Классификация белков по форме молекулы • Глобулярные белки. Полипептидная цепь свёрнута в более-менее компактный клубок – глобулу, т.о. форма молекулы близка шарообразной. В воде и растворах солей образуют коллоидные растворы. Примеры: инсулин, глобины (миоглобин, гемоглобин), альбумин (яичный белок), ферменты • Фибриллярные белки. Имеют вытянутую, нитевидную форму. Часто состоят из нескольких цепей. Нерастворимы в воде. Выполняют структурные функции. Примеры: кератин, коллаген, эластин, фиброин шелка к Глобулярные белки Глобула фермента карбоксипептидазы А состоит из α-спиралей, β-складчатого слоя и неспирализованных участков Фибриллярные белки. Коллаген Коллаген – важнейший компонент соединительной ткани, у млекопитающих составляет 25% по массе от всего белка, компонент соединительной ткани Первичная структура: много триплетов, начинающихся пролином, содержит значительные количества оксипролина (Hyp) и 5-гидроксилизина. -Gly-Pro-Hyp-Gly-Pro-Gln-Gly-Arg-Hyp-Gly-Pro-Hyp- Состоит из 3х полипептидных цепей, закрученных в спираль и соединённых поперечными сшивками. Остатки глицина ориентированы внутрь спирали Фибриллярные белки. Коллаген лизин лизин аль-лизин лизиноксидаза аль-лизин сшивка двух цепей иминным мостиком Фибриллярные белки. Коллаген Образование мостиков за счет межцепочечной кротоновой конденсации аль-лизин N N HN Сшивка 3-х цепочек N O O HN O H NH Гистидин Сопряжённое присоединение Интенсивность образования сшивок зависит от типа ткани и возраста организма Фибриллярные белки. Эластин Эластин формирует эластичные ткани легких, сосудов и т.п. В первичной структуре чередуются гидрофобные последовательности например: -Pro-Gly-Val-Gly-Val- (11 раз подряд) и гидрофильные, содержащие лизин, например: -Lys-Ala-Ala-Lys- -Lys-Ala-Ala-Lys- -Lys-Ser-Ala-Ala-Lys- сшивка трёх гидрофильных участков за счёт остатков аль-лизина Фибриллярные белки. Эластин лизин сшивка четырёх участков цепи с образованием фрагмента десмозина Фибриллярные белки. Кератин Кератин образует промежуточные микрофиламенты – элементы цитоскелета, из кератина построены волосы, шерсть, ногти, клювы, перья, шипы, панцири… α-спираль суперспираль протофибрилла микрофибрилла фибрилла Фибриллы погружены в неспиральный белок матрикса, богатый цистеином (~20-36%) – дисульфидные мостики Фибриллярные белки. Кератин две правые α−спирали скручены в двойную суперспираль микрофибрилла протофибрилла Наглядная биохимия, с.77 Фибриллярные белки. Фиброин шелка Первичная структура содержит повторяющиеся последовательности: -(Ala-Gly)4-Tyr-Gly-(Ala-Gly)5-Tyr-Gly они формитуют антипараллельную β-структуру Наглядная биохимия, с.77 Метильные радикалы аланина ориентированы по одну сторону листа и образуют гидрофобные контакты Классификация белков по составу • Простые белки. При гидролизе образуются только аминокислоты. Примеры: альбумины, глобулины, гистоны. • Сложные белки. Помимо полипептидных цепей содержат органическую или неорганическую часть непептидной природы – простетическую группу Липопротеины. Липиды связаны гидрофобными и ионными (фосфолипиды) взаимодействиями. Гликопротеины. Углеводная часть прикрепляется O- и Nгликозидными связями. Фосфопротеины. Ортофосфорная кислота этерифицирует гидрокси-группы Ser и Thr. Металлопротеины. Содержат ионы металла. Инсулин. Хромопротеины. Флавопротеины (ФАД), гемопротеины (гем). Структура гемоглобина Классификация белков по функциям в организме • Структурные белки. Коллаген, кератин, эластин. • Сократительные белки. Актин и миозин мышц. • Транспортные белки. Гемоглобин, альбумины, трансмембранные белки-каналы. • Регуляторные белки. Инсулин, кальцитонин, нейропептиды. • Защитные белки. Антитела, иммуноглобулины. • Рецепторные белки. Передача нервного или гормонального сигнала в клетку: изменение конформации, выделение определённых соединений или энергии. • Запасные и питательные белки. Овальбумин яйца. • Ферменты (биокатализаторы).