Строение и свойства белков ЯМС - Учебно

Министерство Здравоохранения Республики Узбекистан
Ташкентская Медицинская Академия
«Утверждаю»
Проректор по учебной работе
Ташкентской Медицинской Академии
проф. Тешаев О.Р.
«__»_________________2012 г
Кафедра: БИООРГАНИЧЕСКОЙ И БИОЛОГИЧЕСКОЙ ХИМИИ, БИОФИЗИКИ И
ИНФОРМАТИКИ
Предмет: БИОЛОГИЧЕСКАЯ ХИМИЯ
ТЕМА:
СТРОЕНИЕ, СВОЙСТВА И ФУНКЦИИ БЕЛКОВ
Учебно-методическая разработка
для подготовки бакалавров лечебного и медико-профилактического факультетов
по единой методической системе
Ташкент – 2012
Составитель:
Иноятова Ф.Х. – профессор кафедры биоорганической и биологической химии,
биофизики и информатики лечебного и медико-профилактического факультетов ТМА.
Рецензенты: Проф. Н.М. Юлдашев – заведующий кафедрой биоорганической и
биологической химии ТашПМИ.
Проф. Б.У. Ирискулов – профессор кафедры нормальной и патологической
физиологии и патологической анатомии ТМА.
Утверждено на заседании циклопредметной комиссии по медико-педагогическим
дисциплинам Ташкентской Медицинской Академии
8 июня 2012 года (Протокол №10)
2
ТЕМА № 1: СТРОЕНИЕ, СВОЙСТВА И ФУНКЦИИ БЕЛКОВ
Модель технологии обучения на учебном занятии
Учебное время: 4 часа
Количество обучающихся: 10-15 человек
Место проведения
кафедра биоорганической и биологической химии,
учебная аудитория, учебная лаборатория
1. Введение
2. Теоретическая часть
3. Практическая часть
- качественные реакции на белки
- качественные реакции на аминокислоты
- алгоритм практических навыков
А Аналитическая часть
- ситуационная задача
- тестовый контроль
- обучающая игра
Структура учебного занятия/
План практических занятий
Цель учебного занятия:
- Предмет и задачи биохимии
- Функции белков, белковый состав тканей и органов
- Аминокислотный состав белков
- Первичная структура белков, разнообразие первичной структуры
- Взаимосвязь первичной структуры белков с их функцией
- Взаимосвязь первичной структуры белков с их видовой и внутривидовой
специфичностью.
Педагогические задачи:
Результаты учебной деятельности:
•
раскрыть роль биохимии •
последовательно раскрывать роль биохимии
в
медицине,
ее
связь
с для будущего врача общей практики;
фундаментальными
и •
раскрывать связь биохимии с другими
клиническими
дисциплинами, теоретическими
и,
особенно
клиническими
роль знания биохимического дисциплинами в правильной постановке диагноза и
состава организма для врача интерпретации биохимических показателей;
общей практики;
•
знать роль метаболических нарушений в
• раскрыть предмет и задачи развитии патологического процесса и заболеваний;
биохимии,
ее
структуру, •
освоение предмета биохимии, его связь и
последовательность
изучения значение для будущего врача общей практики;
биохимии для будущего врача • выделяют, оценивают, анализируют белковый
общей практики;
состав органов и тканей, связь их с выполняемой
• изучить
белковый
состав функцией;
организма,
его
значение, • уметь различать биологические активные пептиды
функции, разнообразие белкового и белки, их функции, значение для организма;
состава органов и тканей, связь их • овладеть знаниями о первичной структуре белков,
с выполняемой функцией;
связи ее с выполняемой функцией, многообразием
• изучить первичную структуру белков, индивидуальностью белковой структуры;
белков,
роль
первичной • самостоятельно привести примеры для конкретных
структуры
в
многообразии белков и функции, значение для организма;
белков, видовой и внутривидовой самостоятельно составляют алгоритм изучения
специфичности, связь первичной первичной структуры белков;
структуры с функцией белков;
•
значение изменений первичной структуры
• научить правильно, проводить
белка в развитии заболеваний;
поиск информации;
• развивают навык самостоятельного принятия
3
•
выработать навыки
лабораторного анализа,
формулирование проблемы,
•
развить навыки и умения
выбора правильного алгоритма
действий при изучении первичной
структуры белков.
Методы обучения
Формы организации учебной
деятельности
Средства обучения
Способы и средства обратной
связи
решения при исследовании первичной структуры
белков.
Студент должен уметь:
- самостоятельно проводить лабораторные
исследования по качественному определению белков
и аминокислот в биологических средах организма.
Дискуссия, беседа, видеопросмотр, обучающая игра –
“Пчелиный улий”
Индивидуальная работа, работа в группах,
коллективная.
Учебные пособия, учебные материалы, реактивы и
оборудования, слайдовые презентации, раздаточные
материалы, стандартные шаги по выполнению
практических навыков, работа в интернет сайтах
медицины, маркеры, скотч, флипчарт.
Наблюдение, блиц опрос, тестирование, презентация,
оценка
2. Мотивация:
Особая роль в жизнедеятельности живых организмов принадлежит белкам. Видовая
и индивидуальная специфичность набора белков в данном организме определяет
особенности его строения и функцию нитрования. Набор белков в дифференцирующихся
клетках данного организма определяет морфологические и функциональные особенности
каждого типа клеток.
3. Межпредметные и внутрипредметные связи.
При изучении этой темы необходимы знания, полученные по таким предметам, как
биоорганическая химия и биология. Изучение данной темы необходимо для глубокого
понимания и применения в работе врача общей практики, таких предметов, как
патологическая физиология, фармакология, терапия, хирургия, стоматология, клиническая
фармакология.
4.
Содержание занятия.
4.1. Теоретическая часть.
Строение, свойства и функции белков
1. Предмет и задачи биохимии
БИОХИМИЯ (биол. химия), изучает химический состав и структуру веществ,
содержащихся в живых организмах, пути и способы регуляции их метаболизма, а также
энергетич. обеспечение процессов, происходящих в клетке и организме.
2. Функции белков, белковый состав тканей и органов
Белки — это биополимеры сложного строения, макромолекулы (протеины) которых,
состоят из остатков аминокислот, соединенных между собой амидной (пептидной) связью.
1. Строительный материал – белки участвуют в образовании оболочки клетки,
органоидов и мембран клетки. Из белков построены кровеносные сосуды, сухожилия,
волосы.
2. Каталитическая роль – все клеточные катализаторы – белки (активные центры
фермента). Структура активного центра фермента и структура субстрата точно
соответствуют друг другу, как ключ и замок.
3. Двигательная функция – сократительные белки вызывают всякое движение.
4. Транспортная функция – дыхательная функция крови, в частности перенос
кислорода, осуществляется молекулами гемоглобина – белка эритроцитов. В транспорте
липидов принимают участие альбумины сыворотки крови. Ряд других сывороточных белков
4
образуют комплексы с жирами, медью, железом, тироксином, витамином А и другими
соединениями, обеспечивая их доставку к органам-мишеням.
5. Защитная роль – иммунная система обеспечивает синтез специфических защитных
белков-антител в ответ на поступление в организм бактерий, токсинов и вирусов. Защитная
функция белков проявляется и в способности ряда белков крови к свертыванию.
Свертывание белка плазмы крови фибриногена приводит к образованию сгустка крови, что
предохраняет от потери крови при ранениях.
6. Энергетическая функция – 1 г белка эквивалентен 17,6 кДж.
7. Сократительная функция. В акте мышечного сокращения и расслабления участвует
множество белковых веществ ( актин и миозин – специфические белки мышечной ткани).
Сократительная функция присуща не только мышечным белкам, но и белкам цитоскелета,
что обеспечивает тончайшие процессы жизнедеятельности клеток (расхождение хромосом в
процессе митоза).
8. Гормональная функция. Ряд гормонов представлен белками или полипептидами,
например гормоны гипофиза, поджелудочной железы и др. Некоторые гормоны являются
производными аминокислот.
Наиболее богаты белковыми веществами ткани и органы животных. Источником
белка также являются растения и микроорганизмы. Большинство этих белков хорошо
растворимы в воде. Однако некоторые органические вещества, выделенные из хряща, волос,
ногтей, рогов, костной такни – нерастворимые в воде – также были отнесены к белкам,
поскольку по своему химическому составу оказались близки к белкам мышечной ткани,
сыворотки крови, яйца. Количественное содержание белков в различных тканях и органах
человека приведено в таблице.
Основные функции пептидов
• Гормональная
(рилизинг
гормоны,
вазопрессин,
окситоцин,
меланоцитстимулирующий гормон, глюкагон)
• Регулирующие
процессы
переваривания
(гастрин,
холецистокинин,
вазоинтестинальный пептид)
• Регулирующие тонус сосудов и артериальное давление (брадикинин, каллидин,
анготензин 2)
• Регулирующие аппетит (лептин, нейропептид Y, меланоцитстимулирующий гормон,
β-эндорфины)
• Обезболивающие пептиды (энкефалины, эндорфины, опиоидные пептиды)
• Регулирующие деятельность ЦНС, сон, память, усвоение, чувство, страх.
5
3. Аминокислотный состав белков
В каждой молекуле аминокислоты есть атом углерода, связанный с четырьмя
заместителями. Один из них — атом водорода, второй — карбоксильная группа —СООН.
Она легко отпускает ион водорода Н+, благодаря чему в названии аминокислот и
присутствует слово «кислота». Третий заместитель — аминогруппа —NH2 и, наконец,
четвёртый заместитель — группа атомов, которую в общем случае обозначают R. У всех
аминокислот R-группы разные.
Свойства, отличающие одну аминокислоту от другой, скрыты в R-группах (их ещё
называют боковыми цепями). Атом углерода в аминокислотах, который находится ближе
всех к карбоксильной группе, т. е. α-атом, связан также с аминогруппой, поэтому природные
аминокислоты, входящие в состав белка, называют α-аминокислотами.
Число α-аминокислот, различающихся R-группой, велико. Но чаще других в белках
встречается всего 20 разных аминокислот. Условно основные аминокислоты делят на четыре
класса.
В первый входят аминокислоты с неполярными боковыми цепями. Во второй —
аминокислоты, содержащие полярную группу. Следующие два составляют аминокислоты с
боковыми цепями, которые могут заряжаться положительно (они объединяются в третий
класс) или отрицательно (четвёртый).
Для нормальной жизнедеятельности организм нуждается в полном наборе из 20
основных a-Z-аминокислот. Но одни из них могут быть синтезированы в клетках самого
организма, а другие — должны поступать в готовом виде из пищевых продуктов. В первом
случае аминокислоты называют заменимыми, а во втором — незаменимыми. Для удобства
20 главных аминокислот обозначают символами, используя одну или первые три буквы
русского или английского названия аминокислоты, например аланин — Ала или А, глицин
— Гли или G.
Структура α-аминокислот, наиболее часто встречающихся в белках
6
Заменимые и незаменимые аминокислоты
Заменимые
Аланин
Аспаргин
Аспарагиновая
кислота
Глицин
Глутамин
Незаменимые
Заменимые
Глутаминовая
кислота
Пролин
Серин
Тирозин
Цистеин (цистин)
Аргинин
Валин
Гистидин
Изолейцин
Лейцин
Незаменимые
Лизин
Метионин
Треонин
Триптофан
Фенилаланин
Незаменимость указанных аминокислот для роста и развития организма животных и
человека связана с отсутствием способности тканей синтезировать углеродные скелеты
незаменимых аминокислот.
4. Первичная структура белков. Разнообразие первичной структуры.
Под первичной структурой подразумевают порядок, последовательность
расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Зная первичную структуру,
местоположение каждого остатка аминокислоты, можно точно написать структурную
формулу белковой молекулы, если она представлена одной полипептидной цепью.
Зная первичную структуру можно точно написать структурную формулу белковой
молекулы, если она представлена одной полипептидной цепью. Если в состав белка входит
несколько полипептидных цепей, то задача определения первичной структуры несколько
сложнее, так как необходимо предварительное разъединение этих цепей.
Первичная структура белка.
Все белки различаются по своей первичной структуре. Установление первичной
структуры белка служит основой для определения вторичной и третичной структур,
выяснения расположения функциональных групп в его активном центре и открывает путь к
познанию механизма его функционирования.
Первичную структуру белков можно определять путем непосредственного анализа
аминокислотной
последовательности
или
путем
расшифровки
нуклеотидной
последовательности соответствующих генов с помощью генетического кода.
Первичная структура определяется составом аминокислот и последовательностью их
соединения в цепи. Изменение в расположении даже одной аминокислоты или замене ее
другой ведет к образованию совершенно новой молекулы белка. Число белковых молекул,
которое образуется при разном сочетании 20 аминокислот, огромно. Разнообразие
первичной структуры белков лежит в основе их видовой специфичности.
5.Взаимосвязь первичной структуры с функцией белков
Изучение первичной структуры белков имеет важное общебиологическое и
медицинское значение. Изучая порядок чередования аминокислотных остатков в
7
индивидуальных белках и сопоставляя эти знания с особенностями пространственного
расположения молекулы, можно выявить общие фундаментальные закономерности
формирования пространственной структуры белков. Кроме того, многие генетические
болезни – результат нарушения в аминокислотной последовательности белков. Информация
о первичной структуре нормального и мутантного белка может быть полезна для
диагностики и прогнозирования развития заболевания. Первичная структура белков
определяет функциональную специфичность – вазопрессин, окситоцин.
• Вазопрессин
Цис-тир-фен-гли-асп-цис-про-арг-гли-NH2
• Окситоцин
Цис-тир-иле-гли-асп-цис-про-лей-гли-NH2
N-концевые аминокислоты НвА и HbS:
• Вал-гис-лей-тре-про-глу-глу-лиз
• Вал-гис-лей-тре-про-вал-глу-лиз
Биологические свойства и специфичность белков зависит от первичной структуры
белков. Замена 1 или 2 аминокислот в первичной структуре белка изменяет его функции.
Видовая (инсулин) и внутривидовая специфичность белков зависит от их первичной
структуры. Количество различий в аминокислотном составе цитохрома С у различных видов
относительно человека:
• Макакус резус - 1
• Кролик
-9
• Курица
- 13
• Лягушка
- 18
Использование современных педагогических технологий в процессе проведения
практического занятия
Техника графических органайзеров
Методика кластеров
1. Любую мысль фиксируйте.
2. Не обращайте внимания на орфографические и стилистические ошибки.
3. до завершения времени продолжайте писать. Если нет мыслей, то на бумаге рисуйте
до появления новых мыслей.
8
«Печелиный улий»
Использование интерактивного метода “Пчелиный улий” позволяет сплотить
интерактивную группу, активное участие всех студентов в процессе разбора ситуационных
задач и совместное ее решение. Преподаватель работает совместно со всей группой. Данный
метод позволяет повысить интеллектуальный уровень студента, умение мыслить, правильно
формировать свое мышление и высказывать, анализировать ситуацию. Метод используется
во время практических занятий, и максимальный балл составляет 30 баллов из 100 баллов.
Для проведения данной игры необходимо:
1. Вопросы или билеты с ситуационными задачами
2. Чистый лист бумаги
3. Разноцветные ручки
Методика интерактивной игры:
- Группа делится на 4 подгруппы
- Каждая подгруппа располагается за отдельным столом
- Из каждой подгруппы один студент берет билет с ситуационной задачей
- Для каждой подгруппы одинаковые ситуационные задачи
- Студенты подгрупп берут ручки и лист бумаги
- В верхнем правом углу бумаги пишется номер подгруппы, ФИО студентов,
название темы занятия вопрос или ситуационная задача
- Каждая подгруппа обсуждает вопрос или ситуационную задачу и излагает свое
решение
- Для принятия решения отводится 20 мин
- Листы с решением передаются преподавателю. Преподаватель фиксирует время
сдачи листа, это учитывается при общей оценки результатов
- Студенты обсуждают ответы подгрупп и определяют наиболее точный и
правильный ответ
- Самый правильный и точный ответ, а также сдавшие первыми получают 30
баллов, следующий – 25 баллов, затем, 20 баллов и последний получает 15 баллов.
9
-
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
8.
Они учитываются при подведении общего итога баллов каждому студенту.
Аналитическая часть
Ситуационные задачи
На белковое питание во всех странах мира обращают большое значение. Почему?
В большинстве неразвитых стран продолжительность жизни населения короткая.
Причина этому недостаток белкового питания. Как вы думаете, какая взаимосвязь между
белковым питанием и продолжительностью жизни?
Белки – основной компонент пищи. У больных недостаток белка приводит усилению
болезни, у здоровых людей недомоганию?
Большинство белков животного происхождения считается полноценными, но коллаген,
эластик и другие белки соединительной ткани неполноценные. С чем это связано? Дайте
определение «полноценным» и «неполноценным» белкам.
Суточная потребность в белках у детей в расчете на 1 кг массы тела, больше чем у
взрослых. Как это объяснить?
Известно, что азотистый баланс наступает при употреблении за сутки 30-45 г белка. Это
количество называется «физиологическим минимумом белка». Почему такого количества
белка недостаточно для нормального развития организма? Чему равен «оптимум белка»
при питании?
Часто в клинике наблюдается необходимость парентеральное питание больного и в
процессе лечения больному вливают 10-15 мл гидролизата белка. Почему в ответ на это в
организме не развивается аллергическая реакция?
Питание достаточным количеством белка, но одним и тем же белковыми продуктами
приводит к недостаточности белка. Как это объясняется?
Тесты
1. Основные 4 показателя, характерные для белковой молекулы:
А. молекула, построенная из аминокислот
Б. органическое соединение
В. неорганические соединения
Г. азот содержащее вещество
Д. низкомолекулярные соединения
Е. азот несодержащее вещество
Ж. высокомолекулярное вещество
З. содержащие жирные кислоты
2. Перечислите 5 незаменимых аминокислот, входящих в состав белков:
А. валин
Б. метионин
В. аланин
Г. серин
Д. глицин
Е. тирозин
Ж. триптофан
З. фенилаланин
И. треонин
К. аспартат
3. Перечислите 5 циклических аминокислот, входящих в состав белков:
А. тирозин
Б. фенилаланин
В. триптофан
Г. гистидин
Д. пролин
10
Е. аспартат
Ж. глутамат
З. треонин
И. лейцин
К. изолейцин
4. Укажите 5 алифатических аминокислот:
А. глицин
Б. пролин
В. оксипролин
Г. тирозин
Д. гистидин
Е. триптофан
Ж. аланин
З. валин
И. лейцин
К. изолейцин
5. Перечислите 3 представителя серосодержащих аминокислот:
А. аргинин
Б. метионин
В. гистидин
Г. цистин
Д. триптофан
Е. цистеин
6. Перечислите 3 группы радикалов аминокислот:
А. нополярные
Б. активные
В. отрицательные
Г. неактивные
Д. положительные
Е. мономерные
7. Названия 3-х различных тканей организма, в составе которых содержание белков не
превышает 20%:
А. кости
Б. сердце
В. легкие
Г. зубы
Д. жировая ткань
Е. нервная ткань
8. Название 3-х органов и тканей, в составе которых содержание белков более 80% от массы
сухой ткани:
А. поперечнополосатая мышца
Б. сердце
В. кожа
Г. легкие
Д. селезенка
Е. почки
9. 5 основных групп природных пептидов:
А. пептиды – гормоны
Б. пептиды, стимулирующие процессы пищеварения
В. вазоактивные пептиды
Г. пептиды, имеющие своим источником альфа-2-глобулиновую фракцию сыворотки крови
Д. нейропептиды
11
Е. альбумины
Ж. глобулины
З. иммуноглобулины
И. полипептиды
К. гемопротеиды
10. Укажите пять групп пептидов, являющихся гормонами:
А. адренокортикотропный гормон
Б. вазопрессин
В. окситоцин
Г. гормоны поджелудочной железы
Д. адреналин
Е. кальцитонин
Ж. либерины
З. глюкагон
И. норадреналин
К. статины
11. 3 представителя природных пептидов, предшественником которых являются
глобулиновые фракции сыворотки крови:
А. ангиотензин
Б. брадикинин
В. каллидин
Г. глутатион
Д. трипептид
Е. гастрин
12. 3 группы нейропептидов:
А. рилизинг-факторы
Б. нуклеопротеиды
В. эндорфины
Г. энкефалины
Д. атриопептиды
Е. каллидин
13. Укажите 3 вида специализаций клеток по белковому составу:
А. в эритроцитах имеется белок гемоглобин, обеспечивающий перенос кислорода тканям
Б. мышцы содержат белки актин и миозин, обеспечивающие сокращение мышц
В. эритроциты содержат альфа-гемоглобин, переносящий железо
Г. в соединительной ткани имеются белки эластин и коллаген
Д. изменение функций альбумина плазмы крови
Е. в сетчатке глаза содержится белок родопсин, обеспечивающий поглощение фотонов лучей
света
14. Укажите пять групп ферментов, являющихся представителями белков и выполняющих
каталитические функции:
А. трансферазы
Б. цитохромоксидазы
В. липиды
Г. транспептидазы
Д. гликозамингликаны
Е. трансаминазы
Ж. ганглиозиды
З. липопротеиды
И. катепсины
К. хондриотинсульфаты
15. Укажите 3 группы белков, выполняющих транспортную функцию:
12
А. гемоглобин
Б. альбумин крови
В. трансферрин
Г. гамма глобулины
Д. фибриноген
Е. коллаген
16. Укажите 3 группы белков, выполняющих защитную функцию:
А. антитела
Б. гамма-глобулин
В. иммуноглобулины
Г. альбумин
Д. актин
Е. липопротеид
17. Укажите 3 белка мышечной ткани, участвующие в сокращении мышц:
А. тропонин
Б. актин
В. миоглобин
Г. глобулин
Д. миозин
Е. миоген
18. Укажите название 3-х групп белков, выполняющих структурную функцию:
А. эластин
Б. кератин
В. коллаген
Г. гастромукопротеин
Д. актин
Е. фибриноген
19. Укажите 5 представителей белков, выполняющих гормональную функцию:
А. гормоны поджелудочной железы
Б. адреналин
В. тропные гормоны гипофиза
Г. норадреналин
Д. статины
Е. трийодтиронин
Ж. рилизинг факторы
З. тетрайодтиронин
И. либерины
К. дийодтиронин
20. 3 представителя резервного белка:
А. овальбумины
Б. казеин
В. глютелины
Г. гистоны
Д. альбумины
Е. глобулин
Практическая часть
Выполняется лабораторная работа по теме:
Биуретовая реакция на белки.
№
Мероприятие
Не
выполнено
13
Выполнено
полностью
1
2
3
4
5
№
1.
2.
3.
4.
1.
2.
3.
4.
5.
Берем 3 пробирки. В 1-ю пробирку наливаем 5
капель яичного белка, во вторую 5 капель желатина,
в третью 5 капель белка миозина
В каждую из пробирок добавляем по 5 капель 10% рр NaOH
Во все три пробирки добавляем по 1 капле 1% р-р
CuSO4
При перемешивании содержимого пробирки
наблюдается сине-фиолетовое окрашивание
Итог и вывод исследования
(0 баллов)
правильно
0
20
0
20
0
0
20
40
100
Нингидриновая реакция на альфа-аминокислоты
Не
Выполнено
Мероприятия
выполнено
полностью
(0 баллов)
правильно
В пробирку наливают 4-5 капель белкового
0
25
гидролизата
К гидролизату приливают 3-4 капель раствора
0
25
нингидрина и в течение 1-2 мин нагревают
Раствор в пробирке окрашивается в фиолетовый цвет
25
Результаты заполняют в таблицу
0
25
Ксантопротеиновая реакция на циклические аминокислоты
В пробирку наливают 4-5 капель белкового
0
15
гидролизата
К гидролизату приливают 1-2 капели раствора
0
концентрированной азотной кислоты и в течение 1-2
25
мин нагревают
Вследствие образования динитротирозина раствор
0
15
окрашивается в желтый цвет
В пробирку добавляют 2-3 капли гидроксида натрия.
0
При этом образуется натриевая соль
15
динитротирозина, о чем свидетельствует появление
желто-розового окрашивания
Результаты заполняют в таблицу
0
30
5. Критерий оценки ТК
(смотри таблицу в начале рабочей программы)
6. Технологическая карта учебного занятия
№
Этапы занятия
Формы занятия
Продолжение, 180 мин
1 Вводное слово преподавателя
5
(обоснование темы)
2 Обсуждение темы практического
Опрос, объяснение
45
занятия, новые педагогические
Приложение 1
технологии (дискуссия), слайды,
аудио и видеокассеты, определение
исходного уровня студентов.
3 Завершение дискуссии
15
4 Усвоение практических навыков
45
студентом с помощью
14
5
6
7
преподавателя (проведение
лабораторной работы)
Анализ результатов лабораторных
исследований
Работа с
лабораторными
анализами.
Закрепление и обсуждение
Дискуссия, устный
полученных теоретических знаний
опрос, проверка
и результатов практической работы. практических
Оценка знаний группы на
навыков. (Решение
основании поставленной цели
ситуационных задач,
занятия. Подведение итогов.
тестов)
Заключение педагога по данному
Информация,
занятию, оценка каждого студента
вопросы для
по 100-бальной шкале с
самостоятельной
объявлением задания для
подготовки.
следующего занятия (см. по
календарный план)
15
45
10
7. Контрольные вопросы.
Что изучает биологическая химия?
Объясните роль биохимии в медицине.
Дайте определение белкам.
Дайте определение первичной структуре белка.
Объясните взаимосвязь первичной структуры белка с их функцией.
Объясните разнообразие первичной структуры.
Объясните взаимосвязь первичной структуры белка с их видовой и внутривидовой
специфичностью
8. Какие аминокислоты входят в состав белков.
9. Остатки аминокислот как связаны между собой.
10. Перечислите функции белков и пептидов.
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
8. Литература.
Основная:
1. Березов ТТ., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия, 2004
2. Николаев А.Я. Биологическая химия, 2004
3. Кушманова О.Д., Ивченко Г.М. Руководство к практическим занятиям по биологической
химии. 1983
4. Алейникова Т.Л., Рубцова Г.В. Руководство к практическим занятиям по биологической
химии. 1988
Дополнительная:
1. Строев Е.А. Биохимия 1986
2. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами. Северин Е.С., Николаев А.Я., 2002
3. Биохимия. Северин Е.С., 2004
4. Султанов Р.Г., Ибрагимов У.К. Сборник биохимической показателей организма человека,
1995
5. Хорст А. Молекулярные основы патогенеза болезней. 1982
6. Кольман Я., Рем К.-Г. Наглядная биохимия, 2000
7. Информационно технические средства: кинофильмы, электронные учебники, компьютер,
кодоскоп, слайды, раздаточные материалы.
8. www.tma.uzsi.net
15