенко Г.В., Карабасова М.А., Цаплина И.А.,
Степанов В.М. Исследование фибринолитических и тромболитических свойств
тиолзависимой сериновой протеиназы из Thermoactinomyces vulgaris in vitro //
Прикл. биохимия и микробиол. – 1987. – Т. 23, № 6. – С. 754–760.
Лютова Л.В., Андреенко Г.В., Карабасова М.А., Цаплина И.А., Руденская Г.Н. Исследование тромболитических свойств тиолзависимой сериновой протеиназы (ТСП)
из Thermoactinomyces vulgaris in vivo // Прикл. биохимия и микробиол. – 1990. –
Т. 26, № 5. – С. 623–628.
Балабан Н.П., Шарипова М.Р., Ицкович Е.Л., Лещинская И.Б., Руденская Г.Н. Секретируемая сериновая протеиназа спорообразующих бактерий Bacillus intermedius
3-19 // Биохимия. – 1994. – Т. 52, № 9. – С. 1093–1099.
Ицкович E.Л., Лютова Л.И., Балабан Н.П., Марданова А.М., Шакиров Е.В., Шарипова М.Р., Лещинская И.Б., Руденская Г.Н. Тромболитические и антикоагулянтные
свойства тиолзависимой сериновой протеиназы Bacillus intermedius 3-19 // Вопр.
мед. химии. – 1998. – № 3. – С. 288–291.
Балабан Н.П., Марданова А.М., Маликова Л.А., Ильинская О.Н., Шарипова М.Р.
Биосинтез субтилизиноподобной протеиназы Bacillus amyloliquefaciens Н2 и биологические свойства фермента // Учен. зап. Казан. ун-та. Сер. Естеств. науки. –
2008. – Т. 150, № 2. – С. 81–90.
Гришин О.В., Верещагин Е.И., Троицкий А.В. Применение тромбовазима для лечения нестабильной стенокардии. – 2004. – URL: http://www.infarktu.net/catalog/
articles/146, свободный.
22. Сурова И.А., Янонис В.В., Ревина Л.П., Левин Е.Д., Степанов В.М. Первичная структура внутриклеточной сериновой протеиназы Bacillus amyloliquefaciens I. Выделение фермента и определение аминокислотной последовательности пептидов триптического гидролизата // Биоорган. химия. – 1988. – Т. 14, № 6. – С. 783–796.
23. Сурова И.А., Янонис В., Ревина Л.П., Остославская В.И., Колесникова Л.А., Тимохина Е.А., Левин Е.Д., Степанов В.М. Первичная структура внутриклеточной сериновой протеиназы Bacillus amyloliquefaciens. II. Аминокислотная последовательность пептидов химотриптического гидролизата // Биоорган. химия. – 1994. – Т. 20,
№ 4. – С. 382–392.
24. Сурова И.А., Ревина Л.П., Янонис В.В., Колесникова Л.А., Степанов В.М. Первичная структура внутриклеточной сериновой протеиназы B.amyloliquefaciens. III.
Аминокислотная последовательность пептидов, полученных гидролизом Glu, Aspспецифичной протеиназой. Реконструкция полной аминокислотной последовательности протеиназы // Биоорган. химия. –1994. – Т. 20, № 12. – С. 1310–1325.
25. Taka H., Kaga N., Fujimura T., Mineki R., Imaizumi M., Suzuki Y., Suzuki R., Tanokura M.,
Shindo N., Murayama K. Rapid determination of parvalbumin amino acid sequence from
Rana catesbeiana (pI 4.78) by combination of ESI mass spectrometry, protein sequencing, and amino acid analysis // J. Biochem. – 2000. – V. 127, No 5. – P. 723–729.
26. Huang Ph.L., Sun Y., Chen H., Kung H., Huang P.L., Lee-Huang S. Proteolytic fragments of anti-HIV and anti-tumor proteins MAP30 and GAP31 are biologically active //
Biochem. Biophys. Res. Commun. – 1999. – V. 262, No 3. – P. 615–623.
27. Bordusa F. Nonconventional amide bond formation catalysis: programming enzyme specificity with substrate mimetics // Braz. J. Med. Biol. Res. – 2000. – V. 33, No 5. – P. 469–485.
28. Мильготина Е.И., Воюшина Т.Л., Честухина Г.Г. Глутамилэндопептидазы. Структура, функции, практическое использование // Биоорган. химия. – 2003. – Т. 29, № 6. –
С. 563–576.
29. Barros R.J., Wehtje E., Adlercreutz P. Enhancement of immobilized protease catalyzed
dipeptide synthesis by the presence of insoluble protonated nucleophile // Enzyme Microb. Technol. – 1999. – V. 24, No 8–9. – P. 480–488.
30. So J.-E., Shin J.-S., Kim B.-G. Protease-catalyzed tripeptide (RGD) synthesis // Enzyme
Microb. Technol. – 2000. – V. 26, No 2–4– P. 108–114.
31. Isono Y., Nakajima M. Enzymic peptide synthesis using a microaqueous highly concentrated amino acid mixture // Process Biochem. – 2000. – V. 36, No 3. – P. 275–278.
32. Люблинская Л.А., Воюшина Т.Л., Степанов В.М. Ферментативный синтез пептидных
субстратов сериновых протеиназ // Биоорган. химия. – 1982. – Т. 8, № 12. – С. 1620–
1623.
33. Ваганова T.И., Иванова Н.М., Ходова О.М., Воюшина Т.Л., Степанов В.М. Выделение и свойства сериновой протеиназы Aspergillus oryzae // Биохимия. – 1991. –
Т. 56, № 1. – С. 125–135.
34. Воюшина Т.Л., Терентьева Е.Ю., Позднеев В.Ф., Гайда А.В., Гололобов М.Ю.,
Люблинская Л.А., Степанов В.М. Ферментативный синтез ацилпептидов, содержащих п-нитроанилиды основных аминокислот // Биоорган. химия. – 1991. – Т. 17,
№ 8. – С. 1066–1073.
35. Ицкович Е.Л., Балабан Н.П., Марданова А.М., Шакиров Е.В., Шарипова М.Р., Лещинская И.Б., Ксенофонтов А.Л., Руденская Г.Н. Энзиматические свойства тиолзависимой сериновой протеиназы Bacillus intermedius 3-19 // Биохимия. – 1997. –
Т. 62, № 1. – С. 60–65.
36. Аникина О.М., Семашко Т.А., Оксенойт Е.С., Лысогорская Е.Н., Филлипова И.Ю.
Субтилизин Карлсберг, нативный и модифицированный, – эффективный катализа-
тор синтеза пептидной связи в органической среде // Биоорган. химия. – 2006. –
Т. 32, № 2. – С.130–136.
37. Cerovsky V. V8 proteinase-catalyzed peptide synthesis in hydrophilic organic solvents
with low water content // Tetrahedron Lett. – 1991. – V. 32, No 28. – P. 3421–3424.
Поступила в редакцию
19.04.11
Балабан Нэлли Павловна – кандидат биологических наук, старший научный сотрудник лаборатории биосинтеза и биоинженерии ферментов Казанского (Приволжского) федерального университета.
E-mail: NellyBalaban@yandex.ru
Шарипова Маргарита Рашидовна – доктор биологических наук, профессор кафедры микробиологии Казанского (Приволжского) федерального университета.
E-mail: Margarita.Sharipova@ksu.ru