Классификация белков. Конкретные представители

Классификация белков по форме молекулы
• Глобулярные белки. Полипептидная цепь свёрнута в более-менее
компактный клубок – глобулу, т.о. форма молекулы близка
шарообразной.
В воде и растворах солей образуют коллоидные растворы.
Примеры: инсулин, глобины (миоглобин, гемоглобин),
альбумин (яичный белок), ферменты
• Фибриллярные белки. Имеют вытянутую, нитевидную форму.
Часто состоят из нескольких цепей.
Нерастворимы в воде. Выполняют структурные функции.
Примеры: кератин, коллаген, эластин, фиброин шелка
к
Глобулярные белки
Глобула фермента карбоксипептидазы А состоит из α-спиралей,
β-складчатого слоя и неспирализованных участков
Фибриллярные белки. Коллаген
Коллаген – важнейший компонент соединительной ткани, у млекопитающих
составляет 25% по массе от всего белка, компонент соединительной ткани
Первичная структура: много триплетов, начинающихся пролином, содержит
значительные количества оксипролина (Hyp) и 5-гидроксилизина.
-Gly-Pro-Hyp-Gly-Pro-Gln-Gly-Arg-Hyp-Gly-Pro-Hyp-
Состоит из 3х полипептидных цепей, закрученных в спираль и соединённых
поперечными сшивками. Остатки глицина ориентированы внутрь спирали
Фибриллярные белки. Коллаген
лизин
лизин
аль-лизин
лизиноксидаза
аль-лизин
сшивка двух цепей
иминным мостиком
Фибриллярные белки. Коллаген
Образование мостиков за счет межцепочечной кротоновой конденсации
аль-лизин
N
N
HN
Сшивка 3-х цепочек
N
O
O
HN
O
H
NH
Гистидин
Сопряжённое присоединение
Интенсивность образования сшивок зависит от типа ткани и возраста организма
Фибриллярные белки. Эластин
Эластин формирует эластичные ткани легких, сосудов и т.п.
В первичной структуре чередуются гидрофобные последовательности
например: -Pro-Gly-Val-Gly-Val- (11 раз подряд)
и гидрофильные, содержащие лизин, например:
-Lys-Ala-Ala-Lys- -Lys-Ala-Ala-Lys- -Lys-Ser-Ala-Ala-Lys-
сшивка трёх гидрофильных участков за счёт остатков аль-лизина
Фибриллярные белки. Эластин
лизин
сшивка четырёх участков
цепи с образованием
фрагмента десмозина
Фибриллярные белки. Кератин
Кератин образует промежуточные микрофиламенты – элементы цитоскелета,
из кератина построены волосы, шерсть, ногти, клювы, перья, шипы, панцири…
α-спираль
суперспираль
протофибрилла
микрофибрилла
фибрилла
Фибриллы погружены в неспиральный белок матрикса, богатый цистеином
(~20-36%) – дисульфидные мостики
Фибриллярные белки. Кератин
две правые α−спирали скручены в двойную суперспираль
микрофибрилла
протофибрилла
Наглядная биохимия, с.77
Фибриллярные белки. Фиброин шелка
Первичная структура содержит повторяющиеся последовательности:
-(Ala-Gly)4-Tyr-Gly-(Ala-Gly)5-Tyr-Gly
они формитуют антипараллельную β-структуру
Наглядная биохимия, с.77
Метильные радикалы аланина ориентированы по одну сторону листа и
образуют гидрофобные контакты
Классификация белков по составу
• Простые белки. При гидролизе образуются только аминокислоты.
Примеры: альбумины, глобулины, гистоны.
• Сложные белки. Помимо полипептидных цепей содержат органическую
или неорганическую часть непептидной природы – простетическую группу
Липопротеины. Липиды связаны гидрофобными и ионными
(фосфолипиды) взаимодействиями.
Гликопротеины. Углеводная часть прикрепляется O- и Nгликозидными связями.
Фосфопротеины. Ортофосфорная кислота этерифицирует
гидрокси-группы Ser и Thr.
Металлопротеины. Содержат ионы металла. Инсулин.
Хромопротеины. Флавопротеины (ФАД), гемопротеины (гем).
Структура гемоглобина
Классификация белков по функциям в организме
• Структурные белки. Коллаген, кератин, эластин.
• Сократительные белки. Актин и миозин мышц.
• Транспортные белки. Гемоглобин, альбумины, трансмембранные
белки-каналы.
• Регуляторные белки. Инсулин, кальцитонин, нейропептиды.
• Защитные белки. Антитела, иммуноглобулины.
• Рецепторные белки. Передача нервного или гормонального сигнала в
клетку: изменение конформации, выделение определённых соединений
или энергии.
• Запасные и питательные белки. Овальбумин яйца.
• Ферменты (биокатализаторы).