ИНФАРКТ МИОКАРДА И ВОСПАЛЕНИЕ

УДК
616.127-005.8:616-002
ИНФАРКТ МИОКАРДА И ВОСПАЛЕНИЕ
И.И. ЧУКАЕВА, О.Т. БОГОВА, ИМ. КОРОЧКИН, В.А. АЛЕШКИН, С.Н. ЛИТВИНОВА
РГМУ, городская клиническая больница № 13, НИИ эпидемиологии и микробиологии
им. Г.Н. Габричевского
Резюме. В обзоре приведены данные литературы, свидетельствующие о том, что острый инфаркт
миокарда протекает как воспаление. Этот тезис подтвержден повышением содержания в крови
острофазовых показателей. Это указывает на универсальный характер ответа организма на по­
вреждение и требует, очевидно, разработки единых фармакологических подходов к лечению не толь­
ко инфаркта миокарда, но и воспалительной реакции в целом.
Ключевые слова:
инфаркт миокарда,
воспаление.
При инфаркте миокарда (ИМ) ремоделирование обу­
словлено некрозом миокарда, точнее особенностями его
формирования, процессами деструкции и репарации. Эти
процессы неразрывно связаны с понятием «воспаление».
Биологический смысл воспаления как эволюционно
сложившегося процесса заключается в отграничении и
ликвидации очага повреждения и вызвавших его пато­
генных факторов [11]. Воспалительной реакцией орга­
низм отвечает как на экзогенные, так и на эндогенные
патологические раздражители.
Среди факторов, обусловливающих изменения при
воспалении, большое значение имеют так называемые
реактанты острой фазы. Эти вещества появляются через
4-6 часов после разнообразных повреждений тканей. Их
делят на позитивные и негативные. К позитивным отно­
сятся те, которые появляются в крови или содержание
которых в тканях возрастает. Среди них наибольшее зна­
чение имеют С-реактивный белок (CRP), ИЛ-1, ос -гликопротеид, Т-кининоген, апоферритин, пептидогликаны.
Негативными называют те вещества этой группы, содер­
жание которых в тканях при их повреждении снижается
(альбумин и трансферрин). Большинство из реактантов
острой фазы позитивной группы синтезируется макро­
фагами, гепатоцитами и другими клетками [20, 24].
Смысл острофазового ответа заключается в том, что­
бы помочь организму восстановить нарушенный гомео­
стаз путем контроля за кровопотерей, отграничения зоны
повреждения и резорбции некротических тканей, связы­
вания и удаления избыточного количества тканевых про­
теаз и экзогенных субстанций, создания условий для ре­
парации.
Ведущую роль в острофазовом ответе играют изме­
нения в 4 протеолитических медиаторных системах: в
системе свертывания, в системе комплемента, в калликреин-кининовой и плазминовой системах. При взаимо­
действии этих систем происходит активация молекул
комплемента и кининов с последующей опсонизацией,
хемотаксисом, дегрануляцией тучных клеток, увеличе­
нием проницаемости сосудистой стенки и расширением
сосудистого просвета и, как следствие всего этого, ак­
тивный фагоцитоз. Фагоцитирующие макрофаги и нейтрофилы выделяют кислые и нейтральные лизосомальные протеазы, которые играют большую роль в повреж­
дении посредством протеолитической активации медиа­
торов. Многообразие протеолитических ферментов нейтрофилов обеспечивает их действие на различные бел­
ковые субстраты. Сюда относятся, в частности, компо­
ненты соединительной ткани (коллаген, эластин, пептид­
ные элементы протеогликанов, фибрин, иммуноглобули­
ны и др.). При этом известно, что на ранних стадиях по­
вреждения ведущую роль в деполимеризации нативных
белков играют сериновые протеазы — катепсин и эластаза; оба эти фермента характеризуются широкой суб­
стратной специфичностью. Другой продукт лейкоцитов,
так называемый лейкоцитарный катионный белок, мо­
жет связывать С-реактивный белок и таким образом ак­
тивировать комплемент [14]. Перечисленные выше про­
цессы контролируются рядом белков — ингибиторов
острой фазы.
Плазма крови человека содержит две важные группы
протеазных ингибиторов, принимающих участие в про­
цессах, происходящих при воспалительном, опухолевом,
бактериальном и прочих повреждениях. Первая из них
включает Cl-ингибитор, факторы I и Н, которые ингибируют комплементный каскад по классическому и аль­
тернативному путям, и антитромбин-Ш, инактивирующий тромбин, участвуя в системе свертывания крови.
Причем концентрация последнего если и увеличивается
в острофазовом ответе, то несущественно, в связи с резким
и значительным возрастанием его потребления. Вторая
группа протеазных ингибиторов изначально связана с ингибицией продуктов фагоцитирующих клеток: oCj-антитрипсин (OC -AT) специфически связывает нейтральные
протеазы из лизосом лейкоцитов, коллагеназу и эластазу; cCj-антихимотрипсин (CC -ACT) активен в отношении
катепсина G, а гаптоглобин (Hp) ингибирует лизосомальные тиольные протеазы, катепсины В, Н, I. Воздействие
нейтральных и кислых протеаз на субстрат с активацией
патологических процессов делает вышеназванную груп­
пу ингибиторов протеаз чрезвычайно важной не только
в ограничении протеолитического повреждения тканей,
но и в контроле положительной обратной связи [30].
Преимущественное выведение продуктов поврежде­
ния осуществляется транспортными белками плазмы
крови: церулоплазмином (Cp), гаптоглобином, сыво­
роточным амилоидом A (SAA), CRP. Cp активен как в
1
1
случае связывания супероксидных радикалов, освобож­
дающихся во время фагоцитоза, так и в предупрежде­
нии аутоокисления липидов в разрушенных мембранах
клеток. Hp играет важную роль в связывании гемогло­
бина (Hb), образующегося в результате разрушения эрит­
роцитов при повреждении. S A A — аполипопротеин, при­
сутствующий в большом количестве в HDL-3-фракции
(третья фракция липопротеидов высокой плотности), повидимому, является рецептором для выведения Несвя­
занного холестерина из циркуляции; количество после­
днего резко возрастает при повреждении за счет накоп­
ления его в результате фагоцитоза макрофагами мемб­
ран разрушенных клеток. Другим белком, способствую­
щим удалению фрагментов поврежденных клеток и про­
дуктов их распада за счет связывания с липопротеидами
низкой и относительно низкой плотности, является CRP
[14]. В то же время в последние годы обнаружено учас­
тие этого белка в регуляции функции иммунокомпетентных клеток — моноцитов, Т-клеток, естественных кил­
леров, клеток-супрессоров и нуль-клеток за счет связы­
вания с Fc-рецептором на поверхности указанных кле­
ток [30]. В эту же группу иммунорегуляторов входит OCкислый гликопротеин — орозомукоид, характеризую­
щийся определенной иммуномодулирующей активнос­
тью. Проведенные исследования [22] показали, что этот
белок супрессирует ответ лимфоцитов на некоторые виды
митогенов, антительный ответ и клеточно-опосредованную цитотоксично сть. При этом следует подчеркнуть, что
наиболее выраженными иммунорегуляторными свой­
ствами обладают агалактоасиаловые формы орозомукоида, образующиеся, в частности, при опухолевой пато­
логии [18].
1
Белки острой фазы (БОФ) являются прежде всего
ингибиторами и дезактиваторами тех ферментов, кото­
рые освобождаются при деструкции клеток и могут при­
водить к вторичному повреждению ткани [2].
Среди белков острой фазы выделяют следующие
группы: белки-медиаторы, белки-ингибиторы, транспор­
тные, иммунорегуляторы, репараторы и резорбаторы [1].
Один белок по своим функциональным свойствам мо­
жет относиться сразу к нескольким группам.
Роль БОФ в острофазовом ответе представлена в
табл. 1 [14, 30].
Во время острофазового ответа концентрация БОФ в
крови резко повышается, причем в зависимости от силы
и времени ответа белки острой фазы подразделяются на
очень сильные — «эффектные» (время ответа 6-10 ча­
сов, увеличение концентрации БОФ в 20-1000 раз), силь­
ные (время ответа 10-24 часа, повышение концентрации
БОФ в 2-5 раз) и слабые (время ответа 49-72 часа, по­
вышение концентрации БОФ на 30-60 %) [5].
К первой группе относятся С-реактивный белок и
сывороточный амилоид А, ко второй — с^-антихимотрипсин, cXj-ингибитор протеаз, орозомукоид, гаптоглобин и фибриноген, к третьей — СЗ-, С4-, С5-компоненты комплемента, инактиватор С1-компонента комплемен­
та. Предназначенные наряду с другими факторами для
выполнения защитной роли белки острой фазы представ­
ляют собой функционально гетерогенную группу, в со­
став которой входят белки, участвующие в работе и ре­
гуляции различных систем: системы ингибиторов про­
теаз (oCj-антитрипсин, о^-антихимотрипсин), свертыва­
ющей системы крови (фибриноген и др.), системы комп­
лемента, системы транспортных белков (гаптоглобин,
церулоплазмин), системы иммуномодуляции (С-реактивный белок, орозомукоид и др.). Роль этих белков в вос­
палении различна. Так, С-реактивный белок участвует в
связывании липидов и липопротеидов низкой плотнос­
ти, активации комплемента, взаимодействии T- и В-лимфоцитов [5]. Oc -антитрипсин участвует в связывании коллагеназы, эластазы, ограничении поверхности вновь
образовавшихся эластиновых волокон. Орозомукоид
ингибирует Т-лимфоциты, активирует пролиферацию
фибробластов, связывает коллаген. Компоненты систе­
мы комплемента участвуют в опсонизации, хемотакси­
се, дегрануляции тучных клеток, лизисе поврежденных
миоцитов и элиминации некротических масс. Калликреин и кинины усиливают сосудистую проницаемость и
являются мощными вазодилататорами [1].
Острофазовый ответ представляет собой совокуп­
ность локальных и системных реакций организма на ткане­
вое повреждение, вызванное различными причинами —
инфекцией, травмой, воспалением, опухолевым ростом.
Местные реакции, протекающие непосредственно пос­
ле тканевого повреждения, включают в себя вазодилатацию, повышение проницаемости стенок сосудов, агре­
гацию тромбоцитов и образование кровяного сгустка,
накопление нейтрофилов и макрофагов в месте повреж­
дения, высвобождение протеаз и других лизосомальных
ферментов, стимуляцию фибробластов и образование
медиаторов [1]. Медиаторы (интерлейкины 1 и 6, простагландины, кинины, гистамин, серотонин) попадают в
кровоток и, воздействуя на различные органы и орган­
ные системы, вызывают системные реакции [6, 7]. Это
лихорадка, боль, лейкоцитоз, увеличение секреции кортизола, адренокортикотропного гормона, активация сис­
темы комплемента и свертывающей системы крови, сни­
жение сывороточной концентрации ионов железа и цин­
ка, перенос аминокислот из мышц в печень, увеличение
синтеза острофазовых белков в печени.
Особенностям течения острофазового ответа при ин­
фаркте миокарда посвящены единичные исследования.
Тем не менее они позволили выявить существенные за­
кономерности.
Развитие инфаркта миокарда влечет за собой возник­
новение системной и локальной воспалительной реак­
ции, активации острофазовых белков, в частности, ком­
понентов системы комплемента, С-реактивного белка,
орозомукоида, CC -антитрипсина, калликреина, кининов
[23]. Системная модуляция проявляется в развитии ли­
хорадки, боли, лейкоцитоза, стимуляции костного моз­
га, появлении простагландинов, интерферона, белков
острой фазы, антител [6, 7].
Увеличение содержания БОФ в крови служит инди­
катором острофазового ответа, причем его амплитуда и
характер в определенной степени зависят от активности
заболевания, размеров зоны инфаркта и т.д. [10].
Описана трехфазность изменений уровня БОФ при
ИМ. В первой фазе происходит повышение CRP, орозо­
мукоида, Cp, ингибиторов протеаз, антихимотрипсина,
Hp и фибриногена [27], достигающих максимума к 5-му
дню и нормализующихся при благоприятном исходе к
концу 3-й недели. Вторая фаза — снижение на 5-е сутки
и нормализация к концу 3-й недели отрицательных ост­
рофазных белков — альбумина, трансферрина и др. Тре­
1
1
тья фаза — постепенное увеличение концентраций Cp и
СЗ-компонента с максимумом в конце 2-й недели. В то
же время другие авторы [25] отмечают пик Cp и СЗ-ком­
понента к 5-му дню ИМ и не выявляют достаточной кор­
реляции между уровнем БОФ и ферментами ИМ.
Инициатором этого процесса является CRP, который
запускает комплементный каскад, происходит элимина­
ция обломков клеток, а затем под контролем ингибито­
ров протеаз — воссоздание соединительной ткани. Cреактивный белок является представителем сразу не­
скольких функциональных групп: медиаторов, транс­
портных белков, иммуномодуляторов. В отличие от всех
других белков острой фазы С-реактивный белок не со­
держит углеводного компонента, то есть является негликозилированным белком. Он активирует систему
комплемента так же активно, как и антитела класса G,
и, таким образом, может вызывать воспалительные, литические, опсонические эффекты комплемента, С-ре­
активный белок выполняет защитную функцию, блоки­
руя продукцию медиаторов воспаления за счет связы­
вания фосфолипидов мембран [15]. Обнаружено учас­
тие этого белка в регуляции функции иммунокомпетентных клеток. С-реактивный белок активирует моноци­
ты, регулирует функцию нейтрофилов по принципу
обратной связи, усиливает фагоцитоз. На ранней ста­
дии воспаления он является элементом механизма ак­
тивации макрофагов, индуцируя хемотаксис и выработ­
ку супероксидазы. В то же время отмечается возмож­
ность ингибирования С-реактивным белком хемотакси­
са, дегрануляции тучных клеток, фагоцитоза и его иммуносупрессивное действие [19]. С-реактивный проте­
ин способствует удалению фрагментов поврежденных
клеток и продуктов их распада за счет связывания с
липопротеидами низкой и очень низкой плотности. При
сопоставлении различных неспецифических показате­
лей воспаления и некроза большинство авторов отме­
чают, что С-реактивный белок в сыворотке больных
инфарктом миокарда встречается чаще, чем лейкоци­
тоз, повышение СОЭ, подъем температуры и предлага­
ют использовать его как маркер инфаркта миокарда [21].
Отмечается корреляция CRP у больных инфарктом мио­
карда с уровнем миоглобина [29].
В группу ИММуНОрегуЛЯТОрОВ ВХОДИТ OCj-КИСЛЫЙ гликопротеин — орозомукоид, характеризующийся опре­
деленной иммуномодулирующей активностью. Прове­
денные исследования показали [28], что этот белок супрессирует ответ лимфоцитов на некоторые виды митогенов, антительный ответ и клеточно-опосредованную
цитотоксичность. При этом следует подчеркнуть, что
наиболее выраженными иммунорегуляторными свой­
ствами обладают агалактоасиаловые формы орозому­
коида, образующиеся, в частности, при опухолевой па­
тологии [18]. Отмечается, что в более низких концент­
рациях орозомукоид оказывает митогенное действие на
лимфоциты периферической крови, особенно на Т-клетки, усиливает рост фибробластов и лимфоцитов. Оро­
зомукоид способствует росту фибробластов и связыва­
нию коллагена [29]. Отмечается диагностическое и про­
гностическое значение изменения концентрации орозо­
мукоида при инфаркте миокарда [1, 13]. Выявлена кор­
реляция уровня орозомукоида, креатининкиназы и лак-
татдегидрогеназы; уровня орозомукоида и размеров
инфаркта миокарда. Выявлена также высокая степень
корреляции орозомукоида с уровнем миоглобина. Для
определения отдаленного прогноза большую значи­
мость приобретает динамика орозомукоида в подостром
периоде инфаркта миокарда. Повышение уровня оро­
зомукоида в крови больных на 14-й день инфаркта ми­
окарда является независимым прогностическим призна­
ком развития недостаточности кровообращения в тече­
ние года [7, 13].
Наименее изученным, но привлекающим все больше
внимания БОФ является гаптоглобин, обнаруживший в
последние годы полиморфность и генетический контроль
над ИМ [4].
Одним из наиболее важных свойств Hp является его
способность быстро образовывать комплекс с гемогло­
бином, причем, связываясь практически необратимо,
гаптоглобин и гемоглобин оказывают в комплексе зна­
чительное взаимное влияние, выражающееся в прояв­
лении новых свойств, не присущих отдельным белкам.
Обнаружено, что Hp эффективно ингибирует свободнорадикальные реакции (перекисное окисление липидов и разложение перекиси водорода), инициированные
как нативным, так и модифицированным окислителя­
ми гемоглобином [ 1 , 3 ] .
Комплексы гаптоглобина с оксигемоглобином очень
стабильны, тогда как его способность связываться с дезоксигемоглобином невелика [26]. Образование комплек­
са подавляется некоторыми агентами, в частности гепа­
рином.
Функции Hp в организме к настоящему времени еще
не выяснены окончательно, но общее представление о
его защитной роли можно считать устоявшимся. При
заболеваниях, связанных с разрушением эритроцитов,
высвобождающийся Hb связывается с Hp и выводится
из кровотока. В присутствии Hp не происходит выделе­
ния Hb через почки, так как в отличие от Hb размеры
молекул комплекса Hp / Hb слишком велики, чтобы прой­
ти через гломерулярную мембрану. В то же время нали­
чие либо отсутствие в кровотоке Hp не оказывает види­
мого влияния на накопление высвободившегося в ре­
зультате гемолитических процессов Hb в печени, кост­
ном мозге и селезенке [21].
Hp является ингибитором одного из протеолитичес­
ких ферментов — катепсина В, высвобождающегося в
процессе разрушения тканей. Комплекс Hp / Hb стиму­
лирует синтез коллагена.
Уровень Hp в плазме возрастает при острых или хро­
нических воспалениях, а также при любых заболевани­
ях, сопровождающихся процессами деструкции тканей,
причем при воспалении Hp является главной варьирую­
щей составляющей 1-глобулиновой фракции, что особен­
но выражено при инфаркте миокарда [25]. Изменения
концентрации Hp в сыворотке крови возникают уже на
ранних стадиях развития патологических процессов, что
делает возможным использование его в качестве клинико-биохимического показателя [2].
Заслуживают особого внимания работы, посвящен­
ные взаимосвязи Hp и заболеваний сердечно-сосудистой
системы [4]. Ряд исследователей наблюдали возрастание
уровня Hp при ИБС и установили тесную корреляцию
между уровнем Hp и степенью тяжести поражения серд­
ца. В исследованиях подобного рода отчетливо просле­
живаются две основные тенденции:
1. Выявление взаимосвязи между уровнем (концен­
трацией) Hp в плазме крови больных различными фор­
мами ИБС и степенью поражения сердечной мышцы;
попытки использовать показатель концентрации Hp в
плазме с диагностической целью [9, 16]: было показа­
но существование взаимосвязи между концентрацией
Hp и размерами ИМ, установленными с использовани­
ем энзиматических тестов, однако доказать ценность
концентрации Hp для долговременного прогноза для па­
циентов с ИМ не удалось; была установлена также кор­
реляция между уровнем Hp и летальностью пациентов
с ОИМ [17].
2. Установление взаимосвязи между определенны­
ми фенотипами Hp ц наличием либо степенью разви­
тия ИБС [8].
Еще в 1965 г. Lundh обнаружил быстрое увеличение
количества Hp в плазме крови при инфаркте миокарда,
что позже подтвердили Karl и Feissman. Большинство
авторов отмечают возрастание уровня Hp на 2-й и 3-й
день после коронарной атаки с пиком на 3-9-й день.
Этот показатель нормализуется на 6-8-й день и до 9
недель [9, 16]. Насчет дальнейшей динамики этого по­
казателя в литературе не существует единого мнения, в
частности отмечено, что динамика уровня Hp в плазме
зависит от характера поражения миокарда и наличия
осложнений [12].
Несмотря на множество исследований, посвященных
изучению изменений уровня Hp при ИМ, доказать цен­
ность определения концентрации Hp для долговремен­
ного прогноза у пациентов с ИМ не удалось. Это обсто­
ятельство и определяет направление дальнейших иссле­
дований.
Таким образом, активное участие в деструктивных и
репаративных процессах при инфаркте миокарда мно­
гих БОФ несомненно. Предпринятые попытки выявле­
ния их диагностической и прогностической значимости
продемонстрировали неоднозначность уровней БОФ в
разных группах больных. В связи с этим мнения о клини­
ческом значении исследования БОФ у больных инфарк­
том миокарда противоречивы.
Определение «острофазовый» подчеркивает в первую
очередь тот факт, что концентрация реактантов быстро
возрастает в циркуляции при соответствующем стимуле
до вовлечения иммунных механизмов, и исчезают они
(или их содержание резко снижается) при устранении
причины, вызывающей нарастание их количества. В слу­
чае продолжающейся деструкции ткани или наличия
инфекционного процесса эти реактанты могут длитель­
ное время персистировать в организме.
В этом плане важна оценка возможных маркеров де­
струкции, что позволило бы при определении характера
течения острофазового ответа решить вопрос о его адек­
ватности.
Не менее важно изучение влияния на эти параметры
применения ряда медикаментозных препаратов, вмеша­
тельство которых в острофазовые реакции определяет
процессы деструкции и репарации и может повлечь за
собой существенное изменение прогноза.
Литература
1. Алешкин В.А., Новикова Л.И., Мотов А.Г., Алешкина Т.Н. Белки острой фазы и их клиническое значение //
Клиническая медицина. — 1988. —№8 (66). — С. 39-48.
2. Бейсембаева Р. У. Гаптоглобин и его клиническое зна­
чение // Клиническая медицина. — 1986. —№ 1. — С. 13-15.
3. Брюханова Э.В., Осипов A.H., Владимиров Ю.А. Вли­
яние гаптоглобина на способность гемоглобина разла­
гать перекись водорода с образованием свободных ради­
калов. — M., 1995.
4. Войтенко В.П. Балансовый наследственный поли­
морфизм и смертность от сердечно-сосудистых забо­
леваний в популяциях семнадцати стран Европы. Сооб­
щение I. Корреляционный анализ //Генетика. — 1984. —
Т. 20, № 3. — С. 512.
5. Доценко В.Л. Белки плазмы крови в острой фазе
воспаления (лекция). —ЦОЛИУВ, 1985. — С. 32-50.
6. Капкаева А.Я. Иммунологическое изучение остро­
фазовых белков в сыворотке крови у больных инфарктом
миокарда // Актуальные вопросы диагностики, лечения
и профилактики внутренних болезней. — M., 1992. —
С. 236-240.
7. Корочкин И.М., Орлова ИВ., Алешкин В.А., Беркинбаев С.Ф., Чукаева И.И. Клинико-прогностическая зна­
чимость мониторирования белков острой фазы у боль­
ных инфарктом миокарда // Кардиология. — 1990. —
№ 12. — С. 20-23.
8. Мамаладзе ГТ, Гогишвили А.В., Арутюнова М.С
Частота фенотипов гаптоглобина у больных, перенес­
ших инфаркт миокарда // Кардиология. — 1984. —Л* 1. —
С. 96-97.
9. Мовшович Б.Л., Русаков В.М. Исследование сыво­
роточного гаптоглобина и внеэритроцитарного гемо­
глобина при некрозах миокарда //Кардиология. — 1972. —
№ 5. — С. 116.
10. Новикова Л.И. Определение белков острой фазы в
клинике методом радиальной иммунодиффузии // Матлы научно-метод. семинара «Количественное определе­
ние белков плазмы человека». — М.: НИИЭМим. ГН. Габ­
ричевского, 1995. — С. 20.
11. Пауков В. С. Роль нейтрофилов и макрофагов в ло­
кализации гноеродной инфекции // Архив патологии. —
1986. — Вып. 3. — С. 30-38.
12. Федоров В.В., Черниховская Л. С. Фенотипы гап­
тоглобина и уровень иммуноглобулинов в сыворотке кро­
ви у больных ишемической болезнью сердца //Кардиоло­
гия. — 1985. —№8. — С. 87-89.
13. Чукаева И.И. Значение воспалительных и иммун­
ных реакций в течении инфаркта миокарда: Дис... докт.
мед. наук. — M., 1990.
14. Яблучанский Н.И. Кинетика активности фермен­
тов крови у больных инфарктом миокарда // Тез. XlI съез­
да терапевтов УССР. — Киев, 1987. — С. 129.
ІНФАРКТ МІОКАРДА ТА ЗАПАЛЕННЯ
15. Bienvenu J. Marker proteins in inflamation. — New
York, 1982. — Vol. 1.—P. 139-158.
16. Bilgrami G., Tyagi S.P, QasumA. Serum haptoglobin
in cases of ischemic heart diseases // Jap. Heart J. — 1980. —
Vol. 21, № 4. — P. 505-510.
17. Chapelle J.P, Albert A., Smeets J.P. et. al. Effect of
the haptoglobin phenotype on the size of a myocardial
infarct//New Engl. J. Med. — 1982. — Vol. 307, № 8. — P.
457-463.
18. Costello M.J., Gewurs H., Siegel J. Inhibition of
neutrophil activation by alpha-l-acid glycoprotein // Clin.
Exp. Immunol. — 1984. — Vol. 55.—P. 465-472.
19. De Beer EC, Hind C.R.K., Fox K.M. et. al.
Measurement of serum C-reactive protein concentration in
myocardial ischemia and infarction //Br. Heart J. — 1982. —
Vol. 47.—P. 239-243.
20. Fleck A., Myers M.A., Nagendram Y. Marker proteins
inflammation //Berlin. — 1986. — Vol. 3. — P. 37-40.
21. Giblett E.R. Haptoglobin // Genetic markers in human
blood. — Oxford: Blackwell Scientific Publications, 1969. —
P. 55-71.
22. Gravagna P., Gianazza E., Arnaud P. Modulation of
the immune response by plasma protease inhibitors III alpha
I antichymotrypsin inhibits human natural killing and
antibody-dependent
cell
mediated
cytotoxicity
//
J. Reticuloendoth. Soc. — 1982. — Vol. 32. — P. 125-130.
23. Heinz B., Rolf H. Sistemische modulation der
entzundung //J. Clin. Med. — 1987. — Vol. 42, № 10. —
P. 839-846.
24. Hibetic M.D., Baumann H. Influence of chronic
inflammation on the level of mRNA for acute-phase reactants
in the mouse liver // J. Immunol. — 1986. — Vol. 137. —
P. 1616-1622.
25. Johansson B.C., Kindmark CO., Irele E.Y., WoIlheimF.A.
Sequential changes of plasma proteins after
myocardial infarction // Scand. J. Clin. Lab. Invest. —
1972. — Vol. 124.—P. 117-126, 134-141.
26. Nagel R.L., Gibson Q.H. Relation between structure
and function in hemoglobin Chesapeake // Biochemistry. —
1967. — Vol. 6. — P. 2395-2402.
27. Saxena K.K., Gupta B., Gopal R. et. al. Plasma
fibrinogen and serum enzymes: relative significance as
prognostic indicator in acute myocardial infarction //
J. Assoc. Physicians India. — 1986. — Vol. 34, № 9. —P. 641642.
28. Scandinavian Society for Clinical Chemistry and
Clinical Physiology, Committe on Enzymes // Scan. J. Clin.
Lab. Invest. — 1979. — Vol. 39. — P. 1-5.
29. Smith S.J., Bos G., Essvild R. Acute-phase proteins
from the liver and enzymes from myocardial infarction, a
quantitative relationship //Clin. Chem. Acta. — 1977. — Vol.
81.—P. 75-85.
30. Whicher J.T. Marker proteins in inflammation. —N.Y.,
1984. — Vol. 2. — P. 88-98. •
CARDIAC INFARCTION AND INFLAMMATORY
/./. Чукаева, О.Т. Вогова, І.М. Корочкін, В.А. Альошкін,
С.Н. Аитвинова
РАМУ, міська клінічна лікарня № 13, HAI епідеміології та
мікробіології ім. Г.Н. Габричевського
I. Chukaeva, O. Bogova, I. Korochkin, V. Aleshkin,
S. Litvinova
RSMU, Municipal Clinical Hospital № 3, SRI of Epidemiology
and Microbiology named after G. Gabrichevsky, Russia
Резюме. В огляді наведено дані літератури, які свідчать про
те, що гострий інфаркт міокарда перебігає як запалення. Ця теза
підтверджена підвищенням умісту в крові гострофазових
показників. Це вказує на універсальний характер відповіді
организму на пошкодження і потребує, очевидно, розробки
єдиних фармакологічних підходів до лікування не лише інфаркту
міокарда, але й запальної реакції в цілому.
Ключові слова: інфаркт міокарда, запалення.
Summary. There are literature data, which are evidence that
the acute cardiac infarction flows like, inflammatory. It's
testified by increasing of indexes of acute phase in blood. This
points out on the universal organism answer on the injury an d
requires the working out of pharmacology approaches to the
treatment of cardiac infarction as well as inflammatory reaction
in general.
Key words: cardiac infarction, inflammatory.